Гемоглобин белок, участвующий в переносе

Железо функционирует как основной переносчик электронов в биологических реакциях окисления — восстановления [231]. Ионы железа, и Fe +, и Fe +, присутствуют в человеческом организме и, действуя как переносчики электронов, постоянно переходят из одного состояния окисления в другое. Это можно проиллюстрировать на примере цитохромов . Ионы железа также служат для транспорта и хранения молекулярного кислорода — функция, необходимая для жизнедеятельности всех позвоночных животных. В этой системе работает только Ре(П) [Fe(111)-гемоглобин не участвует в переносе кислорода]. Чтобы удовлетворить потребности метаболических процессов в кислороде, большинство животных имеет жидкость, циркулирующую по телу эта жидкость и переносит кислород, поглощая его из внешнего источника, в митохондрии тканей. Здесь он необходим для дыхательной цепи, чтобы обеспечивать окислительное фосфорилирование и производство АТР. Одиако растворимость кислорода в воде слишком низка для поддержания дыхания у живых существ. Поэтому в состав крови обычно входят белки, которые обратимо связывают кислород. Эти белковые молекулы способствуют проникновению кислорода в мышцы (ткани), а также могут служить хранилищем кислорода. [c.359]

Комплексообразователем в хлорофилле выступает магний, а в гемоглобине — железо. В одной плоскости с металлом располагаются четыре атома азота органического лиганда. По одну сторону от плоскости железо присоединяет молекулу белка (глобина), а по другую сторону — молекулу кислорода. Такой продукт называется оксигемоглобином. Он образуется в легких, где гемоглобин присоединяет кислород воздуха и далее в виде оксигемоглобина разносится по всему организму. В кровеносных капиллярах происходит отщепление кислорода, который используется для осуществления различных ферментативных процессов окисления органических веществ. Гемоглобин возвращается в легкие и снова участвует в переносе кислорода. Хлорофилл играет важнейшую роль в процессах фотосинтеза, протекающих во всех зеленых растениях. [c.154]

Большую группу составляют так называемые транспортные белки, т. е. белки, участвующие в переносе различных вешеств, ионов и т. п. К ним обычно относят цитохром с, участвующий в транспорте электронов, гемоглобин, гемоцианин и миоглобин, переносящие кислород, а также сывороточный альбумин (транспорт жирных кислот в крови), -липопрокин (транспорт липидов), церулоплаз-мин (транспорт меди в крови), липид-обменивающие белки мембран. В последнее время эта группа пополнилась мембранными белками, выполняющими функции нонных каналов,— здесь необходимо упомянуть белковые компоненты полосы В-3, ответственные за транспорт анионов через эритроцитарную мембрану, белки Na -, Са - и К -каналов возбудимых мембран. К транспортным пептидам резонно отнести канал-образующие соединения типа аламетицина и грамицидинов А, В и С, а также пептидные антибиотики — ионофоры ряда валиномицина, энниатина и др. [c.22]

Важнейшую группу хромопротеидов составляют сложные белки, простетическая группа которых содержит пиррольные кольца. К таким хромопротеидам относятся соединение хлорофилла с белком, играющее важную роль в усвоении углекислоты растениями гемоглобин человека и животных, при помощи которого осуществляется перенос кислорода и отчасти углекислоты кровью миоглобин — дыхательный пигмент мышечных клеток позвоночных и беспозвоночных животных ряд ферментов, участвующих в окислительных процессах (цитохромы, каталаза, пероксидаза). [c.63]

Многие биохимические процессы зависят от степени ионизации участвующих в них молекул. К их числу относятся реакции, катализируемые фермен-тами, связывание белками различных ионов, процесс переноса кислорода с участием гемоглобина, конформационные изменения белков и других био-полимеров, поведение малых и больших молекул при электрофоретическом и хроматографическом разделении и т. д. Мы начнем поэтому наше рас-смотрение с проблемы протолитического равновесия. [c.17]

Гемовые белки выполняют ряд специализированных функций. Например, гемоглобин переносит кислород, а многие цитохромы участвуют в процессах переноса электронов. Естественно, сразу же возникает проблема установления корреляции между структурой и функцией этих белков. К той же группе проблем относится вопрос о том, какие изменения конформации в трех субъединицах тетрамерного белка гемоглобина вызывают связывание кислорода гемом четвертой из субъединиц, или вопрос о том, каким образом электрон проходит через белковую глобулу к гемовому железу, а затем от железа к акцептору электронов. Чтобы ответить на такого рода вопросы путем использования метода ЯМР, прежде всего следует попытаться извлечь из данных ЯМР сведения о структуре системы, [c.396]

На долю белков саркоплазмы приходится 25-30% от всех белков мышц. Среди саркоплазматических белков имеются активные ферменты. К ним в первую очередь следует отнести ферменты гликолиза, расщепляющие гликоген или глюкозу до пировиноградной или молочной кислоты. Еще один важный фермент саркоплазмы — креатинкиназа, участвующий в энергообеспечении мышечной работы. Особого внимания заслуживает белок саркоплазмы миоглобин, который по строению идентичен одной из субъединиц белка крови - гемоглобина. Состоит миоглобин из одного полипептида и одного гема. Молекулярная масса миоглобина - 17 кДа. Функция миоглобина заключается в связывании молекулярного кислорода. Благодаря этому белку в мышечной ткани создается определенный запас кислорода. В последние годы установлена еще одна функция миоглобина - это перенос Ог от сарколеммы к мышечным митохондриям. [c.126]

В тех случаях, когда химические свойства боковых групп аминокислот не могут обеспечить рещение конкретной каталитической задачи, белки прибегают к помощи специальных небелковых молекул. Такие лиганды часто служат в ферментативных реакциях коферментами и могут быть столь прочно связаны с белком, что фактически являются его частью. В качестве примера можно назвать содержащие железо гемы в молекуле гемоглобина и цитохромов тиаминпирофосфат в ферментах, участвующих в переносе альдегидной группы биотин в ферментах, участвующих в переносе карбоксильной группы (см. разд. 2.4.3). В процессе эволюции каждый фермент был отобран по определенной химической активности, которую он проявляет в комплексе [c.157]

Доказательство наличия отбора. Как отмечалось, оценки притока генов, полученные для генов, испытывающих в африканских популящ1ях давление отбора, можцо использовать для определения того, изменились ли интенсивность и направление отбора в новом месте обитания африканских негров. В нескольких работах были получены более высокие оценки притока генов белых для трех генетических маркеров гена серповидноклеточности (Hb S), аллеля африканского варианта G6PD (GD ) и аллеля гаптоглобина НрЧ Как отмечалось в разд. 6.2, на аллели Hb S и Gd в Африке действует отбор, связанный с тропической малярией гаптоглобин является белком, участвующим в переносе гемоглобина. Определенные величины притока генов для этих аллелей были достоверно выше, чем соответствующие оценки, полученные на основе частот систем групп крови Dufiy и АВО они варьировали приблизительно от 0,49 (Gd , Сиэтл, северо-запад США) до 0,17 (GD , Мемфис, юг США). Эти результаты указывают на то, что в Соединенных Штатах-стране, где малярии нет,-против этих генов идет отбор. Из-за отсутствия необходимых данных интенсивность этого отбора не может быть точно определена. Для доказательства существования отбора в отношении генов, для которых [c.366]

Исследование реакций комплексообразования природных металлопорфиринов с нейтральными электронодонорными (-акцепторными) молекулярными лигандами представляет несомненный интерес как в теоретическом, так и в практическом плане. Многообразие полезных функций металлопорфиринов в первую очередь связано с их координационными свойствами, под которыми понимают дополнительную координацию заряженных или нейтральных частиц на центральном атоме металла. Механизмы протекания данных процессов в значительной степени определяются особенностями формирования сольватного окружения металлопорфиринов в биологических структурах и модельных растворах. В биоструктурах молекулы металлопорфиринов окружены псевдосольватной оболочкой, сформированной за счет универсальных и специфических взаимодействий с гидрофобными и гидрофильными фрагментами аминокислотных остатков белковой части хромопротеинов. Так, Ре(П)протопорфирин, являющийся простетической группой хромопротеинов (гемоглобин, миоглобин, цитохромы, пероксидазы) живых организмов [1], за чет электростатических взаимодействий пропионовых остатков связан с полярными фрагментами белка. При этом центральный атом металла вступает в дополнительное координационное взаимодействие с имидазольным остатком проксимального гистидина [33]. В гемоглобине (рис. 6.5) щестое координационное место остается открытым для взаимодействия с молекулами газообразных веществ (О2, СО, N0) и ионов окислителей (N02, Оз). В цитохромах (рис. 6.5) как пятое, так и шестое координационные места заняты за счет донорно-акцепторного взаимодействия с аминокислотными электронодонорными радикалами (например, гистидина и метионина). В результате проявляется новое свойство металлопорфирина - способность участвовать в легкообратимом окислительновосстановительном процессе переноса электрона, сопровождающемся обратимым изменением степени окисления иона железа Ре " Ре . [c.312]

Гемсодержащие белки являются переносчиками электронов или малых молекул, таких, как О2. В гемоглобинах функция гема и окружающей его полипептидной цепи состоит в обеспечении связывания молекулярного кислорода железом и в защите координированного ферроиона от окисления [639]. В цитохроме с функция атома железа в геме заключается не в координации малой молекулы, а в переносе электронов в ходе метаболизма энергии железо ферментативно восстанавливается (Fe —>- Fe " ) и окисляется соответствующими белками — партнерами цитохрома с [509]. Цитохром 65 — составная часть другой группы электронпереносящих белков, которые участвуют в расщеплении жирных кислот и других химических реакциях [297]. Было выдвинуто предположение [640], что цитохром 5 может взаимодействовать in vivo с цитохромом с. Однако пока установлено, что восстановление цитохрома с цитохромом bs может происходить только in vitro. Недавно была предложена структурная модель этого взаимодействия [640]. [c.249]

В отличие от фибриллярных белков, которые, как правило, плохо поддаются растворению, глобулярные белки сравнительно легко растворимы. Они выполняют в организме ряд функций участвуют в переносе различных веществ, служат запасными веществами, играют роль биологических катализаторов (ферменты) и т. д. Глобулярные белки могут быть выделены из растворов в кристаллическом виде. На рентгенограммах таких кристаллов наблюдается много резких дифракщшнных максимумов, которые позволяют устанавливать структуру не только повторяющейся структурной единицы, но и особенности строения всей молекулы. Чтобы полностью использовать информацию о структуре крупных молекул, даваемую такими рентгенограммами, необходимо знать значения фаз. Как было указано в гл. XIII, по плотности почернения пятна на пленке можно определить лишь амплитуду соответствующей Фурье-компоненты, пропорциональную корню квадратному из плотности почернения, но не ее фазу. В настоящее время разработан ряд методов, позволяюших решить задачу об определении фаз. В этой главе мы опишем два метода определения фаз и обсудим результаты, полученные для двух белков — миоглобина и гемоглобина. [c.259]

Механизм переноса железа из молекул трансферрина в синтезирующий гемоглобин аппарат ретикулоцита не известен. Этот механизм не может быть простой диссоциацией из-за очень большой устойчивости комплекса железа с белком. Присутствие хелатирующих агентов в инкубационной среде не влияет на поглощение железа in vitro. Так как устойчивость комплекса железо — трансферрин значительно понижается в отсутствие бикарбоната, предположили, что в этом взаимодействии может участвовать центр белка, связывающий бикарбонат [101]. Молекула трансферрина, как было показано, способна проникать внутрь ретикулоцита [93] возможно, это сопровождается понижением локального значения pH внутри клетки, достаточным для того, чтобы железо могло отделиться от белка. [c.356]

Жизнеспособность организмов поддерживается за счет высокой активности антиоксидантной системы, в составе которой низко- и высокомолекулярные антиоксиданты. К группе низкомолекулярных антиоксидантов (НМА) относятся аскорбиновая кислота, гидрохинон, мочевина, аминокислоты, стероиды и др. По механизму проявляемого действия НМА подразделяются на соединения, обладающие антирадикальной и антиоксидантной активностью (Бурлакова и др., 1975). Однако их объединяет то, что все они являются донорами атомов водорода и электронов и поэтому участвуют в окислительно-восстановительных реакциях. Роль антиоксидантов сводится к тому, что в низких концентрациях они способны инициировать свободнорадикальные процессы, проявляя при этом прооксидантные свойства. Тогда как при избытке они подавляют образование свободных радикалов в живых организмах, проявляя антиоксидантные свойства. Соединения, обладающие высокой прооксидантной активностью, способны разрушать биогенные системы и поэтому являются основным инструментом апоптоза — запрограммированной смертью клеток живого организма. В образовании свободных радикалов принимает участие кислород, используемый в живых системах преимущественно в процессах окислительного фосфорилирова-ния. Основную роль в образовании активных форм кислорода в живых организмах выполняют гемсодержащие белки, в составе которых железо в комплексе с протопорфирином IX. Эти белки выполняют самую разнообразную функцию в биогенных системах. Одни из них способны переносить кислород (гемоглобин и миоглобин), другие катализируют окислительно-восстановительные реакции (каталаза, пероксидаза, цитофом с пероксидаза и др.). Однако эти белки объединяет то, что их мономерные субъединицы, обладают способностью катализировать перокси- [c.5]

Кое-что нам известно уже сегодня. Показано, что оба фермента содержат по два атома железа и по два атома меди, причем железо входит в состав гема, плоского органического макроцикла, подобного тому, что найден в гемоглобине крови. Именно атомы металлов участвуют в переносе электронов цитохромоксидазами. Для пяти из семи белков митохондриального фермента выяснена первичная структура, то есть последовательность аминокислот, составляющих белковую цепь. Для фермента из бактерий эта работа еще не начата. [c.115]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология