Дипептид

Рис. 1У.9. Схема об1)аз1)вания дипептида. Во всех белках амииокислоты связаны друг с другом подобным образ< м.

Изобразите структурные формулы и назовите дипептиды, которые могут быть получены из следующих аминокислот 1) глицина и лейцина, 2) аланина и валина, 3) аланина и аланина. [c.101]

Следует отметить, что в кислых условиях (т. е. безводная трифторуксусиая кислота) гидроксил (протонированный) становится уходящей группой аналогично ведет себя и амин (амидная связь). Так, реакция фенилизотиоцианата с белком — важный метод определения Ы-концевой аминокислоты и последующего определения первичной структуры белка. Напомнив, что мономерные составляющие белка соединены амидными (так называемыми пептидными связями), покажем это на примере простого дипептида глицилаланина. [c.53]

При гидролизе декапептида образуется 5 различных дипептидов. Какие варианты строения полипептидной цепи возможны, если были получены следующие дипептиды [c.393]

Рассмотрите схемы получения следующих дипептидов 1) глицил-глицина, 2) алаиил-глидина, 3) гли-цил-лейцина. [c.101]

Глутатион представляет собой три-пептид, входящий в состав большинства клеток. Его частичный гидролиз приводит к образованию дипептидов цис—гли и глу—цис. Какие структуры возможны для глутатиона [c.469]

Отметим, что первая часть названия дипептида образуется из названия аминокислоты, связанной по своей карбоксильной группе, и суффикса -ил, а вторая его часть-из названия аминокислоты, связанной по своей аминогруппе. [c.448]

В результате реакции дипептида Met-Gly с пероксидом водорода образуются два соединения в неравных количествах. После расщепления пептидной связи в смеси обнаруживаются три вещества, одним из которых является Gly. Две другие аминокислоты обладают оптической активностью, но отличаются [c.394]

Синтез полипептидов из различных аминокислот не может протекать однозначно. Поэтому для получения полипептидов заданного строения необходимо на каждой стадии реакции защищать (блокировать) все функциональные группы, участие которых в данной реакции нежелательно. Привести примеры блокирования функциональных фупп при синтезе дипептидов 1) Gly-Glu 2) Ala-Tyr 3) Ala-Lys 4) Gly-Ser. [c.394]

Напишите схемы образования следующих дипептидов [c.98]

Предложить и обосновать вариант классического синтеза дипептида 1) Ala-Gly 2) Aka-Val 3) Gly-Phe 4) Val-Gly. [c.393]

Пептиды являются полимерами типа (27) в дипептидах п = = 1, в трипептидах л = 2 и т. д. Название пептидов составляется по принципу рассмотрения их как производных аминокислоты с остающейся (незамещенной) карбоксильной группой с использованием названий одной или нескольких ацильных групп в префиксах, как это показано в названиях (28) и (29) (в приведенных формулах конфигурация не показана.) Понятно, что [c.186]

Привести возможные схемы химических превращений при взаимодействии дипептида ys-Gly с 1 молем пероксида водорода. [c.394]

Какая молекула высвобождается, когда две аминокислоты образуют дипептид [c.597]

Приведите формулы дипептидов 1) аланил-гли-цина, 2) лейцил-аланина, 3) аланил-лейцнна, 4) лейцил-валина, 5) глутамил-глицина. [c.101]

Задача. Выход целевого продукта на каждой ступени синтеза полипептида в лучшем случае составляет 90%. Следовательно, при проведении классического варианта синтеза максимальный выход дипептида не превышает 0,9 = 0,6561, т. е. будет около 65-66%. Какое количество исходных веществ необходимо использовать, чтобы получить 1 г полипептида с СП = 100 [c.353]

Заключительная стадия процесса дипептид аминокислота в некоторых случаях реализуется с трудом, что обусловлено возможностью изменения химической природы аминокислотных звеньев, например [c.358]

Отсюда ясно, что для успешного синтеза белков необходимо последовательное присоединение аминокислот с малой степенью образования побочных продуктов. Этого можно добиться, используя защитные группировки для аминогрупп, карбоксильных групп и боковых цепей, потенциально способных участвовать в реакции. В качестве примера вернемся к синтезу Gly-Ala если аминогруппа глицина защищена (превращена в химически неактивную), то взаимодействие молекул глицина между собой невозможно. Далее, если карбоксильная группа аланина также защищена, то единственная возможная реакция — взаимодействие карбоксильной (активированной) группы глицина и аминогруппы аланина с образованием искомого дипептида. [c.68]

Если необходимо получить дипептид из двух аминокислот, каждая из которых несет свободную и неактивированную карбоксильную группу, то обработка реагентом, одновременно ак- [c.76]

Эти ангидриды аминокислот образуются также при нагревании свободных аминокислот в разбавленном глицерине при 170° или при продолжительном нагревании дипептидов с разбавленной соляной кислотой. [c.1037]

Для процессов роста необходима энергия. Например, всасывание воды растениями требует расхода энергии. В организмах животных мышечная деятельность, поддержание температуры тела и т.п. процессы требуют энергии. 25.5. 36,4 г О2, что соответствует при нормальных условиях объему 25,4 л. 25.8. а) а-Аминокислота содержит функциональную группу —NH2, присоединенную к атому углерода, связанному с углеродным атомом карбоксильной группы, б) Образование белка представляет собой реакцию конденсации между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой аминокислоты. 25.10. Возможны два дипептида [c.482]

Руководствуясь такими соображениями, Лен и Сирлин [148] получили хиральный макроциклический молекулярный катализатор, несущий цистеиновые остатки. Катализатор связывает ал-киламмониевые соли, вызывает увеличение скоростей внутримолекулярного тиолиза связанных с ним субстратов, обнаруживая структурную селективность к эфирам дипептидов, и обладает ярко выраженной тенденцией к хиральному узнаванию ь-энан- [c.277]

Аналогичным образом на тяжелом ферменте аминогруппа ва-лпна, присоединенного тиоэфирной связью, атакует дипептид и образует трипептид. Напомним, что энергия на образование пептидной связи выделяется ири аминолизе тиоэфира. [c.63]

Во-первых, необходимо добиться специфичности, или последовательного присоединения аминокислот. Следует избегать нежелательных побочных реакций. Рассмотрим, например, синтез дипептида глицилаланина (Gly-Ala). Нельзя просто смешать две аминокислоты, чтобы произошла реакция, так как искомая последовательность окажется не единственным продуктом. Например, вполне возможно, что глицин прореагирует сам с собой, образуя дипептид глицилглицин. На самом деле могло бы образоваться четыре пептида (Gly-Gly, Gly-Ala, Ala-Gly, Ala-Ala) из них только один обладает правильной последовательностью. Синтез искомого пептида затрудняется по мере его удлинения. Если бы для синтеза последовательности, соответствующей половине молекулы грамицидина S, использовалась статистическая полимеризация (т. 6, если пять аминокислот поместить в реакционный сосуд и проводить реакцию между ними), то число образующихся пентапептпдов с различными последовательностями достигло бы 3125. Из них только один представлял бы продукт с искомой последовательностью, остальные 3124 следовало бы отделить как побочные. [c.67]

В таблице 3 приведены кинетические данные для гидролиза этилового эфира К-ацетил-Ь-тирозина, катализируемого а-химотрипоином в присутствии конкурентного ингибитора, метилового эфира М-ацетил-П-фенилаланил-Ь-аланина. Определить значение константы ингибирования фермента ОО-дипептидом, если начальная концентрация субстрата и начальное время реакции неизвестны. Определение концентрации непрореагировавшего субстрата в ходе ферментативной реакции проводилось в каждом случае через равные промежутки времени. [c.172]

Образовавшийся ангидрид подвергается нуклеофильной атаке по одной из двух карбонильных групп, так как вторая карбонильная группа менее электрофильна (окружена с двух сторон атомами азота и кислорода) и одновременно является лучшей уходящей группой. Карбамат легко разлагается на пептид и диоксид углерода. Фосген играет роль конденсирующего агента, так как после образования ангидрида происходит его замещение второй аминокислотой. Ангидрид не выделяется. Карбамат также не выделяется, и ход реакции сложно контролировать. Образующийся дипептид может снова вступать в реакцию Ы-ацилирования, давая ангидрид, который затем атакует третья аминокислота и т. д. [c.88]

Из ядов жаб, которые были изучены особенно детально Виландом, следует упомянуть буфоталин (I), б у фото кси н (II), буфа-лин и гамабуфоталин (III). Эти соединения не являются глико-зидами. Буфотоксин представляет собой сложный эфир буфоталина с дипептидом субериларгинином. Согласно Мейеру, названные соединения обладают следующим строением [c.888]

Решение. Название этого дипептида указывает, что пептидная связь в нем образована аминогруппой глицина и карбоксильной функциональной группой гистидина. Это позволяет записать структуру гистидилглицина [c.448]

Поскольку дипептид также содержт1т амино- и карбоксильную группу, реакция может продолжаться с образованием полипептидов, составляющих основу белков, но об этом - позже. [c.242]

Поскольку в дипептиде имеются свободные аминогруппа и карбоксил, то они могут присоединять все новые и новые молекулы аминокислот с образованием полипептидов. Например, образование поли-глищтна [c.267]

При действии концентрированной соляной кислоты дикетопипера-зины расщепляются, образуя дипептиды (Фишер). [c.357]

Большое значение имеет образование полипептидов из циклических ангидридов а-аминокислот и СОг, так называемых веществ Лейхса . Вероятно, оно происходит в результате полиприсоединеиия, так как эти циклические ангидриды образуют с эфирами аминокислот эфиры дипептидов ангидриды Ы-карбобензоксиаминокислот тоже реагируют со свободными аминокислотами с образованием пептидов. Поэтому считают, что реакция представляет собой присоединение с последующим отщеплением СОг [c.948]

Некоторые оксопроизводные пиперазина, 2,5-д и о к с о п и п е р-азины, или 2,5-д и к е т о п и п е р а 3 и н ы, были обнаружены среди продуктов кислотного и ферментативного гидролиза белков (Э. Фпшер, Абдергальден) и в связи с этим подверглись тщательному изучению. По-видимому, они как таковые в яичном белке не содержатся, но очень легко образуются нз аминокислот и дипептидов. [c.1036]

При восстановлении натрием и спиртом 2,5-дикетопиперазины образуют, правда с незначительным выходом, пиперазины. Эта реакция имеет значение для установления их строения. По отношению к щелочам дикетопиперазины, особеино простейшие, очень чувствительны присоединяя воду, они расщепляются до дипептидов. Кислоты гидролизуют обыкновенные 2,5-дикетопиперазины и их Ы,Ы -диалкнльные производные. пишь прн д. ттельно.м кипячении. Совершенно иначе ведет себя производное десмотропной формы — 0,0 -дибензилдиоксидигидропир-азик (ср. выше) он распадается на бензиловый спирт и 1 ликоколь уже при действии очень разбавленных кислот на холоду. [c.1037]

Химия для поступающих в вузы 1985 (1985) -- [ c.350 ]

Химия для поступающих в вузы 1993 (1993) -- [ c.418 ]

Пособие по химии для поступающих в вузы 1972 (1972) -- [ c.417 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.80 ]

История химии (1975) -- [ c.375 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.38 ]

Органическая химия (1962) -- [ c.241 ]

Гены и геномы Т 2 (1998) -- [ c.57 ]

Биология с общей генетикой (2006) -- [ c.42 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология