Кодон-антикодоновое взаимодействие

КОДОН-АНТИКОДОНОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ [c.154]

Кодон-антикодоновое взаимодействие [c.301]

Неправильные контакты должны быстро разрушаться следовательно, комплекс покидает рибосому, не образовав пептидной связи. Каким же образом рибосома оценивает правильность кодон-антикодонового взаимодействия, происходящего в участке А [c.114]

Может участвовать в кодон-антикодоновом взаимодействии. [c.358]

Можно сделать два обобщения, касающихся кодон-антикодонового взаимодействия. [c.95]

Если смотреть на L-образную молекулу тРНК вверх антикодоном с внешней стороны угла, то группы трех оснований антикодона, способные к спариванию посредством водородных связей, обращены более или менее по правую сторону от плоскости, содержащей обе ветви молекулы (см. рис. 22). Первое основание антикодона (положение нестрогого спаривания при кодон-антикодоновом взаимодействии) находится на самой верхушке антикодоновой ветви молекулы, а два других основания антикодона и два последующих основания петли спускаются от него по спирали, как винтовая лестница, слева вниз направо. [c.159]

Проблема специфического фактор - кодонового взаимодействия, вместо кодон-антикодонового взаимодействия, очень интересна. Поразительно, что белок тоже узнает именно триплет нуклеотидов, и узнавание имеет такую же высокую степень специфичности. Более того, при наличии супрессорной тРНК, комплементарной терминирующему кодону, аминоацил-тРНК и фактор терминации равноправно конкурируют за посадку в А-участок рибосомы. Использование различных модифицированных нуклеотидных остатков в терминирующих кодонах указывает на то, что специфичность RF в узнавании кодона очень напоминает специфичность Уотсон — Криковского спаривания оснований, включая Криковское неоднозначное спаривание ( wobble ). Безусловно, структура белкового антикодона представляет собой очень интригующую и важную задачу, в том числе для решения общих проблем белок-нуклеинового узнавания. [c.267]

Имеющиеся экспериментальные данные не позволяют окончательно решить вопрос о силах, лежащих в основе кодон-антикодонового взаимодействия. Существуют даже некоторые сомнения о том, какую роль играет образование пар G—С в стабилизации взаимодействия по сравнению с парами А—U. Параметры взаимодействия, измеренные в растворе, могут отличаться от истинных, так как структура тРНК и сам участок А играют определенную роль в создании условий для ассоциации тРНК с мРНК. [c.94]

Мутантные тРНК явились одним из наиболее мощных инструментов при исследовании кодон-антикодонового взаимодействия, а также при выяснении роли, которую играют различные участки молекулы тРНК в этом взаимодействии. [c.98]

Аналогичное кодон-антикодоновое взаимодействие обнаруживается в случае одной из эукариотических тРНК. Бычья печень содержит тРНК, аминоацилирован-ную серином. Ее антикодоном является триплет ""ССА, который, согласно гипотезе неоднозначного соответствия, может отвечать на триптофановый кодон UGG. Но фактически он узнает только терминирующий кодон UGA. Таким образом, ""С специфически взаимодействует с А. Поэтому в рассмотренном случае использование триплета UGA в качестве терминирующего кодона, возможно, является определенным видом супрессии. [c.99]

Критическое значение для безошибочного синтеза белка имеет также правильное кодон-антикодоновое взаимодействие. Для различных кодон-антикодоновых взаимодействий значения констант связывания могут различаться, поскольку пары образуются между различными основаниями. Поэтому частота неправильного спаривания индивидуальна для каждой кодон-антикодоновой пары. Например, замена аргинина на цистеин в бактериальном белке флагеллине происходит с частотой приблизительно 1 на 10 триплетов, кодирующих аргинин. (Все неправильные включения в рассматриваемом примере происходят, по всей видимости, из-за ошибок при распознавании кодона, так как неверное ацилирование тРНК в данном случае маловероятно.) [c.114]

Точность белкового синтеза является одним из наиболее загадочных сторон этого процесса. В растворе свободная тРНК взаимодействует с триплетным кодоном относительно слабо, и похожие, но неправильные триплеты (содержащие только два из трех нужных оснований) узнаются в 10-100 раз менее эффективно, чем правильные триплеты. Таким образом, кодон-антикодоновое взаимодействие не настолько специфично, чтобы обеспечить такой низкий уровень ошибки, как 10 [c.114]

Непосредственно точность процесса трансляции могла бы быть обусловлена стереохимией участка А. Его геометрия могла бы изменяться таким образом, чтобы определять степень свободы, необходимую для правильного кодон-антикодонового взаимодействия. При интерпретации первоначальных данных об эффекте стрептомицина исходили из топологических особенностей рибосом, предполагая, что кодон-антикодоновое взаимодействие тщательно выверяется и может служить более или менее точным критерием для акцептирования аминоацил-тРНК. [c.115]

Еще един важный момент. Доказано, что не только на А, но и на Р сайте имеет место кодон-антикодоновое взаимодействие, хотя априори это ниоткуца не следует. Для чего эго нужно [c.58]

По современным данным, не только кодон—антикодоновое взаимодействие предопределяет отбор соответствующих аминоацил-тРНК для сборки полипептидной цепи. В этом участвует вся молекула тРНК, так как посттрансляционная модификация сильно изменяет ее способность акцептироваться рибосомой. В процесс декодирования вовлекаются и белки рибосомы S4, S9, S13, L2 и L7. Два последних, будучи локализованы в пептидильном центре рибосомы, образуют с двумя молекулами тРНК тетрамерный комплекс. [c.292]

Роль минеральных элементов в обмене белков. Распад и синтез белковых тел в значительной степени зависят от ряда минеральных элементов. Ионы Мп, Fe, Zn, Со и Ni повышают активность пептидгидролаз и аргиназы, т. е. участвуют в деструкции белков. Биосинтез белков идет при непосредственном участии ионов К, Mg и Мп. Первый и второй необходимы для поддержания рибосом в функционально активном состоянии, причем от концентрации Mg " зависит уровень помех в кодон-антикодоновом взаимодействии. Третий обеспечивает осуществление пентидилтрансферазной реакции при сборке полипептидной цепи. Ионы Ni влияют на высвобождение многих пептидных гормонов по завершении их биосинтеза, а ионам Са принадлежит центральная роль в функционировании сократительных белков. Си -содержапщй белок митохондрий—митохондрокупреин, представляет депо меди для синтеза цитохромоксидазы. [c.438]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология