положениями рибозы концевого

Рис. 29-8. Обобщенная структура аминоацил-тРНК. Аминоацильная группа, присоединенная в З -положении к концевому остатку А (аденилата), показана на красном фоне. R означает боковую группу аминокислоты. Аминоацильная группа может перемещаться из 2 -положения рибозы в З -положение и обратно,

Рис. 27. Спонтанная миграция аминоацильного остатка между 2 - и 3 - положениями рибозы концевого аденозина тРНК через образование коротко-живущего промежуточного соединения.

Во всех случаях реакция идет, только если ЫНг-группа находится в а-положении аминоацильного остатка. Аминоацильный остаток должен иметь L-конфигурацию. В пептидилтрансферазном центре аминоацильный остаток должен быть присоединен в 3 -положении (но не в 2 -положении) концевого аденозина тРНК или другого акцепторного субстрата. Последнее обстоятельство заслуживает некоторых комментариев. Так, в растворе аминоацильный остаток может мигрировать между 2 - и 3 -гидроксилами рибозы концевого аденозина тРНК (см. рис. 27). > Связывание аминоацил-тРНК с EF-Tu разрешено при обоих положениях амино- [c.184]

Далее аминокислотный остаток переходит в молекулу специфической для данной аминокислоты растворимой т-РНК, причем аминокислота ацилирует один из двух вторичных гидрокислов рибозы концевого нуклеозида т-РНК. Это видно из того, что транспортная РНК, связавшая молекулу аминокислоты, в отличие от свободной т-РНК не окисляется йодной кислотой, как все г/ис-гликоли (кн. I, стр. 457), т. е. один из двух ее гидроксилов ацилирован. На то, как затем осуш,ествляется взаимодействие рибосомальной, матричной и транспортной РНК со связанной аминокислотой, проливают свет опыты Липмана, согласно которым положение аминокислоты в полипептидной цепи определяется только взаимодействием кодона (в и-РНК) и антикодона (в т-РНК). [c.729]

Полагают, что аминоацилирование тРНК либо в 2 -, либо в 3 -положении остатка рибозы концевого аденозина предупреждает от ошибок при активировании стереохимически близких аминокислот (например, валина и треонина). Впрочем, если даже ошибка произошла, т. е. вместо специфической для данной тРНК аминокислоты к ней присоединилась какая-то иная, АРСаза может исправить ошибку сама, так как обладает способностью гидролизовать чуждые ей неспецифические аминоациладенилаты. [c.284]

Эти две р-ции различны во мн аспектах В частности, потиаденозиндифосфатрибозилирование протекает в присут ДНК Большинство аденозиндифосфатрибозильных групп присоединяется к белкам посредством эфирной связи, образованной группой ОН в положении 5 остатка рибозы и группой СООН С-концевой аминокислоты или глутаминовой к ты, находящейся внутри полипептидной цепи [c.104]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология