Распознавание фермент-субстратное

Фермент-субстратное распознавание 517 [c.517]

Фермент-субстратное распознавание 509 [c.509]

ТОПОЛОГИЧЕСКИЕ АСПЕКТЫ ФЕРМЕНТ-СУБСТРАТНОГО РАСПОЗНАВАНИЯ [c.508]

ПРОБЛЕМА ФЕРМЕНТ-СУБСТРАТНОГО РАСПОЗНАВАНИЯ [c.508]

Фермент-субстратное распознавание 511 [c.511]

Фермент-субстратное распознавание 513 [c.513]

При применении гильбертовых пространств описания к проблеме фермент-субстратного распознавания нам будет необходимо гильбертово пространство Ввиду этого рассмотрим его в ка- [c.514]

Фермент-субстратное распознавание 515 [c.515]

В то время как вычисление линейного функционала а на множестве Р представляет фермент-субстратное распознавание, диада аР может быть интерпретирована как фермент-субстратный комплекс, т. е. интермедиат, образующийся в результате их взаимодействий. [c.515]

В обычных условиях ферментативной реакции фермент-субстратный комплекс — образование эфемерное, так как сразу же после его возникновения происходит основная реакция. Однако, если реакция по тем или иным причинам заторможена (например, при низкой температуре), то фермент-субстратный комплекс становится способным к длительному существованию. Такая ситуация возникает, в частности, для ферментативной реакции типа А + В -> С + В при недостатке одного из субстратов. Например, фермент и субстрат А образуют нормальный комплекс, но в отсутствие субстрата В он не способен к дальнейшему превращению и потому стабилен. Именно такой механизм образования стабильного фермент-субстратного комплекса, согласно излагаемой гипотезе, лежит в основе специфического, взаимного распознавания и сцепления клеток в ряде случаев межклеточных взаимодействий. [c.160]

Все известные ферменты содержат ионогенные группы. Ионогенные группы входят в состав активных центров ферментов. За счет них осуществляется катализ и специфическое распознавание ферментом субстрата, они обеспечивают специфичность фермент-субстратного взаимодействия. [c.191]

Использование рационального редизайна полипептидных цепей рестриктаз E oRl и E oRV с целью изменения их субстратной специфичности пока не завершилось успехом [320]. Замены аминокислотных остатков, вовлеченных в процесс распознавания субстрата, неизменно сопровождались снижением специфичности фермента и уменьшением его удельной активности. Предполагается, что сложная сеть ДНК-белковых взаимодействий при взаимодействии рестриктазы с ДНК формируется кооперативно, и любые вмешательства в эту сеть приводят к отрицательным последствиям. В настоящее время остаются в значительной степени непонятными энергетические характеристики динамических структур, формирующихся в комплексах фермент-ДНК, а также, что еще более важно, нет возможности количественной оценки влияния каждого контакта в таких комплексах на все другие контакты, то есть на кооперативность взаимодействий. Кроме того, на сегодняшний день отсутствует понимание структурных и термодинамических особенностей, а также функциональной роли альтернативных конформаций ферментов, которые он принимает в комплексах с частично измененными сайтами рестрикции и которые не может расщеплять. Однако без таких знаний трудно рационально воздействовать на специфичность действия рестриктазы. [c.443]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология