Химотрипсин топография

Благодаря сочетанию рентгеноструктурных и химических исследований бьша выяснена детальная топография активного центра химотрипсина, состоящего из трех полипептидных цепей, соединенных друг с другом дисульфидными связями остатков цистина (дополнение 9-4, Б). Химические исследования показали, что при инактивации химотрипсина диизопропилфторфосфатом образуется ковалентное производное остатка серина в положении 195 полипептидной цепи отсюда следует, что этот остаток входит в состав активного центра. По данным других химических исследований, остаток гистидина в положении 57 и остаток аспарагиновой кислоты в положении 102 также участвуют в каталитическом процессе. Хотя эти остатки занимают в полипеп-тидном остове положения, находящиеся далеко друг от друга, и даже в разных полипептидных цепях, данные рентгеноструктурного анализа свидетельствуют [c.256]

Получены экспериментальные доказательства наличия в активном центре химотрипсина двух остатков гистидина и остатка серина, схематически представленных в трехмерной структурной модели предшественника этого фермента (рис. 4.3). Выявление химической природы и вероятной топографии групп активного центра—проблема первостепенной важности. Она сводится к определению природы аминокислот, их последовательности и взаиморасположения в активном центре. Для идентификации так называемых существенных аминокислотных остатков используют специфические ингибиторы ферментов (часто это субстратподобные вещества или аналоги коферментов), методы мягкого (ограниченного) гидролиза в сочетании с химической модификацией, включающей избирательное окисление, связывание, замещение остатков аминокислот и др. [c.123]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология