Фибриллярные белки

Таблица 6.7. Физико-химические характеристики а-аминокислот, входящих в состав фибриллярных белков

Белки и ферменты. Глобулярные и фибриллярные белки. [c.264]

Главное различие между цепями белка и полиэтилена или полиэтилен-терефталата (дакрона) заключается в том, что в молекуле белка не все боковые группы одинаковы. У фибриллярных белков определенная повторяющаяся последовательность боковых групп придает конкретному белку-кератину или коллагену-вполне конкретные механические свойства. Глобулярные белки имеют еще более сложное строение. Эти молекулы обычно содержат от 100 до 500 аминокисло г, полимеризованных в одну длинную цепь, и полная последовательность аминокислотных остатков в каждой молекуле одного глобулярного белка одинакова. Эти остатки могут быть углеводородными, кислыми, основными, нейтральными или полярными. Свертывание белковой цепи в компактную глобулярную моле- [c.313]

Белки-это полимеры аминокислот. Фибриллярные белки являются основным структурным материалом волос, кожи, ногтей, мышц и сухожилий. В этих структурах белковые цепи свернуты спиралями в многожильные тяжи или связаны друг с другом водородными связями в листы. Глобулярные белки включают ферменты, молекулы-переносчики и антитела. В белках этого типа цепи могут иметь вид спиралей или листов, но затем эти структуры многократно перегибаются, сворачиваясь в компактные, изолированные молекулы. [c.338]

Фибриллярные белки Белки, образующие нитевидные или слоистые структуры, например, в волосах, мышцах, коже [c.548]

В начале 50-х годов американский химик Лайнус Полинг (род. в 1901 г.) предположил, что полипептидная цепь свернута в спираль (подобна винтовой лестнице ) и удерживается в этом положении водородными связями. Эта идея оказалась особенно плодотворной применительно к относительно простым фибриллярным белкам, из которых состоят покровные и соединительные ткани. [c.130]

Форма белковой цепи определяет функции белка в клетке или организме. Некоторые белки сворачиваются в клубок (глобулярные белки). Другие остаются развернутыми для них характерно взаимодействие боковых групп соседних цепей с образованием плоских илн линейных структур (фибриллярные белки, рис. У11.8 . [c.453]

Во многих фибриллярных белках цепь распрямлена не полностью, а скручена в спираль, как телефонный провод. Одни водородные связи удерживают эту спираль, а другие — связывают цепи между собой. Это происходит, например, в белке волос, как показано на рис. VII. 10. [c.454]

Фибриллярные белки (скл протеи- НЫ) Полипептидные цепи, образующие волокна или спирали наибольшая составная часть их -простые аминокислоты в большинстве своем плохо растворимы в воде [c.211]

Приведены методы оценки молекулярных масс, полидисперсности, формы и размеров макромолекул рассмотрены вопросы синтеза волокнообразующих полимеров методами полимеризации и поликонденсации при малых и глубоких степенях конверсии, а также даны основные сведения по химии и физикохимии природных волокнообразующих полимеров целлюлозы, хитина и фибриллярных белков. Изложение основано на количественных примерах и задачах, наиболее часто встречающихся в практике научных и технологических работ. [c.2]

Вычислить коэффициент диффузии сферической молекулы фибриллярного белка с молекулярной массой 10 и [c.72]

Фиброин и серицин являются фибриллярными белками, составляющими полимерную основу натурального шелка. [c.375]

Для некоторых фибриллярных белков [т]] раствора равна [c.120]

Второе заключается в том, что волокнообразование - это процесс перевода системы в неравновесное ориентированное состояние в результате приложения внешних силовых полей (механических, электромагнитных, ферментативных). Поэтому в качестве волокнообразующих полимеров оказываются наиболее эффективными фибриллярные белки (фиброин, коллаген). [c.336]

По степени асимметрии макромолекул белка в состоянии равновесия их подразделяют на фибриллярные и глобулярные. Для производства химических волокон и пленок существенный интерес представляют фибриллярные белки, например фиброин, кератин, коллаген, эластин. [c.340]

Эта реакция, проводимая в растворе Nal, может использоваться для растворения фибриллярных белков. [c.362]

Фибриллярные белки, в том числе волос, кожи, мышц и ногтей, выполняют струкпурные функции. Глобулярные белки, такие, как ферменты и гормоны, делают специфическую биохимическую работу. Сравните форму молекул и растворимость в воде этих двух классов белков. Почему растворимость в воде для фибриллярных белков часто так сильно отличается от растпоримости в воде глобулярных белков [c.457]

Эти реакции широко используются при технологических обработках фибриллярных белков [c.362]

При действии на фибриллярные белки хлорангидридов кислот протекают реакции ацилирования как по ОН-, так и NH2- [c.368]

Другой большой класс белков образуют фибриллярные белки. Они выполняют в организме главным образом роль структурных материалов. К их числу относится кератин, входящий в состав кожи, волос, шерсти, ногтей и других роговых тканей. К другому типу фибриллярных белков относится коллаген, находяищйся в сухожилиях, подкожном слое и роговице глаз к фибриллярным относятся белки шелка и тканей насекомых. Белки, углеводы и липиды (жиры с длинными цепями и жирные кислоты) играют роль строительных материалов в любых живых организмах. [c.313]

Согласно новым представлениям белки делятся на две морфологически различные группы — глобулярные и фибриллярные белки. К первым относятся кристаллические, в большей или меньшей степени растворимые в воде или солевых растворах вещества, молекулы которых по форме напоминают uiap, эллипсоид вращения, цилиндр или диск. Примерами таких белков могут служить гемоглобин и миогло-бин. Выводы о форме их молекул сделаны на основании вискозиметри-ческих, рентгенографических, осмометрическнх измерений и электронной микроскопии. [c.396]

Взаимодействие фибриллярных белков с галоидзамещенными кислотами ослабляется в ряду I > Вг > С1 > F. [c.369]

Для модификации фибриллярных белков используются реакции эпоксидирования (например, с эпихлоргидрином), а также обработка бромэтиламином при pH >7. [c.370]

Фибриллярные белки присутствуют в волосах, мыщцах, коже и в ног- [c.453]

Виток а-спирали фибриллярного белка (3.6 аминокислот-ньгх остатков) измерен параллельно ее оси. Его длина равна 0,5 нм. Сколько аминокислотных остатков нужно добавить в секунду к каждой а-спирали волокна кератина, если человеческий волос вырастает в год на 15,24 см [c.119]

В обьиных условиях эта группа белковых веществ не растворяется в растворителях, используемых для растворения фибриллярных белков.. Особенностью первичной структуры белков, относящихся к группе кератинов, является относительно большое количество серосодержащих звеньев (Met, ys, yS - Sy ). [c.377]

Фибриллярные белки не растворимы в воде, а глобулярные растворяются в воде или водных растворах кислот, щелочей или солей. Из-за большого размера молекул эти растворы - коллоидные. [c.271]

По форме молекул все белки делят на две большие группы волокнистые (или фибриллярные) и глобулярные. Первые представляют собой нерастворимые в воде длинные нитевидные молекулы, полипептидные цепи которых не имеют глобулярной формы, а вытянуты вдоль одной оси. Большинство фибриллярных белков выполняет структурные или защитные функции. [c.425]

Фибриллярные белки характеризуются регулярным расположением полярных групп вдоль длинной жесткой полимерной цепи. Для одного из наиболее характерных фибриллярных белков— коллагена — в литературе есть данные по скорости ультразвука в растворе [202] по этим данным в работе [161] вычислена парциальная адиабатическая сжимаемость, значение которой аномально низко. На шкале сжимаемос й (см. рис. 3.12) приведен результат аддитивного расчета полностью развернутой цепи коллагена. Это значение можно счи- [c.60]

Изменяется и ситуация с источниками сырья для производства полимерных материалов. В последние 40-50 лет развитие производства и переработки волокнообразующих полимерных материалов базируется на использовании продуктов глубокой переработки природного углеводородного сырья. Однако с учетом быстро прогрессирующего исчерпания мировых запасов нефти и газа все большее внимание вновь уделяется проблемам технического использования природных полимеров - различных полиуглеводов и фибриллярных белков, чему способствуют успехи генной инженерии и других направлений биотехнологии. [c.8]

Во 2-м издании книги большее внимание уделено способам количественной оценки гибкости (жесткости) макромолекул, а также кинетическим аспектам афегатных и фазовых переходов в полимерных системах. Включен новый раздел, посвященный реологии растворов и расплавов полимеров. Коренной переработке подвергнуты также разделы, связанные с синтезом полимеров, описанием свойств и превращений природных волокнообразующих полимеров. Наряду с целлюлозой определенное внимание уделено хитину и хитозану, являющимся интересными волокнообразующими полимерами. Введен раздел, посвященный химии и физикохимии фибриллярных белков фиброину, кератину, коллагену. Примеры и задачи, приведенные во втором издании книги, взяты из исследовательской и технологической практики авторов книги. [c.9]

Комплекс физико-химических свойств природных волокнообразующих полимеров обусловлен первичным, вторичным и более высокими уровнями их структурной организации. Каждый из полимеров, представляющий интерес как волокнообразующий (целлюлоза, хитин, фибриллярные белки), имеет определенное биофункциональное назначение. Особенность биосинтетических процессов такова, что первичная структура макромолекул этих полимеров формируется как регулярная, несмотря на возможность случайного включения в них "дефектных" звеньев. Регулярность строения полимерных цепей предопределяет возможность их самоупорядочения (кристаллизации). Параметр гибкости макромолекул природных волокнообразующих полимеров /ф несколько больше 0,63, что позволяет отнести их к полужесткоцепным полимерам. [c.288]

Вопрос. Натуральный шелк производится в основном путем физикохимических обработок коконов тутового шелкопряда Bombyx mon. Коконы, формуемые гусеницами этого насекомого, представляют собой природную композиционную оболочку, построенную из прочных фиброиновых волокон ( стержней ), связанных между собой другим линейным белком - серицином (табл. 6.8). Для зашиты от болезнетворных бактерий, обеспечения газо- и водообмена с окружающей средой поверхность нитей, из которых построен кокон, покрыта тонкой полупроницаемой белково-липидной оболочкой. Коконная нить на 97-98% состоит из высокоориентированных фибриллярных белков [c.342]

Огромное чйсло взаимных сочетаний а-аминокислотных звеньев в полипептидной цепи, обусловливаюших первичную структуру белка, предопределяет возможность сушествования очень большого разнообразия белков и специфичность их функций. Однако первичная структура белка, обладающая специфическими функциональными свойствами (например, фибриллярные белки), в процессе биосинтеза воспроизводится достаточно точно, что обусловливает возможность жизнедеятельности организмов. Ранее уже отмечалось, что конформационные переходы в полипептидной цепи могут осуществляться в основном в результате вращения вокруг СН2-группы Gly, ифающей роль шарнира. [c.344]

Взаимное упорядочение полипептидных цепей (кристаллизация) происходит не только по мере уменьшения содержания воды в системе (при высушивании белкового субстрата), но и при нагревании в инертной среде. Максимальная скорость кристаллизационных процессов достигается для обоих белковых компонентов натурального шелка - фиброина и серицина - в области 180-200 °С. Аморфный серицин легко растворяется в воде при 20 °С при pH 7,0 ( 0,1), в то время как кристаллическая форма его оказывается практически нерастворимой. Температуры стеклования Гс фиброина и серицина близки и находятся в области 173-175 °С и 169-172 °С соответственно. Оба фибриллярных белка, составляющих 97-98% массы коконной нити, хараетеризуются примерно одинаковым сродством к воде теплоты гидратации фиброина и серицина составляют соответственно 50,9 и 52,1 кДж/моль. [c.376]

Структура а-сггарали является наиболее важным и широко распространенным случаем организации молекул глобулярных белков (например, ферменты). Структура р-складчатого слоя встречается в фибриллярных белках типа фиброина шелка и р-кератина (кожа, волосы, ногти, рога, копыта и т.д.). [c.271]

А фиброин шелка и р-форма кератина принадлежит к группе фибриллярных белков, у которых почти полностью развернугьте полипептидные цепи организованы в складчатую структуру. [c.271]

Фибриллярные, или волокнистые, белки (от латинского с гова ЬгШа — волокно) состоят из макромолекул в виде тонких вытянутых нитей, обычно соединенных между собой. В эту группу входят белки, являющиеся составными частями кожи и сухожилий (коллаген, желатин), волоса и рога (кератин), мышц (миозины) и др. В организме они выполняют в основном механические функция, хотя некоторые из фибриллярных белков обладают и биологической активностью. Так, названный выше миозип является ферментом он расщепляет аденазинтрифосфорную кислоту (АТФ), которая обладает большим количеством энергии, выделяемой при ее расщеплении. [c.338]

Фибриллярные белки при комнатной температуре обычно нерастворимы в воде, однако способны набухать в ней. что говорит об их гидрофп нзных свойствах. [c.338]

Фибриллярные белки состоят из цепей полипептидов, соединенных между собой в основном вохюродной связью с образованием сложных спиралевидных структур, называемых вторичной структурой белка (рис. 39). [c.360]

Органическая химия (1968) -- [ c.4 ]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.710 ]

Химия (1978) -- [ c.384 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.97 ]

Органическая химия (1979) -- [ c.656 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.97 ]

Биоорганическая химия (1991) -- [ c.376 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.90 ]

Биохимия (2004) -- [ c.47 ]

Органическая химия Том2 (2004) -- [ c.530 ]

Органическая химия (1964) -- [ c.574 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.140 , c.165 , c.166 , c.167 , c.168 , c.169 , c.170 , c.171 , c.172 , c.173 , c.174 , c.175 , c.176 , c.177 , c.178 , c.179 , c.180 , c.181 , c.182 , c.183 , c.184 , c.185 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.654 ]

Основные начала органической химии Том 1 Издание 6 (1954) -- [ c.710 ]

Органическая химия 1971 (1971) -- [ c.441 ]

Органическая химия 1974 (1974) -- [ c.366 ]

Химия высокомолекулярных соединений Издание 2 (1966) -- [ c.456 ]

Органическая химия Издание 6 (1972) -- [ c.366 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.39 , c.47 , c.48 , c.66 , c.216 , c.395 , c.395 , c.396 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.383 , c.396 ]

Органическая химия (1964) -- [ c.574 ]

Курс органической химии (1955) -- [ c.333 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.0 ]

Химия высокомолекулярных соединений (1950) -- [ c.469 , c.472 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.24 , c.152 , c.153 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.34 ]

Биофизическая химия Т.1 (1984) -- [ c.67 , c.72 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.30 , c.47 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология