Аспартаткиназа

Рис. 18.16. Схема биосинтеза аминокислот — производных аепартата (здесь представлены не все реакции и промежуточные продукты). Штриховыми стрелками показано ингибирование по принципу обратной связи. ОНВР5 -синтаза дигидродипиколиновой кислоты, АК - аспартаткиназа.

Генетическая инженерия — важнейший прогрессивный способ изменения генетической программы организма в целях создания высокопродуктивных штаммов промьпштенных микроорганизмов. Успехи современной генетической инженерии сушественно влияют на промышленную биотехнологию. Яркий пример больших возможностей генетической инженерии — создание во ВНИИ генетики и селекции промышленных микроорганизмов штамма Е. oli для получения треонина. В результате были изменены не только регуляторные свойства фермента аспартаткиназы, но и питательные потребности штамма. Введение в геном бактерии нового гена обеспечило бактерии возможность использования в качестве источника углерода сахарозу, основного дисахарида традиционного промышленного сырья — свекловичной мелассы. Перечисленные манипуляции наряду с амплификацией плазмид, содержащих оперон треонина, позволили значительно увеличить производительность штамма бактерии и получить за 40 ч ферментации 100 г L-треонина на 1 л культуральной жидкости. Учитывая исключительные способности штамма Е. соН к сверхсинтезу L-треонина, японская фирма Адзиномото приобрела в 1982 г. лицензию на использование российского штамма — продуцента треонина для организации собственного производства. [c.50]

Эта сложная схема образования L-лизина расшифрована при использовании различных мутантов, дефицитных по определенным ферментам в цепи превращения аспарагиновой кислоты до L-лизина. Аспарагиновая кислота под действием фермента р-аспартаткиназы превращается в р-фосфоаспартат, а далее в аспартат-З-полу-альдегид. Этот промежуточный метаболит очень важен, так как из него могут синтезироваться пять аминокислот лизин, гомосерин, метионин, треонин и изолейцин. [c.371]

Схема биосинтеза лизина у бактерий через диаминопимелиновую кислот показана на рис.2. У многих природных штаммов этих родов бактерий лизин совместно с треонином ингибирует фермент аспартаткиназу, что замедляет образование лизина. Чтобы устранить этот нежелательный эффект, генетики создали штаммы, способные синтезировать гомосериндегидрогеназу. Таким образом, накопление гомосерина, треонина и метионина исключается. Если к среде добавить в необходимых для роста культуры дозах треонин, метионин или гомосерип, то происходит интенсивный сверхсинтез лизина. [c.27]

Треонин ингибирует кроме аспартаткиназы и другой фермент этой цепи реакций — гомосериндегидрогеназу, так как полуаль-дегид аспарагиновой кислоты тоже может быть исходным продуктом синтеза треонина. На этот фермент, как и на аспартаткиназу, треонин действует как ингибитор или репрессор. [c.51]

Важную роль играет треонин, являясь обязательным фактором роста на начальном этапе ферментации. Однако концентрация его не должна быть большой, так как на дальнейших этапах ферментации (при синтезе лизина) он может действовать как ингибитор фермента аспартаткиназы. Присутствие лизина усиливает ингибирующие свойства треонина. [c.162]

Константа Михаэлиса Аллостерические свойства Субстрат и кофактор Внутриклеточная локализация Влияние гормонов Гексокиназа, пируваткиназа, глутаминаза, креатинкиназа Гексокиназа, пируваткиназа, аспартаткиназа Альдолаза, изоцитратдегидрогеназа Аргиназа, малатдегидрогеназа Пируваткиназа, гексокиназа [c.83]

Продуценты лизина являются ауксотрофными мутантами с нарушенным биосинтезом ряда аминокислот. Поэтому для обеспечения нормального развития микроорганизмов требуется введение в состав среды биотина и гомосерина. Гомосерин, по данным многих авторов, может быть заменен суммой двух аминокислот — треонином и метионином. Но концентрация треонина в составе среды должна быть точно регламентирована. Как было сказано выше, треонин вместе с лизином являются при их определенном соотношении ингибиторами р-аспартаткиназы, т. е. введение очень малого количества треонина будет тормозить рост [c.375]

Процесс синтеза всех указанных аминокислот (лизина, треонина, метионина и изолейцина) начинается фосфорилированием аспарагиновой кислоты с участием фермента аспартаткиназы, активность которого ингибируется совместным действием двух аминокислот — лизина и треонина, если они накапливаются в клетках бактерий в избыточной концентрации. Если каким-либо путем понизить концентрацию одной из этих аминокислот, то синтез другой будет осуществляться даже при условии, когда она накапливается в довольно высокой концентрации. [c.276]

Благодаря мультиплетности -аспартаткиназы торможение биосинтеза лизина при его избытке в питательной среде не препятствует образованию других аминокислот этого семейства (треонина, метионина, изолейцина). Два других изофермента обеспечивают требуемый пул аспартил-фосфата. [c.156]

Так, например, исходным соединением в биосинтезе аминохшслот треонина и лизина, состоящем из ряда стадий, является аспарагиновая кислота. Первую стадию цепи биосинтеза катализирует фермент аспартат-киназа. Интересно, что активность этого ключевого фермента подавляется конечными продуктами биосинтеза (треонином и лизином), структура которых значительно отличается от структуры аспарагиновой кислоты (субстрата аспартаткиназы), т. е. происходит аллостерическое неконкурентное ингибирование. На ферменты последующих ступеней биосинтеза треонин и лизин не оказывают никакого влияния. Таким образом, между процессом потребления конечных продуктов и синтезом их (при наличии катализаторов и исходных соединений) устанавливается обратная связь при достижении определенного содержания треонина и лизина клетка немедленно прекращает их синтез, выключая из системы ключевой фермент. [c.234]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология