Центр пептидильный

Механизмы регуляции процессов элонгации и терминации изучены еще очень слабо. На уровне элонгации помимо факторов элонгации и GTP лимитировать синтез полипептидов могут изоакцепторные тРНК, спектр которых меняется при разных физиологических состояниях организма и тех или иных воздействиях (например, при дифференцировке тканей, при действии гормонов и т. д.). Существенную роль для синтеза пептидных связей в пептидильном центре рибосомы играют физико-химические условия микросреды (наличие ионов Mg +, Са -", Мп +, pH 8,3-8,4 и т. д.). [c.318]

Взаимодействуя с, терминирующим кодоном и рибосомой, факторы терминации (RF-1 и RF-2 прокариот или RF эукариот) как бы имитируют посадку аминоацил-тРНК в А-участок транслирующей рибосомы. Однако вместо последующей атаки сложноэфирной связи пептидил-тРНК аминогруппой аминоацил-тРНК имеет место атака той же связи молекулой воды. В обоих случаях реакцию переноса пептидильного остатка либо на аминогруппу, либо на воду катализирует пептидилтрансферазный центр рибосомы (см. ниже). [c.267]

На III стадии процесса элонгации необходимо иметь свободный аминоацильный центр для присоединения следующей аа-тРНК. Для этого благодаря процессу транслокации образовавшийся фрагмент дипептидил-тРНК переносится от аминоацильного на пептидильный центр. Достигается [c.527]

При образовании полной рибосомы формируются два центра трансляции донорный пептидильный, Р-центр) и акцепторный аминоацильный, А-центр) (рис. 29.2). [c.465]

Элонгация трансляции. Процесс элонгации полипептидной цепи у Е. oli начинается с образования первой пептидной связи и непосредственно, точнее топографически, связан с большой субчастицей (50S) рибосомы, содержащей два центра для связывания тРНК один из них называется аминоацильным (А), другой —пептидильным (П) (рис. 14.6). [c.527]

По современным данным, не только кодон—антикодоновое взаимодействие предопределяет отбор соответствующих аминоацил-тРНК для сборки полипептидной цепи. В этом участвует вся молекула тРНК, так как посттрансляционная модификация сильно изменяет ее способность акцептироваться рибосомой. В процесс декодирования вовлекаются и белки рибосомы S4, S9, S13, L2 и L7. Два последних, будучи локализованы в пептидильном центре рибосомы, образуют с двумя молекулами тРНК тетрамерный комплекс. [c.292]

Благодаря расщеплению ГТФ на ГДФ и неорганический фосфат амино-ацил-тРНК сближается с формилметионил-тРНК, локализованной в пептидильном центре рибосомы, а EF-T в комплексе с ГДФ и неорганический фосфат выносятся из рибосомы. F-T ГДФ-комплекс при взаимодействии с EF-Tg и ГТФ преобразуется в EF-T ГТФ-комплекс, способный соединяться со следующей молекулой аминоацил-тРНК (см. рис. 99). [c.293]

Пептидил-тРНК на следующей фазе элонгации переносится на место тРНК в пептидильном центре рибосомы, а последняя удаляется из него, перемещаясь в -центр рибосомы, из которого она затем вытесняется очередной аминоацил-тРНК и выносится из рибосомы. [c.293]

Смотреть страницы где упоминается термин Центр пептидильный: [c.289] [c.621] [c.197] [c.527] [c.528] [c.466] [c.466] [c.467] [c.284] [c.425] [c.426] [c.427] [c.431] [c.399] [c.288] [c.291] [c.292] [c.292] [c.293] [c.293] [c.136] [c.137]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология