Цепь белковая

Сопоставление аминокислотных последовательностей бром-циановых и триптических пептидов позволяет однозначно выяснить их расположение вдоль полипептидной цепи белка. Обычно для определения полной структуры белка двух гидролизов оказывается недостаточно, причем чем длиннее полипептидная цепь белковой молекулы, тем большее число различных типов расщеплений белка приходится использовать. [c.34]

Эти пленки изучают в настоящее время особенно интенсивно, поскольку они являются следующей (после обычной пленки) стадией модельного приближения к биологическим мембранам. Согласно современным представлениям клеточные мембраны бимолекулярны и состоят из двух фосфолипидных слоев, обращенных наружу полярными группами, которые связаны с полярными группами полипептид-ной цепи белковых молекул. [c.112]

Цепи белковых молекул [c.454]

Вторичная структура белка (разд. 25.2)-способ закручивания или распрямления цепи белковой молекулы. [c.465]

Полипептидная цепь белковой молекулы (пунктиром помечены места пептидных связей) [c.290]

Различие в механизмах гидролиза под действием химотрип-сина и карбоксипептидазы и в механизмах декарбоксилирования под действием металлозависимых ферментов и ферментов, действующих через основание Шиффа, является отражением различия в восприимчивости карбонилсодержащих соединений к кислотному и основному катализу. Нуклеофильные и основные свойства боковых цепей белковой молекулы вполне достаточны для проявления ферментом каталитической активности, тогда как ионы металлов являются гораздо более эффективными кислотными катализаторами по сравнению с протонами, о чем убедительно свидетельствует пример металлоферментов. Другая причина широкой распространенности металлоферментов связана, вероятно, с полидентатным характером комплексов металлов. Строго определенное пространственное расположение не- [c.148]

Подсчитано, что с цепью из 20 разных аминокислот (при условии, что каждая войдет в цепь только один раз) возможно гигантское число 2,3 10 полипептидов. Если же учесть, что в белках обнаружено свыше 20 а-аминокислот, а полипептидные цепи иногда содержат сотни аминокислотных звеньев, причем одна и та же аминокислота может входить в цепь не один, а несколько раз, то можно получить представление о безграничных возможностях в построении полипептидных цепей белковых молекул. Из этого следует, что природа белка определяется не только тем, какие аминокислоты входят в его состав, но особенно и тем, в какой последовательности они соединяются друг с другом. [c.291]

Как видно из приведенной выше (стр. 230) общей формулы полипептидной цепи, такая цепь содержит множество боковых ответвлений —К, т. е. тех частей аминокислотных остатков, которые непосредственно в цепь не входят. Чтобы пояснить это, представим себе некоторый отрезок полипептидной цепи белковой молекулы, составленный из остатков различных а-аминокислот, на- [c.291]

Отрезок полипептидной цепи белковой молекулы [c.292]

Первичная структура белка — это структура пептидной цепи, т. е. аминокислотный состав и последовательность чередования остатков аминокислот в цепи белковой молекулы. [c.448]

Пример гидролиза участка цепи белковой молекулы [c.306]

Gly увеличивает подвижность основной цепи. Это уникальная аминокислота, которая лишена боковой цепи и поэтому не проявляет асимметрии при Сд-атоме. Отсутствие боковой цепи позволяет остаткам Gly принимать необычные двугранные углы (рис. 2.3, л), что приводит к изгибам основной цепи. Кроме того, остатки Gly могут способствовать образованию плотной упаковки цепи белковой молекулы. Вероятно, по этим причинам остаток Gly практически не замещался в процессе эволюции. [c.20]

Специфичность ферментов связана с комплементарностью структуры их активного центра со структурой субстратов. Активный центр, как правило, располагается в полости макромолекулы фермента и формируется из различных участков цепи белковой глобулы. Согласно теории Кошланда, эта комплемен-тарность является индуцированной субстрат в момент взаимодействия с активным центром вызывает такое изменение геометрии фермента, которое соответствует оптимальной для данной реакции ориентации групп, непосредственно участвующих в химическом превращении субстрата (каталитических групп). В случае объемных субстратов происходит многоцентровая сорбция в активном центре за счет дисперсионных, гидрофобных и электростатических взаимодействий и водородных связей. Малые молекулы, такие как О2, N2 и Н2О, вступают в непосредственное взаимодействие с атомами переходных металлов. Однако и в этом случае связывание обычно носит много-центровый характер, например в биядерных комплексах или с участием безметальных групп. Так, в случае комплексования молекулы О2 в гемоглобине с ионом Fe " " происходит образование водородной связи с протонированным гистидиновым остатком в районе активного центра. [c.550]

Остатки аминокислот в белках соединены между собой амидными связями между о-амино- и о-карбоксильной группами. Общая структура одной полимерной цепи белковой молекулы может быть представлена в виде [c.30]

Кривые зависимости я от с для таких систем все еще описываются уравнением (111-92). При этом, правда, приходится использовать большие значения г, что указывает на большую гибкость цепи. Предположительно это связано с тем, что в присутствии масляной фазы ослабляется когезия между боковыми гидрофобными цепями белковой молекулы. [c.142]

Особенности скручивания цепей белковых молекул (взаимное положение фрагментов в пространстве) называются вторичной структурой белков. [c.339]

Последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи белковой молекулы получила название первичной структуры белка. Многократно повторяющаяся пептидная связь (—СО—НН) является типичной ковалентной связью, которая определяет первичную структуру белка. Первичная структура белка, помимо большого числа пептидных связей, обычно содержит также небольшое число дисульфидных (—8—5—) связей. [c.46]

Молекулы ДНК в клетке являются первпчным носителем наследственной информации у всех живых организмов. Неповрежденные пол1И1уклеотидные цепи ДНК в живых организмах значительно длиннее полипептидных цепей белковых молекул. Даже ДНК микроорганизмов содержат миллионы нуклеотидов. Следовательно, мыслимое число молекул ДНК значительно больше, чем для [c.17]

Природные высокомолекулярные соединения. Обширную и исключительно важную группу природных высокомолекулярных соединений (биополимеров) составляют белки. Белковые макромолекулы построены из остатков аминокислот, соединенных друг с другом пептидными (кетоимидными) связями —СО—ЫН—. В цепь белковой молекулы входят аминокислотные остатки, содержащие карбоксильные груп- [c.196]

Исследование деталей строения амидной группы стимулировалось в первую очередь тем, что эта группировка является основой строеняя полипептидной цепи белковых веществ (см. гл. И, стр. 635). Однако, начиная с 60-х годов, появляется много работ по пространственному строению и более простых амидов. Решающую роль при изучении конформаций амидов играет метод ЯМР. Накопленный материал обобщен в обстоятельном обзоре [58]. [c.585]

Большой интерес для биологии представляют пленки, образованные двумя или несколькими компонентами (не считая молекул подложки). К ним относятся, например, пленки, образованные двумя нерастворимыми в воде, но взаимно растворимыми веществами ( нерастворимые растворы ), а также пленки, состоящие из нерастворимого вещества и растворимого ПАВ, например, исследуемые Зонтагом (ГДР) ПАВ-полимерные пленки и липиднопротеиновые пленки. Последние изучают в настоящее время особенно интенсивно, поскольку они являются следующей (после обычной пленки) стадией модельного приближения к биологическим мембранам. Согласно современным представлениям, клеточные мембраны бимолекулярны и состоят из двух фосфолипидных слоев, обращенных наружу полярными группами, которые связаны с полярными группами полипептидной цепи белковых молекул. [c.112]

Один из возможных результатов переноса фосфатной группы на функциональную группу белка состоит в индуцировании конформаци- онного изменения в молекуле белка. Действительно, имеются данные, весьма убедительно свидетельствующие о наличии таких изменений при действии АТР-зависимых ионных насосов (гл. 5, разд. Б,2,в) и при мышечной работе (дополнение 10-Е). Конформационные изменения могут также возникать в результате фосфорилирования регуляторных центров белков. Вполне возможно, что фосфорилирование имидазольной группы, соединенной водородной связью с группой С = 0 амидной группы полипептидной цепи белковой молекулы, ведет к таутомериым превращениям, аналогичным тому, которое было приведено в уравнении (6-84). Оно может способствовать конформационному изменению или может переводить белок в состояние, богатое энергией , способное самопроизвольно изменять свою форму, как это имеет место при мышечных сокращениях. [c.139]

Перед тем как ответить на эти вопросы и приблизиться к пониманию ррйствительного механизма свертывания полипептидной цепи БПТИ, аапомним некоторые особенности рассматриваемого явления ренатурации ревете предложенной неравновесной термодинамической теории и физической теории структурной самоорганизации белков. Во-первых, все со-Рытия, совершающиеся в процессе свертывания полипептидной цепи белковой молекулы, являются беспорядочными возникновение как обратимых, так и необратимых флуктуаций имеет исключительно случайный арактер. Во-вторых, флуктуации тем более необратимы, чем ближе они Шодводят пространственное строение фрагментов белковой цепи к конфор-Кационным состояниям, реализующимся в нативной структуре молекулы В-третьих, появление актуальных для каждой стадии свертывания белка необратимых флуктуаций всегда неизбежно и своевременно. [c.479]

Желатинизация белков в присутствии мочевины объясняется [158] взаимным превращением тиоловых и дисульфидных групп соседних белковых молекул. Путем разрыва водородных связей и выпрямления цепей белковых молекул мочевина создает условия для разрыва внутрицепочных цистинр-, [c.172]

Типичными представителями первых являются железосодержащие белки ферритин, трансферрин и гемосидерин. Ферритин —высокомолекулярный водорастворимый белок с мол. массой 400000, в котором содержание железа составляет от 17 до 23% (в среднем 20%). Он сосредоточен главным образом в селезенке, печени, костном мозге, выполняя роль депо железа в организме. Железо в ферритине находится в окисленной форме, в составе неорганического железосодержащего соединения (FeO ОЩ (FeO О POjFQ, причем цепи неорганического полимера 0=Fe—0F[...0=Fe—OF[..., иногда содержащие фосфаты, находятся между пептидными цепями белковой части (называемая апоферритином), а атомы железа координационно связываются с атомами азота пептидных групп. [c.94]

Как отмечалось в гл. И1, разд. П1-12, при растекании белков на поверхностях раздела вода — воздух и вода — масло образуются прочные, но довольно аморфные и вязкие пленки, структура которых не вполне соответствует структуре природных белков. Вследствие растекания по поверхности раздела различных боковых цепей белковые молекулы в пленке частично денатурированы. После выхода на поверхность молекулы белков и других сложных природных соединений не могут вернуться в раствор. Если каплю такого раствора механически раздробить и затем снова скатать в шарик, материал пленки не возвращается в раствор, а собирается на поверхности либо утолщая ее, либо образуя складки типа пленки на молоке. Это же явление наблюдается и при коалесценции капель. Процессами такого рода объясняется образование довольно толстых пленок или мембран в эмульсиях, стабилизованных биологическими веществами (см., например, [11]). Кокбэйн и Мак-Робетс [20] отмечают также, что по преимущественной смачиваемости пленок одной или другой фазой можно определить тип эмульсии. [c.395]

Как видно из схемы, пептидная связь —СО—NH—возникает в результате взаимодействия карбоксильной и аминогрупп аминокислот. Аминокислоты (около 30), являющиеся элементарными звеньями полимерной цепи белковых молекул, различаются природой радикалов Ri, Ra,. .., Rn. Число таких звеньев в м-акромо лекулах белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких десятков тысяч. [c.115]

Исходя из того, что в ультразвуковом поле происходит разрыв полипептидных цепей белковой молекулы, следует ожидать появления новых устойчивых молекул, прошедших через промежуточную стадию свободных макрораднкалов и характеризующихся меньшими молекулярными весами. Свободные макрорадикалы способны реагировать с активированными ультразвуком продуктами разложения воды или с продуктами ионизации газов, тонко диспергированных в реакционной среде. Так, в зависимости от природы присутствующих частиц (—ОН, —КН, —ЫНг, —ЗН и др.) они будут подвергаться процессам окисления и определять характер дальнейших возможных преобразований в процессах деструкции или структурирования. [c.249]

Разработаны химические методы определения величины полинептидных цепей белковой молекулы. Эти методы основаны на использовании особого реагента (динитрофторбензола), который соединяется со свободной а-амино-грунной аминокислотного остатка, стоящего на конце нолипептидной цепи, с образованием окрашенного комплекса этот комплекс можно выделить и идентифицировать после того, как белок подвергнется гидролизу на составляющие его аминокислоты (в том числе и на конечную аминокислоту с присоединенной к ней окрашенной группой). Так, лизоцим, белок, содержащийся в слезах и яичном белке и обладающий свойством уничтожать бактерии, имеет, как было установлено ири помощи ультрацентрифуги, молекулярный вес около 14 ООО и состоит примерно из 125 аминокислотных остатков. Применение описанного метода позволило показать, что имеется лишь одна свободная а-аминогруппа, и на этом основании был сделан вывод, что данная молекула состоит из одной нолипептидной цепи. Если эта полипептид-ная цепь была бы растянута, то ее длина составляла бы около 450 А. Однако, как установлено при помощи ультрацентрифуги, дифракцией рентгеновских лучей и другими методами исследования, молекула лизоцима по форме близка к шару с диаметром около 25 А. Отсюда следует, что нолипептидная цепь не может быть вытянутой, а должна быть скрученной, ибо только тогда молекула приобретет сферическую форму. [c.487]

В указанной формуле обозначены предполагаемые типы связи простетической группы цитохрома С с участком полипептидной цепи белкового компонента. [c.118]

Основу структуры и функции каждого белка составляет первичная структура — аминокислотный состав и последовательность расположения аминокислот в полипептидной цепи белковой молекулы. От первичной структуры белка зависят форма молекулы, ее свойства, функция, функциональная активность, апособность давать тот или иной тип комплекса при взаимодействии ее с другими молекулами белка или с молекулами НК, липидов и углеводов. В последовательности аминокислот как бы записана информация на все уровни организации от молекул до организма со всеми его видовыми осо(бенностями. [c.14]

Таким образом, высокая специфичность белков, их ферментативная активность и характер обмена веществ организмов определяется прежде всего тем или иным чередованием аминокислот в полипептидной цепи белковой 1М0лекулы. Это чередование аминокислот записано в ДНК с помощью кода, состоящего из четырех оснований, скомбинированных по три. При удвоении ДНК этот код точно копируется. Информационная РНК синтезируется на ДНК и благодаря комплементарности синтеза записанный код переносится на нее. Синтезированная и-РНК переносится из ядра в рибосому, и на ней образуется белковая молекула со строго определенным чередованием аминокислот в полипептидной цепи. [c.298]

Каждая пептидная цепь белковой молекулы, если только она не замкнута в кольцо и не блокирована на одном или другом конце, имеет N-концевую аминокислоту со свободной а-аминогруппой и С-концевую аминокислоту со свободной а-карбоксильной группой. Число полипентидных цепей моя ет быть, следовательно, установлено путем анализа концевых групп. Если, например, обнаружено, что в данном белке имеется три N-концевых аминокислоты — один аланин, один лизин и один серин на моль белка,— то следует сделать вывод, что молекула этого белка состоит из трех пептидных ценей. [c.86]

Вовсе не очевидно, что в будущем при исследовании дифракции кристаллических белков удастся достигнуть значительного улучшения разрешения структуры. Кристаллы белков отличаются от кристаллов малых молекул высоким содержанием растворителя (>40%) в элементарной ячейке [63, 64]. Следовательно, белковые молекулы в кристаллическом состоянии не подвержены силам меж-молекулярного взаимодействия, сравнимым с силами решетки, удерживающими малые молекулы в гораздо более жестком состоянии. В связи с этим результаты рентгеноструктурного анализа белков часто основываются на участках карты электронной плотности с плохим качеством изображения. Классическим примером этого явления служит подвижность концевых областей а и Р субъединиц метгемоглобина лошади [16]. Высокие концентрации соли, используемые при кристаллизации, препятствуют образованию стабилизирующих полярных контактов между этими областями. Кроме того, нельзя не принимать в расчет роль гибкости полипептидной цепи белка, которая может оказаться существенной для ферментативной функции. Подобные факторы, относящиеся к описанию упорядоченной структуры растворителя и взамодействию молекул растворителя с белковыми остатками, препятствуют получению данных, необходимых для точного описания структуры молекулы. Очевидно, что к областям полипептидной цепи белковых молекул, которые на карте Фурье плохо различимы, методы уточнения не применимы. [c.22]

СВЯЗИ, образующие главную цепь белковой молекулы и определяющие, таким образом, ее первичную структуру, и дисульфид-ные связи между остатками цистеина (так называемые дисуль-фидные мостики). Вращение вокруг дисульфидных связей затруднено. Остатки цистеина образуют в дисульфидном мостике дуальный угол, равный примерно 90°. Чтобы уяснить себе их расположение, следует согнуть пополам стоящий вертикально лист бумаги (так, чтобы половинки листа были примерно перпендикулярны друг другу) и считать, что атомы серы находятся на краях линпи перегиба. Тогда группы, связанные с каждым из атомов серы, расположатся на противоположных углах листа, например в верхнем правом и нижнем левом углах. Ди-сульфидные связи иногда ограничивают возможности образования вторичной структуры, но способствуют созданию третичной структуры, обеспечивая существование прочных поперечных связей между отдельными участками молекулярной цепи. [c.273]