Взаимодействие между эволюционными силами

Взаимодействие между эволюционными силами [c.43]

Между тем у эволюционно отобранной, гетерогенной аминокислотной последовательности именно взаимодействия боковых цепей между собой и с элементами основной цепи приводят к резкой энергетической дифференциации вероятных конформационных состояний макромолекулы и делают возможным выделение из их огромного количества наиболее стабильной, строго определенной нативной трехмерной структуры белка. В силу этого обстоятельства на локальных участках белковой цепи в зависимости от ее аминокислотного порядка возможна реализация разнообразных структур, главным образом нерегулярных. [c.330]

В последующих главах рассматриваются результаты конформацион-1 0го анализа большой серии природных олигопептидов. Их пространст- енное строение практически полностью определяется взаимодействиями ежду близко расположенными в цепи остатками, и поэтому они представляют собой естественные объекты исследования средних взаимодействий. Здесь нельзя было ограничиться анализом единичных примеров в силу по крайней мере двух обстоятельств. Во-первых, изучение конформационных возможностей природных олигопептидов является, как станет ярно позднее, самым ответственным и сложным, но в то же время 1 иболее интересным этапом на пути к априорному расчету трехмерных структур белков. Очевидно, понимание пространственного строения и механизма спонтанной, быстрой и безошибочной укладки белковой последовательности в нативную конформацию невозможно без установления инципов пространственной организации эволюционно отобранных низко- лекулярных пептидов. Между природными олиго- и полипептидами нет четко очерченных границ, и количественная конформационная теория лее простых молекул является естественной составной частью конформационной теории более сложных соединений той же природы. Во-вторых, Й1ание пространственной организации и динамических конформационных свойств природных олигопептидов - гормонов, антибиотиков, токсинов и т.д. - необходимо -вакже для изучения молекулярных механизмов узнавания, действия и регуляции биосистем, выявления структурно-функциональных особенностей пептидов и белков. [c.233]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология