Элонгация полипептидной цепи

Рис. 14.8. Процесс элонгации полипептидной цепи (схема). 528

Рис. 3.17. Элонгация полипептидной цепи.

Опишите процесс элонгации полипептидной цепи. [c.49]

Элонгация полипептидной цепи-это повторяющийся процесс [c.939]

Элонгация полипептидной цепи [c.138]

Скорость элонгации полипептидной цепи в процессе трансляции [c.73]

Третья стадия элонгации полипептидной цепи на рибосомах зависит от другого фактора элонгации , а именно от EF-G, который обладает ОТРазной активностью. Имеются данные о том, что фактор G также связывается с рибосомными белками L7 и L12 или в непосредственной близости от них и конкурирует за местоположение с EF-Tu. Роль фактора EF-G так же, как и фактора EF-T, не ясна, однако известно, что для осуществления реакции транслокации необходим гидролиз GTP, а использованная тРНК не может отделиться от Р-участка до тех пор, пока не свяжется с EF-G. [c.236]

Элонгация трансляции. Процесс элонгации полипептидной цепи у Е. oli начинается с образования первой пептидной связи и непосредственно, точнее топографически, связан с большой субчастицей (50S) рибосомы, содержащей два центра для связывания тРНК один из них называется аминоацильным (А), другой —пептидильным (П) (рис. 14.6). [c.527]

Этапы синтеза белка и необходимые факторы. По А. Ленинджеру, выделяют пять этапов синтеза белковой молекулы 1) активация аминокислот с образованием аминоацил-тРНК 2) инициация полипептидной цепи 3) элонгация полипептидной цепи 4) терминация полипептидной цепи и освобождение 5) сворачивание полипептидной цепи и процессинг (созревание). [c.314]

Перенос фермент большей субъединицы — пептидилтранс-фераза — переносит первую аминокислоту (или уже готовый участок полипептидной цепи) с тРНК на присоединившуюся последней аминокислоту с образованием пептидной связи, после чего освободившаяся тРНК покидает рибосому. Этапы 16,2 и 3 становятся энергетически возможными благодаря экзергоническому расщеплению гуанозинтрифосфата (ГТФ -> ГДФ + Ф ). Этапы 2, 3, 4 многократно повторяются с постепенной элонгацией полипептидной цепи, которая до длины приблизительно в 30 аминокислотных остатков, возможно, располагается в бо- [c.382]

Ветвь е состоит из 5 нуклеотидных пар и несет петлю (часто называемую Т"фС-петлей, так как ее часть, содержащ эту последовательность, идентична у всех тРНК, которые ос ществляют элонгацию полипептидных цепей). Эта петля сост ит из 7 нуклеотидов. [c.32]

Анализ нуклеотидных последовательностей ДНК и аминокислотных последовательностей позволяет уточнить представление о механизмах возникновения мутаций. При этом особенно информативными оказались варианты гемоглобина человека (разд. 4.3). Большинство известных мутаций возникло в результате замены одного основания на другое меньшинство возникает вследствие делеций нескольких пар оснований, сдвига рамки считывания, элонгации полипептидной цепи, обусловленной мутацией в терминирующем кодоне, и рекомбинационных событий, приводящих к мутационноподобным эффектам (гемоглобин типа Lepore). При переходе на молекулярный уровень снова возникает множество вопросов, некоторые из которых нам уже известны из обсуждения исследований на фенотипическом уровне. [c.185]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология