Диссоциация содержание в белках

Правда, в белке имеются различные кислые и основные группы, но формула (V. 5) остается приближенно правильной, если отнести значения Ка Кв наиболее сильным группам. Для полного определения молярного содержания различных ионо генных групп в белке и их констант диссоциации измеряют ход поглощения Н+ - и 0Н - ионов в широком интервале pH (примерно, pH 2—12), прибавляя к белковому раствору различные количества кислоты или щелочи и измеряя равновесное pH водородным или стеклянным электродом. При помощи этих кривых титрования белков определяют также максимальную емкость поглощения кислот и оснований, т. е. максимальное число зарядов на белковой молекуле. Например, для сывороточного альбумина человека при pH = 2 эта величина составляет 7]о = 100 элементарных зарядов на молекулу белка. [c.114]

Разборка рибосомных частиц происходит при их инкубации в условиях повышенной ионной силы и высокой концентрации Вначале процесс сводится лишь к диссоциации рибосомных белков в порядке, обратном наблюдаемому при сборке. Исследования пространственной структуры малой частицы рибосомной РНК с различным содержанием белков методами электронной микроскопии и малоуглового рентгеновского и нейтронного рассеяния убеждают в том, что всего шесть белков из 21, а именно те, которые первыми присоединяются к 16S РНК при сборке, удерживают плотность упаковки и форму полинуклеотидной цепи, свойственные функ- [c.54]

Биохимические функции. Глюкокортикоиды стимулируют катаболические процессы в организме, преимущественно в мышечной и жировой тканях. Новосинтезированные гормоны быстро секретируются в кровь и связываются со специфическим белком — транскортином. Образованный макромолеку-лярный комплекс переносится к клеткам-мишеням, где происходит его диссоциация и реализация действия гормонов. Глюкокортикоиды усиливают распад белков, повышают содержание аминокислот в крови и аминного азота в моче. Данные гормоны ингибируют синтез нуклеиновых кислот во всех тканях, кроме печени. Их действие на углеводный обмен проявляется прежде всего в увеличении глюкозы в крови за счет активации глюконеогенеза в печени. В липидном обмене глюкокортикоиды стимулируют интенсификацию липолиза, а также ингибируют синтез жирных кислот в печени. [c.159]

Говоря о влиянии pH среды на стабильность белков и ферментов, необходимо напомнить, что у каждого из них имеются а) область устойчивости, т. е. та довольно широкая зона pH, при которой он остается нативным б) точка наибольшей устойчивости, т. е. та характерная для любого белка величина pH, при которой стабильность его максимальна. Она определяется в первую очередь аминокислотным составом, точнее количеством различных ионогенных групп. Состояние (диссоциация) последних играет немаловажную роль для стабильности макроструктуры. Значительно более устойчивы также белки в концентрированных растворах (до 20—25% содержания белка). При разбавлении стабильность их падает. Этот момент следует учитывать и в производстве, и при изучении ферментов. [c.164]

Параметры большинства белков вписываются в градуировочный график. Отклонения возможны в тех случаях, когда олигомер склонен к агрегации или диссоциации на мономеры или же не относится к глобулярным белкам [12]. Белки не должны сорбироваться в гранулах геля и порождать тем самым ложные зоны (пики), принимаемые за пизкомолекулярные примеси. Известно, что белки с высоким содержанием ароматических аминокислот или олигосахаридных цепей сорбируются на сефадексе. Потери белка на колонке по причине выпадения в осадок или сорбции можно оценить, сопоставляя суммарное содержание белка (по поглощению при 280 нм) в элюате и исходном образце, нанесенном на колонку. [c.24]

Как показывают данные, приведенные в табл. 2 и 3, при прохождении молока через колонки с сорбентами содержание основных составляющих — жира, белков, фосфора, азотсодержащих веществ остается без изменения. В молоке, пропущенном через колонки, кислотность и содержание кальция и магния резко изменяются. Изменение кислотности молока может быть объяснено тем, что ионы водорода, образующиеся в молоке вследствие диссоциации кислот, имея лучшую сорбируемость, чем другие ионы, обмениваются в первую очередь, вытесняя другие ионы. Однако полного вытеснения не происходит вследствие установления равновесия. [c.211]

В некоторых случаях молекулы белка могут диссоциировать при взаимодействии с тяжелыми металлами или комплексообра-зователями. Например, алкогольдегидрогеназа диссоциирует в присутствии ионов серебра или ртути [125, 126]. Отдельные полипептидные цепи образуются также в присутствии таких комп-лексообразователей, как о-фенантролин [127], поскольку алкогольдегидрогеназа является цинксодержащим ферментом. Ком-плексообразователи удаляют цинк из молекулы этого белка, в результате чего наряду с диссоциацией происходит инактивация фермента. На рис. 10 в графической форме представлена корреляция между ферментативной активностью,. содержанием цинка и количеством недиссоциированного фермента. Эти данные указывают на то, что SH-группы и ионы цинка являются важными факторами, обеспечивающими нативную конформацию. [c.411]

Правда, в белке имеются различные кислые и основные группы, но формула (У.8) остается приближенно правильной, если отнести значения и к наиболее сильным группам. Для полного определения молярного содержания различных ионогенных групп в белке и их констант диссоциации измеряют ход поглощения ионов Н и ОН в широком интервале pH (примерно pH = 2—12), прибавляя к белковому раствору различные количества кислоты или щелочи и измеряя равновесное значение pH водородным или стеклянным электродом, что позволяет построить кривую электрометрического титрования белков. Значение pH, при котором избирательное поглощение Нили ОН ионов по кривой титрования равно нулю, т. е. оба иона поглощаются в равной мере, и составляет изоионную точку белка. [c.102]

Одна из трудноразрешимых проблем, с которой встречались исследователи при описании системы коммуникации, основанной на использовании гормонов, представлена на рис. 43.2. Во внеклеточной жидкости гормоны присутствуют в очень низкой концентрации—обычно в пределах 10" —10" моль/л. Это намного ниже содержания других, структурно сходных соединений (стеролов, аминокислот, пептидов, белков) и иных веществ, которые находятся в крови в концентрации 10" —10" моль/л. Следовательно, клетки-мишени должны отличать данный гормон не только от других гормонов, присутствующих в малых количествах, но и от прочих соединений, присутствующих в 10 —10 -кратном количестве. Столь высокую степень избирательности обеспечивают особые принадлежащие клетке молекулы узнавания, называемые рецепторами. Биологический эффект гормонов начинается с их связывания со специфическими рецепторами, а завершается, как правило, диссоциацией гормона и рецептора (в соответствии с тем принципом, что надежная система контроля должна обладать средством прерывания действия агента). [c.150]

Изменение диэлектрической проницаемости влияет на ионизацию компонентов буфера и на рХ поверхностных групп белка (см. обзор в [2421]). Это в свою очередь приводит к изменению рК групп, маскированных внутри глобулы, в том числе и групп активного центра фермента. Изменение констант диссоциации карбоксильной и аминогруппы в зависимости от содержания органического растворителя в воде может достигать нескольких порядков (рис.77) [2422,2423]. [c.224]

Белок и РНК в рибосомных частицах соединены очень непрочными связями уже при инкубации с 0,5—1 М растворами солей при низкой температуре происходит отделение белка от нуклеиновой кислоты. Аналогичная диссоциация происходит, например, при pH 12 в условиях электрофореза. Связи белков с нуклеиновыми кислотами в рибосомах оценивают в основном как электростатические. Высокое содержание в суммарных рибосомальных белках основных аминокислот (12% лизина, 11 % аргинина и 3% гистидина), заряженных положительно, и большое число межнуклеотидных фосфатов в рибосомальных РНК, заряженных отрицательно, обеспечивают условия для возникновения достаточного количества ионных связей между первыми и вторыми. [c.286]

Препараты иммобилизованной глицеральдегид-З-фосфатдегидроге-назы промывают 10-кратным объемом 0,15 М Na l. Добавляют к осажденному центрифугированием гелю равный объем раствора АТФ и инкубируют суспензию при 4° С в течение 2 ч. После окончания инкубации препараты промывают 0,1 М Na-фосфатом для отделения денатурированного белка и АТФ до полного исчезновения поглощения элюата при 260 и 280 нм. В полученных препаратах иммобилизованных димеров определяют активность и содержание белка. Такого рода определения можно проводить и в процессе инкубации с АТФ для выяснения особенностей протекания процесса диссоциации иммобилизованного тетрамера. [c.301]

Палмер и Герлаф [6], пытаясь создать удобный метод прямой экстракции соматических полисахаридных антигенов энтеробактерий, обрабатывали целые бактериальные клетки жидким фенолом с последующей экстракцией водой. Фенол вызывал диссоциацию 0-антигенного комплекса в стенках бактериальной клетки так, что последующая обработка водой вела к извлечению высоко антигенного нативного полисахарида с низким содержанием белка. Для полного извлечения полисахарида двухстадийная обработка повторялась несколько раз. Метод Палмера — Герлафа был также успешно применен и в области грамположительных бактерий М. Хейдельбергером и соавторами [7] для экстракции капсулярных полисахаридов из пневмококков, которые затем использовались как антигены, активные для человека [8]. [c.326]

Из приведенных зависимостей видно, что кривые изменения электрофоретической подвижности с изменением pH напоминают кривые кислотно-основного титрования для определения константы диссоциации ионогенного соединения, с той существенной разницей, что благодаря специфичности метода позволяют селективно определять константу диссоциации только для поверхности. Сорбенты 4 и 5 с высоким содержанием белка (п 30) имеют значения изоэлектрической точки, практически совпадающие с изоэлектрической точкой альбумина. Это можно объяснить только исчезающе малым влиянием сульфогрупп вследствие полного экранирования исходьюй сульфоповерхности. [c.558]

Девять параллельно расположенных протофибрилл обвивают кольцевыми витками две другие протофибриллы, образуя микрофибриллу (диаметр 8 нм), с периодичностью 20 км. Пучок микрофибрилл, окруженный аморфным матриксом, состоящим из глобулярных белков с высоким содержанием дисульфидных связей, образует макрофибриллу (диаметр 200 нм), к-рая заполняет веретенообразную клетку, ориентированную вдоль оси волокиа. Разрыв дисульфидных связей между соседними а-спиральными участками (напр., при нагр. или действии восстановителей) приводит к диссоциации а-К. на отдельные полипептидные цепи. При растяжении протофибриллы переходят в неустойчивую для о-К. млекопитающих Зчггруктуру (при этом длина их может увеличиться в 2 раза). Роговые покровы пресмыкающихся и птиц образованы а-К., включающими участки -структуры и неупорядоченные области. [c.372]

Быстрая диссоциация комплексов кальций — белок служит ме-ланизмом переключения активности белка. Рассмотрим теперь внутриклеточные процессы, происходящие после того, как прекращается действие раздражения (нервных импульсов или присоединения гормонов). Метаболические процессы прекратятся с запаздыванием по времени порядка секунд после того, как содержание циклического АМР или ионов Са понизится ниже критической величины (табл. 11,1). В отличие от этого сократительный аппарат выключается в интервале 10—20 мс путем удаления ионов кальция из тонких нитей. Скорость этого процесса свидетельствует об эффективности саркоплазматического ретикулума как кальциевого насоса [701]. С другой стороны, наличие этой сложной системы, которая предназначена исключительно для поглощения и освобождения ионов Са , позволяет предположить, что ионам Са присущи уникальные свойства в отношении функций переключения. На это указывает также тот факт, что ионы Са принимают участие во многих других физиологических процессах в качестве посредников между поступающими раздражениями и клеточными реакциями [615], например, в светочувствительных клетках [c.290]

Оксилизпн. Ранние сообщения по выделению основания этого типа сделаны Данном [4]. Впоследствии Ваи-Сляйк и сотрудники [34—36] изолировали из гидролизатов желатины основание, которое монсет иметь такой состав, хотя его углеродный скелет пока не идентифицирован. Была определена его константа диссоциации и установлено, что в результате обработки перйодатом половина его азота выделяется в виде аммиака вместе с одной молекулой формальдегида. Ван-Сляйк с сотрудниками установили, что это или а, В-диамино-г-оксика-проновая кислота, или 8-оксилизин. Они определили его количественно в гидролизатах ряда белков [37]. Содержание этой аминокислоты мало даже в наиболее богатом ее источнике — желатине. Мы изолировали [38] сходное по свойствам вещество из лизиновой фракции гидролизата желатины при помощи экстракции растворителем в виде М,М-диацетил-о-бензоил-производного. [c.50]

Три экспериментально обоснованных факта служат основной предпосылкой нашей гипотезы. Во-первых, в присутствии второго субстрата окислительного фосфорилирования — неорганического фосфата — величина константы диссоциации медленного Fi-АДФ-комплекса соизмерима с величиной Кт для АДф в процессе окислительного фосфорилирования. Во-вторых, преинкубация субмитохондриальных частиц с АДФ блокирует АТФ-гидролазную реакцию и не влияет на кинетику окислительного фосфорилирования. В-третьих, АТФ-зависимая активация АДФ-блокированной АТФазы (последовательность реакций 5—7 малого цикла на схеме рис. 1) сама по себе должна представлять АТФазную реакцию с числом оборотов 2 мин-1 (см. обсуждение механизма АТФ-зависимой активации выше). Такое число оборотов этой АТФазной реакции в пересчете на величины активности составляет 0,8 нмоль/мин на 1 мг белка (содержание Fi, определяемое по титру олигомицина в наших препаратах, составляет 0,4 нмоль/мин на 1 мг белка), или 0,01% от скорости АТФазной реакции, протекающей в соответствии с последовательностью 1—3 большого цикла схемы рис. 1. Можно представить, что обращение малого цикла и является последовательностью реакций, происходящих при окислительном фосфорилировании, где обнаруженный нами медленный комплекс Е-АДФ служит фермент-субстратным комплексом нормального каталитического цикла Сказанное может быть [c.46]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология