Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Полипептидная цепь, инициация синтеза

    НЫХ факторов недостаточно изучены. Установлено наличие также белковых факторов инициации и терминации синтеза полипептидной цепи (см. [87]). [c.581]

    Расшифровка полной нуклеотидной последовательности РНК-хромосомы вируса R17 и аминокислотных последовательностей трех вирусных белков, кодируемых этой РНК, позволила получить важную дополнительную информацию о генетическом коде и о специфических сигналах инициации и терминации синтеза полипептидных цепей (гл. 29). [c.922]


    Только в сравнении со скоростью элонгации и можно считать, что стадии инициации и терминации происходят медленно. Синтез белка-это быстрый процесс (хотя скорость в большой степени зависит от температуры). У бактерий при 37°С скорость элонгации варьирует в растушую полипептидную цепь за 1 с включается от 12 до 17 аминокислот. Конкретная величина скорости элонгации зависит от условий роста клеток. Для синтеза среднего белка размером в 300 аминокислот требуется около 20 с. В синтезе белка одновременно участвует примерно 80% бактериальных рибосом следовательно, в свободном состоянии находится лишь небольшая их часть. В эукариотических клетках скорость белкового синтеза ниже так, в ретикулоцитах при 37°С скорость элонгации составляет 2 аминокислоты в 1 с. [c.72]

    Рамка считывания матрицы устанавливается в момент инициации синтеза полипептидной цепи [6, 9] [c.267]

    Известно (подробнее об этом см. гл. 13), что клетки многоклеточного организма размножаются только тогда, когда они находятся в соответствующем окружении и на них воздействуют специфические факторы роста. Механизм действия этих факторов роста не совсем ясен, но несомненно, что одним из главных эффектов должно быть увеличение общей скорости белкового синтеза (см. разд. 13.3.4). Чем определяется эта скорость Прямые исследования на тканях крайне сложны, но если клетки в культуре не получают достаточного количества питательных веществ, то резко снижается скорость инициации синтеза полипептидных цепей, причем можно показать, что это торможение обусловливается инактивацией одного из факторов инициации белкового синтеза, а именно 1Р-2. Показано, что по крайней мере у одного типа клеток (в незрелых эритроцитах) активность 1Р-2 снижается контролируемым образом в результате фосфорилирования одной из трех его белковых субъединиц. Можно предположить поэтому, что скорость белкового синтеза у эукариот регулируется в известной степени специфическими протеинкиназами, которые в своей активной форме тормозят его инициацию. Возможно, что действие факторов роста осуществляется при посредстве каких-то регуляторных веществ, которые инактивируют эти протеинкиназы или нейтрализуют их эффект. [c.272]

    Репрессор представляет собой обычно димер из двух идентичных полипептидных цепей, ориентированных во взаимно противоположных направлениях. Репрессоры физически препятствуют РНК-полимеразе присоединиться к ДНК в промоторном участке (место связывания ДНК-зависимой РНК-полимеразы-фермента, катализирующего синтез мРНК на ДНК-матрице) и начать синтез мРНК. Предполагают, что репрессор препятствует только инициации транскрипции и не оказывает влияния на элонгацию мРНК. [c.217]


    Инициирующий кодон (Initiation odon) Кодон AUG в составе мРНК, кодирующий метионин (N-формилме-тионин у прокариот), с которого начинается (инициируется) синтез полипептидных цепей. Другое название -сигнал инициации трансляции. [c.549]

    Инициация синтеза полипептидной цепи представляет собой реакцию между двумя аминоацил-тРНК, несущими остатки, соответствующие первой и второй аминокислоте создаваемого белка. При этом первой аминокислотой, как правило, является метионин. В тех преобладающих случаях, когда N-концевая аминокислота зрелого белка отличается от метионина, последний удаляется в ходе процессинга синтезируемого полипептида. При этом в стадии инициации участвует специальная метиониновая тРНК, которая называется инициаторной и обозна- [c.189]

    У нас осталась без ответа еще одна загадка. Поскольку для метионина известен только один кодон, а именно (5 )AUG(3 ), возникает вопрос каким образом этот единственный кодон используется для встраивания и начального N-формилметионинового остатка (или метионинового, в случае эукариот), и тех метиониновых остатков, которые предназначены для включения во внутренние участки полипептидных цепей Ответ на этот вопрос будет дан позже, после рассмотрения этапа инициации белкового синтеза, а пока необходимо остановиться на структуре рибосом. [c.935]

    Этапы синтеза белка и необходимые факторы. По А. Ленинджеру, выделяют пять этапов синтеза белковой молекулы 1) активация аминокислот с образованием аминоацил-тРНК 2) инициация полипептидной цепи 3) элонгация полипептидной цепи 4) терминация полипептидной цепи и освобождение 5) сворачивание полипептидной цепи и процессинг (созревание). [c.314]

    Вопрос о том, насколько универсален такой механизм инициации полипептидной цепи, остается открытым. В настоящее время кажется вероятным, что этот механизм действует при синтезе белка на 708-рибосо-мах прокариотов и самовоспроизводящихся клеточных органелл эукариотов, таких, как митохондрии. Сомнительно, однако, что этот механизм действует при синтезе белка на рибосомах цитоплазмы высших эукариотов, так как до сих пор не получено никаких убедительных данных о ролифор-милметионил-тРНК в инициации полипептидных цепей в этих системах. [c.450]

    Весьма подробно была изучена РНК-полимераза Е. соН. Ее основу образует так называемый кор-фермент, состоящий из четырех полипептидных цепей-двух идентичных субъединиц (а) и двух различных субъединиц ( и )- Кор-фермент катализирует рост цепи за счет присоединения рибонуклеозидтрифосфатов к З -концу синтезируемой молекулы РНК. Присоединение к кор-ферменту еще одной полипептидной цепи, называемой а-субъединицей, приводит к образованию холофермента РНК-полимеразы. а-Субъединица обеспечивает точное узнавание про-моторного участка и выбор одной из комплементарных цепей ДНК в качестве матрицы на стадии инициации транскрипции (рис. 11.3). После того как синтез РНК уже начался, происходит диссоциация а-субъ-единицы. Вместо нее с кор-ферментом соединяется другой белок-продукт гена nus А. Этот ферментативный комплекс продолжает транскрипцию вплоть до терминаторного участка, узнавание которого и обеспечивается белком nus А. Подробности молекулярного механизма терминации транскрипции окончательно неизвестны, однако есть основания полагать, что для высвобождения новосинтезированной цепи РНК из комплекса с РНК-полимеразой и ДНК кроме nus А необходим по крайней мере еще один белок, называемый р-фактором. [c.37]

    Теоретически нуклеотидная последовательность РПК может быть декодирована с помощью любой из трех различных рамок считывания, причем образующиеся нолинентидные цепи будут в этих трех случаях совершенно разными (см. рис. 3-14). Как в действительности пойдет считывание, определяется в тот момент, когда рибосома соединяется с молекулой мРПК. В фазе инициации белкового синтеза сборка рибосомы из двух ее субчастиц на молекуле мРПК происходит в том самом месте, с которого должен начаться синтез полипептидной цепи. [c.267]

    В гл. 9 шла речь о том. что у бактерий существует еше один тип контроля генной активности на уровне транскриппии. Нри обсуждении строения бактериальной РНК-полимеразы отмечалось, что одна из составляющих ее пяти основных полипептидных цепей-сигма (6) фактор -функционирует как фактор инициации. Этот фактор отделяется от ДНК в гот момент, когда полимераза начинает синтез РНК (см. разд. 9.4.1). У бактерий консенсусная последовательность транскрибируемого промотора узнается основной формой РНК-полимеразы, содержащей субъединицу 670. Однако существуют и минорные формы полимераз, в состав которых входят 6-субъединицы, узнающие другие последовательности промотора. Например, субъединина 654 является продуктом гена п1гА и наряду с белками п1г В и п1г С необходима именно для [c.189]

    Количество определенного фермента в клетке может регулировать- ся на нескольких уровнях на этапе транскрипции, трансляции, а также в процессе сборки и разрушения ферментного белка (см. рис. 33). В иерархии регуляторных воздействий наиболее сложный механизм, контролирующий количество ферментов в клетке, связан с процессом транскрипции. Специфические химические сигналы могут иницииро- вать или блокировать транскрипцию определенного участка ДНК в информационную РНК (иРНК). В случае индукции образованная иРНК участвует в определенной последовательности реакций, назы- ваемой трансляцией и заканчивающейся синтезом полипептидных цепей. Регуляция белкового синтеза на уровне трансляции может осуществляться на любом из его этапов, например, на этапе инициации, элонгации и др. Не исключена также возможность изменения времени. жизни иРНК под воздействием разных эффекторов, в том числе ко- нечных продуктов метаболических путей. Хотя механизмы регуляции синтеза белка на уровне трансляции еще точно не установлены, ясно, ЧТО на этом этапе имеются широкие возможности для регуляции скорости синтеза различных белков. [c.116]


    Белоксинтезирующая система всех клеток является Многокомпонентной. Рибосомы играют в этой системе центральную роль, поскольку они организуют весь процесс в целом и катализируют отдельные реакции. Трансляция (собственно синтез белка) подразделяется на три стадии инициацию — начало белкового синтеза, элонгацию— процесс роста полипептидной цепи и стадию тер-минации — освобождение готового полипептида из поли-рибосомного комплекса. [c.285]

    Вторичные сайты инициации трансляции. Иногда в результате экспрессии рекомбинантного гена в бактериальных клетках образуется укороченная форма рекомбинантного белка, что связывают обычно с протеолитической деградацией исходной полипептидной цепи. Однако наличие сайта вторичной инициации трансляции в мРНК также может быть причиной этого явления [141]. Последовательность внутри мРНК, напоминающая сайт связывания рибосом AAGGAGG, которая расположена за 5-13 нуклеотидов перед AUG-кодоном, может стать причиной такой ошибочной инициации синтеза белка. [c.118]


Смотреть страницы где упоминается термин Полипептидная цепь, инициация синтеза: [c.427]    [c.44]    [c.265]    [c.268]    [c.56]    [c.38]    [c.48]    [c.549]    [c.190]    [c.419]    [c.424]    [c.174]    [c.314]    [c.196]    [c.174]    [c.431]    [c.449]    [c.450]    [c.474]    [c.507]    [c.369]    [c.370]    [c.124]    [c.76]    [c.89]    [c.269]    [c.145]    [c.77]    [c.287]    [c.118]   
Молекулярная генетика (1974) -- [ c.427 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Полипептидные цепи



© 2025 chem21.info Реклама на сайте