Аспартилфосфат

Конкретный пример такого рода представлен на рис. 14-6 превращение аспартата в р-аспартилфосфат — предшественник конечных продуктов (треонина, изолейцина, метионина и лизина) — катализируют три изофермента. Как показано на рисунке, каждый продукт ингибирует только один из изоферментов >. [c.70]

В клетках выработались механизмы не только регуляции скорости синтеза отдельных аминокислот, но и координирование их синтеза, поскольку для белкового синтеза аминокислоты нужны в определенных соотношениях. Так, у Е. соН синтез четырех аминокислот, образующихся из аспартата — лизина, метионина, треонина и изолейцина, регулируется на первом этапе перехода аспартата в аспартилфосфат. Регуляторный фермент аспартилкиназа имеет три изофермента, регулируемых независимо друг от друга как по аллостерическому механизму, так и путем изменения скорости их синтеза в клетке. [c.407]

Получены также фосфокарбоновые производные некоторых аминокислот. Первым был приготовлен р-аспартилфосфат Блэк и Райт [145] получили это соединение в растворе при помощи следующих реакций. а-Бензиловый эфир р-хлорангидрида М-кар-бобензокси-Ь-аспарагиновой кислоты реагировал со смесью фосфата серебра и фосфорной кислоты с образованием соот- [c.38]

Специфический фермент, действующий при участии трифосфо-пнрндиннуклеотида (дегидрогеназа р-полуальдегида аспарагиновой кислоты), восстанавливает р-аспартилфосфат в соответствующую альдегидокислоту [247] [c.334]

Эксперимент, аналогичный описанному выше для треониндезаминазы, показал, что только L-лизин и L-треонин ингибируют активность аспартаткиназы в бактериальных экстрактах. Ингибирующий эффект каждой из этих аминокислот в отдельности не превышает 40—50%, однако эффекты ингибирования аддитивны и при избытке обеих аминокислот наблюдается практически полное ингибирование (рис. 2.6). Это неожиданное явление получило объяснение, когда с помощью стандартных методов очистки белка были выделены два компонента аспартаткиназы. Первый компонент фермента полностью ингибируется L-треони-ном, но не изменяет активности в присутствии L-лизина второй же компонент полностью ингибируется именно L-лизином и не изменяет активности в присутствии L-треонина 9]. Вследствие этого избыток L-лизина должен снизить образование аспартилфосфата, однако не настолько, чтобы полностью прекратился синтез L-треонина соответствующая картина будет наблюдаться и при избытке L-треонина (т. е. синтез L-лизина полностью не прекратится). Однако, для [c.16]

Еще один вариант регуляции наблюдается в случае ферментов аспартатного семейства оно включает множественные формы ферментов (изозимы), каждый из которых имеет свои регуляторные характеристики. В Е. соН синтезируются три аспартокиназы. Одна из них (AKl) специфически и полностью ингибируется лизином, другая (АК )—треонином, а третья (АКн)—гомосерином, предшественником Met, Thr и Ile (рис. 10.6). Избыток Lys ингибирует AKl, что приводит к снижению синтеза -аспартилфосфата. Но одного только этого еще недо- [c.105]

Р-Полуальдегид аспарагиновой кислоты Р-Аспартилфосфат NAD Печень [c.461]

Д. АТР обеспечивает (Na + К )-насос энергией, фосфорилируя остаток аспарагиновой кислоты только при связывании Na образовавшийся аспартилфосфат дефосфорилируется только при связывании К" . Конформационные изменения, сопровождающие цикл фосфорилирования-дефосфорилирования, приводят насос в действие. [c.59]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология