Связывание лигандов, кинетика конформационных переходов

Были разработаны методы для изучения очень быстрых переходных процессов, хотя трудности, связанные с решением уравнений скорости, иногда мешают анализу таких систем. Однако, даже если нельзя решить уравнения скорости, в случае многих кинетических систем решение можно найти для условий, близких к равновесным. Это делают линеаризацией уравнений скорости, что приводит к системе линейных дифференциальных уравнений, которую можно решить стандартными методами. Для исследования быстрых процессов вблизи равновесия можно использовать релаксационную спектрометрию, регистрируя кинетику перехода химических форм системы к новому положению равновесия. Такой подход привел к пониманию деталей многих процессов. При изучении спектров времен релаксации ферментативных реакций было обнаружено, что связывание субстрата (лиганда) с ферментом происходит с частотой на 1—2 порядка ниже предельной величины, соответствующей случаю диффузионного контроля. Кроме того, обнаружены конформационные изменения молекулы белка, время протекания которых составляет от 10- до Ют с. [c.82]

В экспериментах изучалась кинетика обратимого связывания лиганда СО с гемовым железом и конформационные изменения белкового интерьера активного центра, участвующие в этом процессе. В исходном состоянии МЬСО подвергается действию лазерной вспышки, которая разрывает связь между лигандом и гемовым железом. В результате фотодиссоциации миоглобин переходит в деоксиформу. Это приводит к уменьшению поглощения в полосе Сорэ (для МЬСО при 423 нм) и к появлению полосы поглощения (полоса III) в спектре миоглобина около 760 нм ( 13 000 см ), характерной для его форм, лишенных лигандов. [c.328]