Аминокислоты, определение аспарагиновой и глютаминовой кислот

В настоящее время хорошо изучены реакции декарбоксилирования бактериями аспарагиновой, глютаминовой кислоты, тирозина, лизина, чис-тидина, аргинина и орнитина. Эти реакции нашли практическое применение для количественного определения соответствующих аминокислот. [c.335]

В настоящее время установлено, что специфичность и каталитические свойства многих ферментов обусловлены наличием в молекуле фермента определенных активных центров или активных участков полипептидной цепочки. В ряде случаев установлен характер и порядок чередования остатков аминокислот в этих функционально наиболее важных участках. Так, особенно важную роль играет фрагмент полипептидной цепи, имеющий строение аспарагиновая или глютаминовая кислота —серин — глицин или аланин (холинэстераза, трипсин, тромбин и др.). От некоторых ферментов оказалось возможным отщепить часть молекулы без существенного снижения их каталитической активности. К числу таких ферментов принадлежат, например рибонуклеаза и ряд протеолитических ферментов. [c.124]

Группа основных аминокислот (гистидин, лизин, аргинин), кислых аминокислот (глютаминовая и аспарагиновая кислоты), а также фенилаланин могут быть определены путем де-карбоксилирования специфическими энзима-м и (обычно бактериальными) с последующим количественным определением образующегося углекислого газа. [c.42]

В. Л. Кретович и А. А. Бундель разработали быстрый метод определения аспарагиновой и глютаминовой кислот, который основан на том, что активированный, подкисленный оксид алюминия адсорбирует аспарагиновую, глютаминовую кислоты и цистин. Другие аминокислоты, которые проходят через хроматографическую колонку, этим адсорбентом не задерживаются. Цистин вымывают из колонки дистиллированной водой, насыщенной H2S (цистин при этом восстанавливается в цистеин, а оставшиеся дикарбоновые кислоты последовательно элюируют). Установлено, что глютаминовая кислота, адсорбированная на AI2O3, при элюировании слабым раствором кислоты быстрее передвигается по колонке, чем аспарагиновая. В полученных элюатах определяют азот методом Кьельдаля. [c.23]

Определение аспарагиновой и глютаминовой кислот (по В. Л. Кре-товичу и А. А. Бундель). Большие количества аспарагиновой СООНСНаСНКНгСООН (а-аминоянтарной) и глютаминовой СООНСНаСНаСНКНаСООН (а-аминоглутаровой) дикарбоновых моноаминокислот содержатся в белках растений. Содержание аспарагиновой кислоты в отдельных белках достигает 10%, а глютаминовой более 40%. Эти аминокислоты содержатся, в белках как в свободном [c.22]

Масс-спектрометрический метод был применен для определения последовательности аминокислот в пептидах [685], содержащих остатки аспарагиновой и глютаминовой кислот [686], и в деп-сипептидах [687]. На основании масс-спектрометрических данных устанавливались размеры кольца циклических депсипептидов [688], характер окси- и аминокислотного остатков, входящих в состав- [c.289]

Простейшая установка для хроматографии аминокислот состоит из герметической камеры , внутри которой устанавливается ванночка с растворителем, а над ней укрепляется кусок бумаги, опущенный одним концом в растворитель. Бумага не должна касаться стенок камеры. Рекомендуется изгибать бумагу в форме цилиндра, опустив его в растворитель таким образом получается восходящий поток растворителя по бумаге. Если, кроме этого, на полоску бумаги наложить еще определенную разность потенциалов, то можно добиться разделения аминокислот, в обычных условиях дающих смешанные зоны. Таким методом отделяют глютаминовую кислоту от аргинина, а аспарагиновую кислоту—от лизина. В этом случае пользуются амфионным характером аминокислот, так как при данном значении pH часть [c.157]

Из организмов человека и млекопитающих животных выделяется в виде конечного продукта обмена белков и других азотистых веществ мочевииа. Данные о механизме образования мочевины изложены на стр. 413, здесь же укажем, что в синтезе мочевины участвуют глютаминовая и аспарагиновая кислоты. Один из двух атомов азота, входящих в состав молекулы мочевины — С0(ЫНа)2, доставляется аспарагиновой кислотой, которая в свою очередь образуется путем перенесения аминогруппы от глютаминовой кислоты на щавелевоуксусную кислоту. При синтезе мочевины аминогруппа аспарагиновой кислоты используется без промежуточного выделения аммиака. Это обстоятельство дает основание предполагать, что при синтезе мочевины в определенном объеме (до бО/о) используется не свободный аммиак, а аминогруппа глютаминовой кислоты. В этом процессе снова проявляется значение реакций переаминирования аминокислот. [c.355]

Тот факт, что при этом процессе могут осаждаться другие аминокислоты, указывает, что количественный анализ обработанных таким путем гидролизатов должен интароретироваться с осторожностью. Тем не м нее была разработана достаточно пригодная аналитическая методика, особенно для определения глютаминовой и аспарагиновой кислот. Какое значение имеет наличие примесей в осадке для количественного определения цистина и метионина, остается неясным, так как при проведении опыта по Лукачу — Бевериджу имеется двухвалентная медь, которая может быть причиной загрязнений. [c.93]