Аспартат-транскарбамоилаза

Рис. 22-20. Регуляция биосинтеза СТР путем ингибирования аспартат-транскарбамоилазы конечным продуктом этой последовательности реакций. АТР предотвращает ингибирующее действие СТР.

Рис. 2.12. Схема расположения субъединиц в молекуле аспартат-транскарбамоилазы вид в направлении, перпендикулярном оси симметрии третьего порядка. Показаны также оси второго порядка, проходящие через регуляторные димеры. Каталитические и регуляторные цепи условно показаны в виде сфер. Треугольники, образованные крупными сферами, — каталитические триме-ры небольшие сферы (затененные)- регуляторные димеры.

Электронная микроскопия — удобный метод анализа четвертичной структуры белков, особенно крупных молекул со многими субъединицами. Главное ограничение метода, с одной стороны, сравнительная прозрачность белков по отношению к пучку электронов, а с другой — их недостаточная стабильность в условиях бомбардировки электронами и глубокого вакуума. Однако, несмотря на это, обычно удается проводить структурный анализ с разрешением до 2 нм, а при соблюдении определенных предосторожностей— до 1 нм. На рис. 6.16 изображены электронные микрофотографии (электронограммы) фермента аспартат-транскарбамоилазы Е. oli, состоящей из 12 субъединиц, 6 из которых имеют молекулярную массу 17 000 (R-субъединицы), а 6 других — 33 500 (С-субъединицы). Необходимо отметить, что тримеры С-субъеди-ниц также проявляют ферментативную активность и в комбинации с димерами R-субъединиц образуют молекулу с субъединичной структурой (R2)3( 3b (разд. 8.7.1). Исходя из этих данных, а так- [c.199]

Рис. 8.12. а — Схематическая модель субъединичной структуры аспартат-транскарбамоилазы, показывающая вызываемую добавлением соли ртути диссоциацию иа каталитически активные тримерные субъединицы (молекулярная масса 99 ООО) и регуляторные димерные субъединицы (молекулярная масса 34 ООО) при обработке денатурирующими агентами, например додецилсульфатом иатрия (ДСН), образуются неактивные мономерные С- и Н- субъединицы, б — модели предполагаемых структур фермента в К (релаксированном) - и Т(компактном)-состояниях (см. рис. 8.9). Субстрат индуцирует К-состояние, а СТР—Т-состояиие. [c.275]

У аллостерических белков, таких, например, как аспартат-транскарбамоилаза, конформационные изменения возникают в результате связывания их с субстратом и (или) малыми лиганДами (активаторами или ингибиторами). Диссоциацию белка на субъеди-. [c.63]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология