Ферменты, специфичность

К кодону и-РНК присоединяются не свободные аминокислоты, а их переносчики — антикодон транспортной рибонуклеиновой кислоты (т-РНК). В молекуле т-РНК есть два активных участка — антикодон, который соединяется с кодоном и-РНК, н участок с триплетом ЦЦА, связывающимся с активирующим аминокислоты ферментом аминоацил-т-РНК-синтетазой. Эти ферменты специфичны по отнощению к соответствующим аминокислотам. В активации аминокислот принимает также участие АТФ. Соединение антикодона т-РНК с кодоном и-РНК происходит только после образования комплекса аминокислота — фермент— т-РНК- Следовательно, из фонда клеточных аминокислот т-РНК выбирает соответствующую своему антикодону аминокислоту и занимает свое место на кодоне и-РНК. [c.45]

Привлекательная сторона этой теории состоит в том, что указанные ферменты отличаются строгой специфичностью действия на пептидные связи. У протеолитических ферментов специфичность действия в значительной степени зависит от того, какая аминокислота принимает участие в образовании пептидной связи. Более того, эти ферменты действуют только на те пептидные связи, в образовании которых принимают участие а(Минокис- [c.75]

Значение ферментов в технике громадно ряд технологическ процессов основан на ферментативных реакциях, В производст казеина и его дальнейшей переработке в пластические массы фе меитативные процессы играют также первенствующую роль. Весы велико значение ферментов в процессах жизни. Большинство превр щений в организмах обусловлено их влиянием. Они видоизмеиян жиры, превращают углеводы в спирты и кислоты, расщепляют бе ковые вещества, участвуют в процессе дыхания, в реакциях окисл ния и восстановления. С их участием происходит коагуляция белковь веществ молока. Действие ферментов специфично, т. е. каждый фе меит выполняет какую-нибудь одну функцию, катализирует лии одну какую-нибудь химическую реакцию, иапример амилаза слю [c.54]

Объяснять на основании известных вам сведений о белках следующие характеристики ферментов специфичность, температурная зависимость ферментативной активности, подобная указанной на рис. 25.6, ингибирование. [c.465]

I гидролизуется также ферментом, специфичным по отно-к р-й-фруктофуранозидам, поэтому ему была приписана [c.204]

Действие ферментов специфично. В настоящее время специфичность большинства ферментов понимают более широко, т. е. считают, что одни ферменты действуют на определенную группу близких друг к другу химических веществ, но не действуют на другую, они ускоряют реакции только одного типа. Например, ферменты, расщепляющие белки, не оказывают влияния на углеводы. Некоторые ферменты специфично действуют на определенное химическое соединение (ферменты-индивидуумы). Они специфично относятся и к стереохимической конфигу- [c.518]

Иммуноферментные методы анализа имеют высокую чувствительность за счет использования не радиоактивности, а ферментов. Специфичность также обусловлена применением антител. Фермент используется для образования соединения, которое можно определить в очень малых количествах, используя, например, [c.316]

Ка (дефосфорилированная форма АТФ-азы). При переходе в конформацию Е происходит переориентация комплекса в мембране, канал открыт на наружную сторону мембраны и фермент специфично связывает ионы К+ (фосфорилированная форма АТФ-азы). [c.312]

Описаны два конформационных состояния АТФ-азного комплекса с различным энергетическим уровнем, которые принято обозначать и Е2. Конформация имеет канал, открытый внутрь клетки, и участки, специфично связывающие ионы Ма+ (дефосфорилирован-ная форма АТФ-азы). При переходе в конформацию Е2 происходит переориентация комплекса в мембране, канал открыт на наружную сторону мембраны и фермент специфично связывает ионы К+ (фосфорилированная форма АТФ-азы). [c.59]

В настоящее время представление об активном центре со строго определенными стерическими свойствами дает наиболее логическое объяснение одному из важных свойств ферментов как катализаторов, а именно их очень высокой специфичности. Ферменты специфичны для определенных типов реакций, например для гидролиза некоторых связей или переноса некоторых групп, и могут быть специфичными даже в отношении определенного количества субстратов среди большого числа других, обладающих такими же связями. Если не во всех, то по крайней мере в большинстве случаев ферменты катализируют реакции только одного из пары оптических энантиоморфных изомеров. Таким образом, любые детальные механизмы ферментативных реакций должны быть в состоянии объяснить химическую и стереохимическую специфичность. Связанные с этим проблемы часто аналогичны тем, с которыми приходится сталкиваться при интерпретации механизма действия катализаторов циглеровского типа (см. разд. 10 гл. IV) в реакции получения стереорегулярных полимеров. [c.108]

Специфичность ферментов. Одним из наиболее замечательных свойств ферментов является то, что определенный фермент катализирует небольшое число реакций и часто лишь одну реакцию в отличие от обычных неорганических катализаторов (кислот, оснований, катализаторов гидрирования и т.д.), практически активирующих все возможные реакции определенного типа (например, все реакции гидролиза или присоединения водорода по кратным связям). Иными словами, обычные катализаторы неспецифичны, тогда как ферменты специфичны. Ранее обсуждалась специфичность определенных категорий ферментов, таких, как гликозидазы и протеазы. Здесь мы ограничимся некоторыми общими соображениями. [c.795]

Мощными гидролитическими агентами для белков являются протеолитические ферменты (протеазы) пепсин (фермент желудка), трипсин (фермент поджелудочной железы), пептидазы (ферменты кишечника). Действие ферментов специфично каждый расщепляет пептидную связь, образованную только одной определенной аминокислотой. [c.336]

Образование анаболических ферментов регулируется путем репрессии. С точки зрения той же экономии выгодно, чтобы ферменты определенного биосинтетического пути не синтезировались, если его конечный продукт имеется в среде. Поэтому в присутствии такого конечного продукта или при его накоплении снижается скорость синтеза всех ферментов, специфичных для данного биосинтетического пути. [c.473]

Известно, что сульфгидрильные соединения обладают некоторым защитным эффектом при радиационном поражении и при действии некоторых канцерогенов На какой уязвимый SH-фермент специфично воздействуют некоторые канцерогены и какую- роль они играют в митозе Не воздействуют ли они на вирусы На эти и на другие вопросы необходимо найти ответы прежде, чем мы попытаемся разобраться в процессе канцерогенеза. [c.160]

Все ферменты специфичны ио отношению к субстратам, т. е. способны взаимодействовать только со строго определенными связями определенных субстратов. Специфич юсть к субстрату определяется белковой компонентой энзима. Для каждого энзима сушесгвует оптимальная область значений pH. Все энзимы термолабнльны и теряют [c.909]

Весьма важное свойство ферментов — специфичность (избирательность) действияв отношении структуры субстрата. [c.187]

Существует целая группа специфических ферментов, расщепляющих полисахариды. Обычно эти ферменты специфичны по отношению к какому-то конкретному сахару, встроенному в цепь с помощью определенного типа гликозидной связи. Примерами такого типа являются ферменты, расщепляющие крахмал. ы-Амилазьг из слюны и поджелудочной железы разрывают молекулы крахмала случайным образом, тогда как [c.171]

Аналогичные трипсину и химотрипсину ферменты, расщепляющие по мономерным остаткам определенного типа, существуют и для рибонуклеиновых кислот. К их числу относится рассмотренная ранее панкреатическая рибонуклеаза, или, как ее сокращенно называют, РНКаза А. Этот фермент специфично расщепляет РНК после остатков пиримидиновых нуклеотидов с образованием на первом этапе на образовавшемся новом 3 -конце отщепленного фрагмента 2 , 3 -циклофосфатной группы, а на 5 -конце второго фрагмента — свободной 5 -гидроксигруппы [c.275]

Генетическая основа системы АВО довольно проста. Синтез гликозилтрансферазы кодируется тремя аллелями (разными формами одного и того же гена). У людей группы А этот фермент переносит на концевой участок антигена группы крови N-ацеталгалактозамин фермент, специфичный для В-аллеля, переносит остаток галактозы. Структурные различия этих двух ферментов, обусловливающие специфичность к субстратам, могут быть весьма незначительными. Ген О, по-видимому, кодирует синтез неактивного фермента. Ген Н отвечает за оинтез фуко-зилтрансферазы, которая достраивает антиген, присоединяя a-L-фуко-зу к галактозе в предшествующей структуре. Люди с неактивным геном Н либо имеют редкую группу крови I, либо содержат другой активный ген Le, кодирующий трансферазу, которая обеспечивает присоединение фукозы связью а-1,4 к N-ацетилглюкозамину. Такие люди имеют группу крови Le , тогда как люди с двумя активными генами Н и Le имеют группу крови Le . [c.376]

По аналогии с существованием нескольких активирующих ферментов, специфичных к жирным кислотам с разной длиной цепи, имеется также и несколько ацил-СоА — дегидрогеназ, катализирующих реакцию, описываемую уравнением а (рис. 9-1). Все они содержат FAD. В каждом случае восстановленный FADH2, входящий в состав фермента, затем снова окисляется специальным электронпереносящим флавопротеидом [2, 3], также содержащим FAD. Полагают, что этот белок переносит электроны к внутренней мембране митохондрий, где они поступают в митохондриальную систему переноса электронов. [c.308]

Опять-таки имеется семейство ферментов, специфичных к цепям разной длины. Одним из продуктов [уравнение (9-2)] служит ацетил-СоА, который поступает в цикл трикарбоновых кислот и подвергается катаболическому распаду с образованием СО2. Вторым продуктом тиолитического распада является ацил-СоА-производное, которое на два атома углерода короче исходной молекулы. Оно снова вступает в цикл р-окисления, причем в результате каждого оборота цикла освобождается двухуглеродный фрагмент, уходящий в виде ацетил-СоА [уравнение (9-2)]. Процесс продолжается до полного расщепления жирнокислотной цепи. Если исходная жирная кислота содержала в не-разветвленной цепи четное число атомов углерода, то ацетил-СоА бу- [c.309]

Полный гидролиз фосфатидиловых эфиров легко осущ,ествляется в кислой среде. В щелочных условиях быстро удаляются ацильные группы и образующийся, например, глицерофосфорилхолин медленно превращается в холин и смесь а- и р-глицерофосфорных кислот. Ферменты специфично гидролизуют большинство фосфоглицеридов, избирательно расщепляя одну из четырех сложноэфирных связей [см. (26)]. [c.76]

Дезоксигексозы. Ферменты, катализирующие превращение НДФ-глюкозы в HДФ-L-paмнoзy (из растений выделен фермент, специфичный для УДФ-глюкозы, из микроорганизмов— фермент, специфичный для ТДФ-глюкозы), требуют присутствия НАДФ-На- Предложен следующий механизм этой реакции [c.390]

L-Фукозидазы. Относительно недавно обнаружено, что a-L-фукози-даза широко распространена в различных тканях животных получены частично очиш енные препараты этого фермента . Специфичность фермента подробно не изучалась. [c.402]

Термоли.тн, выделяемый из культуральной среды термофильной бактерии Ba illus thermoproteolyii us, относится к классу нейтральных протеиназ, содержащих цинк в качестве кофактора. Термолизин необычайно термостабилен в течение часа он полностью сохраняет свою активность при 60 " С (pH 7.0) и теряет менее 50% активности при 80 С. Фермент устойчив в 8 М растворе мочевины, 20%-ном растворе этаиола или метанола. Максимальную активность он проявляет в диапазоне pH 7,0 — 9,0. В отличие от большинства протеолитических ферментов, специфичность термолизина определяется природой остатка, которому принадлежит аминогруппа гидролизуемой связи. Термолизин преимущественно расщепляет пептидные связи, включающие аминокислотные остатки с гидрофобной боковой цепью (Не, Leu, Val, Phe, Tyr, Тгр). [c.46]

Принципиальным преимуществом ферментативного гидролиза перед кислотным является его специфичность, позволяющая не только устанав- ливать строение полисахарида по сохранившимся фрагментам, но и по-, лучать определенные сведения о гликозидных связях, разорвавшихся при гидролизе. Однако для того, чтобы судить об этом достаточно определен-, но, необходимо знать специфичность данного фермента. Специфичность разных ферментов может различаться очень сильно. Некоторые из них катализируют гидролиз гликозидных связей определенной конфигурации нескольких родственных моносахаридов, другие специфичны как к кон--фигурации гликозидного центра, так, и к остатку моносахарида, а третьи, требуют определенного расположения моносахаридов, удаленных от расщепляемой гликозидной связи. Так, например, амилазы обладают прак- тически абсолютной специфичностью, вызывая расщепление то ько х-1- -4-связей О-глюкопираноз в крахмалоподобных полисахаридах , и чрезвычайно чувствительны даже к незначительным изменениям структуры субстрата. В общем случае специфичность действия фермента Может Зыть очень сложной, а, влияние неизвестных ранее структурных особен- [c.510]

До недавнего времени считалось, что обязательным компонентом всех ферментов являются белки. Был накоплен огромный материал, свидетельствующий, что именно белки способны опознавать определенные субстраты, обеспечивая тем самым высокую специфичность биологического катализа. Кроме того, многочисленные данные демонстрировали, что белки обеспечивают оптимальную ориентацию субстратов относительно функциональных групп фермента, осуществляющих химическое превращение. Этими группами в случае кислотного, основного и нуклеофильного катализа чаще всего являются группы, входящие в состав белка. В случае электрофильного и окислительно-восстановительного катализа в химическом превращении, как правило, участвуют специальные кофакторы — ионы металла или сложные органические молекулы. Но в этом случае белковая часть фермента организует работу кофактора так, чтобы обеспечивалась свойственная ферменту специфичность и одновременно с Высокой эффективностью реализовался каталитический потенциал кофактора. Однако в начале 80-х годов были от крыты и стали объектом интенсивных исследований ферменты, построенные из молекул рибонуклеиновых кислот (рибозимы). Интерес к этой группе ферментов резко усилился в связи с разработкой методов молекулярной селекции нуклеиновых кислот, позволившей, в частности, начать направленное конструирование рибозимов с разнообразными типами каталитической активности. [c.11]

Наряду с этим в живой природе широко используется другой, не столь оперативный способ регуляции активности ферментов, основанный на кочдлентном присоединении к определенным точкам фермента специфичных групп, изменяющих его каталитическую активность. Ковалентная модификация используется и для регуляции активности белков, выполняющих функции, отличные от каталитических. [c.424]

Ферменты являются обычно белками глобулярной структуры, характеризующимися не только специфичной последовательностью аминокислоте полипептиднойцепи (первичная структура), но и разнообразными, в большинстве случаев слабыми химическими связями между отдельными звеньями полипептидных цепей, определяющими уникальную для каждого фермента вторичную и третичную структуры. Именно эта уникальная структура обеспечивает в ограниченных участках трехмерной глобулы белков-ферментов специфичную мозаику функциональных групп, синхронно участвующих в каталитическом эффекте. [c.7]

Межнуклеотидные связи в ДНК и РНК можно химически расщепить с помощью гидролиза. Их можно гидролизовать и ферментами, которые называются ну-клеазами. Некоторые нуклеазы способны расщеплять связи между двумя соседними нуклеотидами, расположенными внутри цепи ДНК или РНК такие нуклеазы называют эндонуклеазами. Нуклеазы другого класса могут катализировать гидролиз только связи концевого нуклеотида-или у 5 - или у 3 -конца молекулы эти ферменты относятся к экзонуклеазам. Дезоксирибонуклеазы, специфически расщепляющие определенные межнуклеотидные связи в ДНК, и рибонуклеазы ферменты, специфичные к РНК, найдены во всех живых клетках. Они секретируются, в частности, поджелудочной железой в кишечный тракт, где принимают участие в гидролизе нуклеиновых кислот в процессе пищеварения. Ниже мь1 увидим, что различные типы эндонуклеаз представляют собой важный биохимический инструмент для контролируемого расщепления ДНК и РНК на меньшие фрагменты при определении их нуклеотидной последовательности. [c.857]

В растениях липазы широко распространены обмен жиров в клетках в значительной степени связан с активноатью этих ферментов. У каждого ида растений есть свои собственные липазы, значительно различающиеся по свойствам (раствори мость, оптимум pH и т. д.), однако в отличие от многих других ферментов специфичность липаз очень низка, и любая липаза может расщеплять всякий жир. [c.66]

Для обнаружения рацемизации можно с успехом использовать ферментативные методы. С этой целью применяли ферменты, специфичные для гидролиза пептидных связей в таких пептидах, в которых вновь образующиеся карбоксильные группы взаимодействуют с а-аминокислотными остатками Ь-конфи-гурации [43]. Гистидилфенилаланиларгинилтриптофилглицин был синтезирован из Ь-аминокислот с применением в качестве конденсирующегося реагента N. М -дициклогексилкарбодиимида [44]. После обработки пентапептида трипсином произошло образование гистидилфенилаланиларгинина и триптофилглицина вместе с большим количеством негидролизованного вещества, как это было показано с помощью хроматографии на бумаге. Расщеплению подверглось только 37 /о пентапептида. Фермент лейцинаминопептидаза привел к образованию гистидина, фенилаланина, аргинина, триптофана и глицина в следующих молярных соотношениях 1 1 0,4 0,4 0,4. Таким образом, оба ферментативных метода показывают, что в продукте реакции содержалось только около 40% от исходного оптически чистого Ь-изомера. Лейцинаминопептидаза также применялась для того, чтобы показать, что октапептид, занимающий положения б—13 в молекуле АКТГ, был синтезирован без рацемизации [45]. [c.182]

Все рассмотренные выше ферменты специфичны, очевидно, только в отношении рибонуклеотидов, так как для действия их необходимо наличие свободных ОН-групп в 2 -полон епии. Менее специфичный фермент был выделен из селезенки быка. Для действия его, по-видимому, безразлична не только природа основания, но также и природа сахара, ибо он атакует как полирибонуклеотиды, так и олигодезоксирибонуклеотиды. Этот фермент представляет собой экзонуклеазу типа Ъ. Он отщепляет от цепи постепенно один нуклеозид-З -фосфат за другим, начиная преимущественно с головного конца, несущего свободную 5 -0Н-группу. [c.129]

Первый этап — активация карбоксильной группы аминокислот с целью последующего образования ею пептидных связей с аминогруппами (реакционная способность карбоксильной и аминогрупп недостаточна для их реагирования без предварительной активации). В органических синтезах карбоксильная группа может быть активирована при превращении ее в хлорангидрид. В живой клетке карбоксильная группа активируется более мягким и эффективным путем при помощи ферментов, специфичных для каждой аминокислоты, взаимодействием Ь-аминокислоты с аденозинтрифосфатом (АТФ). Эта реакция приводит к образованию смешанного ангидрида аминокислоты и аденозинтрифосфата — аминоацил-аденилата, у которого ангидридная связь обладает повышенной энергией (макроэргичес-кая связь). Реакция аденозинтрифосфата с аминокислотой сопровождается отщеплением остатка пирофосфорной кислоты. На этом этапе, по-видимому, происходит отбор Ь-аминокислот вследствие специфичности активирующих ферментов по отношению к аминокислотам, именно Ь-, а не О-ряда. [c.624]

Степень специфичности, ее строгость могут значительно варьировать у различных ферментов. У многих ферментов специфичность менее точна, менее абсолютна, более щирока. Они могут превращать целый ряд близких по структуре субстратов, расщеплять многие (близкие, но отличающиеся по структуре) виды связей, осуществлять некоторые, хотя и вполне определенные, превращения, но в самых разнообразных молекулах и т. п. Так, фермент фосфатаза расщепляет эстеры фосфорной кислоты, образованные разными спиртами, а также искусственные вещества этого типа, которые в организме не встречаются. Широкую специфичность выявляет и мальтаза пищеварительного сока. Наряду с мальтозой она гидролизует все те соединения, в которых к первому углеродному атому глюкозы в а-гликозидной связи присоединен какой-либо другой радикал. Этот фермент правильнее называть а-гликозидазой. Протеолитические ферменты пепсин и химотрипсин в составе пептидных цепей белков расщепляют некоторые виды связей очень быстро, другие значительно медленнее. В связи с этим говорят, например, о первичной и вторичной специфичности пепсина или даже о первичной, вторичной и третичной специфичности а-химотрипсина, имея инода в виду в качестве третьей ту группу связей в пептидных цепях, которых фермент вовсе не может разрушать, либо расщепляет их так слабо, что это с трудом можно уловить. [c.58]

В наатоящем опыте используется фермент амилаза, которая содержится во многих тканях и биологических жидкостях, в том числе в слюне. Амилаза, как и другие ферменты, специфична. Названия ферментов строятся таким образом, что к названию субстрата, т. е. вещества, на которое фермент действует, добавляется окончание аза . Если добавить к сказанному, что ату1ит—-по-латыни крахмал, то нетрудно будет догадаться, что амилаза катализирует распад крахмала. [c.116]

Описано несколько других систем, которые катализируют включение концевых рибонуклеотидов в РНК- Они, возможно, и не имеют отношения к специфическому синтезу РНК de novo, так как рибонуклеиновые кислоты, вероятно, образуются путем постепенного присоединения нуклеотидов и концевые фрагменты, по-видимому, должны быть более чувствительны к обратимому пирофосфоро-лизу, чем внутренние нуклеотиды. Однако важным фактором при включении в концевые группы может быть отсутствие подходящего рибонуклеозид-5 -трифосфата. В различных рибонуклеиновых кислотах было идентифицировано около тринадцати различных нуклеозидов при попытке вызвать ферментативную полимеризацию-четырех основных нуклеотидов встретились затруднения, препятствующие образованию полинуклеотида с достаточно высокой длиной цепи. Тем не менее существуют прямые доказательства синтеза полирибонуклеотидов из рибонуклеозид-5 -трифосфатов в животных системах. Например, экстракты из ядер зобной железы теленка после фракционирования дают ферментные препараты, которые катализируют образование полиадениловой кислоты (длиной 25—100 нуклеотидов) из аденозин-5 -трифосфатов. В присутствии затравочной РНК цитидин-5 -трифосфат превращается в по-лицитидиловую кислоту частично очищенным ферментом (в отличие от фермента, специфичного для АТФ) из того же самого источника. В случае других систем животных (ядра печени крысы) моно-нуклеотидный остаток цитидин-5 -трифосфата (а-Р ) включается во внутренние участки, а не в конец цепи. Включение заметно стимулируется АТФ, ГТФ и УТФ, в то время как рибонуклеаза и дезоксирибонуклеаза заметно понижают включение. [c.318]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология