Протеиназа кислая

Протеиназы ячменя, как и папаин, в зависимости от природы гидролизуемого белка могут проявлять свою активность при pH 3,8 6,3 и 8,6, в соответствии с чем их подразделяют на кислые, нейтральные и щелочные. При солодоращении наибольшую каталитическую активность проявляют кислые протеиназы, активаторами которых служат сульфгидрильные соединения, содержащие группу— 5Н, цистин и восстановленный глютатион. В первые сутки проращивания зерна количество глютатиона значительно увеличивается, причем в зародыше более энергично, чем в эндосперме. В последующие сутки накопление глютатиона в зародыше происходит медленнее, но все время в зародыше его больше, чем в эндосперме. [c.131]

Известно несколько различных семейств протеиназ, причем не все они обязательно содержат в активном центре серин. В одно из семейств входит пепсин желудка и родственные ферменты, например реннин из четвертого желудка (сычуга) теленка. Реннин вызывает быстрое свертывание молока и широко применяется в сыроварении. К этому же семейству относятся некоторые внутриклеточные катепсины и протеиназы различных грибов. Необычным свойством пепсинового семейства протеиназ является то, что они наиболее активны в интервале pH от 1 до 5. Это свойство делает понятным, почему серин и гистидин не входят в состав активного центра этих ферментов. Считают, что у кислых протеиназ в механизме двойного замещения роль нуклеофила выполняет карбоксилат-ион, а донором протона по отношению к уходящей группе служит вторая карбоксильная группа. Таким образом, механизм действия пепсина подобен механизму действия лизоцима. [c.113]

В некоторых случаях денатурацию вызывает весьма незначительное изменение pH среды. Одни белки стабильны при кислых значениях pH (например, пепсин), другие — при щелочных (щелочные протеиназы), третьи — при нейтральных. Часто для денатурации белков используют 8М раствор мочевины или 6М раствор гидрохлорида гуанидина. [c.104]

Кроме катепсинов, являющихся кислыми тканевыми протеиназами, в различных органах и тканях обнаружены нейтральные и щелочные протеиназы, [c.369]

Пепсин принадлежит к протеиназам и в кислой среде (pH = 1,5—2) гидролитически расщепляет белки до пептонов. [c.159]

В лизосомах находится около 50 гидролитических ферментов, включающих различные протеиназы — катепсины. Многие из этих ферментов проявляют высокую активность в кислой среде (pH 5,0). В скелетных мышцах, мозге, эритроцитах и других тканях обнаружены нейтральные и щелочные протеиназы. [c.255]

Ферментативная активность. При изучении биохимических особенностей культуры определяют активность протеиназ по разжижению желатины (скорость и характер разжижения при уколе столбика желатины, рис. 12) свертывание и пептонизацию молока (отмечается кислотное свертывание по покраснению синей лакмусовой бумаги с образованием устойчивого сгустка и коагуляции с последующей пептонизацией), а также пептонизацию без предварительного свертывания и скорость изменения молока активность амилазы по величине зоны гидролиза крахмала (проба с раствором Люголя на 3—4-е сутки посева культуры штрихом на крахмалоаммиачном агаре) активность целлюлозы по степени распада клетчатки на среде Гетчинсона активность р-фруктофуранозидазы (инвертазы) по гидролизу сахарозы (с помощью реактива Фелинга ) активность уреа-зы по накоплению аммиака (используется реактив Нес-слера), нитратредуктазы по восстановлению нитрата (на среде Гильтая) до нитрита (нитрит проверяют в кислой среде реактивом цинк-йод-крахмалом). [c.82]

На третьем этапе отбора были выделены мутантные штаммы двух генетически различных вариантов — 1226-71 и 2193-19, отличавшихся интенсивной синтезирующей способностью. У большинства отобранных мутантов обнаружена способность к накоплению не только нейтральной, но также щелочной и кислой протеиназ. Повышенный уровень биосинтеза протеолитического комплекса ферментов устойчив. [c.150]

Уксуснокислые бактерии относятся к мезофилам. Оптимальная температура их роста 25—30 °С. Приспособлены к существованию в кислой среде. Максимальная скорость роста отмечается при pH 5,4-—5,8. Однако они могут размножаться и производить окислительные трансформации и при pH 3,5—-4,5, а отдельные представители — даже при pH 2,5. Уксуснокислые бактерии не разлагают белки, не используют аминокислоты в качестве источника углерода и поэтому не растут на мясопептонных средах. Они лишены внеклеточных протеиназ, амилолитических и липо-литических ферментов. [c.478]

Активность кислой протеиназы в продолжение солодоращения возрастает приблизительно в 40 раз. Пептидазная активность проявляется также сильно, но позже протеиназной. [c.131]

В то время как некоторые протеиназы, расщепляющие внутриклеточные белки, по всей вероятности, находятся в цитоплазме, катепсины, имеющие оптимум pH в кислой области, располагаются в лизосомах [31, 32], а в пероксисомах обнаружена нейтральная протеиназа. Катеп- [c.94]

Тканевые протеиназы локализованы в основном в лизосомах, содержащих большой набор активных гидролаз, в том числе кислых протеиназ. Внутриклеточные протеиназы, гидролизующие белки в слабокислой области pH, называют катепсинами. В настоящее время различают пять достаточно хорошо охарактеризованных типов катепсинов, которые обозначают буквами А, В, С, D, Е. Они отличаются оптимумом pH, субстратной специфичностью и рядом других свойств. [c.369]

Протеиназы выспшх растений. Протеиназы, выделенные из растительных клеток, в больщинстве случаев относятся к сульфгидрильному типу, активируются цистеином, глутатионом и другими восстановителями. Оптимальная зона их действия находится при слабокислом, нейтральном и слабощелочном значениях pH и во многом зависит от природы субстрата. Типичный представитель — папаин из сока плодов дынного дерева ari a papaya). Папаин проявляет широкую субстратную специфичность — катализирует гидролиз пептидов, амидов, эфиров и тиоэфиров. Значительно реже встречаются растительные протеиназы, не активируемые восстановителями. Протеиназы насекомоядных растений, например росянки, имеют резко кислый оптимум pH (3—3,5). [c.370]

Повторное отравление. Животные. При ингаляциях В. в течение 1—2 недель у крыс установлен ряд биохимических сдвигов — активности кислой протеиназы, глутатиониероксидазы, азо-редуктазы, НАДФ-диафоразы и др. (O Donoghue). [c.207]

З-фосфогидролазы и кислой протеиназы без изменения концентрации глютатиона (Savolainen). Доза 0,002 мг/кг оказалась пороговой для крыс (Велдре). [c.139]

Гидралазы, фосфатазы, протеазы, трансферазы и другие ферменты представлены в клетке множественными формами (изоферментами), оказывающими одинаковое воздействие па субстрат, но отличающимися, в частности, по электрофоретической подвижности и некоторым кинетическим характеристикам. Существование изоферментов связано с дифференциацией клеточной структуры в различных условиях среды. При этом бактериальные клетки синтезируют, например, набор ферментов, действие которых проявляется при кислой или щелочной реакции среды (в частности, протеиназ, фосфатаз). [c.55]

Установлено, что для получения ферментов — чистой амилазы и кислой протеиназы — целесообразно применять аниониты в хло-ридной форме, при этом достигается очистка по белку в 2—4 раза. Нейтральная протеиназа хорошо сорбируется карбоксильным катионитом [64]. В работе по получению сорбционных иммобилизованных ферментов [64] показано, что при сорбции модифицированной пепициллинамидазы на анионите удается получить биокатализатор с высокой каталитической активностью и стабильностью [65]. [c.13]

Нейтральные нротеиназы участвуют в нормальных процессах обновления белков, поддерживая определенный пул свободных аминокислот. Поэтому изложенные выше данные указывают на возможность того, что при естественном сне имеет место некоторое активирование метаболизма белков в головном мозгу (по крайней мере, в больших полушариях и стволовой части) без изменения автолитических процессов, связанных с активностью кислых протеиназ. Лишение же ПФС, видимо, сопровождается торможением перестройки белков (возможно, охранительного характера) при нарастающей угрозе распада клеток. [c.31]

Рис. Г . Лктивиостр, нейтральных темные столб аки) и кислых (светлые столбики) протеиназ в сером А) и белом Б) веществе больших полушарий, стволовой части головпого моага (В) и мозжечка (Г) крыс через 12 час. после введения резерпина (I) и ниаламида II).

Активность протеиназ проверяли методом Ансона в модификации И. С. Петровой и М. М. Винцюнайте [23] на модифицированной среде Чапека [24]. В культуральной жидкости определяли активность нротеолитических ферментов — кислой, нейтральной и ш елочной протеиназы (pH гидролизуемого субстрата — 3,5 7,2 9,5). [c.146]

Мутант 78-2 образует кроме амилолитического комплекса ферментов кислую протеиназу, оптимум действия которой лежит в пределах pH 2,5—3,0 [31]. Препарат кислой протеиназы был испытан в сокоморсовой и винодельческой промышленности и дал хорошие результаты. В будущем он найдет применение в указанных отраслях промышленности. [c.147]

Большой мутагенной активностью обладают нитрозосоедипе-нпя — НЭМ и НММ, которые индуцировали образование нескольких активных штаммов. Сравнение мутагенного действия НЭМ и НММ позволяет отметить, что НММ наиболее эффективна по изменчивости признака ферментообразования. Под действием этого мутагена выделены штаммы, характеризующиеся высокими показателями активности кислой, нейтральной и щелочной протеиназ, в особенности штамм 2974 [35]. [c.151]

Недавно Надлер и др. [102] на основании гистологических и радио-автографических исследований щитовидной железы крысы после разовой инъекции ТСГ сделали выводы, которые, видимо, могут разрешить этот вопрос. Подсчет коллоидальных капелек в трех отделах клеток показал, что они появляются сначала в токах цитоплазмы, затем вблизи апикальных отделов и, наконец, вблизи базальных отделов клеток. Эти данные были подтверждены результатами радиоавтографии после введения крысам вместе с ТСГ [Н ]-лейцина [103]. Протеолиз, осуществляемый внутриклеточными ферментами, мояшо рассматривать как процесс, локализованный исключительно внутри клеток посредством действия на коллоидные капельки, которые попадают в клетки из просвета фолликула. Однако, принимая во внимание более ранние наблюдения Де Робертиса [104], обнаружившего, что в коллоиде просвета фолликула вместе с тиреоглобулином содержится протеиназа (активная в кислой среде), авторы [102] выдвинули предположение. [c.229]

При очистке протеолитической системы щитовидных желез свиней, проведенной в лаборатории авторов этого раздела, была выделена кислая протеиназа с высокоспецифичной активностью и две почти гомогенные пептидазы, одна из которых ( АФАТ-аза ) гидролизует преимущественно К-ацетил-ь-фенилаланил-ь-тирозин, а другая ( цистеинилтирозиназа ) менее специфична, но высокоактивна по отношению к ь-цистеинил-ь-тирозину и ь-лейцил-ь-тирозину [109—113]. Когда очищенную кислую протеиназу из щитовидных желез свиньи инкубировали с частично очищенным тиреоглобулином крысы, меченным in vivo было найдено, что при этом выделяется МИТ, ДИТ и Т4, причем фермент был более активен при pH 5,3, чем при pH 3,5 [114]. Дальнейшие исследования фермента свиньи с использованием в качестве субстрата высокоочищенного тиреоглобулина свиньи, меченного in vivo позволили установить, что степени активности фермента с этим субстратом были обратны степеням активности, наблюдавшимся нри действии фермента на тиреоглобулин крысы, т. е. фермент был более активен при pH 3,5 [112]. Такое различие, вероятно, связано с различиями в структуре двух субстратов. В обеих сериях опытов очищенная пептидаза ( АФАТ-аза ) не оказывала заметного действия на интактный тиреоглобулин, однако с протеиназой действовала синергически, усиливая отщепление иодированных аминокислот, особенно МИТ и ДИТ, от тиреоглобулина. Интересно, что хотя очищенный тиреоглобулин свиньи не содержит иодированных аминокислот в N-концевом положении (раздел 3,6), иодированные N-концевые группы обнаруживаются в полипептидно-белковой смеси, образованной в результате обработки тиреоглобулина кислой протеиназой щитовидной железы [38]. [c.230]

Смотреть страницы где упоминается термин Протеиназа кислая: [c.541] [c.370] [c.175] [c.63] [c.279] [c.317] [c.35] [c.240] [c.407] [c.556] [c.25] [c.31] [c.37] [c.37] [c.38] [c.147] [c.101] [c.103] [c.199] [c.365] [c.375] [c.172] [c.113]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология