тирозин иодирование остатков

Приведенная последовательность реакций не является общей для всех белков. Это было показано Френкель-Конратом [100] на примере. лизоцима. В этом белке единственный гистидиновый остаток реагирует с иодом в условиях, при которых иодируется лишь 50% тирозиновых звеньев. Это наблюдение, несомненно, отражает влияние структуры на доступность и реакционную способность соответствующих групп данного белка, а также затруднения, возникающие при перенесении результатов, полученных для одного белка, на другой. Скорость иодирования гистидина, взятого в виде свободной аминокислоты, в 30—100 раз меньше скорости иодирования тирозина [103] из этого следует возможность предположения о взаимодействии с иодом присутствующего в белках гистидина, особенно в присутствии избытка иода и при длительных периодах контакта реагентов. Это в свою очередь указывает на то, что наблюдения, сделанные при изучении иодирования лизоцима, обусловлены структурой белка, а не различиями в реакционной способности гистидиновых и тирозиновых остатков, входящих в состав этого белка. [c.352]

Очевидно, реактивные группы пепсина обладают способностью связывать как отрицательно заряженную боковую цепь аминодикарбоновой кислоты, так и фенольный остаток тирозина, входящие в состав этого дипептида. В пользу этого свидетельствует то, что белки с иодированными фенольными группами не расщепляются пепсином, тогда как после отщепления иода они расщепляются этим ферментом с большой легкостью [71]. [c.292]

В 1876 г. Боэм впервые сообщил о том, что иод соединяется с белками (цит. по [101]). Окончательное заключение, что тирозильный остаток является тем участком протеиновой молекулы, где присоединяется иод, было дано Освальдом в 1911 г. [101]. Однако расход иода в реакции с белком больше, чем это соответствует содержанию тирозина. Согласно современным представлениям о химизме иодирования [102], тирозильный остаток—основной акцептор иода, однако гипоидная кислота (Н2Ю+, ее катионная форма), являясь иодирующим белки агентом, довольно активно вступает во взаимодействие с некоторыми восстанавливающими группами белка, например с сульфгидрилом, поэтому первая порция иода в любом методе иодирования расходуется на окисление 5Н-групп и должна расматриваться как потерянная для метки [103]. [c.514]

Установлено, что иодированный тирозин не вступает в полипептидную цепь тиреоглобулина в процессе его биосинтеза. В специфической области щитовидной железы, которую называют коллоид, при посредстве тиреовд-пероксидазы в присутствии эндогенной Н2О2 идет включение атомов иода в N-концевой остаток тирозина полипептидной цепи субъединицы тиреоглобулина. Затем осуществляется реакция конденсации свободного дииодтирозина с радикалом связанного дииодтирозина [c.462]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология