Множественность молекулярных форм

Критерий, по которому отличают изоферменты и множественные молекулярные формы ферментов, связан [c.537]

Важную роль в регуляции жизненных функций организма играют изоферменты, т. е. генетически обусловленные множественные молекулярные формы ферментов. Изоферменты, одинаковые по специфичности действия, различаются регуляторными свойствами. Они дифференцированно отвечают на сигналы высших регуляторных систем, функционируют в различных физиологических условиях. [c.438]

МНОЖЕСТВЕННОСТЬ МОЛЕКУЛЯРНЫХ ФОРМ [c.22]

Множественные молекулярные формы ферментов [c.83]

Открытие изоферментов предоставило широкую возможность для постановки и разрешения некоторых кардинальных проблем энзимологии, генетики, эволюционного учения и систематики. К настоящему времени стало ясно, что множественность молекулярных форм ферментов, и не только ферментов, является общим правилом. Наличие многообразия таких форм расширяет биохимические возможности белков. Как пишет П. С. Редькин [1974], каждый изофермент можно условно определить как элементарную информативную единицу метаболической и генетической регуляции. По мере усложнения жизни происходило развитие изоферментных систем, сопровождающее дифференциацию и интеграцию структурных уровней организации, что обеспечило увеличение независимости организма от внешних факторов. [c.23]

Участие множественных молекулярных форм ферментов в регуляции метаболизма можно проиллюстрировать на примере синтеза аминокислот у бактерий. У Е. соИ аспартаткиназная реакция предшествует синтезу трех аминокислот треонина, лизина, метионина. Имеются три изоэнзима аспартаткина-зы (АК-1, АК-2 и АК-3), которые по принципу обратной связи ингибируются соответствующими аминокислотами. Вообще регуляция метаболизма изоферментами основана на различии их некоторых свойств, влияющих на скорости каталитического процесса (табл. 6.2). [c.83]

Разнообразные молекулярные формы фермента данного организма, катализирующие одну и ту же реакцию, но различающиеся по своим физическим и химическим свойствам, называются изоферментами (изоэнзимами). Ферментов, множественность молекулярных форм которых известна, около 50. Обнаружены изоферменты алкогольдегидрогеназы, пероксидазы, каталазы, амилазы, инвертазы и т. д. [c.84]

Полиморфизм белков — это существование одного и того же белка в нескольких молекулярных формах, отличающихся по первичной структуре, физико-химическим свойствам и проявлениям биологической активности. Причинами полиморфизма белков являются рекомбинации и мутации генов. Изобелки — это множественные молекулярные формы белка, обнаруживаемые в пределах организмов одного биологического вида как результат наличия более чем одного структурного гена в генофонде вида. Множественные гены могут быть представлены как множественные аллели или как множественные генные локусы. [c.34]

В настоящее время около половины идентифицированных ферментов находятся в клетках и тканях в виде множественньгх молекулярньгх форм, имеющих единую субстратную специфичность, но отличающихся по физико-хими-ческим или иммунологическим свойствам. Генетическая основа молекулярной гетерогенности обусловлена наличием нескольких генов, каждый из которых кодирует одну субъединицу фермента или одну его молекулярную форму. Кроме того, различные молекулярные формы одного и того же фермента могут кодироваться в одном генном локусе, имеющем множественные аллели. Генетически детерминированные молекулярные формы называются изоэнзимами. Посттрансляционные модификации ферментов, обусловленные локальным протеолизом, ковалентными модификациями, белок-белковыми взаимодействиями и т. д., являются причиной образования множественных молекулярных форм, не являющихся истинными изоэнзимами, но играющими существенную роль в метаболических процессах. Наиболее часто встречаются так называемые конформеры — молекулярные формы, имеющие одинаковую первичную структуру, но отличающиеся по своей конформации. Это возможно в том случае, если эти конформации достаточно устойчивы, т. е. соответствуют уровню свободной энергии, близкой к минимальной. Только такие конформационные варианты белков, которые воспроизводимо фиксируются посредством электрофоретических, хроматографических или иных методов, могут рассматриваться как конформеры. [c.83]

Некоторые ферменты отличаются молекулярной неоднородностью. Так, препараты лактатдегидрогеназы, выделенной из мышц различных видов животных, имеют неодинаковые электропроводные и кинетические свойства. Подобная неоднородность установлена и у многих других ферментов. Ферменты, ускоряющие одну и ту же реакцию, но отличающиеся некоторыми физико-химическими свойствами, названы изоферментами или изоэнзимами. Обычно под изоэнзимами понимают множественные молекулярные формы какого-либо фермента данного вида организма или фермента его ткани. Изоферменты характеризуются не только электрофорети-ческой подвижностью, кинетическими свойствами, но и активностью. [c.7]

Международная подкомиссия по изоферментам рекомендует различать множественные формы ферментов как широкий термин, применяемый к белкам, обладающим одной и той же ферментативной активностью и встречающимся у одного и того же вида, и изозим (изофермент), применяемый лишь к множественным молекулярным формам ферментов с генетически детерминированными различиями в первичной структуре. Стаман и Деморест [Stahmann. Demorest. 1963] считают, что множественными формами представлены ферменты, осуществляющие контроль за общими стадиями синтеза и распада органических соединений. [c.22]

Вопрос о множественных молекулярных формах холинэстеразы неоднократно подвергался обсуждению в литературе, но чаще всего это касалось неспецифической холинэстеразы плазмы крови. Изоферментам АХЭ нервной ткани посвящено сравнительно немного работ. В известной степени это связано с трудностями получения растворимых препаратов АХЭ мозга, о чем уже упоминалось выше. [c.200]

У большинства исследованных видов животных АХЭ присутствует в виде множественных молекулярных форм (изоферментов). [c.206]

Таким образом, изобелки — это множественные молекулярные формы белка, обнаруживаемые в пределах организмов одного биологического вида, как результат наличия более чем одного структурного гена в генофонде вида. Множественные гены могут быть представлены как множественные аллели или как множественные генные локусы. [c.165]

В последние годы пристальное внимание энзимологов привлекло изучение множественных молекулярных форм (ММФ) ферментов, в частности диссоциирующих ферментов, способных к обратимой диссоциации — ассоциации. [c.136]

Пять белковых зон, проявляющих ферментативную активность, были выявлены с помощью метода тонкослойной гель-фильтрации через сефадекс С-200. Значения молекулярных весов обнаруженных форм фермента колебались в пределах от 40000—45000 до 280 000—300000. Было показано, что каждая из пяти полученных в результате гель-фильтрации фракций при последующем диск-электрофорезе разделяется на несколько белковых зон, среди которых преобладают зоны с одинаковой электрофоретической подвижностью 0,52, 0,73 и 0,98. Формы с более низким значением Rf обнаружены во фракциях, содержащих высокополимерные белки. Полученные при электрофоретическом анализе и гель-фильтрации экспериментальные данные свидетельствуют о присутствии в препаратах НАД-киназы нескольких форм фермента. Показана возможность перехода одних форм в другие. Иными словами, исследованные препараты фермента содержат равновесную систему множественных молекулярных форм, различающихся по молекулярному весу и способных осуществлять взаимные переходы-В процессе гель-фильтрации эти формы разделяются по молекулярному весу, а последующие процедуры элюции и концентриро- [c.137]

В 1959 г. Маркерт и Моллер [95] ввели термин изозим для обозначения множественных молекулярных форм белков, обладающих одинаковой активностью и находящихся в одном и том же организме или у представителей одного и того же вида . [c.38]

Самым доступным источником ЛАП служат почки свиньи [172]. Молекулярная масса этого фермента больше молекулярной массы карбоксипептидазы и составляет 200 000 [172, 173]. Описан также препарат из хрусталика быка [174, 175]. Детальное изучение ЛАП затруднено неустойчивостью фермента при выделении, присутствием сопутствующих эндопептидаз [17 , 177] и существоваштем множественных молекулярных форм [173, 178]. Ионы Мп + и Mg + стабилизируют и активируют белок, вследствие чего выделение обычно проводят в присутствии одного из этих металлов, чаще всего Mg2+. Зависимость степени активации ЛАП от концентрации Мп2+ [170] хорошо описывается кривой связывания при п=1 (число катионов на молекулу) и /Са=3,3-10 М . На основании этих данных и ингибирующего действия цитрата и ЭДТА ЛАП была недавно отнесена к Mg (Мп)-активируемым или Mg (Мп)-содержащим металлоферментам, хотя данные о наличии в ней этих металлов отсутствуют. [c.555]

Кратко охарактеризованы некоторые биологические особенности АХЭ головного мозга, представляющие теоретический и практический интерес. АХЭ мозга повсеместно представлена в животном мире и отличается чрезвычайным разнообразием как в отношении активности ее у разных представителей животного царства, так и в отношении ее физико-химических и молекулярных свойств. Одним из важных и мало изученных вопросов распространения АХЭ в природе является тонкое распределение ее в гистологических структурах мозга на клеточном и субклеточном уровне. У большинства исследованных видов животных АХЭ присутствует в виде множественных молекулярных форм (изоферментов). Биосинтез АХЭ в мозгу протекает медленно и осуществляется, по-видимому, только в теле клетки, откуда с током аксоплазмы АХЭ продвигается вдоль аксона и попадает в синаптическую область. Б ходе индивидуального развития животных накопление АХЭ в мозгу коррелирует о дифференциацией и развитием ЦНС. Есть работы, свидетельствующие о том, что и высшая нервная деятельность (поведенческие реакции) животных каким-то образом связана с активностью АХЭ в мозгу. Установлено, что при выраженных видовых различиях особенностей АХЭ мозга существует отчетливое сходство свойств, а следовательно, и структуры АХЭ мозга и эритроцитов внутри каждого вида. Это позволяет заключить, что у каждого данного вида животного строение АХЭ мозга и эритроцитов программируется одним и тем же структурным геном (или генами). Илл. — 1, табл. — 3, библ. — 86 назв. [c.214]

С совершенствованием методов фракционирования целлюлолитических ферментов появилось много данных, свидетельствующих о множественности молекулярных форм компонентов, входящих в состав целлюлазного комплекса,— эндоглюканаз, целлобиогндролаз и целлобиаз. Эти формы отличаются изоэлект-рическими точками, молекулярной массой, содержанием углеводов, специфичностью действия и другими свойствами. Так, Черно-глазовым и др. (1985) показано, что молекулярные формы [c.44]

Как можно было ожидать, частично очищенные препараты НАД-кииазы из печени кролика тоже обнаруживали зависимость а от [Е]о, тогда как удельная активность гомогенных препаратов не зависела от концентрации фермента (рис. 2 Б, кривая 1). Отсутствие такой зависимости, по-видимому, обусловлено утратой гомогенными формами фермента способности к ассоциации или диссоциации, несмотря на то, что НАД-киназа из печени кролика, в отличие от фермента из сердца голубя, сохраняет четвертичную структуру после ионообменной хроматографии. Как было отмечено выше, при изучении зависимости а от [Е], для частично очищенных ферментов из скелетных мышц кролика и сердца голубя не представлялось возможным оценить вклад каждой из форм в удельную активность препарата вследствие легкого взаимного перехода в разной степени ассоциированных олигомеров. В -случае НАД-киназы из печени кролика удалось определить удельную активность отдельных олигомеров, получаемых после фракционирования на ионообменнике, в силу того, что они утратили способность к ассоциации — диссоциации. Из данных таблицы 1 следует, что олигомеры а-типа НАД-киназы с молекулярным весом 280000—290000, 180000—190 000 и 150 000—160000 демонстрируют удельную активность 20—30, 10—20 и 3,6 ед./мг Ьоответствен-но. Для олигомеров р-типа фермента с молекулярным весом 280000—290000 и 210 000—220000 удельная активность выражается величинами 130 и 160 ед./мг соответственно. Полученные результаты подтверждают высказанное на основании зависимости а от [Е] предположение о различной каталитической активности множественных молекулярных форм НАД-киназы. [c.144]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология