Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Кодоны терминирующие

    Изучение г//-мутаций предоставило также генетические свидетельства в пользу существования кодонов, терминирующих синтез полипептидной цепи. Комплементационный анализ показал, что цистроны А и В кодируют две различные генетические функции. Это значит, что на границе между этими цистронами должны находиться определенные генетические знаки препинания . Делеция такого пограничного участка приводит к слиянию неделетированных участков Л и В в один общий цистрон. Так, делеция 1589 (рис. 12.2) приводит к возникновению гПА-мутанта, сохраняющего, несмотря на частичную делецию в В-цистроне, его функциональность, т.е. способность кодировать активный В-белок. Участок В-цистрона, исчезающий при делеции 1589, содержит ту самую область, в которой картируются мутации F O и ее производные. Это подтверждает сделанный в предыдущем разделе вывод о том, что данный участок В-белка не существен для проявления нормальной активности. Введение мутации со сдвигом рамки в неактивный Л-участок слитых цистронов, образовавшихся в результате делеции 1589, нарушает и функциональную активность В-участка. Следовательно, слитая мРНК имеет направление трансляции Л -> В считывание этой мРНК приводит к образованию одного слитого полипептида. [c.74]


    Терминирующий кодон Терминирующий кодон [c.193]

    В табл. 15-2 приведены известные теперь нам кодоны для каждой нз 20 аминокислот. В табл. 15-3 те же 64 кодона расположены по-другому. Обратите внимание, что помимо кодонов, детерминирующих специфические аминокислоты, есть три кодона, а именно UAA, UAG и UGA, получившие название терминирующих кодонов. Их часто называют также nonsense-кодонами, т. е. бессмысленными кодонами. Терминирующие кодоны UAA и UAG называют соответственно также o hre (охра)- и amber (амбер)-кодонами ) [21]. Выло обнаружено, что кодоны AUG [c.194]

    Такое последовательное считывашр и трансляция рибосомой заключенного в мРНК кода продолжается до тех пор, пока процесс не доходит до одного из стоп-кодонов (терминирующих кодонов). Такими кодонами служат триплеты УАА, УАГ и УГА. На этом этапе полипептидная цегп>, первичная структура которой была [c.173]

    Комплекс [Ф — М — РНК] перемещается с малой части на крупную и садится на п-место. Переход требует затраты энергии, доставляемой гуанозинтрифосфатом (он действует подобно АТФ). Эти процессы носили подготовительный характер. Теперь, когда место а свободно, на него помещается одна из т-РНК со своим грузом какой-либо аминокислоты — и начинается собственно синтез полипептидной цепи. Между концевой аминокислотой [ФМ-РНК] и вновь прибывшей аминокислотой образуется пептидная связь, м-РНК делает шаг вперед , и поэтому место а на рибосоме освобождается ему соответствует теперь уже другой кодон на матричной РНК, и к этому кодону прикрепляется т-РНК, достав шая соответствующую аминокислоту. Например, если на рибосоме свободен кодон ААГ, то на него садится т-РНК с триплетом (антикодоном) УУС. Этот антикодон отвечает аминокислоте — фенилаланину (см. приложение табл. 3), и она входит в состав синтезируемого белка. Снова сдвиг м-РНК, освобождается очередной кодон на м-РНК, пусть это будет, скажем, ЦЦГ к этому кодону может прикрепиться т-РНК, имеющая антикодон ГГЦ. Этот триплет отвечает аминокислоте глицину. Следовательно, в синтезируемой белковой цепи рядом с фенилаланином станет глицин. Соединение аминокислот будет происходить до тех пор, пока на м-РНК не обнаружится бессмысленный кодон (терминирующий), например УАА. Он не соответствует ни одной аминокислоте и играет роль точки, если сравнить белковую цепь с длинной фразой. Постепенное наращивание белковой цепи показано подробнее на цветной таблице П1, где намечен контур рибосомы, но не изображены а и п-места и комплекс ФМ = РНК, играющий роль инициатора синтеза. На рисунке 47 рибосома показана в виде объемного тела. Молекула м-РНК изображена в виде полосы, прикрепленной к [c.169]

    Существуют также различия между прокариотами и эукариотами по использованию кодонов, терминирующих трансляцию. В эукариотических мРНК используются все три терминаторных кодона (UAA, UGA и UAG), но чаще кодон UAA. В прокариотических мРНК терминация в основном происходит на шдоне UAA. Обнаружено, что на эффективность терминации трансляции также влияют последовательности мРНК, прилегающие к терминатор-ному кодону. Причем для про- и эукариот они различаются. [c.157]


    Установлено, что каждая аминокислота кодируется последовательностью нз трех нуклеотидов в цепочке ДНК (кодон). В ДНК имеется четыре вида нуклеотидов. Сколько кодонов может быть из них составлено Заметим, что рассчитанное число кодонов больше, чем число аминокислот (20), включающихся в белки, плюс три терминирующих кодона, прекращающих синтез полипептидной цепи. (Список кодонов приведен в табл. 15-2 и 15-3.) [c.65]

    Для РНК фага MS2 была установлена полная последовательность всех 3569 нуклеотидов [118]. Некоторые участии этой последовательности показаны на, рис. 15-19. 5 -конец (средняя часть структуры, изображенной в верхнем левом углу) все еще несет трифосфатную группу инициаторного GTP. После ряда шпилек следует защищенный рибосомой участок [119а], который начинается инициаторным кодоном GUG. Этот факт служит прямым доводом в пользу того, что GUG, так же как и AUG, играет роль биологически важного инициаторного кодона. Нуклеотидная последовательность, расположенная вслед за инициаторным кодоном, в точности кодирует почти полностью установленную аминокислотную последовательность вирусного белка. Терминирующий кодон UAG обведен на рисунке рамкой. Вслед за ним расположена короткая межгенная область, включающая одну сторону шпильки, на конце которой расположен инициаторный кодон AUG для следующего гена. Далее расположена последовательность нуклеотидов, точно соот-в <ггву рщ я эцсрериментально установленной последовательности ами- [c.242]

    Миллер, Лу и их сотрудники [145а, Ь] с успехом использовали супрессорные мутации и получили с их помощью около 300 мутантных типов Za -репрессорного белка Е. соИ. На первом этапе вводили атЬег-мутации приблизительно в 80 положений гена. Далее с целью клонирования мутантные гены переносили в эписомы (см. следующий раздел). Затем эти вирусоподобные эписомы использовали для заражения пяти штаммов бактерий, несущих супрессорные мутации, благодаря которым считывание кодона UAG (терминирующего) приводило к включению в белок различных аминокислот. Из этих инфицированных бактерий выделяли большие количества мутантных форм 1ас-репрессора. Оказалось, что многие мутации, локализованные вблизи от N-конца, влияют на связывание репрессора с ДНК, тогда как мутации, локализованные в центральной части, влияют на связывание с индуктором. [c.256]

    Взаимодействуя с, терминирующим кодоном и рибосомой, факторы терминации (RF-1 и RF-2 прокариот или RF эукариот) как бы имитируют посадку аминоацил-тРНК в А-участок транслирующей рибосомы. Однако вместо последующей атаки сложноэфирной связи пептидил-тРНК аминогруппой аминоацил-тРНК имеет место атака той же связи молекулой воды. В обоих случаях реакцию переноса пептидильного остатка либо на аминогруппу, либо на воду катализирует пептидилтрансферазный центр рибосомы (см. ниже). [c.267]

    Терминирующими антикодонами служат ТТА, СТА и ТСА. Напишите соответствующие им кодоны в мРНК. (Напоминаем, что и кодоны, и антикодопы считываются в направлении от 5 -конца к 3 -концу.) [c.495]

    Код, данный на рис. 3, является универсальным для белоксинтези-рующих систем бактерий и цитоплазмы всех эукариот, включая животных, грибы и высшие растения. Однако в живой природе имеются также и исключения. По крайней мере белоксинтезирующие системы митохондрий животных (млекопитающих) и грибов обнаруживают ряд отклонений от этого универсального кода. Так, в митохондриях изученных эукариотических организмов триптофан кодируется как UGG, так и UGA соответственно, UGA не является терминирующим кодоном. В митохондриях млекопитающих (человека) кодоны AGA и AGG — терминирующие и не кодируют аргинин. В митохондриях дрожжей вся кодоновая семья UU, U , UA и UG кодирует треонин, а не лейцин (хотя в митохондриях другого гриба, Neurospora, они кодируют лейцин, в соответствии с универсальным кодом). [c.16]

    Когда рибосома достигнет терминирующего кодона мРНК, синтез полипептида прекращается. В присутствии терминирующего кодона рибосома не связывает какой-либо аминоацил-тРНК, а вместо них в дело вступают специальные белки, называемые факторами терминации. Под их действием синтезированный полипептид освобождается из рибосомы. Эта стадия называется терминацией трансляции. После терминации рибосома может либо сойти с мРНК, либо продолжать скользить вдоль нее, не транслируя. [c.56]

    Встреча рибосомы с новым инициаторным кодоном, либо на другой цепи мРНК, либо на этой же по направлению к З -концу от терминирующего кодона, приведет к новой инициации. Таким образом, [c.56]

    РНК бактериофага MS2 содержит три цистрона, разделенных нетранслируемыми последовательностями, и один цистрон, перекрывающийся с двумя другими (см. раздел А. II. 4 и рис. 6). Ближе всего к 5 -концу этой лолицистронной мРНК расположен А-цистрон (1182 нуклеотидных остатка, включая терминирующий кодон), кодирующий А-белок, или белок созревания (393 аминокислотных остатка). Далее по направлению к З -концу следует С-цистрон (393 нуклеотидных остатка, включая терминирующий кодон UAA), кодирующий белок оболочки фага (129 аминокислотных остатков). Ближе всего к З -концу располагается S-цистрон (1638 нуклеотидных остатков, включая терминирующий кодон UAG), кодирующий субъединицу РНК-репликазы (544 аминокислотных остатка). L-цистрон (228 нуклеотидных остатков вместе с терминирующим кодоном UAA), кодирующий маленький белок лизиса (75 аминокислотных остатков), перекрывает не в фазе конец С-цистрона, нетранслируемую последовательность и начало S-цистрона. (Следует заметить, что при синтезе белка оболочки и субъединицы РНК-репликазы N-концевой метионин отщепляется, и поэтому количество аминокислотных остатков в готовом белке на один меньше, чем количество значащих кодонов матрицы.) [c.234]


    В случае MS2 РНК после терминации трансляции каждого из перечисленных цистронов происходит, по-видимому, диссоциация рибосом от матрицы. Каждый цистрон в соответствующий момент начинает транслироваться в результате независимой инициации свободными рибосомами из среды. Однако ситуация с L-цистроном, очевидно, другая. По каким-то структурным причинам не удается получить эффективной ассоциации рибосом с инициаторным районом L-цистрона на MS2 РНК. Полагают, что инициация трансляции L-цистрона может иметь место вследствие время от времени происходящего спонтанного сдвига рамки (-И) при трансляции конца С-цистрона рибосомами в этом случае рибосомы терминируют на триплете UAA, отстоящем на три нуклеотида к 5 -концу от инициирующего кодона L-цистрона, и, не успев соскочить с матрицы, реинициируют на первом близлежащем триплете AUG (см. рис. 7). Естественно, что продукция L-цистрона должна быть маленькой, как это и есть на самом деле. [c.236]

    Следует специально указать на случаи, когда инициация происходит особенно далеко от 5 -конца цепи мРНК. Так, инициирующий кодон AUG полиовирусной РНК расположен на расстоянии 743 нуклеотида от 5 -конца, и ему предшествуют восемь AUG триплетов во всех трех фазах считывания Эти предшествующие AUG триплеты, однако, находятся не в подходящем структурном окружении (см. выше), а кроме того, вслед за большинством из них на небольших расстояниях имеются терминирующие триплеты, прерывающие трансляцию, если бы она была на них инициирована. Таким образом, даже в рассматриваемом случае [c.254]

    Кодон терминации обязательно присутствует в конце кодирующей части каждой природной мРНК. Иногда можно видеть даже тандем терминирующих кодонов, например в конце цистрона белка оболочки бактериофага MS2, где за терминирующим кодоном UAA следует триплет UAG (см. рис. 6). [c.265]

    Надо сказать, что вне фазы (рамки) считывания триплеты UAA, UAG и UGA в пределах кодирующей последовательности мРНК встречаются существенно чаще, чем в фазе считывания, где имеется, как правило, всего один терминирующий кодон на всю кодирующую последовательность. Поэтому обычно случайный сдвиг рамки в процессе элонгации не может привести к синтезу очень длинного неправильного полипептида и чаще всего приводит к скорой терминации этой неправильной трансляции. В некодирующих участках мРНК, включая межцистронные участки полицистронных РНК, частота терминирующих триплетов обычно также высока. [c.265]

    Терминирующий триплет в рамке считывания может появиться в кодирующей части мРНК в результате мутации. Например, замена G на А в триптофановом кодоне (UGG) приводит к появлению либо UAG, либо UGA замена С на U в глютаминовых кодонах (САА и AG) приводит к появлению либо UAA, либо UAG. Такие мутации называются бессмысленными (nonsense) появление UAG обозначается как янтарная мутация, UAA — охровая , а UGA — опал . Эти мутации приводят не к замене [c.265]

    Из трех терминирующих кодонов самым слабым является UGA. Он чаще всего может проскакиваться транслирующей рибосомой, по-видимому, за счет его узнавания триптофановой тРНК. В некоторых случаях этот терминирующий кодон специально используется в природе для того, чтобы в дополнение к основному белковому продукту, синтез которого завершается на этом кодоне, происходило образование небольших количеств другого физиологически важного белка из удлиненного полипептида. Такая ситуация наблюдается при трансляции РНК фага Q цистрон белка оболочки фага заканчивается терминаторным кодоном UGA, который время от времени проскакивается рибосомами, что приводит к синтезу небольших количеств значительно более длинного, чем белок оболочки, полипептида последний является необходимым продуктом трансляции фаговой РНК, так как требуется для сборки полноценной (инфекционной) фаговой частицы. [c.266]

    Следует сделать оговорку в отношении митохондриального генетического кода в митохондриях млекопитающих и грибов кодон UGA не терминирующий, а связывает триптофановую тРНК, т. е. кодирует, как и UGG, триптофан с другой стороны, сообщалось, что в митохондриях млекопитающих кодоны AGA и AGG являются терминирующими, а не кодируют аргинин. [c.266]

    Когда терминирующий кодон оказывается в А-участке рибосомы, он узнается специальным растворимым белком, который садится на рибосому и индуцирует гидролиз сложноэфирной связи между тРНК и полипептидом молекулы пептидил-тРНК в Р-участке. В результате полипептид освобождается из рибосомы. Белки, узнающие терминирующие кодоны и индуцирующие освобождение [c.266]

    В эукариотах ик тся единственный фактор терминации, называемый RF. Его мономер1тая форма имеет молекулярную массу около 50000—60000 дальтон, но, по-видимому, он обычно присутствует в виде димера с молекулярной массой около 120000 дальтон. RF способен узнавать все три терминирующих кодона (UAA, UAG и UGA), взаимодействует с ГТФ и вместе с рибосомой проявляет ГТФазную активность. [c.267]

    Проблема специфического фактор - кодонового взаимодействия, вместо кодон-антикодонового взаимодействия, очень интересна. Поразительно, что белок тоже узнает именно триплет нуклеотидов, и узнавание имеет такую же высокую степень специфичности. Более того, при наличии супрессорной тРНК, комплементарной терминирующему кодону, аминоацил-тРНК и фактор терминации равноправно конкурируют за посадку в А-участок рибосомы. Использование различных модифицированных нуклеотидных остатков в терминирующих кодонах указывает на то, что специфичность RF в узнавании кодона очень напоминает специфичность Уотсон — Криковского спаривания оснований, включая Криковское неоднозначное спаривание ( wobble ). Безусловно, структура белкового антикодона представляет собой очень интригующую и важную задачу, в том числе для решения общих проблем белок-нуклеинового узнавания. [c.267]


Смотреть страницы где упоминается термин Кодоны терминирующие: [c.40]    [c.173]    [c.302]    [c.193]    [c.243]    [c.248]    [c.253]    [c.256]    [c.484]    [c.489]    [c.666]    [c.666]    [c.265]    [c.395]    [c.17]    [c.174]    [c.232]    [c.266]    [c.268]    [c.269]    [c.271]    [c.173]   
Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.194 , c.243 , c.253 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.942 , c.950 , c.971 ]

Гены и геномы Т 2 (1998) -- [ c.117 , c.134 , c.137 , c.151 ]




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте