Рацемизация концевого аргинина

Эта реакция не пригодна для отщепления С-концевых остатков пролина, так как они не образуют тиогидантоин, остатков аспарагиновой и глутаминовой кислот, которые образуют циклические ангидриды, а не тиогидантоины (аспарагин и глутамин, наоборот, дают тиогидантоины [301]), а также остатков серина, треонина, цистина, аргинина и лизина [19, 301], которые неустойчивы при циклизации или регенерации аминокислоты из тиогидантоинового производного. Таким образом, этот метод находит весьма ограниченное применение для прямого определения строения пептидов и белков. Для определения С-концевого остатка по разности [107] реакция может оказаться более полезной, но ее все же нельзя использовать для определения аспарагиновой и глутаминовой кислот и пролина. Однако путем микробиологического анализа [107], специфичного для остатков /-аминокислот, эти аминокислоты могут быть определены по потере оптической активности на 50% вследствие рацемизации в том случае, когда они являются С-концевыми. [c.247]

НИИ, а также в том, что выбранная схема синтеза не обеспечивала отсутствия рацемизации на ряде стадий. Последнее в наибольшей степени относится к той стадии синтеза, в которой карбоксильным компонентом служит карбобензоксидипептид с С-концевым остатком нитро-ь-аргинина в этом случае рацемизация наблюдалась при использовании как карбодиимидного метода, так и метода смешанных ангидридов (ср. стр. 241, 243). После того как описанный выше синтез Пеи -ангиотензина II был завершен, Шварц и Бампус [1992] детально изучили этот во [c.49]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология