Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Аминокислоты активация

Рис. 35. Линейная зависимость между энтальпией и энтропией активации при гидролизе ацилхимотрипсинов— производных нормальных алифатических карбоновых кислот (левая прямая) и а-К-ацетил замещенных -аминокислот (правая прямая) [70, 71]. (Значения и Д 8 соответствуют температурному интервалу 5—30°С) Рис. 35. <a href="/info/1618760">Линейная зависимость между</a> энтальпией и <a href="/info/3623">энтропией активации</a> при гидролизе ацилхимотрипсинов— производных нормальных <a href="/info/159740">алифатических карбоновых кислот</a> (левая прямая) и а-К-ацетил замещенных -аминокислот (<a href="/info/666529">правая прямая</a>) [70, 71]. (Значения и Д 8 <a href="/info/863046">соответствуют температурному</a> интервалу 5—30°С)

    Тот же самый принцип активации карбоксильной группы используется н в синтезе белков in vivo. Карбоксильная группа аминокислоты активируется, реагируя с АТР с промежуточным образованием ангидрида. Однако следующая стадия не сводится просто к атаке такого ангидрида второй аминокислотой, поскольку синтез белков включает строго определенное последовательное присоединение многих (до нескольких сотен) аминокислот. Матрица, или организующая поверхность , должна участвовать в этом процессе для того, чтобы обеспечить правильную последовательность белковой молекулы. Макромолекулой, выполняющей функцию такой матрицы, является полинуклеотидтранс-портная рибонуклеиновая кислота (тРНК) строение полинуклеотидов описано в следующей главе. [c.56]

    I этап — активация аминокислот (здесь и далее Е— фермент). [c.264]

    Активация аминокислоты с помощью ЛТР — это промежуточная стадия, катализируемая ферментом амииоацил-тРИК-синте-тазой. 3 - или 2 -гидроксил концевой адениловой кислоты молекулы тРНК атакует промежуточный ангидрид с образованием молекулы аминоацил-тРНК- [c.57]

    Для синтеза полипептидной цепи необходимо реплить простую, казалось бы, задачу — образовать амидную (пептидную) связь между молекулами аминокислот. Среди синтетических методов органической химии имеется много удобных путей для образования подобной связи, однако задача синтеза полипептидных структур серьезно осложняется тремя факторами. Во-первых, аминогруппу и карбоксил (илн по крайней мере один из них) необходимо активировать для того, чтобы при реакции между ними возникла связь. Во-вторых, в каждой молекуле аминокислоты содержатся обе функциональные группы (аминная н карбоксильная), при взаимодействии которых образуется пептидная связь. Это значит, что образование такой связи может происходить не только межмолекулярно, но и внутримолекулярно второе направление необходимо исключить. Наконец, для синтеза конкретного полипептида надо обеспечить необходимую последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Все эти задачи решают, используя принцип активации одних групп и защиты других. Рассмотрим этот принцип на простейшем примере (в реальных синтезах полипептидов дело обстоит гораздо сложнее). [c.345]

    Почему синтез пептидов по этой схеме требует предварительной защиты аминогруппы в исходной аминокислоте, активации ее карбоксильной группы и защиты карбоксильной группы второй аминокислоты  [c.215]

    В настоящее время проводятся работы по изолированию индивидуальных активирующих ферментов уже удалось выделить ферменты, активирующие триптофан, метионин, серин, тирозин и аланин, и едва ли можно сомневаться, что все аминокислоты имеют свои активирующие ферменты. Имеются данные о том, что при активации аминокислот необходимо присутствие в системе витамина В 2. [c.264]


    Для активации превращают аминокислоты в смешанные ангидриды или в эфиры, содержащие в спиртовом остатке электрофильные группировки, или же, наконец, во внутренние циклические ангидриды и эфиры. [c.487]

    Такой имин не может заменить карбонильную группу в активации -водорода или в облегчении расщепления связи С—С в аминокислоте. Для этого необходимо наличие сильной электроноакцепторной пиридиновой группы, сопряженной с С=Ы-группой, так. чтобы электроны могли перемещаться от субстрата на кофермент (рис. 8-6). [c.215]

    Растворимая ферментная система, ответственная за синтез этого антибиотика, состоит из крупного белка с мол. весом 280 000, который активирует аминокислоты в виде аминоациладенилатов и переносит их на тиоловые группы молекул 4 -фосфопантетеина, ковалентно связанные с ферментом [26, 27]. Таким образом, обеспечивается связывание четырех аминокислот, а именно пролина, валина, орнитина (орнитин см. на рис. 14-2) и лейцина. Активацию фенилаланина обеспечивает другой фермент (мол. вес. 100 000). Формирование полимера инициируется, вероятно, активированным фенилаланином ) и осуществляется аналогично тому, как это имеет место в процессе удлинения цепи жирных кислот (разд. Г,6). Инициация происходит в то время, когда аминогруппа активированного фенилаланина (на втором ферменте) атакует ацильную группу аминоацилтиоэфира, при помощи которой удерживается активированный пролин. Затем свободная иминогруппа пролина атакует активированный валин и т. д., в результате чего образуется пентапептид. После этого две молекулы пентапептида связываются друг с другом, и процесс образования антибиотика завершается замыканием цикла. Последовательность аминокислот в антибиотике строго специфична, и замечательным является тот факт, что эта сравнительно небольшая ферментная система оказывается способной осуществлять все стадии процесса в требуемой последовательности. Аналогичным путем синтезируются также и некоторые другие пептидные антибиотики — тироциди-ны и полимиксины. [c.491]

    Активация аминокислот, необходимая для их включения в олигопептиды и белки, может осуществляться с участием ацильных групп двумя способами, показанными в табл. 7-2. В первом из них SI (y) образуется ацилфосфат, который реагирует с аминогруппой, образуя пептидную связь. Этим способом в две стадии образуется трипептид глутатион (дополнение 7-Ж). [c.491]

    При аминировании первичными, вторичными и третичными аминами или аминокислотами получаются соответствующие производные (табл.. 40), которые могут быть использованы в качестве анионитов и амфолитов. Реакции проходят быстро с низкими значениями энергии активации. [c.68]

    Активация аниона посредством 18-крауна-6 в ацетонитриле (диэлектрическая проницаемость 39) была изучена в работе [99], где показано, что при этом происходит выравнивание нуклеофильности. Константы скоростей замещения в бензил-тозилате на, N3-, Ас , СЫ , Р , С1 , Вг и 1 отличались меньше чем на порядок величины. Ацетат и фторид проявляли значительно более высокую реакционную способность по сравнению с нормальными реакциями в гидроксилсодержащих растворителях. Хотя этот эффект активации аниона часто использовался в гомогенной среде, мы приведем только один поразительный пример. Меррифилд и сотр. [100] селективно отщепляли защищенные аминокислоты и пептиды от оксиациль-ных смол, используя цианид калия в ДМФ, Ы-метилпирролидо- [c.39]

    Такова в общих чертах схема синтеза белка in vivo некоторые детали, например роль белковых факторов элонгации, опущены. Очевидно, что синтез белка — очень сложный процесс его основу составляет активация карбоксильной группы с последующим упорядоченным присоединением аминокислот на наирав-ляющей (организующей) матрице, которая делает практически невозможным образование неправильной последовательности или другие побочные реакции. Важное значение этих соображений станет ясным в дальнейшем, прн кратком рассмотрении проблем химического синтеза белков. Тем не менее, имея представление о синтезе белка in vivo, можно оценить фармакологическое действие лекарств или антибиотиков, которые нарушают белковый синтез. Такие антибиотики, вообще говоря, токсичные соединения, поскольку нарушают синтез белка и у болезнетворных бактерий, и у пациента, однако и ош1 могут оказаться весьма полезными терапевтическими препаратами. [c.60]

    Применение находят два подхода. Первый заключается в переводе аминокислоты с блокированной аминогруппой в активированную форму и проведении реакции с аминогруппой второй аминокислоты. Напомним, что на образование пептидной связи затрачивается работа, поэтому необходима активация. Второй — взаимодействие двух аминокислот (одной с блокированной амино-, а другой — с карбоксигруппой) в присутствии конденсирующего реагента, активирующего карбоксил in situ. Остановимся сначала на первом. [c.79]

Рис. 50. Определение кинетических и равновесных параметров активации цианистым калием гидрирования оксидазы О-аминокислот в реакции с Р-хлораланином Рис. 50. <a href="/info/141407">Определение кинетических</a> и <a href="/info/201341">равновесных параметров</a> активации <a href="/info/54089">цианистым калием</a> гидрирования оксидазы О-аминокислот в реакции с Р-хлораланином

    Благодаря использованию большого набора мутаций по промоторам и генам активирующих белков дрожжей удалось выяснить некоторые особенности взаимодействия белков-активаторов с АП, а также характерные свойства этих белков. Белок GAL4 активирует гены, необходимые для катаболизма галактозы. GAL4 связывается с АП, представленной повторяющимися элементами по 17 п. н-Степень активирующего действия пропорциональна числу этих элементов в промоторе. Функция связывания ДНК и активации транскрипции принадлежит разным участкам белка GAL4, который содержит 881 аминокислоту. 73 остатка с N-конца молекулы белка достаточны для обеспечения специфического связывания с ДНК. Эгот участок связывает ионы цинка и содержит характерную структуру — цинковые пальцы , обнаруженные в целом ряде белков, активирующих транскрипцию (см. раздел 4 этой главы). Два других дискретных участка белка, включающих аминокислоты 149—196 и 768—881, достаточны для обеспечения активации транскрипции. Эти участки содержат кислые аминокислотные остатки. По-видимому, в разных активаторных белках эти районы обладают [c.196]

    Однако эти достижения не удовлетворили исследователей. В 1955 г. были, наконец, найдены реакции, позволявшие получать пептиды без предварительной активации карбоксильной группы, так как активация происходит в процессе реакции. В качестве активирующих средств были предложены дициклогексилкарбодиимид (Шихан, 1955 г.) и этоксиаце-тилен (Аренс, 1955 г.). При взаимодействии ациламинокислоты с эфиром аминокислоты в присутствии дициклогексилкарбодиимида образуется эфир защищенного пептида и выпадает дициклогексилмочевина. [c.494]

    Микроэлементы. Микроэлементы также имеют важное значение для размножения и жизнедеятельности дрожжей, входя в состав ферментов, витаминов и других соединений, участвующих в их синтезе. Они влияют на скорость и характер различных биохг -мических процессов. Например, кобальт стимулирует размножение дрожжей, повышает содержание в клетках азотистых веществ небелковой природы, прежде всего ДНК, РНК и свободных аминокислот. Он стимулирует также синтез витаминов — рибофлавина и аскорбиновой кислоты. Стимулирующее действие микроэлементов объясняется тем, что они образуют с ферментами металлорганиче-ские и внутрикомплексные соединения. Получаемый эффект зависит от прочности связи фермента с молекулой субстрата пли активации субстрата в промежуточном активном комплексе. [c.199]

    Траисаортная РНК (тРНК). Старое название — растворимая РНК. Рибонуклео-тид, который переносит соответствующую аминокислоту к рибосоме в определенный момент синтеза белка, образуя с ней эфир — так называемый комплекс аминоацил-тРНК. Роль комплекса заключается, по-видимому, в активации аминокислоты для синтеза белка. [c.494]

    Перечислите пять методов активации карбоксильной группы амянркас-чоты, даю-ших возможность провести ацилирование аминогруппы другой молекулы аминокислоты, [c.430]

    Лзидный метод сннтеза предусматривает активацию карбоксильной компоненты предварит, превращением ее в азид N-зaмeщeннoй аминокислоты илн пептида  [c.470]

    Синтез пептидов можно осуществлять не только активацией карбоксильной, но и аминной группы, удлиняя пептидную цепь со стороны аминной конечной группы. Наиболее удачными является активация эфиров аминокислот производными фосфорной кислоты. При действии на эфиры аминокислоты тетраэтилпирофосфитом образуется фосфоами-носоединение, которое реагирует затем с ацилированными или алкилированными аминокислотами. [c.495]

    Разнообразие методов синтеза пептидов дало возможность получать пептиды самого различного состава и с любой последовательностью аминокислот. Однако, применение всех этих методов синтеза тре-.бует освоения большого числа разных реакций. Неудивительно поэтому, что исследователи стремятся найти такой синтез, который позволил бы получать пептиды одним общим путем, подобно тому, как большинство аминокислот можно получать малоновым синтезом. Недавно было показано, что универсальным, по-видимому, является кар-бодиимидный метод. Он позволяет нанизывать аминокислотные остатки с карбоксильного конца пептидов или соединять между собою пептиды различной длины и состава без предварительной активации карбоксильной группы. [c.496]

    Преждевременное превращение таких проферментов, как трипсиноген, в активные протеиназы в поджелудочной железе может иметь губительные последствия. Чтобы предотвратить такую преждевременную активацию, поджелудочная железа должна вырабатывать также специфические ингибиторы. Панкреатический ингибитор трипсина представляет собой небольшой белок с мол. весом 6500, специфически связывающийся в активном центре трипсина (Л[г=10 М в щелочной среде) . Определение кристаллической структуры самого трипсина и его ингибитора показало, что эти две молекулы плотно прилегают друг к другуб. Ингибитор связывается таким образом, как будто он является пептидным субстратом один край молекулы ингибитора образует антипараллельную р-структуру с пептидной цепью фермента. Лизин-15, образующий часть этой р-структуры, входит в специфический связывающий центр для основной аминокислоты субстрата. Таким образом, ингибитор протеиназы представляет собой модифицированный субстрат, который фактически может подвергаться атаке в активном центре. Однако подгонка двух молекул является настолько тесной, что молекула воды не может участвовать в завершающей стадии каталитического акта, и комплекс остается нереакционноспособным. (В тонкой кишке количество ингиби- [c.113]


Смотреть страницы где упоминается термин Аминокислоты активация: [c.128]    [c.125]    [c.628]    [c.55]    [c.628]    [c.180]    [c.683]    [c.713]    [c.475]    [c.200]    [c.419]    [c.247]    [c.561]    [c.104]    [c.470]    [c.471]    [c.88]    [c.263]    [c.264]    [c.262]    [c.372]    [c.388]   
Химия природных соединений (1960) -- [ c.495 ]

Стратегия биохимической адаптации (1977) -- [ c.17 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.387 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Аденозин трифосфат АТФ в активации аминокислот

Аминоациладенилаты и активация аминокислот

Аминокислоты активация АТФ и акцептирование тРН



© 2025 chem21.info Реклама на сайте