Аспарагиновая кислота фосфорилирование

Эти эксперименты неопровержимо доказали, что АТР поставляет энергию для перекачивания ионов натрия и калия через плазматическую мембрану тем не менее оставалось непонятным, как именно гидролиз АТР связан с транспортом ионов. Дальнейшие исследования показали, что концевая фосфатная группа АТР в присутствии Na" переносится на остаток аспарагиновой кислоты в молекуле АТРазы. Связанная с АТРазой фосфатная группа затем гидролизуется в присутствии К", и именно этот последний этап ингибируется уабаином. Na"-3aBH nMoe фосфорилирование сопряжено с изменением конформации АТРазы, что приводит к выведению натрия из клетки. Наоборот, К"-зависимое дефосфорилирование, осуществляемое вслед за этим, обусловливает транспорт ионов калия внутрь клетки и возвращение АТРазы в первоначальное состояние (рис. 6-49). [c.385]

АТР-Гидролизующий центр расположен в цитоплазматической области а-субъединицы. Функционально важный остаток аспарагиновой кислоты, подвергающийся фосфорилированию при обра- [c.625]

Процесс синтеза всех указанных аминокислот (лизина, треонина, метионина и изолейцина) начинается фосфорилированием аспарагиновой кислоты с участием фермента аспартаткиназы, активность которого ингибируется совместным действием двух аминокислот — лизина и треонина, если они накапливаются в клетках бактерий в избыточной концентрации. Если каким-либо путем понизить концентрацию одной из этих аминокислот, то синтез другой будет осуществляться даже при условии, когда она накапливается в довольно высокой концентрации. [c.276]

С-белков. таким как (3 и/или у-с бъединицы. Обшей чертой всех рецепторов является также наличие одного или более участков N-связанного Iликозилирования в об.шсти 1М-конца и потенциальных участков фосфорилирования на цитоплазматических фрагментах. Участки фосфорилирования включают несколько остатков серина и треонина в области третьего внутриклеточного фрагмента и С-конца. Трансмембранные сегменты содержат много остатков пролина и глицина. Эти аминокислотные остатки могут образовывать кинки в а-спиралях, участвующие в образовании лиганд-связывающих карманов, а также играть роль в передаче на цитоплазматическую поверхность рецептора конформационных изменений, сопровождающих связывание лиганда. Связывание лиганда также имеет общие черты у разных рецепторов. При этом консервативные заряженные аминокислотные остатки в трансмембранных сегментах служат, по-видимому, противоионами для положительно заряженного ретиналя, ацетилхолина или адреналина, связывающихся с соответствующими рецепторами. Так, в молекуле родопсина ретиналь взаимодействует с опсином с области лизина на 7-м трансмембранном сегменте. Напротив, для связывания катехоламина с (3-адренорецептором необходима аспарагиновая кислота во 2-м трансмембранном сегменте (см. обз. Крутецкая, Лебедев, 19926). [c.8]

Д. АТР обеспечивает (Na + К )-насос энергией, фосфорилируя остаток аспарагиновой кислоты только при связывании Na образовавшийся аспартилфосфат дефосфорилируется только при связывании К" . Конформационные изменения, сопровождающие цикл фосфорилирования-дефосфорилирования, приводят насос в действие. [c.59]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология