Кислород молекулярный, обратимое связывание

Гемоглобин — белок крови, содержащий геминовую группу — пигмент с попом железа. Функция гемоглобина — обратимое связывание молекулярного кислорода в красных клетках крови, эритроцитах, и доставка кислорода во все области организма. Молекулярный вес гемоглобина (лошади) 68 ООО. Он состоит из 4 полипептидных цепочек, 2 пз. которых относятся к области А и 2 — к области В. Обе части гемоглобина (А и В) могут быть обратимо отделены друг от друга при кислых pH или путем хроматографии на катионите. Молекула гемоглобина содержит 4 группы гема, фиксированных определенным образом на поверхности глобулы белка глобина (рис. 36). [c.93]

Гемоглобин (НЬ) и миоглобин (МЬ) — не ферменты. Их функция состоит в обратимом, связывании молекулярного кислорода Ог. Миоглобин служит депо кислорода, запасая его для последующего потребления. Поэтому большие количества МЬ содержатся в организмах китообразных, проводящих длительное время под водой. Гемоглобин — функциональный белок эритроцитов, служащий для переноса кислорода от легких ко всем органам и тканям и участвующий в обратном транспорте углекис-лоты. [c.206]

На рис. 11.1 схематически показана взаимосвязь различных форм гемэритрина. Физиологическое значение имеет реакция обратимого связывания гемэритрина с молекулярным кислородом,. [c.379]

Гемоглобин состоит из двух а- и двух р-полипептидных цепей и четырех ге-мовых групп, каждая из которых присоединена к полипептидной цепи (разд. 8.9, 8.10). Одна гемовая группа обратимо связывает одну молекулу молекулярного кислорода. Поскольку гемоглобин содержится в эритроцитах в большом количестве, в 100 мл цельной крови млекопитающего при полном насыщении кислородом транспортируется приблизительно 21 мл газообразного кислорода. Связывание кислорода гемоглобином зависит от четырех факторов 1) парциального давления О2 2) pH,- 3) концентрации 2,3-бисфосфоглицерата и 4) концентрации СО2 (разд. 8.12-8.16). На рис. 24-21 приведены кривые насыщения гемоглобина кислородом. Сигмоидная форма этих кривых свидетельствует о том, что связывание первой молекулы [c.768]

Наконец, следует напомнить, что железо, связанное с порфи-рииом (гем), находится в ферросостоянии. Процесс связывания кислорода гемоглобином обратим, причем молекула кислорода и атом л<елеза находятся в стехиометрическом соотношении 1 1 и не происходит окисления Ре(П) до Ре(П1). Исследованию такого обратимого связывания молекулярного кислорода с Ре(П) в геме уделено очень большое внимание. Способность гема обратимо связывать кислород, проявляется при его включении в большую белковую структуру. Одиако если гем извлечь из белка и поместить в раствор при комнатной температуре, молекулярный кислород необратимо окисляет железо до феррисостояния Ре(П1). [c.361]

Химический аналог активного центра гемоглобина [727]. в центре схемы находится протогем IX. Одна пропионовая боковая цепь (вверху справа) образует пептидную связь с аналогом периферического His гемоглобина, который связан с полиэтиленгликолем (ПЭГ) через остаток Gly. Другая пропионовая группа (внизу справа) связана через разделительную цепь с имидазолом, который представляет аналог приближенного His. Хнмическни переносчик Оа качественно сходен с гемоглобином по характеру обратимого связывания молекулярного кислорода и по некоторым [c.252]

Наряду с железом и кобальтом к числу элементов, способных к обратимому связыванию молекулярного кислорода, относится также рении и, в частности, соединения, содержащие ион [КеаОС ] " (Б. Ежовска-Тшебятовска и Е. Пшиварска) [c.530]

Модель окислительного присоединения для обратимого связывания Ог металлопротеинами была предложена также для гемоцианина [6]. Гемоцианин — это медьсодержащий белок, который присоединяет одну молекулу Ог на каждые два атома меди (гл. 12). Деокси-Си(1)-форма заметно не поглощает в видимой области. При оксигенировании белок приобретает голубую окраску, а его спектр в видимой области имеет большое число полос,, расположенных при 700 (е 75), 570 (е 500), 440 (е 65) и 347 нм (е8900) [41]. Наличие полос около 570 нм почти не оставляет сомнений в том, что оксигемоцианин содержит Си(П). Повышенная интенсивность полос поля лигандов указывает на наличие нем димерного комплекса Си (И) [6]. Таким образом, спектральные данные для оксигемоцианина полностью согласуются с моделью связывания Ог по механизму окислительного присоединения типа гемэритрина. Для распространения этих представлений на оксигемоглобин необходимо предположить структуру семикратно координированного Ре (IV). Обсуждение этой структуры и других моделей связывания молекулярного кислорода в гемоглобине-приведено в других работах [6]. [c.149]

Обратимое связывание молекулярного кислорода гемэритрином является его физиологической функцией. Кривая связывания кислорода гемэритрином из Sipun ulus nudas в отличие от аналогич- [c.379]

Из структурных данных для низкомолекулярных кислородных комплексов следует, что электронная структура связанного кислорода определяется не только стереохимическими деталями. Модели Полинга [173, 174] и супероксид-аниона [179, 180] приводят к одинаковой стереохимии координированного кислорода с расстоянием 0—0, большим, чем в свободной молекуле кислорода. Увеличение расстояния О—О, ожидаемое в рамках модели супероксид-иона, было недавно показано экспериментально при определении структуры комплекса o[N, М -этилен-быс-(бензоилацетон-иминид)] — (пиридин)Ог [181]. В этом мономерном кислородном комплексе угол Со—О—О составляет 126° и расстояние О—О (126 пм) практически совпадает с расстоянием, наблюдаемым для супероксид-аниона. Кроме того, методами рентгеноструктурного анализа [182] соли Васка 1г(0г)С1(С0) [Р(СбН5)з]г — синтетического переносчика молекулярного кислорода [1831 — показано, что, хотя оба атома кислорода эквидистантны относительно катиона иридия(П), т. е. связывание кислорода происходит в соответствии с моделью Гриффита [175], наблюдается увеличение расстояния 0—0 до 130 пм. При связывании кислорода этот комплекс остается диамагнитным 183]. Следовательно, на основании только стереохимических данных нельзя однозначно определить электронную структуру связи, образующейся при обратимом присоединении молекулы кислорода к гемовому железу. [c.74]

То обстоятельство, что электрофоретическая подвижность мутантов отлична от подвижности нормального белка, неудивительно, ибо кислотное звено Глу заменено на незаряженное Вал илп щелочное Лиз. Интересна физическая природа самого заболевания. Дело вовсе не в потере способности гемоглобина обратимо связывать кислород. Специальные измерения показали, что константа связывания молекулярного кислорода гемоглобином одинакова у всех трех форм гемоглобина, но существенно изменяется растворимость белка, с понижением которой белок начинает кристаллизоваться внутри эритроцитов, чем и вызывает исканченную форму последних. Выпадение гемоглобина из раствора лишает его способности выполнять свою функцию, откуда и возникает анемия. Мутантные формы гемоглобина явились прекрасным доказательством того, что и в высшем организме имеются генетические области — цистроны, управляющие синтезом одпого определенного полипептида. Провозглашенный Бидлом п Тэтумом для микроорганизмов принцип один ген — один фермент нашел здесь прекрасное подтверждение. [c.417]

Основное преимущество модели диссохщи ующего белка состоит в том, что ее гораздо легче проверить экспериментально,, чем модели, рассмотренные ранее связывание лиганда в этом случае должно сопровождаться большим изменением молекулярного-веса белка и степень кооперативности должна зависеть от концентрации последнего. Эти особенности связывания лиганда характерны только для модели диссоциирующего белка, и их легко выявить экспериментально. Фриден и Колмэн [57] показали, например, что обратимая ассоциахщя позволяет полностью объяснить связывание различных нуклеотидов глутаматдегидрогеназой. Процессы диссоциации—ассоциации белковой молекулы могут давать определенный вклад в кооперативность и в случае гемоглобина, который способен диссоциировать на димеры в растворах с высокой концентрацией соли. Однако одной только диссоциацией объяснить, кооперативное связывание кислорода не удается, поскольку оно наблюдается во многих случаях, когда диссоциация отсутствует. При работе с любым белком необходимо всегда проверять, зависит ли наблюдаемая кооперативность от концентрации белка. В тех случаях, когда обнаружив ается изменение степени кооперативности белка, в качестве возможной причины следует рассматривать диссоциацию. [c.195]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология