Сериновые амидгидролазы

Эффективность амидгидролаз превосходит эффективность соответствующих модельных катализаторов в раз. Сериновые протеазы тяготеют к нижнему пределу этого интервала, тогда как аспартатные и металлсодержащие - к верхнему пределу. Несмотря на относительно невысокое значение папаина - представителя цистеиновых протеаз, его эффективность одна из самых высоких за счет низкого значения каталитической эффективности тиолов в гидролизе амидов. Интересно отметить, что эффективность сериновых протеаз в, общем мало зависит от типа расщепляемой связи. [c.193]

Другой достаточно общий признак сериновых амидгидролаз тот, что большинство их функщоюфует в нейтральной или слабощелочной среде. Однако такие же фермент есть среди металлсодержащих амидгидролаз. [c.63]

Остаток серина селективно реагирует также с фенилметансу.пьфонилгалогени-дами [2648-26503 и дифенижарбамоилхлоридом [26513, однако не все сериновые амидгидролазы в одинаковой степени чувствительны к алкилфосфатам и к этим последним необратимым ингибиторам. [c.248]

Весьма широко и подробно исследовано действие на сериновые амидгидролазы хлоркетонов - производных аминокислот и пептидов (табл.62 ранние работы см. в [26523). [c.248]

Проведенные впервые В.К. Антоновым сопоставительные исследования гидролиза, катализируемого различными амидгидролазами, показали, что сериновые и цистеиновые протеиназы функционируют по ковалентному типу, а аспартатные и металлсодержащие протеиназы — по типу общего основного катализа. Этот вывод согласуется с наиболее однозначно трактуемыми результатами химических, кинетических и термодинамических исследований каталитических реакций эндопро- [c.84]

Моны тяжелых металлов действуют специфически на цистеиновые амидгидролазы. Этот факт был установлен еще в 1930 г. Кребсом [2397]. Наиболее активными ингибиторами цистеиновых протеаз являются ионы ртути. Такие металлы, как Си или Ag , ингибируют некоторые сериновые протеазы. Эти ионы избирательно тормозят ацил1фование сериновых протеаз специСЕическими и неспецифическими субстратами, но не влияют на стадию двацил1фования ацилфермента [2398]. Химотрипсин ингибируется также ионами РЬ [2399], Zn , N1 и d [2400]. [c.222]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология