Миомезин

Актиновые филаменты заякорены своими плюс-концами в Z-диске, где их удерживают в правильно организованной решетке другие белки. Из них лучше всего охарактеризован а-актинин - актин-связывающий белок, имеющийся в большинстве животных клеток. В мышечных клетках он находится в области Z-диска. Очищенный а-актинин - биполярная палочковидная молекула (рис. 11-20), которая может связывать актиновые филаменты в параллельные пучки. Аналогичную функцию в случае миозина может выполнять белок миомезин, который сшивает соседние миозиновые филаменты в области М-линии (посередине биполярного толстого филамента собирая их в гексагональную упаковку. Стабилизирует упаковку миозиновых филаментов еще одна группа миозин-связывающих белков, выявляемых при окраске антителами как серия из 11 регулярно расположенных бледных полосок по обе стороны от М-линии. [c.267]

Местоположение компонентов поперечнополосатой мышцы на электронной микрографии схематично показано на рис. И-25, Л. а-актинин-это компонент 2-диска титин соединяет концы миозиновых филаментов с 2-диском миомезин связывает вместе соседние миозиновые филаменты с образованием гексагональной упаковки в центральной части саркомера. [c.435]

С тонкими нитями перекрываются толстые, миозино-вые нити, содержащие тяжелые и легкие цепи миозина и С-белок с мол. массой 140 кДа. Кроме связывания с миозином С-белок способен к чувствительному к кальцию связыванию с полосой I. Существует несколько изоформ С-белка. Разные формы найдены в большой грудной мышце и в широчайшей мышце спины [78]. Таким образом, как и с тяжелой цепью миозина, наблюдается специфичность изоформ С-белка по отношению к мышечным волокнам с разными физиологическими характеристиками. Гетерогенность по С-белку может, впрочем, обнаруживаться и в одном и том же волокне, и даже в пределах одного саркомера. Есть мышцы, в каждом сар-комере которых присутствуют две формы С-белка. Центры толстых нитей располагаются по М-линии, которая содержит белок миомезин с мол. массой 165 кДа. Кроме того, в М-линии присутствует особая, мышечная форма креатинкиназы [79]. [c.51]

Линия М расположена в середине саркомера, где отсутствуют головки миозиновых молекул. Белки этой линии образуют пять поперечных сублиний на расстоянии друг от друга 21—22 нм. Они формируют мостики, объединяющие толстые нити между собой, и являются местом прикрепления цитоскелета. К белкам линии М относят изозшл креатинкиназы (мол. масса 80 ООО), М-белок (мол. масса 165 ООО) и миомезин (мол. масса 165 ООО). Креатинкиназа катализирует перенос фосфо-рильного остатка с креатинфосфата на АОР с образованием АТР. Особенно много его в белых быстрых мышцах. В красных, богатых миоглобином и более медленно сокращающихся мышцах меньше М-белка и миомезина, чем в белых. Детальная характеристика минорных белков дана в главе 4. [c.19]

В составе толстого филамента вьщеляют 4 зоны (рис. 99). Центральная М-зона не содержит головок миозина, потому что в этой области молекулы левой и правой половин толстого филамента взаимодействуют межцу собой посредством своих суперспирализованных хвостов. Тем не менее в этой области наблюдается поперечная исчерченность, обусловленная расположением в толстом филаменте комплекса белков М-линии. В этот комплекс входят М-белок, миомезин, креатинкиназа, а также несколько других недостаточно изученных белков. Все эти белки участвуют в создании сложно устроенной системы коротких продольных (расположенных параллельно нити миозина) М-нитей, соединенных поперечными мостиками (формируются, по всей видимости, молекулами креатинкиназы) с соседними толстыми филаментами. Таким образом, в центре саркомера соседние толстые филаменты оказываются связанными межцу собой за счет белков М-линии. [c.183]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология