Кэпирующие белки

Каков молекулярный механизм продвижения клетки вперед Ответа на этот ключевой вопрос пока нет. Одна из гипотез, отводящая главную роль актиновому кортексу, представлена па рис. 11-84. Есть четкие свидетельства того, что кортекс в животных клетках находится в натянутом состоянии. Это натяжение кортекса, которое удалось измерить в очень крупных клетках, папример в яйцеклетках морского ежа, стремится придать клеткам суспензии сферическую форму (т.е. такую, при которой их поверхность минимальна). Кроме того, клетки, видимо, способны расслаблять кортекс в определенных участках своей поверхности, например в переднем крае, хотя механизм этого расслабления неизвестен. В результате на переднем крае периодически образуются ламеллоподии - предположительно вследствие активации в плазматической мембране специальных кэпирующих белков, которая позволяет субъединицам актина присоединяться к плюс-концам актиновых филаментов в этом участке (разд. 11.2.15). Те ламеллоподии, которым не [c.325]

Белки цитоскелета по своим функциям могут быть подразделены на гелеобразуюш ие, фрагментирующие, кэпирующие (от англ [c.123]

Рис. 10-72. Упрощенная схема различных изменений в структурном состоянии актина, обусловленных взаимодействием его со специфическими белками (см. табл. 10.5). Показаны только главные типы белков, способных связываться с актином условно каждый из них изображен как действующий только одним способом. На схеме не показаны за-якоривающие белки (такие, как винкулин), которые связывают актиновые нити с другими клеточными компонентами, и различные малоизученные кэпирую-щие белки.

B. Среди белков, способных разжижать гели актина в присутствш Са , лучше всего изучен , который разрезает актиновую цепь и образует шапочку на плюс-конце (кэпирует его). [c.198]

Вначале транскрибируется исключительно минус-цепь РНК-Полноразмерные продукты транскрипции служат матрицам как для синтеза вирусных белков, так и для репликации [3, 8, 25, 26, 43, 52]. У орторео- и ротавирусов мРНК кэпированы с 5 -конца [18, 43]. Они кодируют все ферменты, необходимые Для [c.260]

Из-за своей динамической нестабильности вновь организованная микротрубочка сможет сохраниться лишь в том случае, если оба конца защищены от деполимеризации. Минус-концы мнкротрубочек в клетках обычно защищены тем центром организации микротрубочек, из которого они растут, а некоторые плюс-концы, как полагают, прикрыты специальными белками, контролирующими стабильность, а тем самым и расположение микротрубочек в клетке. Так, в неполяризованной клетке (А) новые микротрубочки могут расти и укорачиваться равновероятно во всех направлениях от центросомы. Затем какая-то часть их вступает в определенном участке в контакт со структурами клеточного кортекса, которые могут кэпировать свободные плюс-концы мнкротрубочек (Б). Избирательная стабилизация тех микротрубочек, которые случайно столкнулись с этими кэпирующими структурами, приведет в результате к быстрому пффаспределению всей массы микротрубочек и превращению клетки в полярную (В и Г). [c.305]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология