Центр аминоацильный

В отношении акцепторного субстрата реакции некоторые сведения могло бы дать изучение пуромицина и его аналогов. Так, известна конформация пуромицина в кристалле, определенная рентгеноструктурным анализом (рис. 104). Она подтверждается исследованиями пуромицина в растворе. Так как пуромицин — хороший акцепторный субстрат в реакции транспептидации, знание его структуры может навести на некоторые суждения о стереохимии аминоацильного и аденозинЬвого остатков в пептидилтрансферазном центре. Далее, известно, что аналог с более фиксированной конформацией, типа изображенного на рис. 105, тоже может служить в качестве акцепторного субстрата в реакции транспептидации, и даже более активен, чем пуромицин. Здесь фиксирована ориентация пуринового кольца относительно рибозы (так называемая анти -ориентация), и это позволяет думать, что именно она [c.191]

На III стадии процесса элонгации необходимо иметь свободный аминоацильный центр для присоединения следующей аа-тРНК. Для этого благодаря процессу транслокации образовавшийся фрагмент дипептидил-тРНК переносится от аминоацильного на пептидильный центр. Достигается [c.527]

Вместе с тем следует полагать, что все аминоацильные остатки акцепторного субстрата, с одной стороны, и С-кон-цевые аминоацильные остатки донорного субстрата —с другой, устанавливаются и предъявляются друг другу пептидилтрансферазным центром рибосомы одним и тем же эквивалентным образом, независимо от их типа. Руководствуясь этим важнейшим правилом, можно попытаться вывести некоторые заключения о конформациях реагирующих субстратов на основании чисто стереохимического анализа. [c.192]

С другой стороны, следует напомнить, что атакующая ЫНг-группа должна быть непротонированной, т. е. атом азота должен иметь свободную неподеленную пару электронов следовательно, пептидилтрансферазный центр должен обеспечить депротонирование аминоацильного остатка акцепторного субстрата. До образования пептидной связи атом азота имеет три валентные связи, направленные к вершинам тетраэдра, в то время как к четвертой вершине направлена орбиталь неподеленной пары электронов. Из стереохимического анализа следует, что при нуклеофильной атаке направление [c.193]

При образовании полной рибосомы формируются два центра трансляции донорный пептидильный, Р-центр) и акцепторный аминоацильный, А-центр) (рис. 29.2). [c.465]

Во всех случаях реакция идет, только если ЫНг-группа находится в а-положении аминоацильного остатка. Аминоацильный остаток должен иметь L-конфигурацию. В пептидилтрансферазном центре аминоацильный остаток должен быть присоединен в 3 -положении (но не в 2 -положении) концевого аденозина тРНК или другого акцепторного субстрата. Последнее обстоятельство заслуживает некоторых комментариев. Так, в растворе аминоацильный остаток может мигрировать между 2 - и 3 -гидроксилами рибозы концевого аденозина тРНК (см. рис. 27). > Связывание аминоацил-тРНК с EF-Tu разрешено при обоих положениях амино- [c.184]

Данная аминокислота реагирует с аденозинтрифосфатом (наверху), в результате чего освобождается молекула пирофосфата и образуется аминоациладенозинмонофосфат — смешанный ангидрид карбоновой и фосфорной кислот. Затем аминоацильная группа переносится на гидроксил концевого рибозного остатка соответствующей тРНК (ниже справа). На рисунке аминоацильная группа соединена с кислородным атомом в положение 3 (внизу в центре), но на самом деле существует равновесие между 2 - и З -положе-ниями. Освободившаяся молекула АМФ (посередине слева) в результате фосфорилирования регенерирует исходный АТФ. [c.490]

Знание конформации реагирующих субстратов в пептидилтрансферазном центре рибосомы имеет ключевое значение для понимания молекулярного механизма реакции транспептидации, катализируемой рибосомой. Однако какие-либо прямые сведения о тех конформациях, в которых З -концы тРНК и примыкающие аминоацильные остатки реагируют друг с другом, отсутствуют. [c.191]

Транслокация выводит аминоацильный остаток, предшествующий С-концевому, из пептидилтрансферазного центра рибосомы, а дальнейшее добавление очередных остатков к С-концу все более отодвигает его и примыкающие к нему остатки от пептидилтрансферазы. Однако участок пептида длиной приблизительно 30—40 остатков, начиная от пептидилтрансферазного центра (т. е. от растущего С-конца), оказывается все еще закрытым рибосомой и не экспонированным в виде свободной цепи в окружающий раствор. В какой конформации пребывает этот примыкающий к С-концу участок растущего пептида и какое влияние оказывает на него рибосомное окружение— вопрос открытый. Кажется маловероятным, что пептид в рибосоме переходит в состояние вытянутой цепи или беспорядочного клубка. При каждом акте транспептидации и последующей транслокации пептид должен проталкиваться сквозь рибосому на один остаток, и необходимая для этого жесткость и векторность могли бы обеспечиваться его а -спиральной конформацией (т. е. сохранением исходной конформации, задаваемой пептидилтрансферазным центром). Имеется еще одно веское соображение спиральная конформация любого полипептида оказывается предпочтительной в канале или другом 272 [c.272]

Элонгация трансляции. Процесс элонгации полипептидной цепи у Е. oli начинается с образования первой пептидной связи и непосредственно, точнее топографически, связан с большой субчастицей (50S) рибосомы, содержащей два центра для связывания тРНК один из них называется аминоацильным (А), другой —пептидильным (П) (рис. 14.6). [c.527]

Пуромицин является структурным аналогом тирозинил-тРНК. Связываясь с аминоацильным центром рибосомы, он тормозит связывание новой аа-тРНК на стадии элонгации синтеза белка. [c.541]

Широко применяемые в клинике тетрациклины также оказались ингибиторами синтеза белка в 70S рибосоме (меньше тормозится синтез в 80S рибосоме). Они легко проникают через клеточную мембрану. Считают, что тетрациклины тормозят связывание аминоацил-тРНК с аминоацильным центром в 50S рибосоме. Возможно, что тетрациклины химически связываются с этим центром, выключая тем самым одну из ведущих стадий процесса трансляции. [c.543]

Как только в аминоацильном центре рибосомы после очередной транслокации терминирующий кодон молекулы мРНК займет соответствующее место, к нему присоединяется один из факторов терминации RF-1 или RF-2. [c.293]

В результате уже к концу 1965 г. бьши получены полные данные о коде белкового синтеза в рибосомальном аппарате клетки (табл. 23). Как видно из таблицы, из 64 триплетов 61 кодирует последовательность вхождения аминокислот в полипептидную цепь в процессе ее биосинтеза в рибосоме. Три триплета (У А, ЖГ и УГА) не участвуют в кодировании. Однако и они играют важную роль в биосинтезе белка. Именно эти триплеты распознаются белковыми факторами терминации в тот момент, когда они окажутся (по мере продвижения мРНК через рибосому) в ее аминоацильном центре. А это, как известно, приводит к завершению синтеза белковой молекулы. [c.297]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология