Алкогольдегидрогеназа изоферменты

Значительные трудности встретились при определении соотношения металл — белок в алкогольдегидрогеназе из печени. Имеются сообщения, что этот фермент содержит либо 2 г-атома [97], либо 4 г-атома [107, 108] цинка на 1 моль фермента. Алкогольдегидрогеназа из печени содержит два центра связывания НАДН [109, 110], в то время как фермент из дрожжей содержит четыре центра связывания этого кофермента [Ш]. Недавно обширные исследования [91] пролили свет на эту путаницу в отношении стехиометрии соотношения цинк — белок и было однозначно показано, что содержание цинка в алкогольдегидрогеназе из дрожжей составляет 4 г-атома/моль фермента, однако два из этих атомов цинка играют в большей степени структурную, чем каталитическую роль [91, 107]. Однако при проверке этого вывода изучением связи между содержанием цинка и каталитической активностью были получены противоречивые данные [91, 108]. Эти разногласия не могут быть связаны с разными образцами ферментов, так как изоферменты алкогольдегидрогеназы дрожжей содержат одинаковое количество цинка [ИЗ]. [c.458]

Разнообразные молекулярные формы фермента данного организма, катализирующие одну и ту же реакцию, но различающиеся по своим физическим и химическим свойствам, называются изоферментами (изоэнзимами). Ферментов, множественность молекулярных форм которых известна, около 50. Обнаружены изоферменты алкогольдегидрогеназы, пероксидазы, каталазы, амилазы, инвертазы и т. д. [c.84]

Разнообразные молекулярные формы фермента данного организма, катализирующие одну и ту же реакцию, но различающиеся по своим физическим и химическим свойствам, называют изоферментами. Особенно большое количество изоферментов представлено в растительных организмах. Известно около 50 растительных ферментов, имеющих несколько изоформ. Обнаружены изоферменты алкогольдегидрогеназы, пероксидазы, каталазы, инвертазы, амилазы и т. д. По-видимому, наличие в клетке нескольких изоферментов, катализирующих одну и ту же реакцию, но различающихся по ряду свойств, способствует приспособляемости растительного организма к условиям существования. [c.50]

Если для A. используют метанол, р-ция наз. метаноли-зом, если этанол-эта н о л и 3 о м, и т.п. А. протекает по механизму нуклеоф. замещения. Об А. см. в ст. Спирты. АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗА (алкоголь НАД оксидо-редуктаза), фермент класса оксидоредуктаз, катализирующий в присут. никотинамидаденнндинуклеотида (НАД) окисление спиртов и ацеталей до альдегидов н кетонов. Состоит из двух (печень лошади) или четырех (дрожжи) одинаковых суб>единиц с мол. м ок. 40 тыс, первичная структура фермента расшифрована полностью. Существует в виде нескольких отличающихся строением молекулы форм (изоферментов). Каждая субъединица построена из двух доменов, на границе к-рых находится глубокий карман , ограниченный гидрофобными аминокислотными остатками На его дне локализован атом Zn, связанный с двумя остатками цистеина и одним остатком гистидина, [c.95]

В бактериальных клетках, мышцах, коре головного мозга, клетках печени, плазме крови и других тканях высших животных найдено по два, три и более изоферментов (лактатдегидрогеназы, аспартат—аминотрансферазы, малатдегидрогеназы, глутаматдегидрогеназы, алкогольдегидрогеназы, каталазы, а-амилазы, лейцинаминопептидазы и др.). [c.196]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология