Актиновые нити филаменты

Рис. 18.20. Схема сокращения саркомера. Актиновые нити скользят вдоль нитей миозина. На толстых мио-филаментах показаны миозиновые головки. (Объяснения см. в тексте.)

Как уже упоминалось, микротрубочки определяют положение аппарата Гольджи и эндоплазматического ретикулума в каждой клетке (разд. 11.4.10), а также влияют на распределение промежуточных филаментов, которые спадаются в околоядерную шапку при обработке клетки колхицином (разд 11.5.3) кроме гого, от них может зависеть и распределение актиновых нитей. Сократимое кольцо, которое постро- [c.327]

Чем больше клетка, чем сложнее и специализированнее ее внутренние структуры, тем больше необходимость контролировать положение и перемещение этих структур. Все эукариотические клетки имеют внутренний скелет цитоскелет, определяющий форму клеток, их способность двигаться и перемещать органеллы из одной части клетки в другую Цитоскелет образован сетью белковых волокон Наиболее важные среди них -это актиновые нити и микротрубочки (рис 1-25), которые, очевидно, возникли на очень ранних этапах эволюции, так как встречаются у всех эукариот практически в неизменном виде. И те, и другие участвуют в механизмах клеточных движений, например, актиновые нити (филаменты) обеспечивают мышечное сокращение, а микротрубочки являются основными структурными и силовыми элементами, обусловливающими движение ресничек и жгутиков - длинных выростов на поверхности некоторых клеток, биения которых напоминают удары бича. [c.34]

Актиновые филаменты в микроворсинках имеют одинаковую ориентацию, которая была определена по связыванию с ними 81-фрагментов миозина плюс-концы закреплены в верхушке микроворсинки (рис. 10-53). Такая ориентация обычна для актиновых филаментов, прикрепляющихся к мембранам она также совпадает с ориентацией актиновых нитей, прикрепленных к г-дискам в скелетных мышцах (рис. 10-53). Филаменты связаны с мембраной ми- [c.110]

Протеолитический фермент папаин расщепляет молекулу миозина на длинный а-спиральный участок, называемый миозиновым стержнем (или миозиновым хвостом), и две раздельные глобулярные миозиновые головки, называемые также субфрагментами-1 или S1-фрагментами (рис. 11-10). Эти две части молекулы выполняют разные функции - хвост ответствен за самопроизвольную сборку толстых филаментов, а с помощью головок осуществляется движение этих филаментов относительно прилегающих актиновых нитей Вначале мы опишем строение и самосборку хвостов, а затем рассмотрим, каким образом головки создают мышечное усилие. [c.259]

Рис. 11-40. Асимметричный рост актггнового филамента Если в качестве затравки для нолимеризации актина использовать небольшие фрагменты актиновых нитей, помеченных головками миозина, можно увидеть, что сборка происходит гораздо быстрее на нлюс-конце

Разнообразные функции цитоскелета зависят от трех главных типов белковых нитей - актиновых филаментов, микротрубочек и промежуточных филаментов. Пити этих трех типов построены из разных структур в зависимости от того, с какими дополнительными белками они ассоциированы. Некоторые из этих белков соединяют филаменты друг с другом или с иными компонентами клетки, например с плазматической мембраной. Другие определяют время и место сборки актиновых филаментов и микротрубочек, регулируя скорость и степень их полимеризации. И наконец, есть белки, благодаря взаимодействию которых с филаментами, осуществляется движение наиболее изученные примеры - сокращение мышц, зависящее от актиновых филаментов, и биение ресничек, зависящее от микротрубочек. [c.254]

В настоящее время известно, что препрофазный пучок кроме микротрубочек содержит многочисленные актиновые филаменты. Последние не ограничены кортикальным слоем и формируют также радиальные дисковидные скопления нитей, которые пересекают вакуоль, соединяясь вместе и поддерживая делящееся ядро, расположенное в центре После того как микротрубочки в препрофазном пучке деполимеризуются, эти радиальные актиновые нити сохраняются, обеспечивая запоминание , предопределяющее положение плоскости деления. В ходе цитокинеза. [c.432]

Толстый филамент содержит 500 миозиновых головок и все они работают одновременно, но не синхронно, втягивая актиновую нить. В новом цикле взаимодействия с актином головка присоединяется к другому мономеру тонкого филамента, расположенному ближе к Z-пластинке. Предельное сокращение мышцы развивается в сотые доли секунды ( 0,02 с). Покоящаяся мышца эластична и легко растягивается. Сокращенная мышца, наоборот, неэластична, ригидна растяжению препятствуют связи между актиновыми и миозиновыми нитями, сохраняющиеся при недостаточной концентрации АТР. [c.128]

До сих пор мы рассматривали микротрубочки, актиновые нити и промежуточные филаменты как независимые компоненты клетки. Очевидно, однако, что различные части цитоскелета должны быть взаимосвязаны, а их функции [c.125]

После многолетних попыток удалось закристаллизовать молекулы G-актина, причем только вместе с молекулами ДНКазы I в соотношении 1 1. Поэтому трехмерная структура мономерного актина на атомном уровне стала известна из данных рентгеновской кристаллографии комплекса G-актин-ДНКаза I [453]. Одновременно была пол чена диаграмма рентгеновского рассеяния F-актинового волокна с разрешением 6 А и найдена ориентация G-актинового мономера в двойной спирали полимера путем сравнения рассчитанных картин рентгеновской дифракции с наблюдаемой [452]. Оставшиеся неустра-ненными различия отражают тот факт, что полимеризация актина сопровождается незначительными конформационными изменениями. Но лишь отчасти, поскольку использование уточненной структурной модели G-актина в построении модели F-актиновой нити привело недавно к лучшему совпадению результатов расчета с экспериментальными данными [454]. Дальнейшее уточнение модели затруднено отоутствием для F-актина диаграммы рентгеновской дифракции более высокого, чем 6 А, разрешения. Выход может быть найден при обращении к теоретическому подходу и использованию методов конформационного анализа и молекулярной динамики [455,456]. Атомная модель Р-актина, построенная путем согласования данных рентгеноструктурного анализа кристаллов G-актина и тонких филаментов F-актина, совпала с атомной моделью, реконструированной по снимкам криоэлектронной микроскопии актиновой нити [457,458]. [c.123]

Аналогичным образом при росте культуры трансформированных клеток на слое упорядоченных волокон фибронектина последние индуцируют распластывание клеток и сборку внутри них пучков актиновых филаментов, расположенных параллельно внеклеточным волокнам фибронектина. Вместе с данными о том, что пучки внутриклеточных актиновых нитей могут влиять на расположение секретируемых молекул фибронектина (см. выше), эти наблюдения указывают на возможность двусторонней связи между внеклеточным фибронектином и внутриклеточными волокнами актина через плазматическую мембрану фибробласта. [c.241]

Миозин является одним из основных сократительных белков мышц, составляющий около 55 % общего количества мышечных белков. Из него состоят толстые нити (филаменты) миофибрилл. Молекулярная масса этого белка — около 470 ООО. В молекуле миозина различают длинную фибриллярную часть и глобулярные структуры (головки). Фибриллярная часть молекулы миозина имеет двуспиральную структуру (рис. 117). В составе молекулы выделяют шесть субъединиц две тяжелые полипептидные цепи (молекулярная масса 200 ООО) и четыре легкие цепи (молекулярная масса 1500—2700), расположенные в глобулярной части. Основной функцией фибриллярной части молекулы миозина является способность образовывать хорошо упорядоченные пучки миозиновых филаментов или толстые протофибриллы (см. рис. 117). На головках молекулы миозина расположены активный центр АТФ-азы и актинсвязывающий центр, поэтому они обеспечивают гидролиз АТФ и взаимодействие с актиновыми филаментами. [c.296]

Тшты молекулярных моторов. Мостиковая гипотеза генерации силы была сформулирована более 40 лет тому назад. За истекшие годы была расшифрована структура саркомера и составляющих его белков, с высоким временным разрешением исследована механика и энергетика мышечного сокращения, изучена биохимия реакции гидролиза АТФ актомиозином. Однако молекулярный механизм трансформации химической энергии АТФ в механическую работу продолжает оставаться неясным. Со времени открытия Энгельгардтом и Любимовой АТФазной активности актомиозина и последующей локализации АТфазного центра в глобулярном субфрагменте миозина, субфрагмент 1 начинает претендовать на роль основного элемента мышечного двигателя . В последнее время эти притязания получают все большее обоснование. Исследования, проведенные с помощью так называемых искусственных подвижных систем показали, что субфрагмент 1 способен осуществлять движение по иммобилизованным актиновым нитям без участия не только миозиновых нитей, но и субфрагмента 2. Обнаружен целый ряд других миозиноподобных молекулярных моторов , включая многочисленное семейство одноголовых миозинов, а также кинезин и цитоплазматический динеин. Предполагают, что в каждой клетке имеется не менее 50 различных молекул, использующих энергию гидролиза АТФ для осуществления движения по актиновым филаментам или по микротрубочкам. В связи с этим вопрос о механизме трансформации энергии с помощью миозина приобретает все большее значение. Недавние успехи в расшифровке структуры глобулярного фрагмента миозина — субфрагмента 1 — позволили прояснить некоторые детали этого механизма. [c.253]

Рис 11-48. Некоторые примеры конкурентных и кооперативных взаимодействий между актин-связывающими белками. Тропомиозин п филамин прочно связываются сатиновыми филаментами, но при )том конкурируют друг с другом. Так как тропомиозин связывается с актиновыми нитями кооперативно, на обширных участках их сети будет преобладать либо тропомиозин, либо филамин. Другие актин-связывающие белки, такие как и актинин или миозин, будут конкурентно вытесняться из специфических участков например, а-актинин in vitro связывается но всей длине очищенных актиновых филаментов, но с такими же филаментами в клетке он связывается относительно слабо - там он находится в основном вблизи нлюс-концов из-за конкуренции с другими белками. Напротив, кооперативные взаимодействия могут усиливать связывание так, тропомиозин, но-видимому, снособствует связыванию миозина. Как полагают, множество подобных взаимодействий между актин-связывающими белками, представленными на рис. 11-47 (и некоторыми другими), обусловливает необычайное многообразие актиновых структур во всех [c.291]

Модель скольжения нитей прошла длительную опытную проверку и наиболее убедительно была подтверждена данными прямых методов электронной микроскопии и рентгеноструктурного анализа. Они показали, что укорочение мышцы действительно не сопровождается изменениями собственных длин филаментов и характера их упаковки в саркомере. Развиваемая мышцей сила оказалась пропорциональной степени взаимного перекрывания миозиновых и актиновых нитей и тем самым обусловленной их взаимодействиями на всем перекрывающемся участке. С появлением электронной микроскопии высокого разрешения (вторая половина 1960-х годов 20-40 А) удалось увидеть множество боковых отростков, образующих поперечные мостики между толстыми филаментами и расположенными на расстоянии 0,013 мкм ( 130 А) от них тонкими филаментами. Стало очевидно, что относительное перемещение нитей совершается с помощью этих мостиков. Они принадлежат миозину и работают, используя энергию гидролиза АТР, подобно миниатюрным веслам. О том, что АТР присутствует в мышечных волокнах, было известно с 1929 г., поскольку именно из мышц он был впервые выделен К. Ломаном. То, что миозин катализирует гидролиз АТР, т.е. является АТРазой, установили В.А. Энгельгардт и М.Н. Любимова в 1939 г. [441]. Это открытие явилось прямым указанием на источник энергии для сокращения мышц и роль миозина в использовании энергии. [c.121]

Структура актиновых нитей. В состав тонких филаментов входят белки актин, составляющий, как уже отмечалось, основу нитей, тро-помиозин и тропонин. Стандартная процедура выделения актина заключается в экстракции высушенной и измельченной мышечной ткани разбавленным солевым раствором. Такая обработка расщепляет актиновые филаменты на глобулярные субъединицы, каждая из которых образована одной полипептидной цепью с молек. массой 41,8 кДа это глобулярный актин или О-актин. С каждой молекулой О-актина связан один ион Са +, стабилизирующий ее глобулярную конформацию. Кроме того, с О-актином невалентно ассоциирована одна молекула АТР. При невалентной полимеризации глобулярного актина концевой фосфат АТР отщепляется и образуется фибриллярный актин или Р-актин. Полимеризацию можно вызвать повышением концентрации соли до уровня, близкого к физиологическому. Процесс не требует затраты энергии, хотя и сопровождается гидролизом АТР, который значительно повышает скорость полимеризации и оказывает влияние на его динамику. По данным электронной микроскопии актиновые филаменты состоят из двух цепей глобулярных молекул, длина которых равна 65 А, а толщина в самой широкой части 40 А. Цепи Р-актина образуют двойную спираль, имеющую 13 молекул в шести витках, повторяющихся каждые 360 А [452]. [c.122]

На рис. 18.5 показан молекулярный механизм, лежащий в основе взаимного скольжения актиновых и миозиновых нитей (филаментов). Актиновые нити помимо актина содержат еще тропомиозин и тропонин. В расслабленной мышце тропомиозин блокирует места прикрепления миозина на актиновых нитях в это время количество свободных ионов Са + вокруг нитей весьма незначительно. Активация мышцы начинается с высвобождения ионов Са + (/ на рис. 18.5), которые связываются с тропонином. Это приводит к изменению конформации тропонина (2 ), ив результате участки, где миозин может присоединяться к актину, освобождаются. В месте прикрепления миозина (5) образуется комплекс, генерирующий силу. Он вызывает конформационное изменение головки миозина и ее поворот в области шарнира между головкой и остальной частью молекулы миозина 4) этот поворот и является рабочим ходом , заставляющим смещаться нить актина (5). [c.15]

Таким образом, каждая миозиновая головка как бы щагает вдоль прилежащего актинового филамента. В определенный момент цикла своих конфор-мационных изменений она упирается в актиновый филамент и заставляет его смещаться относительно толстого филамента. В те периоды, когда данная миозиновая головка отделена от актиновой нити, последнюю продолжают сдвигать остальные головки, входящие в состав того же самого толстого филамента, так что в каждый момент времени в сокращающейся мыщце только часть миозиновых головок толстого филамента прикреплена к актиновым филаментам, другие же остаются свободными. Для осуществления описанного процесса необходимо, чтобы молекула миозина обладала некоторой эластичностью. Каждый толстый филамент содержит около 500 миозиновых головок, и каждая из них при быстром сокращении мыщцы совершает около пяти шагов-циклов в секунду. [c.84]

Вероятно, особые механические свойства стереоцилий, такие как жесткость и способность сгибаться только у основания, необходимы для тонкой избирательной чувствительности волосковых клеток, благодаря которой они могут, например, реагировать на звуки определенной высоты, выделяя их среди шума в тысячи раз большей интенсивности (разд. 18.5.2). Возможно, что эти механические свойства стереоцилий зависят от расположения поперечных сшивок между актиновьпии филаментами, составляющих их сердцевину. Так, например, на поперечном срезе стереоцилии ящерицы актиновые нити образуют довольно нерегулярную структуру, в то время как на продольных срезах виден строгий порядок в их расположении-точки перекреста цепей у всех актиновых спиралей находятся в одной поперечной плоскости. Как показано на рис. 10-57, это результат того, что связующий белок присоединяется к стерически строго определенным участкам двух соседних актиновых спиралей при этом создается регулярный пучок филаментов даже при неправильном расположении последних в поперечной плоскости. [c.112]

Пожалуй, наиболее сложны и динамичны те ансамбли актиновых нитей, которые обеспечивают перемещение всей клетки. Как мы увидим в последнем разделе этой главы, такой тип движения требует координированной деятельности очень многих компонентов цитоскелета. Однако наиболее прямое участие в нем принимает тонкий слой относительно малоупорядоченных актиновых филаментов, находящийся под самой плазматической мембраной. Функционирование этого кортикального слоя удобнее всего изучать на некоторых примитивных эукариотах, таких как амебы и плазмодиальные слизистые грибы. Амеба передвигается, непрерывно выпуская и втягивая короткие отростки, называемые псевдоподиями, которые действуют наподобие маленьких ножек (рис. 10-66). Относительно большая величина псевдоподий (более 100 мкм у гигантской амебу) позволяет видеть их кортикальный слой и другие внутренние детали с помощью светового микроскопа, а скорость их движений вполне подходит для непосредственного наблюдения. [c.117]

Актин входит в состав многих клеточных структур и может связываться с целым рядом специфических белков. Жесткие пучки параллельно расположенных актиновых филаментов, скрепленных белковыми сшивками (например, фимбриновыми), имеются в микроворсинках и стереоцилиях, где они выполняют главным образом структурную роль. Пучки актиновых нитей, связанные с короткими биполярными агрегатами молекул немышечного. миозина, встречаются в определенных участках клетки, где нужна сократительная активность, например в сократимом кольце делящейся клетки, в опоясывающих десмосомах у апикальной поверхности эпителиальных клеток, а также в напряженных нитях, характерных для клеток, растущих в монослойной культуре. Менее упорядоченные системы актиновых филаментов содержатся во всей цитоплазме и могут придавать ей свойства геля. Густая сеть таких филаментов образует непосредственно под плазматической мембраной так называемый кортикальный слой. Эта сеть формируется с помощью гибких сшивающих белков, таких как филамин она способна обратимо изменять свои механические свойства в зависи.ности от концентрации ионов Са , что сопровождается повышением или понижение.ы вязкости цитоплазмы эти изменения происходят при участии актин-фрагментирующих белков, таких как гельзолин. Предполагается, что актиновые сети, прикрепленные с помощью специальных белков к плазматической мембране, взаимодействуют с немышечным миозином, обеспечивая подвижность клеточной поверхности, и играют ключевую роль в сложном процессе передвижения всей клетки. [c.120]

До недавнего времени функции промежуточных филаментов было очень трудно исследовать из-за отсутствия химических агентов, способных избирательно разрушать их в живой клетке, подобно тому как колхицин и цитохалазины разрушают микротрубочки и актиновые нити. Сейчас появилась, однако, возможность вводить в культивируемые клетки моноклональные антитела, специфически реагирующие с промежуточными филаментами. Инъекция таких антител в фибробласт вызывает агглютинацию виментинсодержащих филаментов в плотный комок поблизости от ядра. Как это ни удивительно, такая обработка не влияет на рост и деление клетки, а также на ее форму и подвижность. Это позволяет предполагать, что функции промежуточных филаментов слишком деликатны, чтобы их можно было выявить, рассматривая культивируемую клетку в микроскоп. [c.125]

Что можно сказать о расположении комплексов гликолитических ферментов на мышечных филаментах Тонкие и толстые нити миофибрилл, образованные преимущественно актином и миозином соответственно, выглядят в поперечном сечении миофибрилл упакованными в гексагональную решетку. Актиновая нить представляет собой двойную спираль, образованную глобулярными единицами (молекулами С-актина), с периодом около 36,5 нм [41]. Миозиновая нить образована двенадцатью поднитями, упакованными вдоль основной оси нити по гексагональному типу. Поперечный разрез нити имеет вид треугольника с девятью поднитями на поверхности и тремя в центре. Расположение поперечных мостиков на поверхности миозиновой нити соответствует приблизительно двухзахо-довой 6/1-спирали [60]. [c.182]

Миозин — единственный из имеющих отношение к актину белков, способный генерировать механическую силу. Производимая им за счет АТР механическая работа лежит в основе мышечного сокращения и обеспечивает, как полагают, натяжение, развиваемое фиброблас-тами и другими клетками при контакте с внеклеточным матриксом. Взаимодействие миозина с актином очень сложно — настолько, что ему была посвящена отдельная книга в этой серии. Миозин производит работу путем циклического взаимодействия с актином. Миозин-А1)Р связывается с актиновыми филаментами, происходит изменение конформации миозина, сопровождающееся освобождением АВР, и затем АТР, если он есть в растворе, замещает освободившийся из миозина АВР и индуцирует отсоединение актиновых нитей от миозина. После гидролиза АТР может начаться следующий цикл. Кальций регулирует этот процесс в нескольких точках. В некоторых мышечных клетках он взаимодействует с тропо-нином, контролируя связывание тропомиозина с актином. Про такие клетки говорят, что в них регуляция осуществляется на уровне тонких нитей. В других мышцах кальций действует на молекулу миозина — либо прямо, либо активируя ферменты, фосфорилирующие ее легкие цепи. [c.16]

Направленное движение цитоплазмы в крупных растительных клетках и малоупорядоченное (скачкообразное) в мелких - функция актиновых филаментов цитоскелета. Их пачки расположены на границе статического кортикального слоя и подвижной части протоплазмы. Органеллы клетки, например, митохондрии, в движущейся цитоплазме сцеплены с актиновыми нитями через молекулы миозина. Последние скользят вдоль актиновых фибрилл, увлекая органеллы и используя для этого энергию гидролиза АТФ. Характерное для растительных клеток светозависимое перемещение хлоропластов также осуществляют актиновые филаменты, которые быстро образуются при изменении освещенности листа. Эта функция цитоскелета особенно важна для растительной клетки не способной передвигаться из-за жесткой клеточной стенки. [c.17]

Рис 11-40. Асимметричный рост актинового филамента. Если в качестве затравки для полимеризации актина использовать небольшие фрагменты актиновых нитей, помеченных головками миозина, можно увидеть, что сборка происходит гораздо быстрее на плюс-конце первоначального фрагмента, чем на минус-конце. (С любезного разрешения M.S. Runge, Т. D. Pollard.) [c.283]

Мышца состоит из отдельных волокон, которые представляют собой мышечные клетки. Толщина мышечной клетки равна 10-100 мкм, а длина может быть равна длине мышцы клетки портняжной мышцы человека достигают длины 12 см. Клетка окружена плазматической мембраной (сарколеммой) в цитоплазме находятся многочисленные ядра (100-200), примыкающие к сарколемме, митохондрии и другие обычные для клеток органеллы. В эмбриогенезе каждая мышечная клетка образуется путем слияния множества клеток-предшественников. В мышечной клетке имеются миофибриллы — особым образом организованные пучки белков, располагающиеся вдоль клетки. Миофибриллы, в свою очередь, построены из белковых нитей (филаментов) двух типов — толстых и тонких. Основным белком толстых нитей является миозин, а тонких — актин. Миозиновые и актиновые нити — глгшный компонент всех сократительных систем. [c.518]

Актиновые филаменты ("цитокости"), чаще группирующиеся в форме тонких пучков, составлены из глобулярных белков Такие глобулы имеют полярный и боковой сайты связывания, благодаря которым они растут в длину в виде двойной цепи В желобке двухспирального филамента актина располагается тонкая белковая нить тропонина (рис 40), образующего вместе с миозином тропомиозин (от греч tropos — поворачивать, mis — мышца) [c.122]

Таким образом, тонкий филамент миофибриллы поперечно-полосатой мышцы состоит из Р-актина, тропомиозина и трех тропониновых компонентов — ТнС, Тн1 и ТнТ. Кроме этих белков, в мышечном сокращении участвует белок актинин. Обнаруживается он в зоне г-линии, к которой крепятся концы Р-актиновых молекул тонких нитей миофибрилл. [c.299]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология