Изоферменты

Митохондриальный фермент выделен в виде димера, гексамера и октамера. Изоферменты креатинкиназы различаются по электрофоретической подвижности, по кинетическим свойствам, по термостабильности, по аминокислотному составу, по количеству и реактивности 5Н-групп, аргининовых остатков и другим свойствам. Мышечный изофермент (ММ) более стабилен, чем мозговой (ВВ) и митохондриальный при изменении pH и температуры. Они устойчивы в диапазоне pH 6,0—9,5, но при этом к раствору мозгового и митохондриального изоферментов необходимо добавлять 5Н-восстанавливающие реагенты (2-меркаптоэтанол и др.). Оптимальные значения pH активности для изоферментов практически одинаковы и равны 9 — для прямой реакции (синтеза креатинфосфата) и 7 — для обратной реакции (расщепления креатинфосфата). [c.292]

Ткани, имеющие большой динамический диапазон энергетического обмена (скелетная и сердечная мыщцы), а также мозг содержат креатинкиназу (с. 291). Во внутренней мембране митохондрий скелетных мышц, сердца и мозга содержится креатинкиназа, отличная по электрофоретической подвижности и термолабильности от трех изоферментов креатинкиназы цитоплазмы. Активность креатинкиназы в митохондриях достаточна для того, чтобы в присутствии избытка креатина обеспечить превращение всего образующегося в процессе окислительного фосфорилирования АТФ в креатинфосфат. Освобождающийся при этом АДФ вновь фосфорилируется в митохондриях. Таким образом, высокая активность креатинкиназы в митохондриях может поддерживать работу дыхательной цепи на постоянно высоком уровне в тканях, лишь периодически испытывающих потребность в большом количестве АТФ. [c.479]

Если для A. используют метанол, р-ция наз. метаноли-зом, если этанол-эта н о л и 3 о м, и т.п. А. протекает по механизму нуклеоф. замещения. Об А. см. в ст. Спирты. АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗА (алкоголь НАД оксидо-редуктаза), фермент класса оксидоредуктаз, катализирующий в присут. никотинамидаденнндинуклеотида (НАД) окисление спиртов и ацеталей до альдегидов н кетонов. Состоит из двух (печень лошади) или четырех (дрожжи) одинаковых суб>единиц с мол. м ок. 40 тыс, первичная структура фермента расшифрована полностью. Существует в виде нескольких отличающихся строением молекулы форм (изоферментов). Каждая субъединица построена из двух доменов, на границе к-рых находится глубокий карман , ограниченный гидрофобными аминокислотными остатками На его дне локализован атом Zn, связанный с двумя остатками цистеина и одним остатком гистидина, [c.95]

Молекула Л. (мол. м. 60 тыс.-100 тыс.) у животных и нек-рых растений состоит из одной полипептидной цепи. Содержит в активном центре ион негемового Ре (восстановленная форма Л.-неактивна) исключение- нек-рые грибы, в к-рых обнаружены гемсодержащие Л. У растений оптим. каталитич. активность фермента при pH 6-7 илн 9-10 (в зависимости от источника и изофермента) у животных-при pH 7,4-7,8 р/ обычно 5-6. Изучена аминокислотная последовательность Л. соевых бобов и, частично, ретикулоцитов. [c.601]

ИЗОФЕРМЕНТЫ, разные формы одного и того же фермента, отличающиеся структурой полипептидной цепи или составом субъединиц. Присутствуют в организмах одного вида или в одной клетке различны по каталитич. активности. Наличие И.— один из способов регуляции ферментативной активности. Использ. для диагностики нек-рых заболеваний. [c.215]

СРАВНЕНИЕ АНТИГЕННЫХ СТРУКТУР ИЗОФЕРМЕНТОВ И [c.325]

Сравнение антигенных структур изоферментов [c.326]

Недавно Энтиан и соавторы описали разделение методом хроматофокусирования трех изоферментов энолазы из дрожжей. Все они являются гидрофобными белками. Для улучшения растворимости и сохранения нативности изоферментов колонку РВЕ 94 уравновешивали [c.335]

Молекулы А состоят из 4 одинаковых субъединиц с мол. м. 62,5 тыс. Фермент из печени лошади существует в виде двух форм (изоферментов) с р/ 5 и 6, выделенных соотв. из митохондрий и цитоплазмы. Фермент с р/ 5 активируется ионами Mg " , Са и Мп , тогда как фермент с р/ [c.109]

Два осн. изофермента М. (А и Б) различаются по аминокислотному составу, мол. массе субъединиц (примерно на [c.131]

П. существует в виде неск. форм (изоферментов), состав и соотношение между к-рыми зависит от состояния растения Для наиб, распространенного изофермента из хрена (П. С) определена аминокислотная последовательность, на основании к-рой синтезирован ген П. Для П. из этого источника установлена корреляция между окислит.-восстановит. потенциалом субстрата и величиной fe2. Наиб, активные субстраты — п- и о-замещенные фенолы и ароматич. амины, для к-рых fej > 10 М с" [c.489]

Молекула изофермента С. из цитозоля состоит из 2 идентичных субъединиц с мол. м. 16 тыс., каждая иэ к-рых содержит по 1 атому Си и Zn . Фермент активен при pH [c.474]

Т. выделена из нек-рых микроорганизмов и из разл. тканей животных. Число изоферментов Т. варьирует от [c.638]

Выделенная из дрожжей и тканей млекопитаюищх Г. существует в виде неск. форм (изоферментов), для каждой из к-рых известен аминокислотный состав. Г. дрожжей вьще-лена в кристаллич. состоянии, имеет мол. м. 96 тыс. и состоит из 4 субъединиц. Для нее известна пространств, структура. Г. млекопитающих состоит из 1 субъединищ.1 мол. масса каждого из трех распространенных изоферментов ок. 96 тыс., специфической глюкокиназы печени-48 тыс. [c.512]

М раствором этаноламина, титрованного СНДСООН до pH 9,4, с добавлением до 15% этиленгликоля элюцию проводили полибуфером 96, pH 6. Изоферменты энолазы выходят из колонки прп pH 8,65 7,6 и 6,65 [Entian et al., 1983]. [c.335]

Любой из компонентов названных и им подобных биоспецифиче-ских пар можно надежно закрепить на матрице в качестве так называемого лиганда . С его помощью второй партнер пары может быть извлечен из смеси с другими, не комплементарными лиганду веществами и временно задержан на матрице в составе биоспецифического (аффинного) комплекса. Иногда это может быть не одно, а несколько родственных или схожих по своей структуре веществ, узнающих один и тот же лиганд, например изоферменты пли ряд ферментов, использующих один и тот же кофермент, различные виды антител к одному и тому же антигену и т. д. [c.339]

Г. содержится в животных, растениях и микроорганизмах. В бактериях и синезеленых водорослях представлена одной формой, в др. организмах-неск. изоферментами. Долгое время Г. рассматривали как осн. фермент первичной ассимиляции NHj, Низкое сродство Г. к NH , а также открытие глутаматсинтазы, обнаруженной во всех, кроме животных, организмах, свидетельствуют, что роль Г, в ассимиляции NHj незначительна. [c.587]

Л. содержится во всех живых организмах, гл. обр. в цитоплазме клеток. Фермент животных-тетрамер, состоящий из одинаковых субъединиц (Н4 или М4) либо из их сочетаний (HjM, Н2М2, НМ3). В тканях с аэробным обменом (сердце, печень) преобладает тетрамер Н4, характеризующийся макс. электрофоретич. подвижностью среди всех изоферментных форм Л. в скелетных мыщцах-форма М4, обладающая миним. подвижностью. Изофермент Н4 предпочтительно катализирует окисление молочной к-ты в мы-щечной ткани сердца, а М4-восстановление пировиноградной к-ты в скелетных мыщцах при низкой концентрации субстрата. У Л. из мышц (мол. м, 140 тыс.) оптим. каталитич. активность при pH 7,4-8,5 р/ 4,5. [c.574]

Мол. масса Т. колеблется в пределах от 60 тыс. до 140 тыс. (разброс значений мол. массы связан со способностью фермента KinpoTeojnny и, по-видимому, с нали шем широкого спектра изоферментов). [c.611]

Смотреть страницы где упоминается термин Изоферменты: [c.297] [c.4] [c.83] [c.368] [c.369] [c.273] [c.276] [c.292] [c.340] [c.340] [c.354] [c.138] [c.139] [c.113] [c.210] [c.588] [c.202] [c.474] [c.474] [c.336] [c.354] [c.202]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.126 , c.155 , c.161 ]

Микробиология Издание 4 (2003) -- [ c.117 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.0 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.334 , c.337 , c.392 , c.393 , c.397 , c.402 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.117 , c.119 ]

Методы и достижения бионеорганической химии (1978) -- [ c.197 ]

Стратегия биохимической адаптации (1977) -- [ c.279 , c.280 , c.284 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.105 ]

Микробиология (2006) -- [ c.233 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.438 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.196 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.0 ]

Популяционная биология и эволюция (1982) -- [ c.236 , c.239 ]

Генетика человека Т.3 (1990) -- [ c.19 ]

Биология развития (1979) -- [ c.62 , c.65 ]

Генетические основы эволюции (1978) -- [ c.117 ]

Иммуноферментный анализ (1988) -- [ c.30 , c.31 , c.317 , c.338 ]

Что если Ламарк не прав Иммуногенетика и эволюция (2002) -- [ c.197 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.83 ]

Структура и механизм действия ферментов (1980) -- [ c.353 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.97 , c.134 , c.259 , c.459 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.112 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология