Миозиновые филаменты

Рис. 11-21. Сеть из нитей титина, которые, как предполагается, соединяют в саркомерах скелетных мышц толстые миозиновые филаменты с Z-дисками Эластичные титиновые нити, по-видимому, присоединены к толстым филаментам вдоль всей их поверхности, так что свободно изменять длину и обусловливать эластичность саркомера может только отрезок нити между концом толстого филамента и Z-диском. Такая упругая сеть удерживает толстые филаменты точно посередине между Z-дисками и позволяет мышцам растягиваться за пределы области перекрывания толстых и тонких филаментов без разрушения саркомера. Поперечные мостики между толстыми и тонкими филаментами для

Рис. 20.4. Строение толстого миозинового филамента.

Удивительная сила и быстрота мышечного сокращения обусловлена тем, что в каждой миофибрилле актиновые и миозиновые филаменты находятся на оптимальном расстоянии друг от друга и в правильном расположении. Тонкую организацию миофибрилл обеспечивает группа [c.266]

Рис. 11-12. Толстый миозиновый филамент. А. Электронная микрофотография толстого филамента из мышцы морского гребешка. Видна центральная голая зона. Б. Схема строения (без соблюдения масштаба). Молекулы миозина связаны хвостовыми участками в пучок, на поверхности которого выступают головки. Голая зона в центре содержит только хвосты миозина. В. Небольшой отрезок толстого филамента реконструкция по электронным микрофотографиям. Одна из молекул миозина выделена цветом. (А-с любезного разрешения R. raig В-по R. А.

Подобно скелетным мышцам, сердечная мышца выглядит исчерченной (поперечнополосатой), что отражает весьма сходную организацию актиновых и миозиновых филаментов. Сокращение тоже запускается сходным механизмом потенциал действия, достигнув Т- [c.268]

Если немышечный миозин дефосфорилировать путем обработки фосфатазой, он становится легко растворимым. Седиментационный анализ показал, что единичные молекулы растворимого миозина имеют компактную конфигурацию, и, судя по данным электронной микроскопии, каждый миозиновый хвост складывается с самим собой, цепляясь за липкий участок на головке В этой свернутой конформации миозиновые молекулы не способны эффективно образовывать филаменты. Когда киназа легких цепей миозина фосфорилирует головки, они теряют липкость , хвосты освобождаются, распрямляются и могут ассоциировать друг с другом, образуя биполярные миозиновые филаменты (рис. 11-25 и 11-26). [c.270]

Миозиновые филаменты с диаметром 16 мм [c.334]

Сокращение мышц происходит в результате скольжения актиновых филаментов вдоль миозиновых. Головки молекул миозина, выступающие по бокам миозиновых филаментов, осуществляют АТР-зависимый цикл, в котором присоединяются к соседним актиновым филаментам, изменяют свою конформацию таким образом, что заставляют актиновые и миозиновые филаменты смещаться относительно Оруг друга, а затем снова отделяются от нитей актина. Эффективной работе этого цикла способствуют специальные вспомогательные белки, которые поддерживают пространственную организацию актиновых и миозиновых филаментов в виде параллельных, частично перекрывающихся пучков с правильной взаимной ориентацией и оптимальным расстоянием между ними. Еще два вспомогательных белка-тропонин и тропомиозин- [c.273]

Сила, создаваемая сократимым кольцом при цитокинезе, достаточна для того, чтобы согнуть тонкую стеклянную иглу, введенную в клетку. Таким способом можно измерить величину этой силы. Нет сомнения в том, что источником силы сокращения здесь, так же как и в мышцах, служит взаимное скольжение актиновых и миозиновых филаментов. Если, например, к митотическим клеткам, обработанным детергентами, добавить инактивированные субфрагменты миозина, блокирующие миозин-связывающие участки актина, то разделение цитоплазмы прекратится. Точно так же введение антител к миозину в яйца морского ежа вызывает сглаживание борозды дробления, но на деление ядра не влияет. [c.191]

Изменение длины саркомера в процессе сокращения мышцы-это одно из ключевых наблюдений, на которых строится модель скользящих нитей. С изменением длины саркомера величина напряжения, создаваемого мышечным волокном, также меняется согласно этой модели. Соотношение между длиной саркомера и напряжением, развиваемым поперечнополосатой мышцей при изометрическом сокращении, показано в виде диаграммы на рис. 11-5. В этой мышце длина миозиновых филаментов составляет [c.197]

Эти принципы иллюстрируются двумя примерами превращения свободной энергии, которые показаны на рис. 11-6 1) скольжение относительно друг друга актиновых и миозиновых филаментов и 2) активный транспорт из клетки, где его концентрации [c.198]

А. Роль гидролиза АТР в сокращении терминальной сети двоякая 1) фосфорилирование одной из легких цепей миозина, которое позволяет миозиновым головкам вступить во взаимодействие с актиновыми филаментами и произвести сокращение, и 2) обеспечение свободной энергией процесса перемещения миозиновых филаментов относительно актиновых. ATP-y-S способен заменить АТР в активировании миозина, так как терминальный (тио)фосфат из АТР-у- S (но не 1ТР-у -Р ) может быть перенесен на легкие цепи миозина. ITP же способен заменить АТР в обеспечении энергией относительного перемещения филаментов актина и миозина ITP (но не ATP-y-S) вызывает сокращение терминальной сети в присутствии активированного миозина. [c.439]

Миозин в виде двойной молекулы формирует стержень, равного которому по длине нет в природе аналогичных молекул ("цитомышца ) На рис 39 представлен поперечный срез актоми-озина, где показана ассоциация шести тонких актиновых филаментов с толстым миозиновым филаментом В зависимости от диаметра филаменты подразделяют на тонкие (до 6-7 нм), промежуточные (8-10 нм) и толстые (15-20 нм) [c.122]

При создании своей модели Реймент и Холден обобщили данные не только собственных работ [471, 472, 474]. Модель явилась результатом синтеза и логического завершения цикла многочисленных исследований последних четырех десятилетий, прежде всего исследований 1990-х годов, G- и F-актина с помощью рентгеноструктурного анализа и криоэлектронной микроскопии [452, 453, 457, 485]. Все они имели единую направленность поиска (от сложного к простому) и единый подход к познанию (от функции к структуре). Модель Реймента и Холдена завершила путь, основные этапы которого отражены в следущей схеме скелетная мышца —> мышечное волокно —> миофибрилла —> саркомер —> актиновые и миозиновые филаменты —> белковые компоненты. [c.131]

Миозин является одним из основных сократительных белков мышц, составляющий около 55 % общего количества мышечных белков. Из него состоят толстые нити (филаменты) миофибрилл. Молекулярная масса этого белка — около 470 ООО. В молекуле миозина различают длинную фибриллярную часть и глобулярные структуры (головки). Фибриллярная часть молекулы миозина имеет двуспиральную структуру (рис. 117). В составе молекулы выделяют шесть субъединиц две тяжелые полипептидные цепи (молекулярная масса 200 ООО) и четыре легкие цепи (молекулярная масса 1500—2700), расположенные в глобулярной части. Основной функцией фибриллярной части молекулы миозина является способность образовывать хорошо упорядоченные пучки миозиновых филаментов или толстые протофибриллы (см. рис. 117). На головках молекулы миозина расположены активный центр АТФ-азы и актинсвязывающий центр, поэтому они обеспечивают гидролиз АТФ и взаимодействие с актиновыми филаментами. [c.296]

Миофиламенты состоят из параллельно упакованных продольно вытянутых миозиновых и акгиновьгх филаментов. Толстые миозиновые нити имеют строго упорядоченную гексагональную упаковку Актиновые филаменты не упорядочены вне зоны их перекрытия с миозиновыми филаментами. Миозиновые филаменты имеют длину 1 мкм и диаметр 10 нм. Они состоят из стержня, образованного двумя перевитыми одна с другой геликоидальными частями молекулы. На конце стержня находится [c.71]

Актиновые филаменты заякорены своими плюс-концами в Z-диске, где их удерживают в правильно организованной решетке другие белки. Из них лучше всего охарактеризован а-актинин - актин-связывающий белок, имеющийся в большинстве животных клеток. В мышечных клетках он находится в области Z-диска. Очищенный а-актинин - биполярная палочковидная молекула (рис. 11-20), которая может связывать актиновые филаменты в параллельные пучки. Аналогичную функцию в случае миозина может выполнять белок миомезин, который сшивает соседние миозиновые филаменты в области М-линии (посередине биполярного толстого филамента собирая их в гексагональную упаковку. Стабилизирует упаковку миозиновых филаментов еще одна группа миозин-связывающих белков, выявляемых при окраске антителами как серия из 11 регулярно расположенных бледных полосок по обе стороны от М-линии. [c.267]

По аналогии с мышцей - наиболее изученной двигательной системой на основе актина - можно было бы ожидать, что вызывающие сокращение силы в кортексе создаются при взаимодействии актиновых и миозиновых филаментов Однако против этой возможности говорят эксперименты с клеточным слизевиком В1с(уоз1еИит сИзсо1с1еит (разд. 14.3.1). Удалось получить таких мутантов этого слизевика, у которых нормальный ген фибриллярного миозина был заменен искусственно модифицированным геном. В этом гене был вырезан длинный участок, кодирующий белок (см. разд. 4.6.14), и в результате эти мутанты были лишены миозиновых нитей. Неудивительно, что у мутантных клеток не могло формироваться сократительное кольцо, и поэтому они превращались в гигантские многоядерные клетки, которые лишь изредка делились, просто разрываясь надвое Тем не менее эти клетки сохраняли способность к миграции и даже к хемотаксической реакции на сАМР (разд. 14.3.2), хотя оба процесса были заметно нарушены. По-видимому, координированное перемещение клетки, так же как и натяжение кортекса, не зависит всецело от биполярных миозиновых филаментов возможно, что натяжение может создаваться эластичной сетью актиновых филаментов (действующей подобно резиновой нленке) или другими стягивающими силами, источником которых могли бы быть, например, процессы разборки актиновых филаментов или мини-миозин [c.326]

Кто-то сказал, что хромосомы в митозе напоминают покойника на похоронах они дают повод для действий, но не принимают в них активного участия. Активная роль принадлежит двум особым цитоскелетным структурам, которые временно образуются в М-фазе. Первым появляется двухполюсное митотическое веретено, состоящее из микротрубочек и связанных с ними белков. Сначала оно выстраивает реплицированные хромосомы в плоскости деления клетки затем каждая хромосома разделяется на две дочерние, которые разводятся нитями веретена к противоположным сторонам клетки. Вторая цитоскелетная структура, необходимая в М-фазе животных клеток, - это сократимое кольцо из актиновых и миозиновых филаментов. появляюшееся чуть позже под плазматической мембраной. Это кольцо втягивает мембрану внутрь, разделяя клетку на две, и тем самым обеспечивает, что каждая дочерняя клетка получит не только один полный набор хромосом, но и половину содержимого цитоплазмы и органелл родительской клетки. Эти две цитоскелетные структуры содержат разные наборы белков и в некоторых специализированных клетках могут формироваться независимо друг от друга. Однако их образование обычно тесно скоординировано, [c.438]

Микрофиламенты плотно упакованы в виде петлистой сети, располагающейся под ведущим краем или бахромой подвижной клетки (рис. 56.11). Актиновые микрофиламенты обнаруживаются во всех клеточных микроотростках, таких, как филоподии и микроворсинки. Например, микроворсинки клеток слизистой кишечника содержат 20—30 актиновых микрофиламентов, расположенных продольно, как показано на рис. 56.12. Эти микрофиламенты, декорированные миозиновым фрагментом 8-1, проявляют однородную полярность (рис. 56.12). В основании микроворсинок находятся миозиновые филаменты, способные втягиваться вместе с актиновымн [c.342]

ПО Т-трубочкам, саркоплазматический ретикулум выбрасывает в цитозоль большие количества ионов Са , что посредством вспомогательных мышечных белков поддерживает нужное расположение активных миозиновых филаментов и тем самым инициирует сокращение мио-фибрилл. В гладких мышцах изменение концентрации ионов Са +, помимо влияния гормонов, определяется также Са-связывающим белком -кальмодулином. В комплексе с Са + он активирует киназу легких цепей миозина. Образовавшийся тройной комплекс индуцирует каскад реакций сокращения мышц (рис. 1.36). Сигнал от мембраны мышечной клетки через Т-трубочки и саркоплазматический ретикулум доходит до саркомеры за несколько миллисекунд, поэтому все миофибриллы мышечной клетки сокращаются практически одновременно. Связь мышечного сокращения с изменениями концентрации Са " обусловлена функциями вспомогательных белков тропомиозина и тропонина, ассоциированных с актиновыми филаментами (рис. 1.32). Они участвуют в регуляции мышечного сокращения ионами Са + и тем самым делают АТРазную активность миозина чувствительной к концентрации этих ионов. [c.129]

Даже при высоких концентрациях соли молекулы миозина склонны образовывать димеры, а при физиологических величинах ионной силы раствор миозина становится вязким вследствие агрегации димеров с образованием крупных волокон. В определенных случаях последние весьма напоминают интактные толстые филаменты мьшщ. Миозиновые филаменты в отличие от актиновых не образуются путем последовательного добавления субъединиц к растущей цепи. Ассоциация молекул миозина происходит за счет их палочковидных хвостов несколько сотен молекул, располагаясь параллельно со сдвигом по длине, формируют пучок, из которого выступают латерально расположенные миозиновые головки (рис. 10-11, Л и Б). Вся структура является биполярной выступающие головки отсутствуют лишь в небольшом срединном участке филамента, где соединяются два противоположно направленных пучка миозиновых хвостов ( голый участок). Глобулярные головки миози-новых молекул взаимодействуют с актином и образуют поперечные мостики между толстыми и тонкими филаментами. [c.80]

Мы подробно описали лишь один из трех типов мьш1ечной ткани позвоночных, а именно скелетную мускулатуру. Два других типа-это сердечная мышца (которая на протяжении человеческой жизни сокращается около 3 миллиардов раз) и гладкая мускулатура, ответственная за медленные и длительные сокращения стенок желудка, кишечника и кровеносных сосудов. Мыщцы всех трех типов содержат актин и миозин и сокращаются по принципу скользящих нитей. Сердечные мышечные волокна, подобно скелетным, обнаруживают поперечную исчерченность, что отражает большое сходство в организации актиновых и миозиновых филаментов. [c.86]

Сокращение мышц происходит в результате скольжения актиновых филаментов относительно миозиновых. Головки молекул миозина, выступающие по бокам миозиновых филаментов, осуществляют АТР-зависимый цикл, в котором присоединяются к соседним актиновым филаментам, изменяют свою конформацию таким образом, что заставляют актиновые и миозиновые филаменты смещаться относительно друг друга, а затем снова отделяются от нитей актина. Протекание эпюго цикла облегчают вспомогательные мышечные белки, поддерживающие нужное пространственное расположение актиновых и миозиновых филаментов. Два других вспомогательных белка-тропонин и тропомиозин-участвуют в регуляции сокращения склетной мышцы ионами кальция. При низкой концентрации Са эти белки присоединяются к актиновым филаментам таким образом, что препятствуют их контакту с головками миозина. Когда под действием электрического стимула уровень Са повышается, положение тропонин-тропомиозинового комплекса изменяется так, что миозин получает возможность взаимодействовать с актином, и в результате мышца сокращается. [c.87]

МИОЗИНОВОГО взаимодействия, так что актиновые и миозиновые филаменты скользят относительно друг друга. Энергия для этого скольжения поставляется за счет гидролиза АТР. Гидролиз АТР миозиновой АТРазой значительно ускоряется при связывании миозиновой головки с F-актином. Биохимический цикл мышечного сокрашения состоит из пяти стадий (рис. 56.7). [c.337]

Рассмотрим в качестве примера толстый филамент миозина. Он представляет собою биполярную спиральную структуру, образованную одинаковыми субъединицами (палочкообразными молекулами миозина). Гексагональная упаковка актиновых и миозино-вых филаментов в мышце указывает на то, что головки миозина, лежащие на поверхности спирали, должны совпадать с вершинами правильного шестиугольника-тогда их взаимодействие с актино-выми филаментами будет оптимальным. Этому требованию будет удовлетворять спираль, в которой на один виток приходится шесть миозиновых молекул (рис. 11-2, А), как показано на схеме (рис. 11-2, Р), где изображена половина биполярного толстого филамента. На самом деле миозиновые филаменты устроены более сложно-три цепи миозиновых молекул закручены вокруг друг друга, как жилы в канате схема, приведенная на рис. 11-2, облегчает восприятие и иллюстрирует важные свойства реальной структуры. [c.195]

Местоположение компонентов поперечнополосатой мышцы на электронной микрографии схематично показано на рис. И-25, Л. а-актинин-это компонент 2-диска титин соединяет концы миозиновых филаментов с 2-диском миомезин связывает вместе соседние миозиновые филаменты с образованием гексагональной упаковки в центральной части саркомера. [c.435]

Г. Спираль, построенная из субъединиц (например, молекул миозина), не имеет в своей структуре каких-то внутренних свойств, которые определяли бы ее длину. Средняя длина спирали зависит от общей концентрации субъединиц и относительных скоростей сборки и разборки на концах, однако даже в постоянных условиях будет наблюдаться заметная вариабельность длины. Замечательное однообразие толстых филаментов по длине в поперечнополосатых мыщцах обусловлено, по-видимому, еще чем-то, кроме самих молекул миозина например, некой связанной с миозиновым филаментом молекулой, которая и определяет его длину. Действительно, подобные молекулы известны для некоторых других спиральных биологических структур с фиксированной длиной. В частности, длина капсида вируса табачной мозаики и хвоста бактериофага лямбда (оба они имеют спиральную структуру) определяется как раз такими молекулами, идущими от одного конца спирали до другого. [c.436]

На ранних стадиях развития натяжения у Ркузагит в клетках видны параллельные пучки микрофиламентов, соединенных друг с другом короткими поперечными мостиками. По мере усиления натяжения между микрофиламентами появляются оптически плотные участки, содержащие, возможно, толстые миозиновые филаменты. Во время релаксации эти участки исчезают, а организация пучков микрофиламентов становится менее правильной. Сходные перестройки наблюдаются при изотоническом сокращении. Предполагается, что существенную роль в [c.67]

Рис. 3. Ультрамикроскопическая организация миофибрилл поперечнополосатого мышечного волокна (по К.Кпис). а — расслабленная миофибрилла б — сокращенная миофибрилла, продольный срез в—ж — поперечные срезы миофибриллы на разных уровнях 1 — актиновые филаметш 2 — миозиновые филаменты А — диск А 1 — диск I М — линия М Н — полоса Н 2 — линия 2.

Справочник химика 21

Химия и химическая технология