Аспарагиновая

Рис. 2.6. Синтез монометилового эфира ь-аспарагиновой кислоты по Кагану [11].

Глицин Аланин Фенилаланин Лейцин Изолейцин Валин Метионин Цистеин Серин Аспарагиновая кислота [c.343]

Вернемся еще раз к свойствам аминогруппы глицина она проявляет более сильные основные свойства (более высокое значение рКа), чем обычный органический амин. Можно ожидать, что единичный отрицательный заряд карбоксильной группы приведет к повышению электронной плотности на аминогруппе и что электростатическое притяжение (эффект ноля) между аммоний-катионом и карбоксилат-апионом затруднит отрыв протона от аммонийной группы. Это действительно так, и оба эффекта играют важную роль. Тем не менее рКа аминогруппы глицина равен 9,60, тогда как у метиламина 10,64 (табл. 2.1). Это происходит потому, что наиболее важным, или определяющим, эффектом является оттягивание электронов карбоксильной (карбонильной) группой. Так, если нейтрализовать весь заряд карбоксильной группы путем превращения ее в амид, то рКа аминогруппы глициламида равен 8,0, а для глицилглицина 8,13. При этом не возможны ни повышение электронной плотности карбоксилат-ани-оном, ни эффект поля (электростатическое влияние) единственным эффектом остается оттягивание электронов амидной карбонильной группой. Отметим, что этерификация аспарагиновой и глутаминовой кислот аналогичным образом влияет на свойства полученных соединений (табл. 2.1). Аминогруппы диэтиловых эфиров обладают кислыми свойствами. [c.40]

Таким образом, и механизм каталитического действия, и специфичность к субстрату ферментов можно объяснить свертыванием их полипептидной цепи и положением на ней радикалов. Характер свертывания белковой цепи в трипсине показан на рис. 21-20. Этот фермент построен из одной непрерывной полипептидной цепи, включающей 223 аминокислоты. (В нумерацию аминокислот на рисунке внесены изменения-пропуски и вставки, чтобы привести ее в соответствие с нумерацией в химотрипсине и эластазе.) Молекула трипсина имеет приблизительно сферическую форму диаметром 45 А и чашевидное углубление с одной стороны для активного центра. На рис. 21-20 атомы аспарагиновой кислоты, гистидина и серина в активном центре изображены черными кружками. Подлежащая разрыву белковая цепь изображена цветными кружками с черными ободками, а стрелка указывает положение разрываемой связи. Жирные штриховые синие линии с двух концов субстрата указывают, что его цепь растягивается на значительную длину в обоих направлениях. Карман специфичности для радикала R изображен точечными синими линиями в правой нижней части рисунка, и поскольку иллюстрируемой молекулой является трипсин, в карман вставлена аргининовая боковая цепь, притягиваемая отрицательным зарядом аспарагиновой кислоты 189 в нижней части кармана. [c.323]

В белках всех живых организмов обычно встречается только 20 различных типов аминокислот, которые указаны в табл. 21-5. Некоторые из них имеют углеводородный состав, например валин (Вал), лейцин (Лей), изолейцин (Иле) и фенилаланин (Фен). Гидрофобные группы молекул всегда более устойчивы, если их можно удалить из водного окружения. Поэтому белковые цепи в водном растворе складываются в молекулы, у которьгх такие группы обращены вовнутрь. Некоторые остатки аминокислот оказываются заряженными например, аспарагиновая (Асп) и глутаминовая (Глу) кислоты входят в белки в ионизованной форме и несут на себе отрицательный заряд, а основания лизин (Лиз) и аргинин (Apr) при pH 7 положительно заряжены. Несмотря на то что некоторые другие группы, например аспарагин (Асн), глутамин (Глу) и серии (Сер), незаряжены, они имеют полярность и поэтому совместимы с водным окружением. Одним из наиболее важных факторов, определяющих свертывание белковой цепи в глобулярную молекулу, является устойчивость, достигаемая при ориентации гидрофобных групп вовнутрь молекулы, а заряженных групп-наружу. Хотя каждый из двух оптических изомеров, показанных на рис. 21-12, пред- [c.314]

Последние работы [87] по рентгеноструктурным исследованиям а-литпческой протеазы показали, что Asp-102 находится в сильно полярном окружении и имеет рКа = 4,5. Далее, с помощью гистидинового ауксотрофа Myxoba ter 495 [88] в состав а-литической протеазы был включен гистидин, обогащенный N. Изменение спектров N-ЯМР такой а-литической протеазы, меченной по каталитической триаде , в зависимости от pH ясно указало на существование водородной связи между NH-группой в 3-положении гистидина (N61) и соседней спрятанной карбоксильной группой аспарагиновой кислоты. [c.224]

Аспарагин и глутамин представляют собой моноамиды (по р- и 7-карбоксильной группам) кислых аминокислот — аспарагиновой (а-аминоянтариой) и глутаминовой (г-аминоглутаро-вой). Для пептидов этих аминокислот характерна хорошая растворимость в воде. [c.351]

Какую роль играют гистидин и аспарагиновая кислота в активном центре фермента при расщеплении белка трипсином [c.343]

Рентгеноструктурные исследования показали, что помимо серина-195 в активный центр входят также остатки гистидина (Н1з-57) и аспарагиновой кислоты (А5р-102). Другой остаток гистидина (Н1з-40) не участвует в катализе. Фермент обладает специфичностью к ароматическим аминокислотам. Эфиры ароматических аминокислот — хорошие субстраты этого фермента, и для большинства кинетических исследований в качестве субстратов использовались такие эфиры. Фермент расщепляет пептиды, освобождая карбоксильную группу ароматических аминокислот. После образования комплекса Михаэлиса единственный реакционноспособный 5ег-195 вначале ацилируется, образуя ацилферментное промежуточное соединение с субстратом. Превращение комплекса Михаэлиса в ацилфермент происходит сначала путем образования тетраэдрического интермедиата (разд. 4.4.1), и наконец происходит гидролиз ацилфермента при атаке молекулой воды, так что ацилированный продукт обычно не накапливается. [c.220]

До сих пор ничего не говорилось о специфичности ферментов. Если трипсин, химотрипсин и эластаза обладают идентичным каталитическим механизмом, то чем они отличаются друг от друга Ответ заключается в том, что они селективны к характеру боковой цепи, следующей за той, в которой они разрывают пептидную связь. В уравнениях (21-1)-(21-3) соответствующие радикалы обозначены К и находятся непосредственно перед карбонильной группой связи, подлежащей разрыву. Каждый из трех рассматриваемых ферментов имеет на своей поверхности карман специфичности , в который входит указанный радикал при связывании субстрата. Этот карман специфичности в трипсине длинный и глубокий, с отрицательным зарядом на дне от ионизованной аспарагиновой кислоты (рис. 21-19, а). Благодаря этому трипсин благоприятствует разрыву белковой пептидной цепи по связи, следующей за положительно заряженными радикалами лизина или аргинина. В химотри тсине карман специфичности шире (рис. 21-19, б) и образован исключительно гидрофобными радикалами, поэтому химотрипсин благоприятствует разрыву пептидной связи, следующей за объемистым ароматическим радикалом, как, например, [c.322]

Растворы аминокислот (Р-фенилаланин, а-аланин, аспарагиновая кислота, солянокислый аргинин), содержащие по 0,8—1 мг/мл аминокислот соотношение изопропилового спирта и воды 1 9. [c.216]

HjN —СН —СООН аспарагиновая кислота [c.291]

Группа французских химиков под руководством Кагана сообщила о проведении асимметрического синтеза ь-аспарагиновой кислоты, причем исходным соединением послужил оптически активный аминоспирт [И]. Схема синтеза приведена на рис. 2.6. [c.93]

Для анализа этих соединений, как правило, используется метод исчерпывающего кислотного гидролиза с последующим оире-делением аминокислотного состава гпдролизата. В продуктах гидролиза асфальтетшвых и порфириновых фракций обнаруживается до 12 нингидринположительных соединений, из которых, по крайней мере, шесть идентифицируются как белковые кислоты глицин, аланин, серин, треонин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты (рис. 4.2), [c.134]

Биохимическое расщепление основано на наблюдении Пастера, что грибки или бактерии, растущие в растворах рацемических соединений и питающиеся ими, почти всегда потребляют и разрушают лишь одну из обеих энантиоморфных форм, оставляя другую нетронутой. Таким образом, оказывается возможным выделение последней формы в чистом виде. Например, Peni illium glau um ассимилирует в растворе аммониевой соли d,/-винной кислоты только -форму и оставляет /-форму тот же грибок разрушает /-молочную, /-миндальную и /-аспарагиновую кислоты, а также /-лейцин. По-видимому, для того чтобы определенный микроорганизм мог ассимилировать какое-либо соединение, последнее должно обладать определенной пространственной конфигурацией представляется далее, что один и тот же грибок при одинаковых внешних условиях разрушает оптически активные формы с одинаковой конфигурацией. Однако грибок постепенно можно заставить ассимилировать и второй антипод. [c.135]

Глута.чши 4,2 0 СООН С-СНо—СН-з-С -Н h,n/ NH, 4,4 +6.1° (Н.,0) -Аспарагиновая 0,5 кислота /СООН НООС—СН,—С.....Н 2,98 + 25,4° (5 н. H l) -Глутаминовая 0,9 кислота /СООН НООС—СН,—СНз—С-Н чн, 3,08 + 31,8 (5 н. H 1) [c.353]

Многие обеспокоены своим весом, и поэтому представляет значительный интерес проблема подсластителей. Не так давно в США (и в СССР — Пер.) было разрешено использовать новый подсластитель — аспартам (торговое название Ыи1га шее1). В результате в продажу поступили улучшенные прохладительные напитки и другие виды диетического питания. Стоимость всего комплекса испытаний, которые были проведены для того, чтобы разрешить широкое использование аспартама, исчисляется миллионами долларов, и потребовалось около 10 лет работы. Все это повысило цену конечного продукта. Аспартам - это химическое соединение, образованное двумя природными аминокислотами аспарагиновой кислотой и фенилаланином. В расчете на грамм он содержит примерно столько же калорий, сколько и обычный сахар (сахароза). Однако он примерно в 200 раз слаще сахарозы, и поэтому для достижения одного и того же вкусового эффекта его требуется соответственно в 200 раз меньше. Именно поэтому его называют низкокалорийным подсластителем. В отличие от сахарина у него отсутствует неприятный привкус. [c.284]

Роль фермента в облегчении протекания реакции лучше видна на восьмистадийной диаграмме, изображенной на рис. 21-18. Первые четыре стадии соответствуют ацилированию фермента, которое описывается уравнением (21-2), а последние четыре-деацилированию, согласно уравнению (21-3). Помимо важного радикала серина в активном центре серинопро-теазы также имеются радикалы гистидина и аспарагиновой кислоты, которые принимают непосредственное участие в каталитическом механизме. До взаимодействия с цепью субстрата серии связан водородной связью с гистидином, который другой стороной своего пятичленного кольца связан водородной связью с аспарагиновой кислотой (стадия 1). На стадии [c.320]

Поскольку в кислой протеазе пепсине возможно возникновение ковалентной связи между группой аспарагиновой кислоты, находящейся в активном центре, и пептидным субстратом, можно предположить образование реакционноспособного ангидрида. В активном центре доступна вторая карбоксильная группа [ИЗ], поэтому, по-видимому, имеет место механизм, подобный приведенному выше. [c.243]

Разделение на бумаге близких по свойствам аминокислот [р-фе-нилаланин (1), а-аланин (2), аспарагиновая кислота (3), аргинин гидрохлорид (4)] [c.215]

Различные результаты получены при метилировании аминокислот [386]. Аспарагиновая кислота при метилировании отщепляет триметиламнн, образуя фумаровую кислоту. Другие аминокислоты в большинстве случаев образуют четвертичные соединения типа бетаинов или солей эфиров бетаинов. Алкилирование диэтипсульфатом проходит значительно менее полно, чем диметилсульфатом, Реакции осуществляются в растворе едкого кали. [c.67]

При образовании первичных амидов аспарагиновой и глута-.миновой кислот образуются две нейтральные аминокислоты [c.30]

Оптически активное ненасыщенное циклическое исходное соединение гидрировали с наименее стерически затрудненной стороны двойной связи, что приводило с очень хорошим выходом к образованию нового асимметрического атома углерода. Стерео-специфичность реакции восстановления обеспечена наличием объемного фенильного кольца в псевдоаксиальном положении. Полученный хлоргидрат монометилового эфира ь-аспарагиновой [c.93]

Пирндоксаль и ионы металлов принимают участие и в реакциях пере-аминирования. Эти реакции позволяют превращать кетокислоты в аминокислоты, например, путем переноса азота глутаминовой кислоты на щавелевоуксусную кислоту или азота аспарагиновой кислоты на о.-кетоглутаровую кислоту [c.355]

Рассмотрим другой пример гидролиз глицил-Ь-аспарагиновой кислоты в присутствии Со(1г1еп) (Н20)0Н]2+. Ситуация немного сложнее, чем в предыдущем случае, так как можно представить себе существование трех структур [c.356]

Структура 6-1 предпочтительнее, как следует из данных ЯМР и изотопного обмена протон — дейтрон, и гидролиз протекает с выходом 20%. Опять-таки о ионом кобальта связывается сначала М-конец, а затем карбонил амидной связи. у-Карбоксильпая группа аспарагиновой кислоты может участвовать в гидролизе, способствуя стабилизации комплекса. [c.357]

Смотреть страницы где упоминается термин Аспарагиновая: [c.260] [c.314] [c.135] [c.135] [c.15] [c.15] [c.448] [c.448] [c.448] [c.85] [c.136] [c.624] [c.897] [c.136] [c.462] [c.27] [c.34] [c.35] [c.40] [c.182] [c.225] [c.235] [c.366]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология