Рибосома белки

Фракционирование рибосомных белков очень часто проводят также и методом электрофореза в полиакриламидном геле в присутствии ДСН. Первое успешное применение этого метода описано Уорнером [1375]. Рибосомы, белки которых были помечены радиоактивными изотопами, растворяли в 0,1 М фосфатном буфере, содержавшем 0,5% ДСН и 0,5 М мочевину, и наносили на поверхность разделяющего геля. В состав этого геля входили 10%-ный акриламид и буфер, применявшийся для растворения рибосом. После электрофореза гели разрезали и по радиоактивности определяли положение белков. [c.311]

Кроме малых молекул, с нуклеиновыми кислотами могут связываться многие специфические макромолекулы. Сюда относятся белки, ответственные за упаковку ДНК в хроматине или РНК в рибосомах, белки, участвующие в репликации или транскрипции ДНК, а также белки, регулирующие биологическую активность нуклеиновых кислот. Некоторые свойства таких белков перечислены в табл. 23.8, из которой видно, что между ними очень мало обшего. Возможно, в связывании с нуклеиновыми кислотами участвует лишь часть белковой молекулы. Сделать какие-либо четкие выводы о наличии таких участков, взаимодействующих с нуклеиновыми кислотами, можно будет лишь после того, как удастся установить структуру этих связывающихся белков. [c.359]

Рибосомы крайне галофпльных бактерий в отличие от рибосом других бактерий требуют высокую концентрацию ионов К+ для нейтрализации аминокислотных радикалов рибосомиого белка. [c.260]

Рис. 83. Схема приблизительного расположения мРНК-связывающего участка (заштрихованная область) на рибосоме. (Белки 83, 55 и 810, по-видимому, участвуют в его формировании или непосредственно примыкают к нему.)

Когда терминирующий кодон оказывается в А-участке рибосомы, он узнается специальным растворимым белком, который садится на рибосому и индуцирует гидролиз сложноэфирной связи между тРНК и полипептидом молекулы пептидил-тРНК в Р-участке. В результате полипептид освобождается из рибосомы. Белки, узнающие терминирующие кодоны и индуцирующие освобождение [c.266]

После завершения процесса трансляции на рибосомах белки могут претерпевать дальнейшие модификации. Последние различаются по степени сложности от образования дисульфидных мостиков в результате окисления близко расположенных пар тиольных групп и введения в молекулу белка малых групп, таких как гидроксил,. метил, ацетил, карбоксил и фосфат, до присоединения достаточно больших олигосахаридных звеньев. Многие белки, напротив, синтезируются и хранятся в виде биологически неактивных молекул, из которых в результате ограниченной и контролируемой протеолитической деградации образуются ферменты или полииептидные гормоны, [c.543]

Мембраны эндоплазматического ретикулума (ЭР) с рибосомами (Р) и без них взаимодействуют с гладкими пузырьками (П) периферической области аппарата Гольджи, которые образуются из собственных цистерн АГ. В результате формируются конденсирующие вакуоли (КВ), где скапливаются синтезируемые на рибосомах белки,а затем они превращаются в зимогенные гранулы (3), которые выделяются в просвет с помощью механизма обратного пиноцитоза. [c.44]

Первый вопрос решался с помощью радиоактивно меченных аминокислот. Существенно то, что нам известно концевое звено цепи гемоглобина, содержащее КН2-группу, — это валин. Опыт ставился следующим образом препарат отмытых рибосом (большая часть, свьппе 80%, имеет константу седиментации 70 э) подвергался инкубации на среде с набором аминокислот и меченным С валином. Синтез шел сравнительно короткое время, что доказывает кинетический характер эксперимента. После извлечения синтезированного рибосомами белка у последнего определялась общая радиоактивность и активность N-кoнцeвoй аминокислоты путем реакции концевой аминогруппы с динитро-фторбензолом или фенилизотиоцианатом, отщепления меченой концевой группы и ее хроматографической очистки. Молекула гемоглобина (кролика) состоит из 670 аминокислотных звеньев, из которых 46 являются валинами, в том числе 4 валина — КНа-концевой группы (в молекуле гемоглобина содержится [c.453]

ДНК-нуклеотидилтрансферазы) образуют полинуклеотидную цепочку информационной РНК (сокращенно — и-РНК). При этом освобождаются остатки пирофосфорной кислоты. АТФ обязательно соединяется водородными связями с тимином ДНК, ЦТФ — с гуанином, УТФ —с аденином, а ГТФ — с цитозином. Таким образом, последовательность оснований во вновь образовавшейся полинуклеотидной цепочке РНК в точности соответствует их последовательности во второй цепочке ДНК, освободившейся при расплетении молекул ДНК Образовавшаяся таким образом, как бы изготовленная на штампе определенной формы, полинуклеотидная цепочка информационной РНК затем освобождается от связи со своим штампом , т, е. от цепочки ДНК (рис. 32). Образовавшаяся молекула и-РНК, в которой последовательность оснований повторяет их последовательность в одной из полинуклеотидных цепочек ДНК, включается затем в рибосому, куда она передает заключенный в ней шифр , согласно которому будет синтезировать соответствующий белок. Одновременно в рибосому поступают также активированные аминокислоты, доставляемые туда транспортной РНК и соединяющиеся там в соответствующую полипептидную цепочку. Специфическая структура синтезируемого в рибосомах белка определяется, как [c.275]

Взаимодействие макромолекул приводит к образованию супрамолеку-лярных структур (рибосомы, белки мышечных тканей, полиферментные ансамбли и др.). Супрамолекулярные структуры стабилизированы за счет как универсальных, так и специфических взаимодействий. [c.27]

Мало известно о месте синтеза белков миелина, их транспорте и модификации перед сборкой, их дефадации. Скорее всего, протеолипидный белок синтезируется на мембранно-связанных, а основной — на свободных рибосомах. Белки вступают в зреющую мембрану раньше липидов. В период активной миелинизации катионный и протеолипидный белки активнее вступают в миелин, чем высокомолекулярные белки. [c.120]

Рис. 2,1 а) — электронно-микроскопические фотографии Пары образованы благодаря взимодей-ствию с антителами к рибосомиым белкам, б) — модель рибосомы, построенная на основании элект- [c.16]

Основными высокомолекулярными комиоиеитами аппарата т р а и с л я ц и и я в л я ют с я а м и и о а ц и л - т Н К - с и нтет а з ы ( а а - т Р FIК - с и и -тетазы КФ 6.1.1), тГ НК, pI HK, mF HK, рибосомиые белки и белковые факторы трансляции. [c.43]

Необходимо также вернуться к ранее упомянутой способности некоторых белков подавлять трансляцию как собственных, так и других матриц. Так, белок оболочки фага MS2 ингибирует трансляцию матрицы для репликазы этого же фага путем взаимодействия с точкой инициации. Аналогичным действием иа трансляцию собственных матриц обладают рибосомиые белки L10 и L12, однако они взаимодействуют с матрицей на некотором расстоянии от инициирующего кодона. Есть сведения, что РНКП Е. oli обнаруживает способность к отрицательной регуляции собственного синтеза на уровне трансляции. [c.45]

Основными участниками процесса считывания информации, закодированной в последовательности мРНК, являются аминоацил-тРНК-синтетазы, тРНК, рибосомы, белки, связанные с рибосомами, и некоторые другие белки. Они ответственны за инициацию, элонгацию и терминацию сборки полипептида. В этом разделе мы опишем свойства каждого из перечисленных компонентов, а в следующем обсудим, как они функционируют на разных этапах процесса трансляции. [c.138]

Во всех клетках имеются рибосомы, играющие ключевую роль в синтезе белка их число колеблется от 20000 до 50000 в зависимости от белоксинте-зирующей активности клеток. Рибосомы индифферентны в отнощении синтезируемых ими белков или тех клеточных мищеней, к которым они направляют синтезированные продукты. Тип синтезируемого рибосомой белка в каждом синтетическом цикле диктуется мРНК, с которой рибосома оказалась связанной. Внутри- или внеклеточная локализация белков определяется их структурными особенностями и—в зависимости от этих особенностей—характером взаимодействия со специализированными мембранами и органеллами. [c.142]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология