Ферментов структуры

Фермент, в свою очередь, оказывает значительное влияние на субстрат. Под влиянием фермента структура субстрата изменяется сначала образуется переходное состояние, а затем продукты ферментативной реакции. Оказалось, что для фермента каталитически выгодно комплементарное соответствие не основному, а переходному состоянию субстрата. Это также было доказано при помощи синтетических аналогов переходного состояния субстрата. Л. Полинг и Дж. Холдейн предложили концепцию деформации субстрата, связанную с его модификацией под действием фермента. Однако главным является то, что субстрат в переходном состоянии взаимодействует с ферментом многократно [c.69]

При поглощении хлоропластами СО2, меченного С, первым органическим соединением, в котором обнаруживается радиоактивная метка, оказывается 3-фосфоглицерат. Две молекулы этого соединения образуются под действием присутствующего в хлоронластах фермента рибулозо-1,5-дифосфат — карбоксилазы (в листьях шпината его содержание составляет 16% общего количества белка). Этот фермент содержится в зеленых растениях, а также в пурпурных и зеленых бактериях. Реакция, катализируемая данным ферментом, отличается от других реакций карбоксилирования тем, что продукт карбоксилирования расщепляется тем же самым ферментом. Структура субстрата, к которому фермент проявляет абсолютную специфичность, не допускает образования наблюдаемого продукта путем прямого р-карбоксилирования. На основании косвенных доказательств было сделано предположение о реализации следующего механизма [c.175]

Известны лиганды (напр., производные фенилборной к-ты), имитирующие при взаимод. с ферментом структуру переходного комплекса с субстратом. Такие лиганды эффективны при выделении сериновых гидролаз. [c.221]

В дальнейшем были выделены другие родственные по строению ферменты, структура которых может быть представлена общей формулой [c.237]

Вескими доказательствами белковой природы фермента являются его получение в чистом виде и вьщеление в форме кристаллов белка. К настоящему времени получено более 1000 кристаллических ферментов. Структура многих из них изучена детально при помощи современных методов химии белков и молекулярной физики [методами рентгеноструктурного анализа, ядерного магнитного резонанса (ЯМР), электронного парамагнитного резонанса (ЭПР) и др.]. [c.118]

Комплементарность структуры активного центра фермента структуре субстрата лежит, следовательно, в основе как высокой активности, так и отчетливой субстратной специфичности ферментов. [c.30]

Лизоцим был третьим по счету белком и первым ферментом, структура которого была установлена методом рентгеноструктурного анализа при высоком разрешении. В настоящее время аналогичным образов охарактеризованы структуры многих других ферментов, в том числе рибонуклеазы, карбоксипептидазы, папаи-на, химотрипсина и субтилизина. Лизоцим, однако, по-прежнему остается самым ярким примером применения рентгенографии для объяснения характера действия ферментов. [c.258]

Структура а-спирали является наиболее важным и широко распространенным случаем организации молекул глобулярных белков (например, ферменты). Структура Р-складчатого слоя встречается в фибриллярных белках типа фиброина шелка и Р-кератина (кожа, волосы, ногти, рога, копыта и т,д,). [c.535]

При извлечении адермина из дрожжей было обнаружено, что адермин в дрожжах находится в сложном сочетании с высокомолекулярными соединениями белковой природы. Повидимому, адермин является активной составной частью фермента, структура которого еще недостаточно выяснена. [c.113]

Не синтезируются ферменты, структура которых закодирована в генах данного оперона. [c.360]

Молекула этого фермента не очень большая его полипептидная цепь включает 129 аминокислот. Лизоцим — первый фермент, структура которого была установлена в 1967 г. с помощью рентгеноструктурного анализа [108]. В отличие от сс-химотрипсина по одной стороне эллипсоидальной молекулы лизоцима проходит глубокая щель для связывания субстрата. Щель разделена на 6 участков AB DEF. Остаток NAM может связываться только в участках В, D и F, тогда как остатки NAG синтетического субстрата могут связываться со всеми участками. Связь, которая подвергается расщеплению, находится между участками D и Е. [c.239]

Каталитическая роль — все клеточные катализаторы белки (активные центры фермента), структура активного центра фер1 1ента и структура субстрата — точно соответствуют друг другу. [c.262]

Ферменты обладают признаками как гомогенных, так и гетерогенных катализаторов. Они проявляют свою активность в водных растворах, что свойственно гомогенным катализаторам. Однако они имеют большую молекулярную массу, образующую мпкроповерх-ность раздела, на которой находятся особые участки — активные центры, состоящие из атомов, что свойственно гетерогенным катализаторам. Ферменты состоят из глобулярных белков, и для них характерны не только генетическн закодированная последовательность расположения отдельных аминокислот в иолипептидной цепи, но и разнообразие химических связей между отдельными звеньями этих цепей, определяющих уникальную для каждого фермента структуру. Поэтому одной из важных особенностей ферментов является высокая специфичность действия. Различают индивидуальную специфичность — способность катализировать только одну химическую реакцию и притом лишь данного субстрата — и групповую— способность катализировать ту же реакцию в разных субстратах. [c.115]

Третьей концепцией является гипотеза Кошланда о принудительном индуцированном соответствии структуры фермента структуре субстрата при их взаимодействии. Согласно гипотезе, присоединение субстрата к ферменту должно сопровождаться изменением конформации последнего. Применительно к ме-таллоферментам гипотеза об индуцированном соответствии была конкретизирована М.В. Волькенштейном в виде представлений об электронно-конформационном соответствии, каждому электронному состоянию атома металла в ферменте (валентность, спиновость и т. д.) соответствует определенная конформационная структура белковой глобулы. В состоянии равновесия система может быть охарактеризована как конформен (по аналогии с поляроном, характеризующим состояние электрического заряда и окружающей среды в кристаллах). [c.555]

Архитектура иммуноглобулина может служить основой для синтеза in vitro пептидов с заданными связывающими свойствами. Для теоретических и практических исследований может оказаться крайне полезным синтез in vitro полипептидной цепи с определенной специфичностью и сродством к данному соединению. Один из возможных путей может начаться с природной или синтетической области VlIVh без гипервариабельных петель в качестве остова. Путем включения подходящих последовательностей на место гипервариабельных сегментов можно затем сформировать специфичный центр связывания рассматриваемого лиганда без нарушения процесса свертывания и стабильности остова [498]. Пример Си —Zn -содержащей пероксид-дисмутазы [286] можно рассматривать как. природный прецедент этого метода пептидной инженерии. В этом случае геометрия координации атомов металла в активных центрах имеет очень много общего с соответствующими фрагментами кристаллических структур медь-имидазольных и цинк-имидазольных. комплексов [661]. Таким образом, обе основные особенности этогО фермента, структура иммуноглобулина и комплекс металла, могуг быть воспроизведены химиками-органиками. [c.246]

Изучение структуры пептидов привело к расшифровке Полингом, Кори и Брэнсоном в 1950 г. структурного элемента керотина (одного из белков, входящих в состав волос). Примененный ими метод заключался в подборе молекулярной модели, которая могла бы отвечать соответствующей рентгенограмме. Эта модель —< альфа-спираль послужила Уотсону и Крику одной из основных предпосылок для расшифровки структуры дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК), представляющей две спирали, идушре в противоположном направлении и закрученные одна вокруг другой. Второй из предпосылок для решения проблемы строения ДНК было чисто техническое усовершенствование, позволившее повысить качество рентгенографии. (Оказывается, расшифровка структуры ДНК может служить сюжетом увлекательной повести [83].) В 1960 г. Кендрю и сотрудники сообщили о получении трехмерной картины распределения электронной плотности в миоглобине, что позволило построить молекулярную модель этого белка. Вскоре была расшифрована структура другого белка — гемоглобина (Перутц и сотр., 1962), а в 1964 г. структура третьего белка —< лизоцима. Лизоцим —< это первый фермент, структуру которого удалось определить. [c.247]

Рентгеноструктурные исследования дали неожиданный выход в увлекатёльную область эволюции. Близость строения миоглобина и субъединиц гемоглобина не случайна. Установление пространственных структур некоторых белков, имеющих различное происхождение, а также установление последовательности расположения аминокислот в них явилось мощным средством, позволяющим заглянуть внутрь процесса эволюции. Во всех ферментах, структура которых установлена до настоящего времени, активные центры располагаются в углублениях или впадинах, формы которых весьма близки. Почему Как возникло такре глобулярное пространственное образование [c.261]

Это так называемая первичная структура фермента, где К — боковые остатки, или важнейшие функциональные группы белков, возможно, выступающие в качестве активных центров ферментов. Структура этих остатков, а также соответствующие аминокислоты и величины трКа функциональных групп приведены в табл. 4. [c.90]

Некоторая информация была получена методом ЭПР. Спектры ЭПР очень чувствительны к напряженности поля около иона металла и, следовательно, к любым изменениям его лигандов. При связывании МпАДФ- с креатинкиназой [34, 35] и МпАТФ с аденилаткиназой [36] не обнаружено никаких изменений в спектрах ЭПР. Эти данные подтверждают (хотя и яе доказывают) гипотезу о том, что в растворе, как и на ферменте, структура комплексов одинакова. В противоположность этому в спектре МпАДФ при связывании с пируваткиназой наблюдались определенные иэменения, вызванные, вероятно, появлением дополнительных лигандов со стороны фермента [37]. [c.666]

В качестве контрольных необходимо использовать систему субстрат+фермент (первый контроль), а также субстрат+не-упорядоченные полимеры (второй контроль). В процессе длительного выдерживания в термостате при постоянном контроле за содержанием субстратов можно ожидать пополнения популяции ферментов структурами, наиболее близкими по составу и функциональным свойствам к исходному ферменту. Следить за этим процессом можно, по-видимому, по изменениям в кинетике израсходования субстрата в присутствии фермента и неупоря-доченых полимеров и сравнивать с поставленными контролями. [c.122]

Клячко НЛ. Регуляция ферментов структурой и природой матрицы в микроге-терогенных системах на основе агрегатов поверхностно-активных веществ. Дисс. док. хим. наук. М. МГУ, 1990. — 223 с. [c.216]

Специфичность к субстрату обусловлена комплементарностью структуры субстратсвязывающего центра фермента структуре субстрата (рис. 2.4). [c.37]

Расшифровка структуры первых двух белков вызвала сенсацию. Оказалось, что единственная полипептидная цепь миогло-бина образует ряд а-спирализованных палочек, чередуюш,ихся с участками, отличными от р-структуры. Затем было установлено, что субъединицы гемоглобина идентичны четырем цепям миог-лобина (рис. 1.8). Однако по мере расшифровки структуры разнообразных белков картина становилась все более сложной. Лизоцим и карбоксипептидаза — первые ферменты, структура которых была установлена, построены из а-спиралей и р-струк-тур. Вскоре выяснилось, что молекула а-химотрипсина уложена почти целиком в виде р-структуры, за исключением двух сс-спирализованных участков. Стало очевидно, что установить общие правила укладки полипептидных цепей очень трудно. Первые шаги в этом направлении сделаны лишь в настоящее время, когда определена структура около ста белков. Выявлены отдельные регулярно повторяющиеся структурные особенности. Развиваются методы классификации структур. [c.22]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология