Винкулин

Ламинин входит в состав гломерулярной и других мембран. Три белка образуют базальную мембрану клубочков — ламинин, энтакгин и коллаген IV типа + гепарин или гепаринсульфат. Ламинин (ММ 850 ООО Да, длина — 70 нм) состоит из трех полипептидных цепей (А, В , В . Белок имеет места связывания с коллагеном ГУ типа, гепарином и инте-гринами клеточных поверхностей. Фибронектин, коллаген, ламинин связываются с интегриновым рецептором плазматической мембраны и затем опосредованно через талин, винкулин, а-актин оказывают влияние на свойства внутриклеточного актина. [c.467]

С фокальными контактами весьма сходны места прикрепления акти-новых филаментов к плазматической мембране гладкомышечных клеток (разд. 11.1.14). Другая сходная (но уже в меньшей стенени) структура-это опоясывающие десмосомы (адгезионные пояса), соединяющие эпителиальные клетки в пласты и позволяющие сократимым пучкам актиновых филаментов взаимодействовать через две смежные нлазматические мембраны (разд. 14.1.3). В этих межклеточных контактах имеются винкулин и а-актинин, но нет талина, так что способ присоединения актиновых филаментов к плазматической мембране должен быть несколько иным, чем в фокальных контактах. [c.282]

Внутри каждой клетки под адгезионным поясом лежит сократимый пучок актиновых филаментов, расположенных параллельно плазматической мембране к адгеэионному поясу этот пучок прикреплен с помощью комплекса внутриклеточных белков, содержащего винкулин (разд. 11.2.8). Таким образом, актиновые пучки посредством трансмембранных гликопротеипов организуются в плотную межклеточную сеть (рис. [c.479]

Рецептор фибронектина - это только один представитель обширного семейства трансмембранных линкерных гликопротеипов, называемых интегринами (разд. 14.2.17), которые, но-видимому, связывают пучки актиновых филаментов с внеклеточным матриксом. Некоторые интегрины хорошо изучены, и на их примере видно, как трансмембранные линкерные гликопротеипы, участвующие в межклеточной адгезии (кадгерины и др.), могут соединять пучки кортикальных актиновых филаментов соседних эпителиальных клеток однако в адгезионных поясах винкулин присутствует без талина. [c.480]

Эти домены могут участвовать в связывании trp-белков со структурами цитоскелета. Возможно также, что анкирин-подобные фрагменты могут прямо взаимодействовать с 1Р,-рецептором. Кроме того, в последнее время показано, что все три типа 5Рз-рецепторов взаимодействуют с белками цитоскелета Таллином, винкулином и а-актином (Sugiyama et al., 2000). Вышеизложенное свидетельствует о возможной роли структур цитоскелета в сопряжении 1Рз-рецептора с депо-зависимым Са" -каналом в плазматической мембране. [c.132]

Рис. 10-72. Упрощенная схема различных изменений в структурном состоянии актина, обусловленных взаимодействием его со специфическими белками (см. табл. 10.5). Показаны только главные типы белков, способных связываться с актином условно каждый из них изображен как действующий только одним способом. На схеме не показаны за-якоривающие белки (такие, как винкулин), которые связывают актиновые нити с другими клеточными компонентами, и различные малоизученные кэпирую-щие белки.

Не так давно белковый продукт гена sr был идентифицирован как про-теинкиназа с необычной специфичностью. Этот фермент катализирует фосфорилирование тирозиновых остатков в определенной группе белков, из которых наиболее интересен (в связи с изучением цитоскелета) винкулин. Как уже говорилось, этот белок, возможно, участвует в прикреплении пучков актиновых филаментов к плазматической мембране. В этом случае его модификация продуктом вирусного гена sr могла быть непосредственной причиной тех изменений цитоскелета, которыми сопровождается трансформация клеток вирусом саркомы Рауса. И, что еще более важно, эти наблюдения наводят на мысль, что процессы роста и деления клеток в норме контролируются сигналами, получаемыми от упорядоченной системы цитоскелета. [c.129]

В 1978 г. было сделано очень важное открытие было показано, что продукт гена sr является ирошеинккназой-ферментом, катализирующим перенос фосфата с какого-либо нуклеоизидтрифосфата на определенные аминокислотные остатки некоторых белков (разд. 13.4,1), Вскоре выяснилось, что и ряд других онкогенных белков-протеинкиназы. Каждая из вирус-специфических киназ фосфорилирует несколько белков это объясняет множественные эффекты соответствующих онкогенов. Многие киназы ретровирусов отличаются от обычных протеинкиназ тем, что фосфорилируют боковые цепи тирозина, а не серина и треонина, как подавляющее большинство протеинкиназ. Поскольку фосфорилирование тирозина-процесс редкий, в белках клеток, зараженных онкогенными вирусами, может быть в 5-10 раз больше фосфотирозина, чем в белках нормальных клеток. Идентификация этих фосфорилированных белков и выяснение их функций имеют огромное значение для понимания механизмов вирусного канцерогенеза. Обнаружено пока лишь несколько таких белков один из них - актин-связывающий белок винкулин (разд. 10,5,6 и 10.7,4), Однако еще нет доказательств того, что какой-либо из этих белков участвует в индукции или поддержании трансформированного фенотипа. [c.155]

Рис. 19. Повторы GT в области начала транскрипции гена винкулина (Алаторцев и др., 1998)

N-концевую ацетильную группу. Метилгистидин есть-также и в молекуле миозина. В кальмодулине, миозине,, а также в актине из A anthamoeba имеется триметилли-зин. Винкулин содержит в том или ином количестве ацильные группы это могут быть боковые цепи с 1 атомами углерода. О функциональной роли этих модификаций почти ничего не известно. Весьма вероятно, что ковалентным модификациям подвергаются и многие-другие цитоскелетные белки. Систематическое изучение-модификаций, возможно, выявит такие закономерности, которые помогут понять функциональное значение этого-явления. [c.31]

По этой причине винкулин считают одним из белков, расположенных в фокальных контактах наиболее близко к плазматической мембране. [c.43]

Актин в фибробластах служит компонентом цитоскелетных структур, и каждая из них характеризуется своим спектром ассоциированных с актином белков. При. всяком серьезном исследовании цитоскелета фнброблас-тов возникает один и тот же настоятельный вопрос почему разные ассоциированные с актином белки локализуются в разных частях клетки Для некоторых нз этих белков ограничения в распределении, вероятно, могут быть обусловлены наличием у них дополнительной связывающей активности для винкулина, например, это способность связываться с мембраной. Будет ли такое объяснение адекватным и во всех других случаях или придется дополнительно учитывать иные динамические взаимодействия, станет ясно лишь в ходе дальнейших исследований. [c.43]

Для изучения локализации цитоскелетных белков применяются главным образом иммуноцитохимические методы. Надежность результатов, получаемых с помощью этих методов, зависит как от специфичности используемых антител, так и от доступности для антител изучаемого компонента цитоскелета. То, что на иммунофлуо-ресцентные методы исследования можно в целом полагаться, достаточно убедительно доказывается опытами, в которых путем микроинъекции вводили в клетки флуоресцентно меченные белки. Такие опыты были поставлены с а-актинином, винкулином, тубулином, белками, ас- [c.44]

Гладкомышечные клетки, в наибольшей степени сходные по своему строению с фибробластами, представляют собой длинные тонкие веретенообразные клетки с одним, центрально расположенным ядром. Непосредственно у их клеточной мембраны расположены многочисленные плотные тельца, с помощью которых гладкомышечная клетка прикрепляется к другим гладкомышечным клеткам и внеклеточному матриксу. Эти плотные тельца богаты винкулином и служат местом прикрепления многих микрофиламентов и некоторых промежуточных филаментов. Пучки микрофиламентов располагаются в клетке крест-накрест когда клетка находится в состоянии расслабления, они обладают двойным лучепреломлением, а при сокращении они образуют уже не столь правильно организованную сеть и двойное лучепреломление исчезает (рис. 3.4). Гладкомышечная клетка не обладает ярко выраженной системой толстых, миозиновых нитей сборка толстых нитей в ней регулируется, вероятно, с помощью фосфорилирования легких цепей миозина, осуществляемого специальной киназой [42]. В гладкомышечных клетках взрослых особей имеются микротрубочки. Еще более выражена система микротрубочек в культивируемых гладкомышечных клетках она сходна по своей организации с системой микротрубочек в фибробластах и состоит из длинных извитых нитей, радиально расходящихся из центральной части клетки [66]. Различия в строении фибробластов и гладкомышечных клеток обусловлены биохимической дифферен-цировкой клеток. Так, гладкомышечные клетки отличаются от фибробластов набором имеющихся у них изоформ актина. Существуют также специфичные для гладкомышечных клеток изоформы тяжелых и легких цепей миозина [67]. Весьма интересным примером биохимической гетерогенности самих гладкомышечных кле- [c.47]

В эпителиальных клетках в результате трансформации вирусом изменяется расположение некоторых белков. Киназа ррбО локализуется в адгезионных бляшках — как в местах взаимодействия клетки с субстратом, так и в межклеточных контактах [114]. Благодаря такой локализации киназа оказывается в тесной связи с винкулином, у которого трансформация повышает степень фосфорилированности тирозина [41]. Актин и а-актинин также обнаруживаются в адгезионных бляшках трансформированных клеток, но в меньших количествах, чем у нормальных клеток. В результате трансформации снижаются, кроме того, число и размеры самих адгезионных бляшек. Так как киназа рр60 <= является вирусной формой одного из нормальных клеточных белков, ее расположение, по-видимому, отражает происходящие при трансформации изменения в организации нормальной клетки. [c.66]

В процессе митоза в клетке обычно происходит существенная перегруппировка ее элементов. Клетки в культуре могут округляться, почти полностью терять контакт с субстратом, лишаться волокон натяжения. Утрата волокон натяжения не является, по-видимому, результатом изменения фосфорилирования винкулина 172]. Во время митоза перестройке подвергается также система промежуточных филаментов. В некоторых клетках ви- [c.95]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.117 , c.129 , c.155 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.282 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.357 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.357 ]

Цитоскелет Архитектура и хореография клетки (1987) -- [ c.15 , c.29 , c.31 , c.43 , c.44 , c.47 , c.49 , c.66 , c.95 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.282 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология