Аспарагиновая кислота остатки аспарагиновой кислот

Остаток аспарагиновой кислоты [c.420]

Смесь 5 г (0.03 моль) изатового ангидрида 1 и (3-бензилового эфира аспарагиновой кислоты перемешивают 3 ч при температуре 120°С в 50 мл диметилсульфоксида. Затем растворитель отгоняют в вакууме, остаток растворяют в 80 мл спирта, к полученному раствору при перемешивании добавляют 40 мл воды и оставляют на [c.607]

Благодаря сочетанию рентгеноструктурных и химических исследований бьша выяснена детальная топография активного центра химотрипсина, состоящего из трех полипептидных цепей, соединенных друг с другом дисульфидными связями остатков цистина (дополнение 9-4, Б). Химические исследования показали, что при инактивации химотрипсина диизопропилфторфосфатом образуется ковалентное производное остатка серина в положении 195 полипептидной цепи отсюда следует, что этот остаток входит в состав активного центра. По данным других химических исследований, остаток гистидина в положении 57 и остаток аспарагиновой кислоты в положении 102 также участвуют в каталитическом процессе. Хотя эти остатки занимают в полипеп-тидном остове положения, находящиеся далеко друг от друга, и даже в разных полипептидных цепях, данные рентгеноструктурного анализа свидетельствуют [c.256]

На основании данных по теплотам ионизации и некоторых других было высказано предположение о том, что основной боровской группой (с pkj) является гистидин, а кислотной группой (с pk ) — карбоксил. Согласно кристаллографическим данным, за ионизацию с pkj могут быть ответственны С-концевой гистидин в /3-цепи и N-концевая аминогруппа в а-цепи. За ионизацию с pk могут быть ответственны С-концевые карбоксилы (и, возможно, внутренний остаток аспарагиновой кислоты). Участие гистидина 3-цепи и С-концевых карбоксильных групп в эффекте Бора было установлено также с помощью химических методов. [c.111]

Оставшейся смеси дают охладиться выкристаллизовавшуюся фталевую кислоту отфильтровывают и промывают 350 мл 1%-ной соляной кислоты (примечание 4). Соединенные вместе фильтрат и промывные воды подвергают перегонке почти досуха на паровой бане при пониженном давлении чтобы удалить основную массу оставшихся соляной и уксусной кислот, в колбу через капельную воронку медленно прибавляют 300 мл воды, не прерывая при этом перегонку при пониженном давлении. Темнобурый остаток нагревают на паровой бане вместе с 700 мл воды, дают ему охладиться и раствор фильтруют, чтобы отделить небольшое количество черной нерастворимой примеси. Фильтрат обесцвечивают с помощью 2 г активированного березового угля и для промывания последнего используют 200 мл горячей воды. Объем соединенных вместе фильтрата и промывных вод достигает примерло 1 200 мл его точно измеряют и небольшую аликвотную часть анализируют с целью определения содержания хлора (примечание 5). Затем к раствору прибавляют в количестве, точно соответствующем содержанию хлора, пиридин, смешанный с 500 мл 95%-ного этилового спирта. Сразу выкристаллизовывается /-аспарагиновая кислота смесь оставляют стоять в течение суток при комнатной температуре, после чего кристаллы отфильтровывают и промывают 50—100 МЛ холодной воды (примечание 6). [c.68]

На основании изучения пептидов, образующихся при частичном гидролизе меченного химотрипсина, была определена последовательность аминокислот, окружающих реакционноспособный остаток серина, и в конечном счете было установлено, что в общей последовательности цепи этот остаток серина занимает положение 195. Предшествующие пол-ожения (193 и 194) занимают глицин и аспарагиновая кислота, а в положении 196 находится еще одна молекула глицина [c.108]

При гидролизе одной молекулы АТР перемещаются два иона кальция фосфатная группа АТР переносится на остаток аспарагиновой кислоты в молекуле АТРазы. Если полностью удалить липиды, АТРаза теряет свою активность вероятно, липиды составляют важную часть системы, как и в случае Na+,K" -Ha o a. [c.179]

АТР-Гидролизующий центр расположен в цитоплазматической области а-субъединицы. Функционально важный остаток аспарагиновой кислоты, подвергающийся фосфорилированию при обра- [c.625]

На второй фазе сравнительно небольшие молекулы гексоз, аминокислот, глицерина и жирных кислот окисляются в результате. кроме СОг и НгО, образуются три соединения ацетилкофермент А, кетоглутарозая кислота и щавелевоуксус- ая кислота. Наибольшее значение из этих соединений имеет ацетилкофермент А — остаток укоусной кислоты, связанный с кофермеитом А (см. стр. 62). Ацетилкофермент А образуется через пировиноградную кислоту из гексоз, глицерина и некоторых а.минокислот (аланина, серина и цистеина) жирные кислоты и углеродная цепочка ряда аминокислот также образуют ацетилкофермент А. Глутаминовая кислота, гистидин, про-ЛИН, оксипролин, аргинин и некоторые другие аминокислоты на второй фазе превращаются в кетоглутаровую кислоту, а аспарагиновая кислота, тирозин и фенилаланин могут переходить з щавелевоуксусную кислоту. Следует указать, однако, что исходные вещества в этой фазе превращаются в три конечных [c.19]

Интересно отметить, что пептид H-Thr-Thr-Asp(NH2)-Glu(NH2)-Ala-Lys-0H обладает свойствами ингибитора [1535] то же самое относится и к синтетическому трипептиду H-Ser-Gly-Asp-OH [2582]. Способность подавлять стрепогениновую активность [2582] была обнаружена также у ликомаразмина, содержащего остаток аспарагиновой кислоты. С другой стороны, активность ликомаразмина и близкого ему по биологическому влиянию H-Ser-Gly-Asp-OH подавляется действием трипептида H-Ser-Gly-Glu-OH, обладающего низкой стрепогениновой активностью [1535, 2582]. [c.348]

В отличие от а-аманитина молекула р-аманитина (676) содержит остаток аспарагиновой кислоты, а не аспарагина. р-Ама-нитин можно превратить в а-аманитин действием аммиака на смешанный ангидрид р-аманитина с этиловым эфиром угольной кислоты [2526]. [c.590]

Рентгеноструктурные исследования показали, что помимо серина-195 в активный центр входят также остатки гистидина (Н1з-57) и аспарагиновой кислоты (А5р-102). Другой остаток гистидина (Н1з-40) не участвует в катализе. Фермент обладает специфичностью к ароматическим аминокислотам. Эфиры ароматических аминокислот — хорошие субстраты этого фермента, и для большинства кинетических исследований в качестве субстратов использовались такие эфиры. Фермент расщепляет пептиды, освобождая карбоксильную группу ароматических аминокислот. После образования комплекса Михаэлиса единственный реакционноспособный 5ег-195 вначале ацилируется, образуя ацилферментное промежуточное соединение с субстратом. Превращение комплекса Михаэлиса в ацилфермент происходит сначала путем образования тетраэдрического интермедиата (разд. 4.4.1), и наконец происходит гидролиз ацилфермента при атаке молекулой воды, так что ацилированный продукт обычно не накапливается. [c.220]

По крайней мере одна из фракций давала около одного моля аммиака при гидролизе в постоянно кипящей соляной кислоте в течение 22 час в запаянных пробирках, что также наводит на мысль о связи через остаток аспарагиновой кислоты [49]. Поскольку фенилтиокарбамильное производное этого гликопептида циклизуется в кислоте с образованием фенилтиогидантоина, был сделан вывод, что по крайней мере некоторые из углеводов связаны посредством глйкозиламинового типа связи, включающей амидную группу аспарагина и, более вероятно, редуцирующую группу N-ацетилглюкозамина, как в альбумине куриного яйца (см. том 1, гл. 10). Кроме того, было найдено, что треонин и цистин ассоциируют с гликопептидами овомукоида, и имеется доказательство, что при образовании связи между гликопептидом и треонином гидроксил последнего становится связанным [42]. [c.32]

Эти эксперименты неопровержимо доказали, что АТР поставляет энергию для перекачивания ионов натрия и калия через плазматическую мембрану тем не менее оставалось непонятным, как именно гидролиз АТР связан с транспортом ионов. Дальнейшие исследования показали, что концевая фосфатная группа АТР в присутствии Na" переносится на остаток аспарагиновой кислоты в молекуле АТРазы. Связанная с АТРазой фосфатная группа затем гидролизуется в присутствии К", и именно этот последний этап ингибируется уабаином. Na"-3aBH nMoe фосфорилирование сопряжено с изменением конформации АТРазы, что приводит к выведению натрия из клетки. Наоборот, К"-зависимое дефосфорилирование, осуществляемое вслед за этим, обусловливает транспорт ионов калия внутрь клетки и возвращение АТРазы в первоначальное состояние (рис. 6-49). [c.385]

Нолан и Смит [65] выделили гликопептиды из гидролизата денатурированного нагреванием ИгГ кролика. При этом они использовали те же методы, которые применяли при изучении иммуноглобулинов человека и быка. Данные анализа трех основных из полученных ими гликопептидов приведены в табл. 9. Показано, что эти три гликопептида имеют в известной мере совпа-/дающую аминокислотную последовательность и связаны с углеводной частью через остаток аспарагиновой кислоты. Предполагаемая последовательность аминокислот в них такова 01и-01иКН2-01иКН2-РЬе-Азр-углевод. Сравнение углеводного состава этих гликопентидов с составом всей молекулы (табл. 10) показывает, что они содержат вдвое меньше гексоз и гексо- [c.112]

Фенилаланин—аммиак-лиаза выделена из многих растительных источников [73, 74] в тщательно очищенном виде. Ингибирование ее ферментативной активности достигалось действием химических реагентов, взаимодействующих с карбонильной группой (например, N-, ЫаВН4) [75, 76]. При обработке фермента три-тированным борогидридом натрия и последующем гидролизе получается аланин, в молекуле которого основная часть радиоактивной метки сосредоточена в р-метильной группе [75]. Аналогично, реакция с [ (1 ]цианидом калия с последующим гидролизом приводит к [р- С]аспарагиновой кислоте [76]. На основании этих фактов предположили, что активный центр фермента, подобно активным Центрам других аминокислотных аммиак-лиаз, содержит остаток а,р-дегидроаланина [75]. Предложен механизм действия фермента [75] (схема 46), согласно которому аминогруппа аминокислоты Первоначально присоединяется к метиленовой группе дегидроала-нина. Показано [77, 78], что реакция элиминирования протекает [c.711]

Во всех изученных гликопептидах остаток аспарагиновой кислоты присоединен к олигосахариду в С-коицевом положении, что заставило Нолана и Смита [64] предположить, что углевод, возможно, расположен на С-конце всей молекулы. Однако это маловероятно, по крайней мере для ИгГ кролика, так как Сильман и сотр. [66] показали, что С-концевыми остатками в этом гликопротеипе являются два остатка глицина, один остаток серина, половина остатка треонина и половина остатка аланина. [c.113]

Так как в молекуле ИгГ кролика имеется 8 остатков гексозамина и поскольку в гликоиептиде содержится только 1 остаток аспарагиновой кислоты па 4 остатка гексозамина, мо кно предполагать, что в среднем на 1 молекулу ИгГ приходится 2 цепи олигосахаридов. Исследован также гликопептид, отщепленный папаином от фрагмента I ИгГ кролика. Он также содержал гексозамин и аспарагиновую кислоту в соотношении 4 1. Следовательно, каждый олигосахарид содержит 4 остатка гексозамина и при получении гликопептида папаин расщепляет 20—30% молекул. В остальных 70—80% молекул углевода остается ковалентно связанным с фрагментом III. [c.115]

Сравнительное изучение продуктов обработки химотрипсином трансферрина С и трансферрина Di показало, что остаток аспарагиновой кислоты трансферрина С, возможно, заменен в трансферрине Di остатком глицина [131]. Самые последние данные Джемисона [132] позволяют предполагать, что в расчете на молекулярный вес 90 ООО трансферрин содержит 4 моля сиаловой кислоты, 8 молей N-ацетилглюкозамина, 4 моля галактозы и 8 молей маннозы. Вероятно, манноза занимает внутреннее положение, примыкающее к точке ветвления, а концевой остаток сиаловой кислоты связан с остатком галактозы. Существование двух идентичных цепей гетеросахаридов подтверждает более распространенное предположение о том, что молекулярный вес трансферрина равен 90 ООО. [c.135]

Эксперименты Е. Кге с и соавт. (1991) с направленным мутагенезом показали, что консервативный для эс-тераз и липаз остаток аспарагиновой кислоты необходим для осуп ествления ими каталитических функций. По-видимому, электростатические особенности поверхности молекулы ацетилхолинэстеразы не влияют на скорость катализа, которая не зависит от диффузии молекул субстрата, а стабилизация переходных состояний в каталитическом центре нечувствительна к электростатическим взаимодействиям. [c.53]

Важно заметить, что именно остаток аспарагиновой кислоты заменен в ферменте -типа (на треонин). Предполагают, что в АТФ-синтетазе можно заменить с помощью мутации остаток треонина на остаток аспарагиновой кислоты. Не станет ли измененная субъединица / -фермента образовывать фосфофер-мент, подобно транспортной АТФазе Если это случится, то можно будет предположить, что р-субъединица фермента Е-типа и АТФазы Р-типа имели общий ген-предшественник, [c.71]

Д. АТР обеспечивает (Na + К )-насос энергией, фосфорилируя остаток аспарагиновой кислоты только при связывании Na образовавшийся аспартилфосфат дефосфорилируется только при связывании К" . Конформационные изменения, сопровождающие цикл фосфорилирования-дефосфорилирования, приводят насос в действие. [c.59]

Не менее поучительно сопоставление сорбционных функций а-химотрипсина и другой сериновой протеазы — трипсина. Размеры и форма субстратсвязывающего (сорбционного) участка в активных центрах обоих ферментов примерно одинаковы [3]. Единственное различие в первичной структуре полипептидных фрагментов, образующих гидрофобный карман , состоит в том, что в а-химотрипсине остаток 189 — это серин (см. рис. 9), а в трипсине в соответствующем положении находится отрицательно заряженная аспарагиновая кислота. Это приводит к тому, что в отличие от а-химотрипсина трипсин обнаруживает специфичность к гидролизу пептидных связей, образованных положительно заряженной аминокислотой (Lys, Arg). Сорбция положительно заряженного субстрата на ферменте (вблизи каталитически активного нуклеофила активного центра) происходит в данном случае за счет электростатических взаимодействий (рис. И, б). [c.35]

Оказалось, что топография шести колец Ы-ацетилглюкозамина или М-ацетилмурамовой кислоты в молекуле полисахаридного субстрата в точности соответствует впадине в молекуле лизоцима. При действии лизоцима связь между четвертым и пятым кольцами разрывается (рис. 2-9). В предполагаемом активном центре остаток глутаминовой кислоты (№ 35) находится в положении, точно соответствующем его роли донора протонов [т. е. ВН в уравнении (7-10)], тогда как остаток аспарагиновой кислоты (№ 52) лежит на противоположной стороне впадины. Как 01и-35, так и Азр-52 имеют аномально высокие значения р/Са (микроскопические р/Са составляют —5,3 и 4,6 соответственно) ) в полностью протонированном активном центре [12], что связано с гидрофобным окружением и наличием водородных связей с другими группами. Азр-52 обычно диссоциирует первым, и благодаря возникающему электростатическому взаимодействию 01и-35 остается протонированным вплоть до pH - 6. Расположенные рядом положительно заряженные основные группы влияют на величины р/Са, и поведение фермента, следовательно, зависит от ионной силы среды [12]. Анион Азр-52 лежит близко (на расстоянии - 0,3 нм) к центру положительного заряда, ожидаемого в карбоний-ионе [13], и, по-видимому, должен стабилизировать карбоний-ион [см. схему (7—10)]. [c.99]

Гуанидиновая группа аргинина может блокироваться нитрованием или тозилированием. Последний метод, очевидно, предпочтительнее, так как тозильный остаток может быть удален как посредством HF, так и с помощью расщепления бортрис-(трифторацетата) [427]. В случае нитроаргинина существует опасность расщепления с образованием орнитина. Все еще недостаточно решена проблема защиты цистеина при твердофазном синтезе, хотя перепробовано множество вариантов. Амидные группы глутамина и аспарагина целесообразно защищать. Общеизвестные побочные реакции при применении многофункциональных аминокислот, такие, как, например, транспептидация в случае аспарагиновой кислоты или образование пирролидон-5-карбоновой-2 кислоты с глутамином, представляют опасность также и в случае синтезов Меррифилда. [c.188]

Из -M r под действием трипсина образовалось три осколка [120, 142], при этом связь —Лиз.Асп.ОН оказалась устойчивой. Выход всех пептидных осколков превышал 80%. Поскольку в инсулине С-концевая связь —Лиз.Ала.ОН разрывалась трипсином, устойчивость связи —Лиз.Асп.ОН в -M r, по-видимому, обусловлена комбинированным эффектом а- и -г-карбоксильных групп аспарагиновой кислоты, так как в обоих случаях перед указанными С-концевыми группами находится пролильный остаток. Установлено [241], что ли-зиновая связь устойчива в Н.Тир.Лиз.Глу.ОН, но не в Н.Тир.Лиз.Глу.Тир.ОН. В рибонуклеазе (рис. 4) связи —Арг.Глу— и —Лиз.Асп— легко разрывались. [c.196]

Соединения, содержащие остаток глутаминовой кислоты, реагируют в более жестких условиях. Так, этиловый эфир 1-бензоил-а-глутамилглицил-н-гексиламида оказался сравнительно устойчивым в растворе соды при 50° за 7 час 64% исходного вещества осталось неизмененным. Однако под действием 0,1 н. ЫаОН при комнатной температуре была получена смесь 57% - [-глута мил пептид а и 43% а-глута мил пептида. В ряду соединений, содержащих глутаминовую кислоту, суммарная скорость изомеризации определяется стадией замыкания цикла с превращением сложного эфира в имид, что отличает эти соединения от пептидов, содержащих аспарагиновую кислоту. [c.228]

Карман, предназначенный для связывания аденина, не является высокоспецифичным. Аденозин NAD связывается в кармане, который нестрого специфичен к этому лиганду, а к ароматическим остаткам вообш,е. Единственным инвариантным остатком аденозин-связывающих центров у все.х четырех дегидрогеназ является последний остаток первого 3-складчатого листа шпильки Россмана (рис. 5.12, б). Это — глицин любой более крупный остаток помешал бы связыванию рибозильного фрагмента. Сохраняется также последний остаток второго 3-складчатого листа. Это — аспарагиновая кислота, которая образует водородную связь с атомом 0-2 рибозы, имеющую решающее значение для способности ферментов различать NAD и NADP. [c.260]

Смотреть страницы где упоминается термин Аспарагиновая кислота остатки аспарагиновой кислот: [c.277] [c.572] [c.225] [c.260] [c.92] [c.229] [c.305] [c.334] [c.353] [c.426] [c.180] [c.282] [c.277] [c.572] [c.39] [c.70] [c.139] [c.381] [c.353] [c.403] [c.486] [c.125]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология