Белки k-m-e-f-группы

Гидрофобные связи возникают в том случае, когда приходят в соприкосновение боковые неполярные группы белков (группы аланина, лейцина, изолейцина, валина, фенилаланина, пролина, тирозина и метионина). Между этими группами образуется гидрофобная область, из которой вытесняются молекулы [c.275]

При электрофорезе в кислой среде на крахмальном или полиакриламидном геле глиадины делятся по подвижности на а-, -, у- и СО-группы, каждая яз к-рых включает неск. белков. Гордеины делятся на С и В группы. Причем малоподвижные белки группы В-это S-бедные П. Глютенины при обычных условиях электрофореза остаются на старте. При двухмерном электрофорезе глиадинов выделено более 50 компонентов, причем разные сорта пшеницы существенно различаются по составу белков, относящихся к П. [c.100]

Исследования Д. Кендрью и М. Перутца позволили сделать весьма интересные предположения о важном и общем значении нерегулярного строения полипептидной цепи в глобулярных белках. Дело в том, что объектами исследования этих ученых, обнару живших такое поразительное сходство, были родственные белки группы гемоглобина, но полученные из совершенно разных, систематически весьма отдаленных видов животных — лошади и кашалота. Это открытие, биологический смысл которого ие ясен до сих пор, было подкреплено результатами исследований еще одного белка, оказавшегося чрезвычайно близким по своей структуре молекуле миоглобина лошади,— миоглобина тюленя [23]. [c.151]

Мы уже говорили об особенностях пептидной сетки> в белках — группы СО—ЫН—, имеющей планарное строение и отличающейся двоесвязанностью (см. ч. II, гл. 7). [c.348]

Результаты, полученные при использовании других методов исследования пространственного строения, также неизменно подтверждали правильность а-спирали. Новые данные по инфракрасному дихроизму полипептидов А. Эллиотта, У. Прайса и Р. Фразера полностью согласовывались с моделью пептидной цепи, в которой водородные связи N—Н...О=С ориентированы приблизительно параллельно оси [79—81]. Способность фибриллярных белков группы к.т.е. вдвое увеличивать свою длину хорошо отвечала 122%-й растяжимости а-спирали при ее переходе к -структуре складчатого листа [82]. [c.25]

Пептиды и белки —группы соединений сходного строения, различающиеся только размером молекулы. И те и другие являются полиамидами, образованными а-аминокислотами, и имеют общую структурную формулу [c.296]

Присоединение к белкам групп с неспаренными электронами (спиновых меток) представляет очень чувствительный метод регистрации изменений в структурах белков. [c.515]

В отличие от белков к-т-е- -группы фибриллярные белки группы коллагена растяжимы не более чем на 10%. Рентгенограммы белков этих двух групп также различны. Коллаген не встречается в растениях, но составляет около 7з всех белков организма животных, являясь составной частью хрящей, сухожилий, костей и кожи. Анализ аминокислотного состава коллагена показывает, что на 7з он состоит из глицина. Цистеин и триптофан в нем не встречаются, а количество серусодержащих и ароматических аминокислот очень невелико. Около 20% аминокислот в коллагене составляют пролин и оксипролин. Последняя аминокислота, так же как и оксилизин, встречается только в коллагене и родственных ему белках. Есть основания считать, что гидроксильные группы этих аминокислотных остатков появляются в белке уже после синтеза всей полипептидной цепочки. [c.249]

Поляризованные, т. е. дипольные молекулы, конечно, притягиваются друг к другу противоположно заряженными концами — это причина диполь-дипольного взаимодействия. В белках группы ОН, МНг, ЫН, 5Н, СО являются типичными полярными группами. При этом группы ОН, ЫНг и ЫН могут отдавать протон, группа СО сравнительно хорошо его присоединяет. Поэтому ди-поль-дипольное взаимодействие между ними приводит к образованию особого типа связи — водородной. С другой стороны, силы взаимодействия между неполярными группами очень слабы, и когда молекулы с такими связями (например, молекулы углеводородов) попадают в полярную среду (воду), то они выталкиваются из этой среды. Силы притяжения вода — вода более значительны, чем силы притяжения вода — углеводород и углеводород— углеводород. В итоге вещества разделяются и молекулы углеводорода собираются вместе. Стремление углеводородов, или углеводородных частей молекулы, собираться вместе говорит [c.29]

Пролин входит в состав многих белков, особенно в больших количествах содержится в белках группы коллагена. Специфическое строение его молекулы (о-дпн атом водорода аминогруппы замо- [c.124]

Определенный интерес представляют белки группы фибрина. [c.292]

Реакция с неорганическими изоцианатами позволяет вводить в белки группы, которые далее могут участвовать в реакциях полимеризации [358]. Для этого на 1 эквивалент свободной аминогруппы белка берут [c.429]

Генетически независимые белки (группа 1) являются продуктами разных генов, но в ряде случаев эти гены могли возникнуть благодаря дупликации общего гена, и только позже в них произошли независимые изменения. Такой процесс при условии, что он протекает в течение длительного времени или лри большой скорости дивергенции, может стать причиной образования новых ферментов (не изоферментов). На примере лактатдегидрогеназы (КФ 1.1.1.27)—достаточно детально ис- [c.108]

Достоверно идентифицировано около 1500 генов человека. Это составляет 1-5% от их общего числа. Существование этих генов в большинстве случаев подтверждено обнаружением альтернативных аллельных форм. Для приблизительно 1000 известных генов один из альтернативных аллелей соответствует какому-либо заболеванию или аномалии. Другие известные гены кодируют белки группы крови, различные антигены, иммуноглобулины, ферменты и т.д. [c.316]

Прежде чем рассмотреть исследования Астбери, кратко остановимся на предложенной им классификации белков, в основу которой был положен структурный признак [11, 12]. По этому признаку все белки делятся на два больших класса фибриллярных и глобулярных белков. Первые имеют вытянутую, волокнистую структуру вторые -форму глобулы (во времена Астбери они назывались корпускулярными белками). Такое разделение отчасти согласуется со спецификой функционирования белков и растворимостью их в воде. Фибриллярные белки входят в состав кожи, соединительных тканей, хрящей, скелета, волос, рогов и т.д. Как правило, в обычных условиях они химически инертны, не растворяются в воде и выполняют структурную или защитную функцию. Глобулярные белки играют активную роль в метаболизме, участвуя во всех процессах жизнедеятельности организма. Многие глобулярные белки растворимы в воде. Четкой структурной или функциональной границы между двумя классами белков, однако, провести нельзя. Например, миозин (белок мышц), хотя и имеет волокнистое строение, тем не менее химически не инертен. Функция миозина связана с превращением химической энергии в механическую работу. Несмотря на значительную условность, предложенная Астбери и сохранившаяся до сих пор классификация белков по структурному признаку остается все еще целесообразной. Сама идея разделения белков в зависимости от топологии структуры хорошо согласуется с одной из задач молекулярной биологии, а именно с установлением связи между строением (в том числе пространственным) и функцией биологических молекул. У. Астбери были изучены структуры разнообразных фибриллярных белков [13, 14]. Оказалось, что эти белки по структурному признаку могут быть разделены на две конформационные группы. Первая группа, названная по начальным буквам входящих в нее белков группой к.т.е.Г., включает такие белки, как кератин (белок волос, шерсти, ногтей и т.д.), миозин (белок мышц), эпидермин (белок кожи) и фибриноген (белок плазмы крови). Во вторую группу фибриллярных белков (группа коллагена) входят белки сухожилий, соединительных тканей, хрящей и др. Белки каждой группы имеют близкие картины рентгеновской дифракции, что указывает на их конформационную аналогию. [c.11]

КЕРАТИНЫ — белки группы склеро-протеинов, составляющих осноБную массу волос, шерсти, перьев, ногтей, рогового слоя эпителия и др. К- нерастворимы в воде, разбавленных кислотах и щелочах, спирте, эфире, ацетоне. В состав К. входят до 20 остатков различных аминокислот. К. выделяют из измель- [c.125]

Наиболее важной особенностью рентгенограмм белков группы к.ш.е.Г. в нормальном состоянии является наличие меридионального рефлекса 5,1 А. Конформации белков этой группы Астбери назвал а- [c.11]

Р-Структура складчатого листа. В течение многих лет предполагалось, что фиброин шелка, фибриллярные белки Р-формы и белки группы к.т.е.Г. в растянутом состоянии представляют собой вытянутые плоские полипептидные цепи, взаимодействующие посредством водородных связей с соседними цепями, которые находятся в одной плоскости и имеют противоположное направление. Л. Полинг и Р. Кори [c.22]

ГЕМОГЛОБИН (греч. haima — кровь и лат. globus — шар) — красные пигменты эритроцитов крови человека и животных. Г. представляет собой сложные белки группы хромопротендов они переносят молекулярный кислород от легких к тканям. В крови человека содержится около 750 г Г., т. е. н среднем 14,5% всей массы крови. Г.— кристаллы, хорошо растворимые в воде и нерастворимые в спирте, эфире и хлороформе. В состав Г. входит железо. [c.68]

Фактором, благоприятствующим гидрофобным взаимодействиям, является изменение энтропии, точнее говоря, ее прирост. В случае глобулярных белков полярные и прежде всего почти все ионные группы находятся на поверхности, чем облегчается гидратащ1я молекулы белка, имеющая большое значение для стабилизации пространственной структуры. У некоторых белков удаление воды неизбежно связано с их денатурацией. Большая часть неполярных остатков, напротив, находится внутри молекулы белка. Они укладываются плотно один к другому и практически выдавливают воду из первоначально еще непрочной клубковой структуры полипептидной цепи, что приводит к компактности и стабильности гидрофобного ядра. Само собой разумеется, что часть функциональных (ионных) групп боковых цепей находится внутри молекулы белка. Группы, оказавшиеся замаскированными, не подвергаются внешним воздействиям (изменение pH, реакции модификации и др.). Более того, измененная реакционноспособность таких функциональных групп, имеющая значение для каталического действия ферментов, определяется гидрофобным окружением и взаимодействием с [c.382]

Фазеолины Группа тесно сцепленных генов, наследуемых в блоке как единый ген аллели кодоминантны гены сцеплены с генами белков группы В. Рекомбинация 33 % [23] [c.58]

Рентгеноструктурные исследования, оказавшие огромное влияние на развитие кристаллографии белков, принадлежат У. Астбэри. Выбрав в качестве критерия структурный признак, он по наблюдаемым дифракционным картинам разделил фибриллярные белки на две группы. В первую (группа к.т.е. .) вошли кератин, миозин, эпидермин, фибриноген, а во вторую (группа коллагена) - белки сухожилий, соединительных тканей, хрящей и др. У. Астбэри обнаружил, что белки группы к.т.е.Г, имея [c.68]

Белки, входящие в состав саркоплазмы, относятся к протеинам, растворимым в солевых средах с низкой ионной силой. Принятое ранее подразделение саркоплазматических белков на миоген, глобулин X, миоальбумин и белки-пигменты в значительной мере утратило смысл, поскольку существование глобулина X и миогена как индивидуальных белков в настоящее время отрицается. Установлено, что глобулин X представляет собой смесь различных белковых веществ со свойствами глобулинов. Термин миоген также является собирательным понятием. В частности, в состав белков группы миогена входит ряд протеинов, наделенных ферментативной активностью например, ферменты гликолиза. К числу саркоплазматических белков относятся также дыхательный пигмент миоглобин и разнообразные белки-ферменты, локализованные главным образом в митохондриях и катализирующие процессы тканевого дыхания, окислительного фосфорилирования, а также многие стороны азотистого и липидного обмена. Недавно была открыта группа саркоплазматических белков —пар-вальбумины, которые способны связывать ионы Са . Их физиологическая роль остается еще неясной. [c.648]

КЕРАТИНЫ — белки группы склеропротеинов. К. составляют основную массу волос, шерсти, перьев, ногтей, рогового слоя эпителия и т. п. К. нерастворимы в воде, разбавленных к-тах и щелочах, этиловом спирте, эфире, ацетоне. По данным рентгеноструктурного анализа, полипептидные цепи К. существуют в двух формах вытянутой ( -форма) и складчатой (а-форма). В К. имеется много дисульфидных связей, обусл()вливающих нерастворимость этих белков, К. растворяются при нагревании с водой при 150—200 , Сульфиды щелочных металлов, тиогликолевая к-та, цианиды восстанавливают дисульфидные связи К. При этом получаются более растворимые вещества, называемые к е р а т е и н а м и. Химич, состав продуктов гидролиза К. шерсти (в процентах, ориентировочно) аланин 4,1 глицин 6,5 валин 4,6 лейцин 11,3 пролин 9,5 фенилаланин 3,6 тирозин 4,6 триптофан 1,8 серии 10 треонин 6,4 цистин/2 11,9 метионин 0,7 аргинин 10,4 гистидин 1,1 лизин 2,7 аспарагиновая к-та 7,2 глутаминовая к-та 14,1 амидный азот 1,2, К- очищают обработкой измельченных роговых тканей органич, растворителями, водой, затем пепсином и трипсином. [c.272]

Цикл на обратимо сокращающейся полимерной системе м. б. реализован и без изменения окружения . Наир., в тепловой иолимерной машине рабочим элементом является жгут, удлиняющийся при кристаллизации и сокращающийся и))и плавлении (фазовый м у с к у л) такой способностью обладают нек-рые синтетич. полимеры, умеренно сшитые в ориентированном закристаллизованно.м состоянии, и фибриллярные белки группы коллагена. Мьпицы и аналогичные двигательные органы живых существ — типичные тейнохимические систе.мы. [c.411]

Она аналогична реакции ацилирования при малеилировании. В зависимости от молярного соотношения добавленного реагента и числа свободных аминогрупп белка число вводимых в молекулу белка групп сукцинила может варьировать от немногих до максимального, равного числу свободных аминогрупп. Реагент проявляет сильное сродство к аминогруппам, хотя при определенных условиях также способен реагировать с гидроксильными и сульфгидрильными группами. [c.418]

Свойства, Белая или белая с желтоватым оттенком пористая масса. ЛегкС , растворима в воде и в изотоническом 0,9%-ном растворе хлорида натрия с образованием прозрачных или слабо опалесцирующих рестворрв. Коллагеназа —I протеолитический фермент с узко специфической направленностью к расшепле- нию коллагеновых волокон. Гидролизует пептидные связи между двумя ами- нокйслотами, рядом с которыми находятся остатки пролина или гидроксипро- лина, т. е. действует на такую последовательность аминокислот в полипептидной i цепи, которая характерна для белков группы- коллагена. Растворы коллагеназы. нестойки и могут храниться не более суток при температуре 0—8 °С. - I [c.193]

Раньше уже указывалось, что по современным представлениям высокомолекулярные соединения состоят из цепочек, связанных друг с другом в агрегат. Эта точка зрения, в общем, совпадает с той, которую защищает ПаулиЭтот ученый не делает принципиальной разницы между лиофилами и лиофобами, рассматривая их с общей точки зрения как ядра с комплексными ионами. По его понятию белки представляют собой агрегированные системы, причем на поверхности агрегатов находятся активные, характерные для белка группы ЫНг и СООН. Схематически строение белка по Паули таково [c.326]

Такая последовательность аминокислот в ноли-неитидных цепях встречается только в белках группы коллагена. К. продуцируется иек-рыми видами анаэробных бактерий рода lostridium. В животных и растительных тканях К. не обнаружена. К. применяют для лечения ожогов и удаления рубцов. [c.321]

Заметим еще, что наличие в аминокислотах и, соответственно, в белках групп NH3+ и С00 обсусловливает способность этих соединений связывать, блокировать избыточные количества ионов Н+ или ОН , которые случайно могут возникнуть в клетках и угрожать нормальному ходу обмена веществ. Избыточные ионы водорода (т. е. фактически ионы гидроксония Н3О+) взаимодействуют с карбоксил-анионом и ион водорода переходит к группе СОО , образуя СООН в случае избытка ОН ионов протон от группы NH3+ отщепляется и, присоединяясь к ОН , дает молекулу воды. В обоих случаях аминокислота или белок выравнивают случайные колебания величины pH, среда и играет роль буфера. Буферные системы крови выполняют очень ответственную работу— pH крови (и многих других жидкостей организма) не должен колебаться в пределах, превышающих единицу, без риска тяжелых нарушений. [c.53]

И вытягивание цепей макромолекул характерно для белков Р-структуры. Коллаген отличается от белков группы КАЮФ при электронно-микроскопическом исследовании он дает особенно четко выраженные поперечные полосы. Это явление пока не нашло объяснения с точки зрения химического строения. Бир объясняет наличие поперечной полосатости чередованием упорядоченных и неупорядоченных областей, возникаюш,их в результате повторения в цепи определенных сочетаний аминокислот упорядоченные области состоят из аминокислот с короткими боковыми цепями, для неупорядоченных областей характерно наличие в макромолекуле элементарных звеньев с заместителями большей величины. Макромолекулы коллагена не имеют формы а-спирали Полинга. Согласно рентгеноструктурным исследованиям Рахамандрана, каждые три цепи соединяются водородными связями в тройную спираль с очень большим углом подъема. [c.103]

В ферменте имеется один или более участков, в которых происходит катализ за счет тесного контакта фермента с субстратом. Молекулярный вес субстрата обычно много меньше, чем молекулярный вес фермента. Активный центр состоит из немногочисленных реактивных групп — боковые цепи некоторых -аминокислот, амидные группы, остовы полипептидной цепи. В состав активных центров некоторых ферментов входят простетиче-ские группы — прочно связанные с белком группы неаминокислотной природы, принимающие непосредственное участие в акте каталитического превращения. Такие группы в целом ряде случаев не могут быть отделены от белка диализом. В состав белков — переносчиков кислорода (цитохрома С, миоглобина и [c.502]

Взаимодействия ионов металлов с белками, естественно, отличаются от взаимодействий ионов металлов с аминокислотами и пептидами, поскольку в белках группы а-ННг и а-СООН длинных полипептидных цепей разделены ковалентными связями ряда расположенных между ними остатков. Эти взаимодействия отличаются также из-за влияния конформационного состояния пептидной цепи, в результате которого потенциальное место присоединения может блокироваться, а удаленная боковая цепь может оказаться в подходящем месте для образования хелатного кольца. Примерами подходящего расположения боковой цепи лиганда, делающего возможным образование прочного хелата со специфическим ионом металла, могут служить металлопротеины и металлоферменты, в которых сильное взаимодействие между металлом и белком играет решающую и специфическую биологическую роль. Металлопротеины и металлоферменты будут рассмотрены в последующих главах. В этой главе в основном будет обсуждено поведение белков in vitro в присутствии ионов металлов, с которыми они ие обязательно реагируют в природе. Биологическая функция двойных и других описанных здесь комплексов металлов с белками не известна, за исключением комплексов ио а меди (И) с альбумином и ионов цинка с инсулином, для которых было постулировано участие в транспорте и хранении соответственно. [c.274]

Всем белкам в водных растворах свойственно левовращение при длине волны В-линии натрия. За исключением белков группы коллагена [59], большинство из них имеет удельное вращение [а ]э в пределах от —20 до —70°, которое при полной денатурации понижается до (—80) — (—120) . Этот факт подтверждает существование в нативных белках каких-то общих для всех белков элементов структуры и позволяет считать, что в процессе денатурации происходит разрушение этих упорядоченных конформаций. После открытия а-спиральной конформации в синтетических Ь-полипептидах предположили, что та же спираль является одним из основных элементов структуры белков. И действительно, теперь это доказано методами рентгенографии для белков миоглобина и гемоглобина [47, 48, 50]. Однако совсем недавно Луззати и др. [61 ] высказали утверждение, что в разбавленных растворах молекулы поли-у-бензил-Ь-глутамата находятся в виде спирали Зю, а не а-спирали. Для этих исследований использовали метод рассеяния рентгеновских лучей под малыми углами и другие физические методы. Это породило дискуссии относительно точности спиральных моделей, предложенных для синтетических полипептидов, поскольку Доти, Блоут и сотр. ранее представили убедительное доказательство существования а-спирали. В этой главе автор будет продолжать изложение, предполагая существование а-спирали. ДОВ как синтетических полипептидов, так и белков имеет много общего. И денатурированные белки, и полипептиды в конформации статистического клубка имеют простую дисперсию Друде, тогда как белки, принадлежащие к группе фибриллярных мышечных белков, по-видимому, являются копией спиральных полипептидов. Денатурация и переход спираль — клубок (раздел Г-6) вызывают заметное увеличение лёвовращения. С другой стороны, глобулярные белки, в структуру которых, как полагают, входят спиральные сегменты, также характери- [c.107]

ГЕМОГЛОБИНЫ — красные пигменты эрит]эоци-тов крови человека и позвоночных животных, являющиеся сложными белками группы хромопротеидов (хромопротеинов) и осуществляющие перенос молекулярного кислорода от легких или др, органов дыхания к тканям, В крови человека в среднем содержится, 14,5% Г,, его общее количество ок, 750 г в крови млекопитающих — ок, 12,7 е на 1 ке веса животного. Концентрация Г, в крови животных разных видов различна напр, в крови овцы 9% Г., лошади 18%. Г, различных видов позвоночных животных имеют близкие мол, веса (порядка 66 000—68 ООО) отличаются химич, составом и строением белкового компонента глобина, Г. содержат одну и ту же простетич, (небелковую) группу, на долю к-рой приходится ок. 4% от веса Г. Простетич. группа в молекуле Г, нредставлена 4 одинаковыми железоиорфлрино- [c.418]

КОЛЛАГЕНАЗА — протеолитич. фермент бактериального происхождения, гидролизующий белки группы коллагена, к-рые не расщепляются в природном состоянии другими протеиназами. К. — белок, мол. в. ок. 100 ООО оптимум действия при pH 6,5— 7,8, изоэлектрич. точка при рП 9. К. гидролизует пептидные связи мен5ду теми двумя аминокислотами, рядом с к-рыми в полинентиднои цени стоят остатки аминокислот иролина или оксипролина [c.321]

Белки вирусов бактерий были изучены более детально, чем белки вирусов животных. Помимо BTJM и его штаммов, полную аминокислотную последовательность удалось расшифровать только для белков оболочки некоторых мелких бактериофагов. Разные бактериофаги, входящие в состав группы РНК-содержащих фагов, обнаруживают большее или меньшее родство между собой. Характер серологических различий между ними напоминает различия между разными штаммами ВТМ [430]. Была полностью выяснена последовательность для белков двух характерных типов бактериофагов, содержащих но 129 аминокислот [292, 541, 564]. Белки многих фагов (1 2, MS2, Ml2, В17) очень схожи между собой, отличаясь заменой всего лишь одной или двух аминокислот. Фаг ir является более дальним родственником — у него имеется около 20 замен. Тем не менее белки группы фагов fr и 12 имеют одинаковое число аминокислот и одинаковую последовательность на достаточно длинных участках их нолипентидных цепей (остатки 7—16, 28—53 и 70—85). То же самое относится к локализации всех остатков пролина и большей части крупных аминокислот (Три, Тир, Фен, Лей, Мет, Арг, Лиз). Обе группы отличаются отсутствием гистидина и имеют по два одинаково расположенных остатка цистеина (фиг. 16). [c.87]

Наше обсуждение контроля нормальной пролиферации клеток позвоночных приводит к парадоксу. С одной стороны, ясно чтобы выйти из состояния Со и начать делиться, нормальные клетки должны формировать адгезивные контакты с субстратом (адгезия между клетками и матриксом). Это наводит на мысль, что трансмембранные белки, связывающие клетки с внеклеточным матриксом (включая рецептор фибронектина и другие белки группы интегринов), создают некий [c.433]

На основе структурного признака Астбери среди фибриллярных белков выделил группу коллагена. Дифракционная картина белков этой группы отличается от рентгенограмм а-, Р- и суперконтракционной форм белков группы к.т.е.Г. Наиболее интенсивными рефлексами являются меридиональный 4,7 А и экваториальный 1,0 А. Предполагая, что каждый третий остаток коллагена является пролином или оксипролином, Астбери предложил две формы белка с параллельной и антипараллельной направленностью пептидных цепей, связанных между собой водородными связями. [c.13]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология