Плотность упаковки аминокислотных остатков

В молекулах белков (альбумины, глобулины, ферменты и др.) и полипептидов цепи построены из большого количества разнообразных остатков -ами-нокислот. Помимо последовательно соединяющих их плоскорасположенных пептидных связей СО ЫН—, аминокислотные остатки связаны большим количеством водородных связей с удаленными остатками. Условия максимального насыщения внутримолекулярных водородных связей и максимальной плотности упаковки аминокислотных остатков в цепи, при соблюдении обычных валентных углов и расстояний,—приводят к характерному свертыванию цепи в спирали. По теории Паулинга и Корея, в глобулярных белках, а-кера-тине и некоторых полипептидах свертывание происходит по типу а-спирали (рис. 92), где на 3 витка спирали приходится по 11 остатков и через каждый третий аминокислотный остаток между пептидными группами сб- [c.237]

В молекулах белков (альбумины,, глобулины, ферменты и др.) и полипептидов цепи построены из большого количества разнообразных остатков -аминокислот. Помимо последовательно соединяющих их плоскорасположенных пептидных связей —СО—N11 —, аминокислотные остатки связаны большим количеством водородных связей с удаленными остатками. Условия максимального насыщения внутримолекулярных водородных связей и максимальной плотности упаковки аминокислотных остатков в цени нри соблюдении обычных валентных углов и расстояний приводят к характерному свертыванию цепи в спирали. По теории Паулинга и Корея, в глобулярных белках, а-кератине и некоторых полипептидах свертывание происходит по типу а-спирали (рис. 120), где на 3 витка спирали приходится по 11 остатков и через каждый третий аминокислотный остаток между] пептидными группами образуется водородная связь (отмечена пунктиром), параллельная оси спирали. Последовательность аминокислотных остатков различна для каждого белка, что создает на поверхности спирали из боковых цепей аминокислот специфичный рельеф, определяющий структуру центров ферментативной, антигенной,, гормональной и других активностей белка. Взаимодействие боковых цепей вызывает также специфические для каждого белка отклонения основного хода спирали. В фибриллярных белках (фиброин шелка, В-кератин, миозин и др.) спирали вытянуты и водородные связи соединяют соседние цепи по перпендикулярным к их осям направлениям. [c.274]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология