Белки минорные

Вторая область кодирует минорные структурные белки вириона и некоторые белки, принимающие участие в морфогенезе вирусной частицы. Эти белки нужны в относительно небольших количествах. Соответственно даже два главных из имеющихся здесь промотора можно отнести к разряду слабых . Разделяющий две области фагового генома межгенный район содержит ряд регуляторных сигналов (в том числе ori для синтеза как (—), так и (+)цепей ДНК) и не транскрибируется, так как включает несколько р-зависимых и р-независимых терминаторов. [c.291]

В белках возможны и другие процессы таутомеризации (при наличии менее стабильных минорных таутомеров ). Так, например, может иметь место сдвиг следующего типа с участием пептидных связей в а-спирали или р-структуре [c.57]

В минорный компонент со средним коэффициентом седиментации около 4S входит также транспортная РНК к каждой рибосоме, активной в синтезе белка, прикреплено по две молекулы транспортной РНК, что составляет 3% общего количества рибосомной РНК (гл. 15). Два главных компонента рибосомной РНК имеют коэффициенты седиментации 28S и 18S (примерно 2/3 и 1/3 соответственно от всей массы РНК 808-частицы). 28S-PHK образуется [c.24]

Глобулины большинства семян бобовых состоят преимущественно из двух фракций с константами седиментации (осаждения) около lis и 7S. Помимо этих главных белков, нередко обнаруживаются и минорные фракции.Так, в семенах сои, кроме [c.150]

Кроме того, выделен в чистом виде [94] 7-глиадин (глиадин 50), который по молекулярной массе явно превосходит все другие, обнаруженные ранее 7-глиадины. Таким образом, еще остается определенная неясность в отношении истинных молекулярных масс у разных 7-глиадинов, которая может очень отчетливо отражать гетерогенность 7-глиадинов, намного более сильную, чем та, что выявляет анализ с помощью электрофореза в кислой среде. Впрочем, выявлено существование, по крайней мере, 9 7-глиадинов [134], а некоторые исследователи на основе анализа N-концевых последовательностей полагают, что фракция, обозначаемая 72 в действительности, включает не менее двух главных и трех минорных белков и что фракция 73 также гете-рогенна [19]. По молекулярной массе ш-глиадины превосходят а-, Р- и 7-глиадины, но они также образованы одной — единственной полипептидной цепью. Совокупность результатов, полученных разными авторами, указывает на существование двух групп ш-глиадинов — с молекулярными массами соответственно около 65 000 и 75 000—80 000 (табл. 6Б.7). [c.191]

Последовательность 7-типа соответствует 72- и уз-глиадинам [19], а также, вероятно, р-глиадину [171]. Анализ последовательностей N-концевых половин цепи подтверждает, с другой стороны, гетерогенность фракции 7-глиадинов, которая, вероятно, состоит из двух главных белков и, по крайней мере, трех минорных белков [19]. [c.191]

Особая сг-субъединица участвует в транскрипции ряда генов, ответственных за метаболизм азота. К ним относятся ген, кодирующий глутаминсинтетазу, и гены, контролирующие фиксацию атмосферного азота. Промоторы этих генов не содержат обычных для других промоторов последовательностей —10 и —35 . Вместо них имеются участки гомологии, центры которых расположены в поло- жениях —И и —21 . Поэтому неудивительно, что эти промоторы ке используются РНК-полимеразой, содержащей главную сигма-субъединицу, а . Транскрипцию этих промоторов обеспечивает одна из минорных а субъединиц, а , кодируемая геном гроМ. Однако для функционирования промотора гена глутаминсинтетазы белка (J недостаточно. Необходим еще ДНК-связывающийся белок, называемый NR[. Перед промотором имеется пять участков его связывания наибольшее сродство NRj проявляет к двум отдаленным участкам. Эти последовательности необходимы для активации промотора при низких концентрациях NRj и не обязательны при высоких. Если эти последовательности отодвинуть на тысячу пар нуклеотидов от промотора, они продолжают обеспечивать активность промотора. Предполагается, что белок NR i взаимодействует с РНК-полимеразой, расположенной на промоторе. Посадка NRi на ДНК облегчает это взаимодействие, сопровождаемое, по-види- [c.153]

Первой проблемой при установлении строения полисахаридов, как и при анализе других макромолекулярных соединений, является выделение исследуемого вещества в чистом виде. Понятие чистоты в данном случае не очень четкое из-за наличия микрогетерогенности (минорные изменения внутри одних и тех же частиц вещества). Описаны методы отделения веществ углеводной природы от различных примесей, в том числе от неорганических солей и низкомолекулярных соединений, а также от высокомолекулярных веществ, например белков и лигнинов, однако следует иметь в виду, что каждый полисахарид ведет себя по-своему. [c.216]

Белки наружной мембраны можно разделить на основные и минорные. Основные белки представлены небольшим числом различных видов, но составляют почти 80 % всех белков наружной мембраны. Одна из функций этих белков — формирование в мембране гидрофильных пор диаметром примерно 1 нм, через которые осуществляется неспецифическая диффузия молекул с мас- [c.34]

Как и в белках, наряду с главными компонентами, из которых, собственно, и строится каждая новая молекула нуклеиновой кислоты, в ряде случаев в нуклеиновых кислотах можно найти редко встречающиеся минорные нуклеотиды. [c.53]

Кроме 20 наиболее часто встречающихся, имеется ряд минорных аминокислот, являющихся компонентами лишь некоторых белков. Каждая из этих минорных аминокислот представляет собой химическую модификацию основных протеиногенных аминокислот, например гидроксипролин или гидроксилизин. [c.17]

Иммуноглобулины IgD и IgE являются минорными компонентами сыворотки крови — их концентрация не превышает 0,3 мг/ьш и 0,0001 мг/мл соответственно. Белки типа IgD выполняют функцию [c.215]

Рпс. 5,3. Два примера аномального поведения гибридных белков. Фрагмент кДНК Antennapedia был встроен в вектор Xgtll в двух разных рамках считывания. Самый большой по размеру из мажорных продуктов (дорожка 1) синтезируется при считывании с неправильной рамкой, но вследствие чрезвычайно высокого содержания G в ДНК и пролина в белке образующийся продукт обладает такой же подвижностью, как продукт, кодируемый правильной рамкой считывания черная стрелка, дорожка 1). Вторая рамка считывания (дорожка 2) правильная, и размер ее мажорного продукта (дорожка 2, черная стрелка) также соответствует заранее рассчитанному. Однако этот белок не является полноразмерным гибридным белком. Минорный продукт большего размера (дорожка 2, светлая стрелка) выявляется при окрашивании с использованием антител к -галактозидазе (данные не представлены) и антител к С-концевому участку белка (данные не приведены). Высокое содержание пролина в гибридном белке приводит к увеличению кажущейся молекулярной массы на 10—15 кДа. Этим объясняется ошибочный вывод о том, что обладающий низкой подвижностью продукт деградации является полноразмерным белком. [c.146]

В поперечнополосатых мышцах присутствуют еще четыре белка, минорных в плане их вклада в массу мышечной ткани, но выполняющих важную функцию. Тропомиозин представляет собой вытянутую в виде тяжа молекулу, состоящую из двух цепей, а и р, и примыкающую к Р-актину в щели между двумя полимерами (рис. 56.3). Этот белок имеется во всех мышцах и подобных им структурах. Характерной особенностью именно поперечнополосатых мышц является наличие в них тропониновой системы, включающей три разных белка. Тропонин Т (ТпТ) так же, как и два других тропониновых компонента, связывается с тропомиозином (рис. 56.3). Тропонин [c.334]

Белки, входящие в состав пластичного слоя, подразделяют ( в зависимости от выполняемых функций) на основные ( мажорные) и второстепенные (минорные). К мажорным белкам относят пори-ны, образующие трансмембранные каналы, вовлеченные в транспорт ионов и гидрофильных соединений из внешней среды в периплазму. Они пропускают вещества с молекулярной массой порядка 6000 Да. Минорные белки также могут участвовать в транспорте веществ через пластичный слой (путем облегченной диффузии или активного транспорта молекул). Некоторые белки играют роль рецепторов для вирусов бактерий и бактериоцинов, а также для донорских пилей при конъюгации. [c.17]

Транскрипцию генов рибосомных РНК, тРНК и большинства генов, кодирующих белки, обеспечивают молекулы РНК-полимеразы, содержащие главную а-субъединицу (молекулярная масса у Е. oli 70 кД, у Вас. subtilis— 43 кД). На несколько тысяч молекул РНК-полимеразы, имеющихся в бактериальной клетке, приходится примерно тысяча молекул главной а-субъединицы. В меньших количествах имеются минорные а-субъединицы, используемые для транскрипции ограниченного числа генов (см. раздел 3 этой главы). Набор минорных а-субъединиц у разных бактерий неодинаков. По размеру они меньше главной а-субъединицы. Сравнение нуклеотидных последовательностей генов разных а-субъединиц свидетельствует о том, что все они произошли от одного предкового гена. [c.135]

Промотор гена глутаминсинтетазы замечателен не только те.м, что он регулируется с участием минорной сигма-субъединицы и нуклеотидных последовательностей, удаленных на большие расстояния от старта транскрипции, но и тем, что действие регуляторного белка. модулируется не путе.м связывания лигандов-эффекторов, которыми могли бы быть глута.мин или глутаминовая кислота, а путем хи.мической модификации — фосфорилирования и дефосфо-рилирования NR,,— осуществляемой несколькими ферментами, реагирующими на обеспеченность клетки источниками азота. [c.153]

Технология рекомбинантных ДНК включает набор как новых методов, так и заимствованных из других дисциплин, в частности из генетики микроорганизмов. Эти методы существенно расширяют возможности генетических исследований. Используя технологию рекомбинантных ДНК, получают даже минорные клеточные белки в больших количествах и проводят тонкие биохимические исследования структуры и функций белков, а также осуществляют детальный химический анализ генетического материала. К наиболее важньпм методам биотехнологии рекомбинантных ДНК следует отнести следующие [c.106]

Первое объяснения состоит в том, что рибосома может задерживаться на кодонах, соответствующих минорным (присутствующим в малых количествах) изоакцепторным тРНК (или, что менее вероятно, тРНК, обладающим низкой эффективностью узнавания кодонов и связывания с рибосомой). Анализы использования различных кодонов в мРНК показывают, что мРИК, кодирующие главные (в количественном отношении) клеточные белки, избирательно используют те [c.211]

Помимо 20 канонических остатков, в белках встречаются производные некоторых радикалов. Среди этих минорных остатков важен оксипролил [c.27]

Помимо 20 канонических аминокислотных остатков, в белках встречаются производные некоторых из них. Среди этих минорных остатков особенно важен оксипролил (Опро) [c.60]

На долю белков приходится больше половины сухой массы мембран. К мембранам с наиболее высоким содержанием белка относятся бактериальные ЦПМ. При изучении их белкового состава не было обнаружено какого-либо универсального структурного белка. ЦПМ Es heri hia oli содержит 27 основных и множество минорных белков, но ни один из основных белков не присутствует в преобладающих количествах. Поскольку ЦПМ прокариот многофункциональна и участвует в осуществлении разнообразных ферментативных процессов, был сделан вывод, что мембранные белки — это, как правило, ферменты. По аминокислотному составу мембранные белки не отличаются от других клеточных белков, за исключением того, что в них содержится мало (иногда следы) цистеина. [c.48]

В девятом издании Определителя бактерий Берги все обнаруженные организмы, отнесенные в царство Prokaryotae, разделены на 33 группы. Признаки, по которым осуществляется разделение на группы, как правило, относятся к категории легко определяемых и вынесены в названия групп, например грамотрицательные аэробные палочки и кокки (группа 4), анаэробные грамотрицательные кокки (группа 8), грамположительные палочки и кокки, образующие эндоспоры (группа 13), скользящие бактерии, образующие плодовые тела (группа 24). Основная идея классификации по Берги — легкость идентификации бактерий. Для осуществления этого используют совокупность признаков морфологических (форма тела наличие или отсутствие жгутиков капсулы способность к спорообразованию особенности внутриклеточного строения окрашивание по Граму), культуральных (признаки, выявляемые при культивировании в лаборатории чистой культуры), физиолого-биохимических (способы получения энергии потребности в питательных веществах отношение к факторам внешней среды нуклеотидный состав и последовательность нуклеотидов в молекуле ДНК наличие и характер минорных оснований в ДНК нуклеотидный состав рибосомальной РНК последовательность аминокислот в ферментных белках с аналогичными функциями). [c.158]

Фосфолипидный слой имеет внешний и внутренний "листки", из которых внешний содержит значительную долю липополисахаридных молекул В целом этот слой имеет жидкостно-мозаичную структуру, содержащую набор из 3 — 4 мажорных белков, погруженных в фосфолипидный матрикс, и на долю которых приходится до 70% всех белков наружного слоя, а также набор из 10 — 20 минорных белков С фосфолипидным слоем (его внутренним листком) нековалентно связан липопротеин из третьего слоя [c.93]

Изучение белков, содержащихся в плазматической мембране эритроцитов, позволило сформулировать новые представления о строении мембран. Возникло, в частности, предположение о том, что по крайней мере некоторые мембраны имеют скелет . В мембране эритроцита человека содержится пять главных белков и большое число минорных. Большинство мембранных белков-гликопротеины. К интегральным белкам в мембране эритроцита относится гликофорин ( переносчик сахара ). Его молекулярная масса составляет 30000 гли-кофорин содержит 130 аминокислотных остатков и множество остатков сахаров, на долю которых приходится около 60% всей молекулы. На одном из концов полипептидной цепи располагается гидрофильная голова сложного строения, включающая в себя до 15 олигосахарид-ньк цепей, каждая из которых состоит приблизительно из 10 остатков сахаров. На другом конце полипептидной цепи гликофорина находится большое число остатков глутаминовой и аспарагиновой кислот (рис. 12-20), которые при pH 7,0 несут отрицательный заряд. В середине молекулы, между двумя гидрофильными концами, располагается участок полипептидной цепи, содержащий около 30 гидрофобных аминокислотных остатков. Богатый сахарами конец молекулы гли-1Кофорина локализуется на внешней поверхности мембраны эритроцита, выступая из нее в виде кустика. Считают, что расположенный в середине молекулы гликофорина гидрофобный участок проходит сквозь липидный бислой, а полярный конец с отрицательно заряженными остатками аминокислот погружен в цитозоль. Богатая сахарами голова гликофорина содержит антигенные детерминанты, определяющие группу крови (А, В или О). Кроме того, на ней имеются участки, связывающие некоторые патогенные вирусы. [c.347]

СПМраль. Свободные нуклеотиды взаимодействуют с матрицей, на которой закрепляется совокупность аминокислот во время синтеза белка. Существование таких свободных нуклеотидов возможно связано с наличием в т-РНК пуриновых или пиримидиновых оснований, кроме А, У, Г, Ц (минорные основания), содержащих метиль-ные группы и препятствующих возникновению спирали-зованных участков [c.202]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология