Тирозин использование крысами

При очистке протеолитической системы щитовидных желез свиней, проведенной в лаборатории авторов этого раздела, была выделена кислая протеиназа с высокоспецифичной активностью и две почти гомогенные пептидазы, одна из которых ( АФАТ-аза ) гидролизует преимущественно К-ацетил-ь-фенилаланил-ь-тирозин, а другая ( цистеинилтирозиназа ) менее специфична, но высокоактивна по отношению к ь-цистеинил-ь-тирозину и ь-лейцил-ь-тирозину [109—113]. Когда очищенную кислую протеиназу из щитовидных желез свиньи инкубировали с частично очищенным тиреоглобулином крысы, меченным in vivo было найдено, что при этом выделяется МИТ, ДИТ и Т4, причем фермент был более активен при pH 5,3, чем при pH 3,5 [114]. Дальнейшие исследования фермента свиньи с использованием в качестве субстрата высокоочищенного тиреоглобулина свиньи, меченного in vivo позволили установить, что степени активности фермента с этим субстратом были обратны степеням активности, наблюдавшимся нри действии фермента на тиреоглобулин крысы, т. е. фермент был более активен при pH 3,5 [112]. Такое различие, вероятно, связано с различиями в структуре двух субстратов. В обеих сериях опытов очищенная пептидаза ( АФАТ-аза ) не оказывала заметного действия на интактный тиреоглобулин, однако с протеиназой действовала синергически, усиливая отщепление иодированных аминокислот, особенно МИТ и ДИТ, от тиреоглобулина. Интересно, что хотя очищенный тиреоглобулин свиньи не содержит иодированных аминокислот в N-концевом положении (раздел 3,6), иодированные N-концевые группы обнаруживаются в полипептидно-белковой смеси, образованной в результате обработки тиреоглобулина кислой протеиназой щитовидной железы [38]. [c.230]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология