Митохондриальные мембраны белки

Наружная митохондриальная мембрана содержит моноаминоксидазу и цитохром bs, а также и другие белки. По своему составу она, вероят- о, похожа на мембраны эндоплазматического ретикулума. Для меж-мембранного пространства (между внутренней и наружной мембранами) одним из характерных ферментов считается аденилаткиназа (мио-киназа) [67] —ключевой фермент, участвующий в поддерживании [c.395]

Ознакомившись в обших чертах с функцией митохондрий, перейдем теперь к более детальному рассмотрению цепи дыхания - электронтранспортной цепи, имеющей столь важное значение для окислительного метаболизма в целом. Большинство элементов этой цепи составляет неотъемлемую часть внутренней митохондриальной мембраны и может служить одним из самых ярких примеров сложного взаимодействия между отдельными белками биологической мембраны. [c.447]

В соответствии с гипотезой конформационного сопряжения, во время переноса электронов белки внутренней митохондриальной мембраны (в том числе и встроенная в мембрану АТФаза) изменяют свою конформацию и становятся высокоэнергетическими. При возвращении к обычной конформации АТФаза высвобождает запасенную энергию, которая используется для синтеза АТФ. [c.86]

Рис. 8-29. Импорт белков в митохондрии. N-концевой сигнальный пептид белка-предшественника распознается рецептором, который, как полагают, расположен во внешней мембране. Белок переносится через обе митохондриальные мембраны в спепиальных точках контакта. Для начала этого процесса необходим электрохимический градиент по сторонам внутренней мембраны. В матриксе сигнальный пептид отрезается

Рис. 8-28. При переносе белков в матрикс они в течение короткого времени соединяют внутреннюю и внешнюю митохондриальные мембраны. Если изолированные митохондрии инкубировать с белком-предшественником при 5°С, предшественник переносится лишь частично. В матриксе К-концевой сигнальный пептид отрезается большая часть полипептидной цепи остается вне митохондрии (и доступна для протеолитических ферментов) При нагревании до 37°С перенос происходит полностью. Для изначального внедрения белка в митохондриальную мембрану при 5°С требуется разность потенциалов на внутренней мембране. Последующий перенос может происходить без этой разности потенциалов, но для него необходимо присутствие АТР с цитоплазматической стороны внутренней мембраны. Полагают, что гидролиз АТР необходим при разворачивании

Прохождение электронов по цепи переносчиков может вызывать в белках конформационные изменения, которые могут приводить к синтезу высокоэнергетических промежуточных соединений. В пользу этого представления говорят хотя и малые, но отчетливо наблюдаемые конформационные изменения цитохрома с в ходе окисления и восстановления [12]. Тесная ассоциация одного белка с другим, характерная для внутренней митохондриальной мембраны, указывает на возможность передачи через один или несколько белков любого конформационного изменения, индуцированного на участке переноса электронов, на далеко отстоящий участок (например, на фактор сопряжения Fi), где может происходить образование АТР. [c.414]

На рис. 15 приведена упрощенная схема одного из участков внутренней митохондриальной мембраны. Ее основу образует фосфолипидный бислой, в который встроены различные компоненты цепей переноса электронов, молекулы АТФ-аз, а также белки, участвующие в транспорте ионов через сопрягающие мембраны. [c.56]

Состав и строение биологических мембран. Биологические мембраны состоят из белков и липидов. Углеводы присутствуют лишь в качестве составных частей сложных белков (гликопротеинов) и сложных липидов (гликолипидов). Нуклеиновые кислоты в небольшом количестве бывают ассоциированы с мембранами, но в состав мембранных структур не включаются. Вода составляет 20% от мембранного материала, а отношение белок/липид в зависимости от вида мембран колеблется от 0,25 (клетки миелиновой оболочки) до 3,0 (митохондриальные мембраны). [c.298]

Пример, для изучения микроворсинок, расположенных на поверхности клеток (рис. 2-20, разд. 2-19)] и негативного контрастирования [для выявления крупных периферических белков, например, Р1-АТР-азы внутренней митохондриальной мембраны (гл. 17)]. [c.345]

Рис. 2-24. Возникновение трансмембранного протонного градиента в результате реакций переноса электронов. Высокоэнергетический электрон (полученный, например, при окислении метаболита) последовательно переводится переносчиками А, Б и В в более низкое энергетическое состояние. На данной схеме переносчик Б располагается в мембране таким образом, что при прохождении электрона он захватывает ион Н с одной стороны от мембраны и высвобождает его с другой. Возникающий в результате градиент Н представляет собой форму запасания энергии эта энергия используется другими белками митохондриальной мембраны для инициирования синтеза АТР (см. рис. 7-35).

Внутренняя митохондриальная мембрана содержит ряд белков-переносчиков, осуществляющих транспорт необходимых метаболитов и неорганических ионов. [c.439]

Клетка регулирует функции митохондрий и более обычными способами. У млекопитающих главным метаболическим путем переработки азотсодержащих продуктов обмена служит цикл мочевины. Образующаяся при этом мочевина выводится с мочой. Ферменты, кодируемые ядерным геномом, катализируют несколько этапов этого цикла в митохондриальном матриксе. Мочевина образуется лишь в некоторых органах, таких как печень, и ферменты цикла мочевины синтезируются и переходят в митохондрии только в этих органах. Кроме того, дыхательные ферментные комплексы, входящие в состав внутренней митохондриальной мембраны, у млекопитающих содержат несколько тканеспецифических субъединиц, которые кодируются ядром и, вероятно, действуют как регуляторы переноса электронов. Например, > некоторых людей с наследственным заболеванием мышц одна из субъединиц цитохромоксидазы дефектна поскольку эта субъединица специфична для скелетных мышц, волокна сердечной мышцы у этих людей функционируют нормально, что позволяет таким больным выживать Как и следовало ожидать, тканеспецифические различия свойственны и хлоропластным белкам, кодируемым ядерными генами [c.497]

Все формы направленного движения и транспорта нуждаются в энергии. В большинстве случаев эта энергия используется в форме АТР. Однако для переноса белков в митохондрии требуется еще наличие электрохимического градиента на внутренней митохондриальной мембране. Этот градиент образуется в процессе транспорта электронов по мере того, как протоны откачиваются из матрикса в межмембранное пространство (см. разд. 7.1.7). Внешняя митохондриальная мембрана свободно проницаема для ионов, поэтому на ней не поддерживается никакой градиент. Электрохимический градиент на внутренней мембране используется как аккумулятор энергии для осуществления большей части синтеза АТР в клетке. Кроме того, энергия градиента расходуется для переноса внутрь митохондрии белков, несущих положительно заряженные митохондриальные сигнальные пептиды. Если добавить ионо-форы, сбрасывающие митохондриальный мембранный потенциал (см. разд. 7.2.10), этот перенос блокируется. Каким образом электрохимический градиент способствует переносу белков Ответ на этот вопрос пока не получен. [c.30]

Для выделения суммарной фракции ДНК разрушают плазматическую, ядерную и митохондриальные мембраны и освобождаются от белков. Один из широко используемых методов получения чистых препаратов нативной ДНК, не содержащих белков, заключается в деструкции тканей и клеток анионными детергентами типа додецилсульфата натрия с последующим отделением белков в виде осадка, при сохранении нуклеиновой кислоты в растворе. Далее ДНК выделяют осаждением в этаноле солевого раствора нуклеиновой кислоты, или концентрированием исходного раствора, пропуская его через [c.71]

Для некоторых митохондриальных белков показаны специальные рецепторы, локализованные во внешней мембране митохондрий. Пузырьки, полученные из внешней митохондриальной мембраны, специфически связывают белки-предшественники, причем этот процесс не требует энергии. [c.163]

Е. Белки, предназначенные для внутренней митохондриальной мембраны, по-видимому, проходят через наружную и внутреннюю мембраны в матрикс, а затем встраиваются во внутреннюю мембрану. [c.107]

A. Неправильно. Вещество межмембранного пространства действительно химически эквивалентно цитозолю по содержанию низкомолекулярных соединений, потому что в наружной митохондриальной мембране имеется много копий транспортного белка, образующего крупные водные каналы, но состав матрикса намного более специфичен, так как транспортные белки внутренней митохондриальной мембраны обеспечивают прохождение через нее лишь ограниченного набора малых молекул. [c.333]

Дыхат цепь митохондрий Схематически изображен фрагмент митохондриальной мембраны в разрезе Заштрихован фосфолилндиый бислой Стрелками обозначен путь электронов от субстратов окислевия к Oj Цитохромы А. с и с I белки-переиосчики элек гронов, в качестве простетич группы содержат гем. [c.125]

При электрофорезе белков плазматических мембран в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия (гл. 2, разд. 3.6) получают от 1 до 6 четко выраженных полос и, как минимум, еще 35 менее интенсивных полос, соответствующих мол. весам в интервале от 10 000 до 360 000 [28]. Однако некоторые очень важные мембранные белки, апример (Na+-f К+)-зависимая АТРаза (разд. Б.2.в), присутствуют в столь незначительных количествах (в одном эритроците их содержится всего несколько сотен молекул [3, За]), что эти белки не удается идентифицировать на электрофореграмме. Митохондриальные мембраны могут иметь еще более сложный состав, чем плазматические, тогда как состав миелина несколько проще. [c.352]

Как и наружная плазматическая клеточная мембрана, внутренняя митохондриальная мембрана отличается высокой избирательностью. Некоторые неионизированные вещества легко проходят через нее, тогда как транспорт ионных веществ, включая анионы дикарбоновых и трикарбоновых кислот, находится под жестким контролем. В некоторых случаях анионы перемещаются в результате энергозависимого активного транспорта . В других случаях анион может пройти внутрь лишь в обмен на другой анион, выходящий наружу. Во всех этих случаях необходимо участие специфических транслоцирующих белков-переносчиков (гл. 5, разд, Б,2). [c.423]

Одна из систем транслокации производит обмен ADP на АТР. Этот адениннуклеотидный переносчик поставляет ADP в матрикс, где он подвергается фосфорилированию, и в отношении 1 1 переносит АТР в цитоплазму [60, 100—102 [. Отдельный переносчик ведает доставкой Pi, вероятно, в форме HjPO . Обычно полагают, что степень фосфорилирования = [ATP]/[ADP] [Pi]l имеет одно и то же значение снаружи и внутри митохондрии. Однако Клингенберг установил, что Rf снаружи в 10 раз больше, чем внутри [102]. Это должно означать, что вновь синтезированный АТР освобождается преимущественно снаружи внутренней митохондриальной мембраны. Меньшая часть АТР должна освобождаться внутри митохондрии, где она затрачивается на активацию жирных кислот, синтез белков и т, д. Пируват, по-видимому, тоже попадает в митохондрию с помощью собственного переносчика — по всей вероятности, вместе с протоном. С другой стороны, анионы дикарбоновых кислот, например малат или а-кетоглутарат, обмениваются в отношении 1 1, равно как и аспартат, и глутамат. [c.423]

Трудно говорить об образовании мембран de novo, поскольку существование клетки предполагает существование ее мембран. Одиако можно считать установленным, что процесс формирования клеточной мембраны идет непрерывно, путем введения в иее новых составных частей, обновления компонентов, прежде всего липидов, белков и т. п. В частности, полупериод жизни мембранных компонентов клеток печени, в течение которого обновляется половина их исходного содержания, составляет для белков микросом, ядерной мембраны и цитоплазматической мембраны 2—3 дня, белков внешней митохондриальной мембраны — 5—6 дней, внутренней митохондриальной мембраны — 8—10 дней, для липидов микросом — [c.586]

Рис. 21-19. Молекулы различных полярных липвдов после завершения их синтеза встраиваются в липидный бислой клеточных мембран в определенных соотношениях. Основная масса полярных липидов встраивается в бислой мембран эндоплазматического ретикулума. Эти липиды поступают затем последовательно в мембраны аппарата Гольджи, секреторные пузырьки и плазматическую мембрану. При помощи специфических белков липиды эндоплазматического ретикулума переносятся через цитозоль и встраиваются в митохондриальные мембраны. Путь мембранных липидов показан красным цветом.

На проницаемость мембраны могут влиять различные факторы. Так, инсулин повышает проницаемость плазматической мембраны мышечных клеток для глюкозы, стимулируя транспорт глюкозы из крови и межклеточных пространств внутрь клеток скелетной и сердечной мышцы и жировой ткани. При интенсивном течении процессов окислительного фосфорилирования, приводящих к накоплению больших количеств АТФ, внутри митохондрий происходит взаимодействие АТФ с актомиозинподобным белком мембран, сопровождающееся конформационными изменениями белка. А это в свою очередь приводит к сокращению митохондриальных мембран и уменьшению их проницаемости, т. е. к снижению скорости транспорта веществ через мембрану митохондрий. С уменьшением концентрации АТФ внутри митохондрий проницаемость мембран увеличивается. По-видимому, митохондриальная мембрана участвует в регуляции энергетического обмена клетки. [c.439]

Впоследствии было показано, что Fi-АТРаза - это часть большого, пронизывающего всю толщу мембраны комплекса (массой около 500000 дальтон), который состоит но меньшей мере из девяти различных полипептидных пеней. Этот комплекс получил название АТР-синтетазы (или FqFi-АТРазы) он составляет около 15% всего белка внутренней митохондриальной мембраны. Весьма сходные АТР-синтетазы имеются в мембранах хлоропластов и бактерий. Такой белковый комплекс содержит трапсмембраппые каналы для протонов, и синтез АТР происходит только тогда, когда через эти каналы проходят протоны вниз по своему электрохимическому градиенту. [c.448]

Хотя у мутантов petite нет митохондриального синтеза белка и поэтому они не образуют митохондрий, способных синтезировать АТР, тем не менее > них есть митохондрии с нормальной наружной мембраной, но с плохо развитыми кристами внутренней мембраны (рис. 7-72). В таких митохондриях имеются практически все митохондриальные белки, кодируемые ядерным геномом и переносимые в органелл> из цитозоля, в том числе ДНК- и РНК-полимеразы, все ферменты цикла лимонной кислоты и большинство белков внутренней мембраны. Это наглядно демонстрирует нреобладаюшую роль ядерного генома в биогенезе митохондрий. Кроме того, ясно, что органеллы, способные делиться надвое, могут неопределенно долго воспроизводиться в цитоплазме нролиферируюших эукариотических клеток даже нри полном отсутствии собственного генома. Многие биологи полагают, что таким же путем обычно воспроизводятся пероксисомы (разд. 8.5.2). [c.496]

Если охлажденные митохондрии, содержащие частично перенесенные промежуточные продукты, опять нагреть, то перенос быстро завершается (рис. 8-28), даже если мембранный потенциал на внутренней мембране сброшен. По-видимому, мембранный потенциал необходим шшь для начальной стадии переноса белка через мембрану, которая происходит даже при низкой температуре Дальнейшие события, однако, требуют наличия АТР. Эти факты означают, что в норме перенос проходит в два этапа 1) управляемое электрически проникновение сигнального пептрша и связанных с ним последовательностей сквозь обе митохондриальные мембраны и 2) продвижение остатка пепи в митохондриальный матрикс, требующее гидролиза АТР и физиологических температур (рис. 8-29). [c.31]

По всей вероятности, белки-предшественники разворачиваются перед тем, как пересечь две митохондриальные мембраны в точке контакта. Трудно представить себе, что свернутый водорастворимый белок мог бы протаранить два (или даже один) лингшных бислоя, оставаясь в своей нативной трехмерной конформации. Точно также невозможно вообразить, что пора могла бы пропускать глобулярные белки, которые сильно варьируют по размерам и форме. Ведь при этом она становилась бы проницаемой для протонов, и в результате электрохимический градиент на внутренней мембране исчезал бы. Между тем, в развернутом состоянии все белки имеют сходную конформацию и могут быть перенесены с помощью общего механизма. Но поскольку белки в свернутом состоянии обладают меньшей свободной энергией, чем в развернутом (по этой причине полипептиды спонтанно сворачиваются), разворачивание молекулы белка требует затрат энергии. Предполагается, что эту энергию обеспечивает гидролиз АТР. [c.31]

Хотя у мутантов petite нет митохондриального синтеза белков и поэтому нормальных митохондрий не образуется, тем не менее такие мутанты содф-жат промитохондрии, которые в известной мере сходны с обычными митохондриями, имеют нормальную наружную мембрану и внутреннюю мембрану со слабо развитыми кристами (рис. 9-66). В промитохондриях имеются многие ферменты, кодируемые ядерными генами и синтезируемые на рибосомах цитоплазмы, в том числе ДНК- и РНК-полимеразы, все ферменты цикла лимонной кислоты и многие белки, входящие в состав внутренней мембраны. Это наглядно демонстрирует преобладающую роль ядерного генома в биогенезе митохондрий. [c.60]

С. Сингер выдвинул положение о том, что мембранные белки можно подразделить на две большие группы, периферические и интегральные, в зависимости от того, как они связаны с мембраной (рис. 4.14). Периферические белки экстрагируются из мембраны при сравнительно мягкой обработке, например при повышении ионной силы. Эти белки обычно устойчивы в водных растворах и не очень прочно связаны с липидами. Примерами белков этого типа могут служить цитохром с из митохондриальной мембраны и спектрин (белковый компонент мембраны эритроцита). [c.221]

Хотя жидкостно-мозаичную структуру мембраны обычно представляют в виде белковых айсбергов , плавающих в липидном море, в случае сопрягающих мембран это не совсем так. Благодаря высокому содержанию белков (50% внутренней митохондриальной мембраны составляют интегральные белки, 25%—периферические и 25%—липиды) эти мембраны имеют относительно плотную упаковку. Бислойные участки составляют менее 60% мембраны. Различные сопрягающие мембраны имеют несколько разный липидный состав 10% липида внутренней мембраны митохондрий составляет кардиолипин в случае мембраны тилакоидов хлоропластов фосфолипиды составляют лишь 10% липидов, остальные — это галактолипиды (40%), сульфоли-пиды (4%) и фотосинтетические пигменты (40%). Несмотря на такие различия липидного состава, свойства бислойных участков различных мембран в отношении исходной и индуцированной ионофорами проницаемости достаточно сходны. Это позволяет использовать для их описания данные, полученные на искусственных бислойных мембранах. В то же время свойства белковых транспортных систем могут быть уникальными не только для данных органелл, но и для данной ткани. Так, например, внутренняя мембрана митохондрий из печени крысы содержит транспортные системы, которых нет в митохондриях из ее сердечной мышцы (разд. 8.3). [c.31]

И все же наиболее важным фактором, определяющим сродство мембранных компонентов к катионам, является хелатный эффект. Хелатным эффектом обладают органические молекулы, если у них есть не меньше двух групп, способных к комплексообразованию. К ним относятся лимонная кислота и а-аминокислоты, группы 0Н и ЫНз. ЭДТА, ЭГТА и АТФ, металлосодержащие молекулы в дыхательной цепи внутренней митохондриальной мембраны, хлорофилл, кальцийсвязывающие белки и др. [c.75]

В некоторых случаях, когда лидер отсутствует, показано, что белок-предшественник имеет иную конформацию, чем зрелый белок. Это продемонстрировано, в частности, для АТФ/АДФ-антипортера и одного из белков внешней митохондриальной мембраны — порина (рис. 46, случаи 1 и 3). Показано, что информация, необходимая для направления синтезируемых молекул АТФ/АДФ-анти-потера во внутреннюю мембрану митохондрий, заключена где-то в пределах первых 115 аминокислотных остатков этого белка. [c.163]

Окислительно-восстановительный потенциал этой группы определяется белком, в котором она находится. Е о групп на большой субъединице оцениваются значениями 240 и 30 мВ соответственно. Е о пары сукцинат/фумарат составляет около -ЬЗО мВ. На малой субъединице находится еще один ансамбль негеминового железа, соответствующий типу, обозначаемому (Ре5)4 ( 120 мВ). Электроны движутся от субстрата к флавину и через группы негеминового железа на большой субъединице к негеминовому железу на малой субъединице. Хотя можно было бы рассматривать только большую субъединицу как собственно сукцинатдегндроге-назу, эти две субъединицы тесно связаны друг с другом в структуре митохондриальной мембраны. [c.410]

Согласно современным представлениям цитохром с ок-оидаза является типичным интегральным мембраносвязанным белком, который, подобно другим компонентам дыхательной цепи и митохонд]жальному АТФазному комплексу, локализован на внутренней мембране митохондрий [ 106, 160, 210, 212, 213, 363, 598]. Функциональная единица фермента состоит из четырех одноэлектронных центров двух гемов (цитохромы а и аз) и двух атомов меди. У одного из атомов меди ( видимая медь )—низкий потенциал (.Ем=0,245 В), у второго ( невидимая медь ) — высокий ( м=0,34 В). Находится он в тесной функциональной и структурной связи с цитохромом аз [210, 363, 598, 599). Сильные гем—гем-взаимодействия делают возможным рассматривать весь комплекс как единое целое. Однако (согласно классическим представлениям) цитохром а и цитохром аз не только функционально, яо и структурно различаются [327]. Первый не является аутооксидабель-ным и взаимодействует с восстановленной формой цитохрома с. Цитохром с локализован на внешней стороне митохондриальной мембраны и является исключительно донором электронов при физиологических pH, когда он находится в связанной с митохондриальной мембраной форме [205,600]. [c.90]

Митохондриальные мембраны печени могут продуцировать до 24 нмолей Ог /мин-мг белка ткани [114] и, видимо, являются одним иЗ главных физиологических источников супероксидных анионов, большинство из которых с помощью фермента супероксиддисмутазы конвергирует в Н2О2 (реакция 30), поддерживая стационарную концентрацию О2" внутри митохондрий, равную S-IO M или несколько выше [557]. Так как на участке сукцинатдегидрогеназа—цитохром Ь в дыхательной цепи происходит переход от двух- к одноэлектронЕОму переносу, можно ожидать, что место генерации О2 локализовано именно здесь. Действительно, отмытые субмитохондриальные частицы, т. е. не содержащие супероксиддисмутазы, в присутствии сукцината или антимицина А генерируют от 4 до 7 нмоль Ог /мин мг белка, что дает отношение 02 /Hz02, равное 1,5-2,1 [109-111, 198, 373, 374, 428]. [c.177]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология