Аминокислоты свободные

Существенные экспериментальные трудности, которые до последнего времени ограничивали исследования в области белковой химии, в значительной степени обусловливались отсутствием простых и надежных способов анализа аминокислот. Лишь благодаря развитию за последние два десятилетия ионообменной и распределительной хроматографии удалось разработать автоматический метод количественного анализа аминокислот с использованием окисления аминокислот нингидрином и фотометрирования продуктов реакции [9]. Однако стремительное развитие химии белков и пептидов, среди которых обнаружены важнейшие биорегуляторы и антибиотики, уже сейчас предъявляет новые требования по чувствительности и быстроте анализа. Сложность аппаратурного оформления и дороговизна эксплуатации, безусловно, ограничивают применение автоматического анализатора Мура и Штейна и в значительной степени обусловливают интерес к разработке новых методов аналитического определения аминокислот, свободных от указанных недостатков. [c.252]

Обсудим последовательные стадии определения первичной структуры небольшого пептида для белка эта процедура аналогична, но более громоздка. Сначала необходимо выяснить, какие аминокислоты находятся на концах цепи. Обратите внимание, что на рис. 40.1 одна концевая аминокислота содержит свободную а-аминогруппу, а другая концевая аминокислота — свободную а-карбоксильную группу. Эти аминокислотные остатки называют соответственно М-концевым и С-концевым. В соответствии с методикой, разработанной Сенджером в его работе с инсулином, сначала используется 1-фтор-2,4-динитробензол, который образует стабильное динитрофенильное производное с Ы-концевым остатком. После кислотного гидролиза модифицированная аминокислота отделяется и идентифицируется. Определение С-концевого остатка можно провести с помощью осторожной обработки ферментом карбоксипептидазой, которая специфически катализирует гидролиз С-концевой пептидной связи, отщепляя от полипептидной цепи единственную аминокислоту. Существуют также и другие методы определения Н- и С-конце-вых аминокислотных остатков, но два описанных являются наиболее распространенными. [c.374]

При сравнении гидролизатов керогена и гуминовых кислот можно отметить соответствие типов выделившихся компонентов. В случае с аминосоединениями между гидролизатами керогена и гуминовых кислот (рис. 7) нет принципиальных различий. Сложность графика первого экстракта гуминовой кислоты можно отнести за счет явлений адсорбции, т. е. за счет того, что большая часть регенерированных вначале аминокислот свободно присоединяется к молекулам гуминовой кислоты. Для образования аминокислот, входящих в структуру гуминовых кислот и полученных во время второго гидролиза, требуются более жесткие условия гидролиза и более длительное время. [c.175]

Первоначально при синтезе амидов аминокислот свободную карбоксильную группу активировали для реакции с амином. Для этого группу —С(0)—ОН превращали обычно в группу —С(0)—О—С(0)0С2Нб действием этилхлорформиата [c.394]

Из хлоргидратов метиловых эфиров аминокислот свободные основания получали обработкой МаОН [5] или анионообменной СМОЛОЙ (дауэкс-1 в ОН -форме), суспендированной в абсолютном метаноле [93]. (Присутствие влаги представляет серьезную опасность омыления эфира в результате освобождения со смолы свободных ОН-ионов, являющихся гидролитическими центрами.) Свободные основания считаются достаточно устойчивыми при хранении. [c.107]

В клубнях картофеля много небелковых азотистых соединений. На долю этих соединений приходится от 7з до /г общего азота клубней. В составе данной фракции преобладают свободные аминокислоты и амиды. Обычно в клубнях в свободном состоянии содержится не менее 20 аминокислот. Свободные аминокислоты и амиды повышают питательную ценность клубней. [c.418]

На колонках силикагеля разделяются только ацетилированные а-аминокислоты. Свободные а-аминокислоты нё могут быть разделены ввиду их слишком большой адсорбируемости на силикагеле. [c.145]

ПРИМЕРЫ РАСЩЕПЛЕНИЯ АМИНОКИСЛОТ Свободные аминокислоты [c.630]

На рис. 10 дана схема свободнорадикальных реакций окисления ненасыщенных липидов. Свободнорадикальное окисление липидов начинается с реакции инициирования (0). Инициатором могут служить свободные радикалы, например аминокислот, свободные радикалы воды и др. Затем идут реакции продолжения цепи (1 и 2). Далее следуют реакции разветвления (3), когда гидроперекиси разлагаются, инициируя новые цепи. Разветвление происходит в присутствии ионов двухвалентного железа, под действием УФ-излучения или значительно реже спонтанно. Не все радикалы и продолжают цепь, часть их рекомбинирует друг с другом, давая неактивные продукты (4, 5 и 6). Помимо таких реакций спонтанного обрыва цепей, цепи прерываются антиоксидантами АН, самым распространенным из которых является витамин Е. [c.44]

Позже Фитч и Маркович (1970) коренным образом пересмотрели это заключение для цитохрома с, показав, что у него только 10% положений аминокислот свободно варьируют в любой филетической линии, но у разных линий в эти 10% входят разные положения. Более того, эти совместно варьирующие кодоны располагаются таким образом, чтобы изменчивые участки аминокислот оказались близко друг от друга на поверхности сложенной молекулы. Вероятно, при определении места, где должны происходить замещения между участками, возникает сильное взаимодействие. В то время как адаптивная [c.232]

Эфиры аминокислот способны перегоняться в вакууме без разложения, что было использовано Эмилем Фишером для разделения смесей аминокислот. Свободные эфиры довольно чувствительны к омылению в водных растворах часто также (особенно в присутствии следов воды) две молекулы эфира конденсируются друг с другом с образование. циклических 2,5-дикетопиперазинов (диоксопиперазинов) [c.357]

Обрыв цепи вызывается гидроксилом (Y = ОН) или вторичным амином (У = NR2). В случае примеиеиия спиртов, первичных или вторичных аминов и т. д. сначала образуется производное аминокислоты, свободная аминогруппа которого начинает следующую стадию кондеиса-Ш1И. В результате получают гомополиамииокислоты с С-коицевыми эфирными или амидными группировками (л = 20 -i- 100). [c.210]

В водах открытых водоемов обнаруживаются не только вещества, принадлежащие к уже известным классам органических соединений — карбоновые и аминокислоты, свободные амины, простые и сложные углеводы, белковоподобные вещества и эфиры, но и специфические органические соединения [1—31. Значительную их часть, особенно в окрашенных водах рек и водоемов зоны избыточного увлажнения, составляют гуминовые соединения, главным образом гуминовые и фульвокисло-ты [4]. Общими свойствами последних являются [c.83]

В построении структуры белковой молекулы наряду с осноа-ными пептидными связями важную роль играют другие, побочные связи водородные, ионные, а также связи, образованные группами —ОН аминокислот, свободными аминогруппами МНг и карбоксильными СООН группами соответственно диаминокислот и дикарбоновых аминокислот. [c.30]

При использовании ферментов возможны различные пути. Обычно они основаны на том, что в живых организмах ферментативные системы реагируют с тем энантиомером, который встречается в природе. Например, Пастер обнаружил, что грибок плесени Peni illium glau um разрушает природную (-f)-винную кислоту, а не (—)-энантиомер, не встречающийся в природе. Если в синтетическую ( )-винную кислоту внести эту плесень, то разрушаются молекулы ( + )-кислоты и в растворе остаются молекулы (—)-кислоты таким путем из ферментированной смеси получают чистую —)-кислоту. Причина, по которой хиральный фермент реагирует только с одним из двух энантиомерных субстратов, была объяснена выше. В другом случае вместо разрушения одни из двух энантиомеров подвергается химическому превращению. Например, при расщеплении синтетических а-аминокислот на оптически активные аминокислоты (из которых построены все природные белки) рацемическую кислоту сначала ацилируют и получают рацемическую ациламинокислоту. Последнюю затем гидролизуют в присутствии фермента ацилазы, получаемого из почки свиньи. Ферментативный гидролиз затрагивает только ацетильные производные природных (обычно S) аминокислот эти аминокислоты получаются таким образом в свободном состоянии и легко отделяются от оставшихся ацетильных производных R-аминокислот. Свободные R-аминокислоты можно получить гидролизом оставшихся R-ацетиламино-кислот обычными химическими методами (например, в присутствии соляной кислоты). [c.31]

В отличие от аминокислот свободные азотистые основания не встречаются в живых организмах в больших количествах и не выполняют других самостоятельных биофункций, кроме предшественников биосинтеза нуклеотидов (см. главу 11). [c.267]

Реакция декарбоксилирования. Реакция декарбоксилиро-вания заключается в разрушении карбоксила (выделение СО2) и в образовании из аминокислот свободных аминов [c.328]

Смешанные ангидриды алшнокислот и аденозин-5 -фосфата (и, по-видимому, других нуклеозид- и дезоксинуклеозид-5 -фос фатов) дюжно получить пои обработке смеси нуклеотидов и свобод ных аминокислот дициклогексилкарбодиимидом в водном пири дине [399]. Значительно более высокие выходы получаются npj использовании N-карбобензоксиаминокислот с последующим уда лением защитных групп из продукта гидрированием [400, 401] В другом методе с использованием бензилмеркаптоформильных производных аминокислот свободный ациладенилат получается окислением защищенного промежуточного продукта надбензойно кислотой [402]. [c.252]

По последним данным Prevot [37], по этой же схеме могут распадаться и некоторые аминокислоты. Свободный азот также образуется при анаэробном распаде белковых веществ и аминокислот, как это показали Корольков [4], Ba h и Sierp [34] и др. Прежняя точка зрения о том, что битуминозная часть органического вещества иловых отложений слабо разрушается бактерия.ми, в настоящее время должна быть в значительной мере пересмотрена. Некоторые данные по распростра- нению бактерий, окисляющих углеводороды, полученные нами для поверхностных слоев иловых отложений озер Западной Сибири и Северного Казахстана, сведены в табл. 5 и выражены в процентах встречаемости от числа обследованных озер. [c.392]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология