Кофермент аналоги

Интересны биологические системы, включающие кобальт. Наиболее изучен в этом ряду кофермент — витамин В12. В состав его входит коррин, аналог порфирина. Кофермент В12 в организме выполняет ряд функций участвует в переносе СНз-группы (мети- [c.573]

В качестве аффинных лигандов для ферментов (а они, пожалуй, представляют наибольший практический интерес) могут выступать субстраты соответствующих ферментативных реакций и их аналоги, продукты этих реакций, ингибиторы и коферменты, аллостерические эффекторы, ионы металлов, а также специфические для каждого из ферментов антитела. [c.361]

Для решения различных вопросов, встающих при исследовании структуры и функции ферментов, часто используется подход, связанный с введением в активный центр фермента аналогов кофермента, субстрата или ингибиторов реакции. В то же время в ряде случаев необходимо, чтобы активный центр мог свободно взаимодействовать с участниками реакции и ее ингибиторами. Информация о связывании лигандов в активном центре в этом случае может быть получена из других областей молекулы белка, чувствительных к состоянию активного центра. [c.340]

Открытие витаминов сыграло исключительную роль в профилактике и лечении многих инфекционных заболеваний. Так как бактерии для своего роста и размножения также нуждаются в присутствии многих витаминов для синтеза коферментов, введение в организм структурных аналогов витаминов, называемых антивитаминами, приводит к гибели микроорганизмов. Антивитамины обычно блокируют активные центры ферментов, вытесняя из него соответствующее производное витаминов (кофермент), и вызывают конкурентное ингибирование ферментов (см. главу 4). К антивитаминам относят вещества, способные вызывать после введения в организм животных классическую картину гипо- или авитаминоза. [c.206]

В медицине широко используются структурные аналоги парааминобензойной кислоты, в частности сульфаниламиды, обладающие антибактериальными свойствами. Предполагают, что сульфаниламидные препараты вследствие структурного сходства могут конкурентно замещать парааминобензойную кислоту в ферментных системах микроорганизмов с последующей остановкой их роста и размножения. Коферментные функции этой кислоты не установлены, но, являясь составной частью коферментов фолиевой кислоты, парааминобензойная кислота тем самым участвует во многих процессах обмена. [c.241]

Кофермент-кобаламин и его аналоги отличаются от витамина В г повышенной чувствительностью к действию света и цианистых соединений.. [c.607]

Хотя налицо все факторы, благоприятствующие изменению структуры, система предпочитает сохранить ароматичность. Следовательно, образование NADH должно управляться конформацион-ными изменениями, которые смещают равновесие в сторону неароматической системы. Однако внутримолекулярный перенос гидрида наблюдался [276] в присутствии лактатдегидрогена.яы из сердца свиньи с использованием кофермент-субстратного ковалентного аналога, состоящего из лактата и NAD+. [c.403]

Многие процессы гидрирования—дегидрирования осуществляются коферментом флавинадениндинуклеотидом (FAD) при этом два электрона (по аналогии с гидрид-ионом) переносятся от NADH по дыхательной цепи [357]. Флавины — это соединительное звено между одно- и двухэлектронпыми окислительновосстановительными системами и цитохромами в дыхательной цепи, где кислород в конечном счете восстанавливается до воды. FAD — кофермент, который, как и NAD+, переносит электроны [c.411]

Модель 3. По аналогии был синтезирован 5-деазарибофлавин, который реагировал в присутствии NADH FAD-оксидоредуктазы [288]. Показано, что этот 5-деаза-аналог функционирует как кофермент, подвергаясь восстановлению в результате прямого переноса водорода от NADH. [c.416]

Все необходимые вещества микроорганизмы получают (вместе с ннтательиымн веществами) из окружающей среды. Кроме перечисленных элементов для жизнедеятельности микроорганизмов совершенно необходимы различные витамины, так как они способствуют энергетическим процессам и синтезу содержимого клетки. Известно около 15 витаминов, в которых нуждаются микроорганизмы, так как эти вещества играют роль коферментов или входят в их состав, Наиболее необходимыми из них являются следующие витамины и их аналоги 1) тиамин (витамин Bi) 2) биотин (витамин Ву) 3) никотиновая кислота (витамин РР) 4) рибофлавин (витамин Вг) [c.260]

По аналогии с техническими катализаторами ферменты в гетерогенном каталитическом акте также участвуют не всей молекулой в целом, а только лишь определенными ее участками, получившими название активных центров ферментов. В настоящее время ферменты принято подразделять на простые и сложные из них первые являются ферментами только белковой природы, а вторые состоят из белка и небел1сового компонента, которым могут быть различные витамины, нуклеотиды, гемины, атомы металлов и др. Неб (овые компоненты сложных ферментов называют простетинесжими группами или коферментами. [c.129]

Все разнообразие биологически активных молекул и их аналогов, которые могут быть использованы в качестве лигандов, не поддается перечислению. Тем не менее имеет смысл назвать некоторые (иногда очень широкие, а иногда ограниченные) группы веществ и даже индивидуальные вещества, чаще других используемые в качестве лигандов. Всем им свойственна определенная биоспецифичность — индивидуальная или групповая. Под первой будем понимать строгую взаимную специфичность ( сродство ) двух молекул, например антигена и антитела под второй — такой вид биоспецифического взаимодействия, когда лиганд может связывать целую группу родственных в этом смысле веществ. Примером может служить никотинаденин-нуклеотид, взаимодействующий со всеми ферментами, для которых он является коферментом. [c.361]

Для изучения структуры активных и регуляторных центров широко применяют химические аналоги субстратов, коферментов, эффекторов, способных стехиометрически и необратимо ингибировать фермент. Кинетический анализ полученных данных проводят методом Китца и Вильсона, основанным на предположении, что взаимодействие фермента с ингибитором протекает по следующей схеме. [c.212]

Наука о витаминах и техника производства их интенсивно развиваются. За период, прошедший со времени первого издания книги Производство витаминов , осуществлен в промышленных масштабах синтез витаминов Вз, В,5, Вз, Е, РР, липоевой кислоты. Разработан синтез аналогов, гомологов и коферментов тиаминпро- [c.3]

С. с. широко распространены в природе и играют важную роль в жизнедеятельности животных и растит, организмов. Среди них ашшокислоты-цистеин, цистин и метионин, витамины-тиамин, биотин, лшюевая к-та, кофермент А. Многие природные и синтетические С.с. используют как лек. препараты, напр, -лактамные антибиотики пенициллин и цефалоспорин, их полусинтетич. аналоги, а также сульфаниламидные препараты. [c.321]

PLP можно удалить из аспартатаминотраисферазы, а вместо него вводить различные аналоги кофермента. Некоторые из аналогов хорошо связываются, но образующиеся комплексы обладают низкой каталитической активностью. Например, комплекс с N-метилированным PLP вообще не вступает в оборот , когда добавлен глутамат. Этот факт, по-видимому, указывает на то, что протон при N-атоме пиридина должен удаляться на определенной стадии в цикле реакции, составляющей обязательное звено в программе ферментативного акта. [c.232]

Как в бактериях, так и в печени 5 -дезоксиаденозильный кофермент является преобладающей формой витамина В 2. Однако в меньших количествах присутствует также метилкобаламин. Выделен и ряд других природных аналогов кофермента. Так, псевдовитамин В 2 вместо диметилбензимидазола содержит аденин, который, подобно диметилбензи- [c.284]

Фолиевая кислота очень широко распространена как в растительных, так и в животных организмах, что объясняется ее важной ролью. Этот кофермент участвует во многих реакциях биосинтеза, прежде всего в реакциях синтеза азотистых пуриновых оснований нуклеиновых кислот. Активной формой фолиевой кислоты является ее восстановленная форма - 5,6,7,8-тетрагидро-фолиевая кислота, которая образуется под влиянием специального фермента - тетрагидрофолатредуктазы. Ингибиторы этого фермента могут быть использованы в тех случаях, когда необходимо замедлить или прекратить синтез пуриновых оснований, а значит - и синтез нуклеиновых кислот, например при опухолевых процессах. Известны аналоги тетрагидрофолата -аминоптерин и аметоптерин, которые используются, например при лечении острой лейкемии. Аналоги фолиевой кислоты широко применяют в составе противомикробных средств, среди которых наиболее известны стрептоцид и различные сульфамидные препараты, являющиеся аналогами пара-амино-бензойной кислоты, входящей в состав фолата. Структуры фолиевой кислоты и ее коферментной формы приведены на рис. 14. [c.39]

Многие аминопиримидины, их гидрированные аналоги и конденсированные системы широко распространены в природе и представляют собой биологически активные соединения. Пиримидиновые (цитозин) и пуриновые основания (аденин, гуанин) входят в состав нуклеиновых кислот, нуклеотидов, нуклеозидов, коферментов (тиаминдифосфат) антибиотиков (кордицепин, пликацетин, гоугеротин и другие нуклео- [c.157]

Синтезы кофермента тиаминдифосфата (112) [101] обычно заключались в фосфорилировании тиамина с использованием реагентов типа пирофосфата натрия в растворе ортофосфорной кислоты. Эти синтезы не очень эффективны. Сообщалось [102], что обработка 5-(Р-бромэтильного) аналога тиамина (122) пирофосфатом серебра в растворе фосфорной кислоты при 100°С приводила к образованию более чистого продукта с большим выходом. [c.629]

Нефосфорилированные аналоги кофермента не связываются апоферментом, в то время как сильно связывающиеся фосфонат-ные аналоги каталитически неактивны. Особо важной является альдегидная группа. Первоначально она участвует в образовании имина с е-аминогруппой остатка лизина. УФ-спектр комплекса типичен для основания Шиффа восстановление комплекса борогидридом натрия приводит к необратимой модификации лизинового остатка. Фенольная гидроксильная группа, по-видимому, не принимает участия в связывании, так как соответствующий метиловый афир связывается хорошо, хотя образующийся в результате холофермент и неактивен. И, наконец, мётильная группа не участвует в связывании комплекс апофермента с 2-норпиридоксальфосфа-том активнее комплекса с обычным коферментом. [c.638]

Путем ковалентной модификации гидролитических ферментов аналогами коферментов можно получить новые ферменты, обладающие окислительно-восстановительным действием. Среди изученных к настоящему времени полусинтетических ферментов такого типа наиболее эффективным является ковалентный фла-вин-папаиновый комплекс, который получают путем модифика- [c.194]

Получены экспериментальные доказательства наличия в активном центре химотрипсина двух остатков гистидина и остатка серина, схематически представленных в трехмерной структурной модели предшественника этого фермента (рис. 4.3). Выявление химической природы и вероятной топографии групп активного центра—проблема первостепенной важности. Она сводится к определению природы аминокислот, их последовательности и взаиморасположения в активном центре. Для идентификации так называемых существенных аминокислотных остатков используют специфические ингибиторы ферментов (часто это субстратподобные вещества или аналоги коферментов), методы мягкого (ограниченного) гидролиза в сочетании с химической модификацией, включающей избирательное окисление, связывание, замещение остатков аминокислот и др. [c.123]

Некоторые аналоги витамина и фолиевой кислоты, в частности дезоксипиридоксин и аминоптерин (см. главу 7), действуют как конкурентные, так называемые коферментные, ингибиторы (или антивитамины), тормозящие многие интенсивно протекающие при патологии биологические процессы в организме. Применение подобных аналогов в медицинской практике (в частности, в дерматологии и онкологии) основано на конкурентном вытеснении коферментов из субстратсвязывающих центров ключевых ферментов обмена. [c.150]

Высокая специфичность структуры НАД в ферментативных реакциях была установлена на основании сравните.1ьного изучения многочисленных аналогов коферментов [204, 277 ). [c.324]

Кофермент витамина В12 кристаллизуется в виде игл или плоских ромбических кристаллов красного цвета. В кристаллическом виде кофермент-кобаламин относительно устойчив — сохраняет активность при хранении в течение нескольких месяцев при —10° С или нескольких дней при 20— 25° С. Его растворы наиболее стабильны при pH 6,0—7,0. Кофермент хорошо растворим (как и его аналоги) в воде, этаноле и феноле, нерастворим в ацетоне, эфире, дихлорэтане, диоксане и других неполярных растворителях. В кислом растворе он электрофоретически подвижен. [c.607]

Для спектра поглощения кофермента витамина В г характерен ярко выраженный максимум при 260 нм и плечо при 375 нм Хиакс 260, 315, 340, 375, 522 нм [204]. Спектры аналогов кофермента различаются лишь максимумами в длинноволновой части в зависимости от наличия других лигандов. [c.607]

Интересно отметить, что кофермент витамина и его аналоги с нук-леозидным лигандом реагируют с синильной кислотой гораздо быстрее, чем с цианистым калием, возможно, потому, что начальное протонирование нуклеотида облегчает реакцию замещения [68], которая проходит даже в темноте. [c.609]

Кофермент-кобаламин (СП) и его нуклеозидные аналоги могут быть получены путем частичного синтеза. Одним из компонентов такого синтеза служит витамин Bizs (XV), другим — подходящим образом защищенный нуклеозид. Витамин Bizs для синтеза кофермента получают не из цианокобаламина, а из оксикобаламина, чтобы устранить присутствие циан-ионов. [c.611]

Смотреть страницы где упоминается термин Кофермент аналоги: [c.120] [c.383] [c.403] [c.109] [c.283] [c.283] [c.367] [c.302] [c.184] [c.325] [c.270] [c.284] [c.588] [c.643] [c.462] [c.234] [c.83] [c.83] [c.606] [c.610] [c.612] [c.612]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология