Железо комплексы с белками

Особенно полезны те методы обнаружения присутствия много-ядерных комплексов Fe(III), которые чувствительны к характерной особенности кластерных структур — взаимодействию между различными системами Зё-электронов. Особенно подходят для этой цели измерения магнитного момента, его температурной зависимости, а также спектроскопия ЭПР. Для установления геометрических деталей структуры координационных сфер, характера связи между атомами железа, а также между железом и белком использовались и некоторые другие методы. К ним относятся УФ-спектроскопия (переходы d -электронов), спектроскопия ядерного гамма-резонанса (мессбауэровская спектроскопия), колебательные спектры и дифракция рентгеновских лучей. [c.335]

Третью группу образуют комплексы белков с другими веществами (например, гемоглобин — комплекс белка глобина с гемом, представляющим собой соединение железа) — сложные белки. [c.60]

Значительный успех на этом пути снова был достигнут благодаря процессам координационной химии. Центральную роль в механизме аэробного метаболизма, который приводит к полному сгоранию органических молекул, играют цитохромы. Так называются молекулы, в которых атом железа связан в комплекс с порфирином, образуя с ним гем (см. рис. 20-20), а гем связан с белком. Атом железа переходит из состояния окисления 4- 2 в + 3 и обратно в результате переноса электронов от одного компонента цепи к другому. Весь аэробный механизм представляет собой совокупность тесно связанных друг с другом окислительно-восстано-вительных реакций, окончательным результатом которых является процесс, обратный фотосинтезу [c.257]

Атомы железа обычно образуют комплексы с октаэдрической координацией. Что же происходит с двумя координационными положениями выше и ниже плоскости порфиринового цикла В цитохроме с группа гема находится в углублении на поверхности молекулы белка (рис. 20-23). От каждой стенки этого щелевидного углубления к гему направлено по одному лиганду с одной стороны атом азота с неподеленной парой, принадлежащий гистидиновой группе белка, а с другой стороны атом серы с непо- [c.257]

Как функционирует молекула цитохрома с, пока еще неизвестно. Структура ее варианта с железом(1П) была определена только в 1969 г. методом дифракции рентгеновских лучей, а структура варианта с восстановленным железом(П)-в 1971 г. Лиганды в комплексе вокруг железа и компактная структура всего белка изменяют окислительно-восстановительную химию атома железа и обеспечивают связь окислительных и восстановительных процессов с предыдущими и последующими звеньями цепи терминального окисления. [c.259]

С какими лигандами преимущественно связываются ионы в клетках Ионы щелочных металлов (Ма+ и К ) присутствуют в основном в свободном виде, однако часть из них связана со специфическими участками в белках. Аналогично a + и Mg + существуют как в свободном виде, так и в виде комплексов с присутствующими в клетках многочисленными фосфатными и карбоксилатными ионами. Что же касается ионов более тяжелых металлов (таких, как цинк, медь, железо и другие переходные металлы), то они лучше всего связываются с атомами азота и серы, часто в таких специфических молекулах, как, например, порфирины. [c.268]

Подобным же образом и голубой медьсодержащий гемоцианин многих беспозвоночных связывает одну молекулу О2 на два атома u(I). Вероятно, кислород образует мостик между двумя атомами меди. Поскольку СО с этим белком не связывается (как это имеет место в случае железа гемоглобина), Ингрэм [4] предложил для комплекса [c.369]

Железо играет весьма активную роль в жизнедеятельности любых организмов, связанную, прежде всего, с процессами переноса и обмена Оно входит в состав ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные процессы, комплексов, служащих для передачи электронов, гемоглобина, являющегося переносчиком кислорода Велика роль железа в обмене нуклеиновых кислот, синтезе белков, в процессах фотосинтеза и дыхания растений, в других биохимических реакциях [c.499]

Еще более очевидно присутствие белков с негемовым железом у клостридий, которые вообще не содержат гема. Именно из этих бактерий был выделен первый негемовый железосодержащий белок, названный ферредоксином. Этот белок, обладающий поразительно низким восстановительным потенциалом Е° = —0,41 В), участвует в реакции, катализируемой пируват ферредоксин—оксидоредуктазой (гл. 8, разд. К,3), в фиксации азота у некоторых видов и в образовании Нг. Он представляет собой небольшой белок зеленовато-коричневого цвета, содержащий всего 54 аминокислотных остатка, но образующий комплекс с восемью атомами железа. Если снизить pH до 1, освобождается восемь молекул H2S. Таким образом, белок содержит восемь атомов ла- бильной серы , каким-то образом связанных железо-сульфидными связями. Ферредоксины оказались только первыми представителями большого семейства открытых позднее железо-серных белков [37—39]. Большинство из них содержит железо и лабильную серу в отноше-яии 1 1, но число атомов железа на молеку. белка оказывается различным. Кроме того, одна группа белков вообще не содержит лабиль -ной серы железо в них удерживается боковыми цепями четырех астат [c.379]

В ряде случаев белки проявляют свою активность при наличии в их составе определенных компонентов, связанных с белковой молекулой. Это можно продемонстрировать на примере уже упоминавшегося тема. Известно большое число комплексов белков с гемом и некоторыми его структурными аналогами, которые объединяются под общим названием гемопротеиды. Центральный атом железа в геме способен образовывать шесть связей. Четыре из них расположены в плоскости гема и соединяют атом железа с четырьмя атомами азота плоской структуры порфиринового кольца, а пятая и шестая находятся перпен.. икулярно по обе стороны плоскости порфиринового цикла и могут давать дополнительные связи с определенными лигандами. Атом железа в геме может менять степень окисления и быть либо в ферроформе Ге , либо в ферриформе и таким образом играть роль переносчика электронов и участвовать в окислительно-восстановительных процессах. Атом кислорода, принимая участие в процессе окисления, может изменить степень окисления железа до Ге (IV) или Ге(У). Если гем связан в комплекс со специфичным белком, это приводит к резкому усилению одной из выполняемых гемом функции. Например, образование комплекса с белком глобином (ге-моглобин) усиливает координирующую способность гема, в особенности способность координировать молекулу О2. Гемоглобин обратимо связывает кислород, который выступает в качестве одного из лигандов, и таким образом служит переносчиком кислорода в многоклеточных организмах. У высших позвоночных гемоглобин находится в специальных красных кровяных клетках (эритроцитах), которые сорбируют кислород в легких и доставляют его ко всем органам и тканям с током крови. [c.16]

Результаты детальных исследований структуры ряда многоядерных комплексов, которые мы обсуждали в предыдущей главе, можно сопоставить с биологической ролью многоядерных систем, образуемых Fe(III) (гл. 20). Фосвитин является основным пищевым компонентом яичного желтка, причем подавление поглощения железа этим белком связано с его устойчивостью, к действию протеолити-ческих ферментов [106] и с его способностью связывать около 50 молей железа на 1 моль белка с образованием многоядерных структур [97]. Диетологические исследования показали, что входящие в состав пищи инозитгексафосфорная кислота (фитовая кислота) и фосфаты сильно подавляют усвоение железа [1 ], вероятно, путем образования нерастворимого Ре(1П) в виде его фосфатов. Связывание железа фосфитином — прежде всего при участии фосфатных групп серинфосфатных боковых цепей — не приводит к осаждению железа, но все же переводит железо в форму, не доступную для поглощения, вследствие его связывания в макромолекулярный комплекс. Однако данные об относительной роли различных компонентов пищи, являющихся потенциальными хелатирующими агентами в отношении железа, весьма немногочисленны. [c.369]

Наше рассмотрение предполагает, что молекулы воды занимают координационные места, не занятые другими лигандами. Как было указано [35], природа лигандов, присоединенных к иону металла, влияет на его жесткость и мягкость. По-видимому, жесткие лиганды делают лиганд еще более жестким, а мягкие — более мягким по отношению ж дополнительным лигандам. Так, например, ионы металлов, связанные с серусодержащими лигандами или относительно мягкими порфириновыми кольцами, будут проявлять большую тенденцию к образованию комплексов с дополнительными мягкими лигандами по сравнению с гидратированным ионом металла [M(H20)g] +, связанным с молекулами воды, которые относятся к жестким лигандам. Именно влиянием лигандов можно объяснить тот факт, что железо в геме столь прочно координирует такие мягкие лиганды, как СО и N , даже в присутствии большого количества жесткого лиганда воды. Этим можно объяснить такое высокое сродство Fe + (и, по-видимому, даже Fe +) к сере в нетеминовых железо-серусодержащих белках [44, 45]. [c.100]

Механизм переноса железа из молекул трансферрина в синтезирующий гемоглобин аппарат ретикулоцита не известен. Этот механизм не может быть простой диссоциацией из-за очень большой устойчивости комплекса железа с белком. Присутствие хелатирующих агентов в инкубационной среде не влияет на поглощение железа in vitro. Так как устойчивость комплекса железо — трансферрин значительно понижается в отсутствие бикарбоната, предположили, что в этом взаимодействии может участвовать центр белка, связывающий бикарбонат [101]. Молекула трансферрина, как было показано, способна проникать внутрь ретикулоцита [93] возможно, это сопровождается понижением локального значения pH внутри клетки, достаточным для того, чтобы железо могло отделиться от белка. [c.356]

Нуклеопротеиды - это комплексы белков и нуклеиновых кислот, и их производные. Нук-леопротеиды вьщеляются, например, из пивных дрожжей, а их соли (железа, меди, ртути и т.д.) применяются главным образом в фармакологии. [c.334]

Избыток железа аккумулируется в печени и других тканях в составе гранул гемосидерина. Гемоси-дерин представляет собой комплекс белков, полисахарида и Ре , который плохо растворим и содержит до 3% железа. [c.312]

При обработке мембран тилакоидов детергентами можно перевести в раствор те белки, которые обычно тесно связаны с мембранами. Растворенные таким образом компоненты можно разделить по их молекулярным массам, используя, например, электрофорез в полиакриламидном геле. Полосы, соответствующие отдельным белковым компонентам, проявятся после обработки геля специальными красителями. Наряду с этим можно получать мутантов растений и водорослей, не имеющих специфических белков или пигментов хлоропластов и вместе с тем утративших какие-либо характерные функции или фотосинтетическую активность в целом. Сравнивая набор компонентов, обнаруживаемых в геле после электрофореза белков из мутантов и из организмов дикого типа, можно установить зависимость между определенной функцией и тем или иным компонентом, например белком или пигмент-белковым комплексом. Таким образом были разделены и предварительно охарактеризованы связанный с реакционным центром фотосистемы I комплекс Руоо—хлорофилл а—белок связанный с реакционным центром фотосистемы II комплекс светособирающий хлорофилл а/Ь — белок железо-серные белки, связанные с мембраной цитохром / АТРаза, или сопрягающий фактор, и другие компоненты мембран тилакоидов (см. рис. 8. 1). [c.66]

В живых организмах для проведения практически всех химических превраш,ений кроме чрезвычайно быстрых реакций переноса протона используются специальные катализаторы — ферменты (или энзимы). Ферменты представляют собой белковые молекулы, которые в зависимости от типа катализируемой реакции либо сами выполняют функцию катализатора, либо работают в комплексе с ионом металла или каким-нибудь сложным органическим соединением. Например, пищеварительные ферменты трипсин и химитрипсин, выделяемые поджелудочной железой в кишечный тракт для переваривания белков, являются чисто белковыми катализаторами, а фермент, катализирующий разложение пероксида водорода (последний образуется в. клетках в ходе некоторых окислительных реакций и его нужно немедленно убирать) содержит связанные с белком органические-молекулы, включающие ион железа, — так называемый гем. [c.310]

В живых организмах для проведения практически всех химических превращений кроме чрезвычайно быстрых реакций переноса протона используются специальные катализаторы — ферменты (или энзимы). Ферменты представляют собой белковые молекулы, которые в зависимости от типа катализируемой реакции либо сами выполняют функцию катализатора, либо работают в комплексе с ионом металла или каким-нибудь сложным органическим соединением. Например, пищеварительные ферменты трипсин и химитрипсин, выделяемые поджелудочной железой в кишечный тракт для переваривания белков, являются чисто белко- [c.395]

Перенося электроны, эти комплексы обратимо изменяют свои свойства (магнитные, оптические и др.). Роль переносчика электронов они выполняют, например, в нитрогеназе, пируватдегидроге-назе, а также при восстановлении метгемоглобина, гидроксилиро-вании стероидов и т. п. Предложенное для этих белков название ферродоксины отражает их способность передавать электроны. На одну молекулу белка приходится от одного до восьми атомов железа. Атомы (ионы) железа через цистеиновые остатки соединены с короткими полипептидными цепями белка. [c.366]

При числе атомов железа, большем единицы, образуется кластер ( рой ), в котором, как допускают, существует одноэлектронная связь между атомами железа. Кластер содержит кроме ци-стеина также лабильную серу и может принимать нли отдавать один электрон. Белок типа 1Ре—5, т.е. содержащий один атом железа, именно рубредоксин, был тщательно изучен разнообразными методами. В итоге было доказано, что единственный атом железа в молекуле белка окружен четырьмя остатками цистеина, расположенными в вершинах тетраэдра. Оба (окисленное и восстановленное) состояния комплекса — высокоспиновые. Эти белки имеют молекулярную массу около 6000 и могут Рис 1У5 Строение передавать (на молекулу) один электрон. [c.366]

Лигандообменную хроматографию применяют для разделения в водной среде соединений, представляющих большой интерес для органической химии и биохимии аминов, аминокислот, белков, нуклеотидов, пептидов, углеводов. При этом в вчестве комплексообразующих используют ионы меди, цинка, кадмия, никеля, серебра и железа. Ионы ртути и серебра в неполярной среде алифатических углеводородов образуют лабильные комплексы с ненасыщенными и ароматическими углеводородами. Большими достоинствами лигандообменной хроматографии является ее селективность и отсутствие жестких требований к сорбенту, который может быть прочно связан ионами металла или только пропитан солями металла. [c.82]

Трудная проблема возникает у всех организмов в связи с относительной нерастворимостью гидроокиси железа (П1) и других соединений, играющих роль резерва железа. В связи с этим железо часто захватывается в хелатной форме и переносится от одного органического лиганда (чаще всего белка) к другому, почти не проходя через с(Зстояние свободного Fe +. Типичные константы образования халатов Fe + лежат между значениями, свойственными комплексам Мп2+ и Со + (гл. 4, разд. В, 8, б табл. 4-2). Например, для Ре2+-хела-та ЭДТА log/ l = 14,3. Как и следовало ожидать, железо в форме Fe +, имеющее меньшие размеры и более высокий заряд, связывается более прочно (log/ i = 25,0). Важное биохимическое значение имеет тот факт, что Ре + оказывает предпочтение кислородсодержащим лигандам. [c.127]

О группе токсичных для бактерий белков (колицинов) уже шла речь в разд. Г, 7. Они, по-видимому, также связываются со специальными рецепторами на внешней мембране бактерий типа Е. соИ. Нейландс и его сотрудники обнаружили, что у Е. соН рецептор колицина М служит также рецептором и для сидерохромного пептида — феррохрома (дополнение 14-В), и для бактериофага Т5. С этим же участком мембраны связывается антибиотик альбомицин. Существует предположение, что на ранних этапах эволюции у бактерий появились молекулы, обладающие способностью к образованию хелатных комплексов с железом, причем размер этих комплексов постепенно увеличился до такой степени, что они утратили способность диффундировать через наружную мембрану в клетку. В результате возникли специфические системы переноса, которые позднее были использованы фагами к. штаммами, продуцирующими колицин . [c.306]

Это, наверное, самая неопределенная структура. Единственное, что можно сказать о ней — то, что это комплекс из нескольких полипептидных цепочек, связанных между собой самыми различными связями как слабыми водородными и ионными, так и прочными ковалентными, включая дисульфидные, сложноэфирные и амидные. Типичным случаем четвертичной структурной организации белка является молекула гемоглобина, состоящая из четырех полипептидных цепочек, связанных между собой водородными, гидрофобными и ионными связями. Особую роль выполняют ионные связи между аспарагиновой кислотой с одной стороны, лизином и аргинином с другой стороны — они образуются только в дезок-сигемоглобине и разрываются при ок-сигенировании атома железа. В свою очередь, гемы связаны с белковыми [c.99]

Структура гем-энзимов, в первую очередь, характеризуется наличием феррум-порфиринового комплекса, где атом железа включен внутрь порфиринового цикла, образуя единую планарную л-делокализованную систему (см. раздел 9.7). В зависимости от природы внешних заместителей порфиринового гетероцикла, выделяют четыре общих типа гемов (а, в, с, с ,), которые в комбинации с серией белков и формируют все многообразие гем-феррум-энзимов (схема 13.10). [c.362]

Физиол. действие Т. не отличается от действия тироксина, но его гормональная активность в 5-10 раз выше, чем у первого. Кроме высокоактивного Т. в организме путем монодеиодирования тироксина в положении 5 образуется 3,3, 5 -трииодтиронин (т.наз. обратный, или реверсивный, Т.), лишенный гормональной активности. Небольшое кол-во обратного Т. секретируется также щитовидной железой. В крови Т. подобно тироксину циркулирует в осн. в виде комплексов со специфич. связывающими белками, однако его связь с белками сыворотки крови слабее, чем у тироксина. [c.633]

Осн. путь биосинтеза Э. исходит из холестерина в организме они образуются в железах внутр. секреции (яичниках, семенниках, надпочечниках) непосредственно из андрогенов при участии фермента ароматазы напр., в организме женщины в сутки вырабатывается 300-700 мкг эстрадиола. С помощью транспортной системы крови (альбумин и глобулин, связывающий половые гормоны) Э. доставляются к орга-нам-мищеням, проникают через клеточные мембраны в цитоплазму, 1де связываются с рецепторами Э. Образующийся рецепторный комплекс переходит в адро клетки и активирует геном, что приводит к синтезу специфич. белков, в т.ч. рецепторов. [c.490]

В природной водной среде происходят окислительпо-восстаповитель-пые превращения, катализаторами которых в основном являются ионы железа и меди и их комплексы. К природным процессам, обуславливающим поступление соединений железа в поверхностные воды, относятся прежде всего процессы химического вьшетривания горных пород. Значительные количества железа поступают в водоемы с подземным стоком и сточными водами. Железо является важным питательным элементом для водньк организмов, оно входит в состав активного центра различньк окислительно-восстановительньк ферментов, гемоглобина, миоглобина и других белков. [c.41]

Другая важная задача — выведение трансгенных животных, устойчивых к заболеваниям. Потери в животноводстве, вызванные различными болезнями, достаточно велики, поэтому все более важное значение приобретает селекция животных по резистентности к болезням, вызываемых микроорганизмами, вирусами, паразитами и токсинами. Пока результаты селекщш на устойчивость животных к различным заболеваниям невелики, но обнаде-живающи. В частности, созданы популяции крупного рогатого скота с примесью крови зебу, устойчивые к некоторым кровепаразитарным заболеваниям. Установлено, что защитные механизмы от инфекционных заболеваний обусловлены либо препятствием вторжению возбудителя, либо изменением рецепторов. Вторжению возбудителей, равно как и их размножению, препятствуют в основном иммунная система организма и экспрессия генов главного комплекса гистосовместимости. Одним из примеров гена резистентности у мышей служит ген Мх. Этот ген, обнаруженный в модифицированной форме у всех видов млекопитающих, вырабатывает у Мх -мышей иммунитет к вирусу гриппа А. Ген Мх был вьщелен, клонирован и использован для получения трансгенных свиней, экспрессирующих ген Мх на уровне РНК. Однако данные о трансляции Мх-протеина, обусловливающего устойчивость трансгенных свиней к вирусу гриппа А, пока не получены. Ведутся исследования в целях получения трансгенных животных, резистентных к маститу за счет повышения содержания белка лакто-ферина в тканях молочной железы. На культуре клеток из почек трансгенных кроликов было показано, что клеточные линии, содержащие трансгенную антисмысловую РНК, имели резистентность против аденовируса Н5 (Ads) более высокую на 90 — 98% по сравнению с контрольными линиями клеток. Л. К. Эрнст продемонстрировал также устойчивость трансгенных животных с геном антисмысловой РНК к лейкозу крупного рогатого скота, к заражению вирусом лейкоза. [c.130]

При функционировании цитохром P-450-гидроксилаз происходит перенос электронов от NADH или NADPH, через флавопротеид и далее на ферредоксин (Fd) или рубредоксин. По-видимому, один из этих последних белков, содержащих негемовое железо, затем восстанавливает железо, входящее в комплекс субстрата с цитохромом Р-450, иэ [c.444]

Нековапентные семисинтезы основаны на том факте, что различные белки после расщепления на фрагменты и их разделения прн рекомбинации образуют биологически активные нековалентные комплексы. Классический пример — рибонуклеаза А из поджелудочной железы быка (рис. 3-24), которая расщепляется бактериальной протеазой субтилизином на так называемые 5-пептид (1—20) и 5-белок (21—124), а после рекомбинации разделенных продуктов расщепления показывает полную ферментативную активность. Для рекомбинации с нативным 5-белком использовались аналоги 5-пептида, синтезированные химически, при этом были получены ценные данные по связи между структурой и функцией. [c.218]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология