Солюбилизация глобулярными белками

В настоящее время показано [97], что устойчивость компактной пространственной структуры глобулярных белков в водных растворах обусловлена теми же силами, которые приводят к мицеллообразованию в растворах ПАВ. В результате гидрофобных взаимодействий в глобулах белков и мицеллах ПАВ возникают неполярные области, ответственные за солюбилизацию. Размер, состав и свойства этих областей целиком определяются конформацией белка, а так как конформация глобулярных белков в растворе практически не зависит от концентрации белка, становится понятным, что независимо от концентрации белка в растворе с глобулой белка должно взаимодействовать определенное количество углеводорода, а концентрация углеводородов в растворе увеличивается пропорционально числу солюбилизирующих глобул. [c.22]

СОЛЮБИЛИЗАЦИЯ УГЛЕВОДОРОДОВ ГЛОБУЛЯРНЫМИ БЕЛКАМИ [c.19]

ВЛИЯНИЕ ТЕМПЕРАТУРЫ НА СОЛЮБИЛИЗАЦИЮ УГЛЕВОДОРОДОВ В ВОДНЫХ РАСТВОРАХ ГЛОБУЛЯРНЫХ БЕЛКОВ И ОПРЕДЕЛЕНИЕ ТЕРМОДИНАМИЧЕСКИХ ПАРАМЕТРОВ СВЯЗЫВАНИЯ [c.32]

Солюбилизация углеводородов в растворах глобулярных белков (см. табл. 9 и 10) сопровождается небольшими отрицательными изменениями свободной энергии и является, следовательно, самопроизвольным, термодинамически выгодным процессом. [c.37]

В заключение коротко остановимся на некоторых общих закономерностях процессов солюбилизации неполярных веществ в водных растворах мицеллярных мыл и глобулярных белков, лежащих в основе общности природы как образования солюбилизирующих структур, так и механизма переноса неполярных молекул из воды в неполярное окружение [197]. [c.44]

Общим свойством водных растворов ПАВ и глобулярных белков является их солюбилизирующая способность по отношению к малорастворимым неполярным веществам. Солюбилизирующая способность белковых и мицеллярных структур связана с образованием в результате гидрофобных взаимодействий неполярных областей, как это показано в работах Маркиной и сотр. [6, 198—200], в наших работах с сотр. [126, 127, 163, 164, 191, 196] и в работах других исследователей [94,105,118,147]. Результаты этих работ показывают, что процессы солюбилизации неполярных [c.44]

В области вполне стабилизованных сфероидальных мицелл солюбилизация углеводородов всегда вызывает повышение ньютоновской вязкости коллоидной дисперсии ПАВ. Солюбилизация может вызывать увеличение общего объема мицеллы ф / ф в 2 или 3 раза. Этот эффект возрас гает с увеличением температуры и концентрации ПАВ. В случае же солюбилизации углеводородов нативными глобулярными белками наблюдалось либо уменьшение вязкости растворов, либо ее неизменность. Это, по-видимому, связано с тем, что структуры в глобулярных белках являются более жесткими образованиями по сравнению с мицеллами ПАВ. [c.45]

Изменение термодинамических характеристик при солюбилизации углеводородов в растворах ПАВ и глобулярных белков совпадает с соответствующими изменениями термодинамических параметров при возникновении гидрофобных взаимодействий [202] и подтверждает выбранную модель распределения углеводородов между водой и неполярной фазой [203—205]. [c.45]

Для глобулярных белков, таких, как яичный альбумин, необходимо было выяснить, не приводит ли солюбилизация углеводорода к денатурации. Для этого исследовали изменение вторичной структуры белка (методом оптического вращения) и третичной структуры (ро определению вязкости) до и после солюбилизации углеводорода в широком интервале pH. Опыты показали, что удельное оптическое вращение растворов яичного альбумина в интервале pH = 4,5— 10,5 оставалось постоянным и немного уменьшалось после введения бензола, вязкость после солюбилизации также уменьшалась вследствие понижения асимметрии молекул. Все это свидетельствует о том, что глобулы яичного альбумина после солюбилизации становятся более компактными и не происходит денатурация. Далее выяснялось Влияние солюбилизации на конформационную устойчивость яичного альбумина к тепловой и кислотно-щелочной денатурации. Оказалось, что глобулы яичного альбумина, солюбилизировавшие бензол, становятся более устойчивыми к тепловой денатурации 0,55%-ный водный раствор яичного альбумина денатурирует при 60°, а После солюбилизации углеводорода — при 70°. [c.395]

Отмечается также, что уменьшение растворимости бензола в растворах глобулярных белков в сильнокислых и щелочных областях является следствием разрушения неполярных областей глобул в результате денатурации. Зависимость солюбилизирующей способности от кислотности среды, очевидно, также является общим свойством глобулярных белков. Изучение солюбилизации углеводородов в растворах белков позволяет выяснить влияние углеводородных добавок на поведение макромолекул белка в растворе и получить сведения о роли гидрофобных областей в протекании биологических реакций, в частности ферментативного катализа. [c.23]

Солюбилизация углеводородов глобулярными белками [c.48]

Солюбилизирующей способностью обладают также и фибриллярные белки (желатина). Установлено, что солюбилизация обусловлена глобулярным состоянием желатины в растворе. Наибольшее связывание углеводорода наблюдается в изоэлектрическом состоянии. [c.396]

Заслуживает внимания тот факт, что солюбилизация наблюдается и у истинных растворов поверхностноактивных полимеров, в частности белков (Д. Л. Талмуд). Это связано со способностью их макромолекул в водных растворах сворачиваться в глобулы (см. рис. 111). Глобула из одной макромолекулы белка аналогична сфероидальной мицелле мыла, состоящей нз сотен сравнительно небольших молекул, например олеата натрия. Так, В. А. Пчелин и В. И. Измайлова установили, что солюбилизация желатина именно и обусловливается глобулярным строением этого белка в водном растворе. [c.427]

Шерага, Немети и сотр. [8—18] показали, что устойчивость компактной пространственной структуры глобулярных белков в водных растворах обусловлена теми же силами, которые приводят к мицеллообразованию в растворах ПАВ. В результате гидрофобных взаимодействий в глобулах белков и мицеллах ПАВ возникают неполярные области, ответственные за солюбилизацию. Повышение растворимости малорастворимых в воде веществ в растворах глобулярных белков (впервые наблюдавшееся Талмудом [19—21], Талмудом и Вреслером [22] и Дебориным с сотр. [23, 24]) было названо по аналогии с мылами солюбилизацией. [c.7]

Солюбилизация углеводородов изучалась в водных растворах глобулярных белков яичного альбумина, сывороточного альбумина, 7-глобулина, лизоцима, а-кааеина, пепсина, а-химотрнпси-на, трипсина. Анализ аминокислотного состава белков позволил сделать заключение об определяющей роли гидрофобных взаимодействий в стабилизации их глобулярной структуры. [c.22]

Исследование солюбилизации бензола в растворах яичного альбумина, пепсина и химотрипсина при разных значениях pH среды показало, что глобулярные белки обладают наибольшей солюбилизирующей способностью по отношению к бензолу вблизи изоэлектрической точки. Эта особенность, очевидно, является общим свойством глобулярных белков. Процесс денатурации, происходящий с глобулярными белками в растворах при pH, далеких от изоточки, приводит к уменьшению растворимости бензолав растворах белков. [c.25]

Сравнение данных по измерению удельного оптического вращения и дисперсии оптического вращения глобулярных белков в водных растворах и растворах, насыщенных углеводородом, позволило сделать вывод, что солюбилизированный углеводород практически не изменяет содержания спиральных структур в глобулах белков. Влияние солюбилизации углеводорода на устойчивость глобулярных белков к тепловой денатурации изучалось на примере яичного альбумина при pH 7,2, химотрипсина при pH 4,25 и 7-глобулина при pH 9,2 — по изменению удельного оптического вращения. Тепловая денатурация у-глобулина при pH 9,2 оценивалась также спектрофотометрически, а тепловая денатурация трипсина при pH 3,75 — по снижению ферментативной активности. [c.30]

Найденная зависимость растворимости углеводородов от концентрации глобулярных белков в водном растворе аналогична зависимости их растворимости в растворах ПАВ выше ККМ, т. е. солюбилизации углеводородов сформированными мицеллами ПАВ. Происходящее при концентрации, равной ККМ, мицеллообразование обычно рассматривают как явление, подобное разделению фаз. Пока мицелла сохраняет постоянный мицелляр-ный вес, размер и форму, тгаблюдается повышение растворимости различных углеводородов, пропорциональное концентрации ПАВ. Величина молярной солюбилизации (в молях углеводорода на моль белка или ПАВ) является константой в довольно широком интервале концентраций ПАВ и глобулярных белков. [c.45]

Солюбилизация в белках и мицеллах мыл всегда обратима и характеризуется установлением термодинамического равновесия. В этом смысле можно считать образующиеся при солюбилизации системы самопроизвольными, т. е. термодинал1ически равновесными. Взаимодействия углеводородов с белками и мицел-лярно ассоциированными ПАВ сопровождаются одинаковыми изменениями термодинамических параметров — малыми положительными изменениями энтальпии и увеличением энтропии. Перенос углеводорода в неполярные области мицелл ПАВ и глобулярных белков обусловлен положительными изменениями энтропии [201], равными нескольким десяткам энтропийных единиц. [c.45]

Изменение устойчивости нативной конформации с изменением природы растворителя позволяет объяснить относительное значение различных факторов, определяющих третичную структуру белков. Стремление неполярных сорастворителей к денатурации водных растворов белков является сложным процессом. Когезия неполярных остатков в водной среде, с одной стороны, стабилизует спиральную конформацию, а с другой стороны, может быть основной причиной образования многих изгибов, посредством которых спиральные участки полипептидной цепи складываются в компактную структуру глобулярных белков в нативном состоянии. Уменьшение полярности среды может поэтому привести к уменьшению содержания спиральных конформаций [381, 390, 391] до того, как они разрушатся окончательно. Действие мочевины или солей гуанидина лишь частично объясняется разрушением гидрофобных связей. Было показано, что водный раствор мочевины является лучшим растворителем для неполярных веществ, чем сама вода [392]. Однако было также обнаружено, что водный раствор мочевины или солянокислого гуанидина оказывает специфическое сольватирующее действие па скелет полипептидной цепи, которое имеет совершенно другие характеристики, чем солюбилизация углеводородных остатков [393]. Наконец, уменьшение устойчивости нативной формы глобулярных белков с увеличением температуры доказывает, что разрушение третичной структуры является эндотермическим процессом, в то время как разрыв гидрофобных связей должен протекать экзотермически. Это приводит к выводу [394] о том, что знак измененля энтальпии определяет какой-то другой процесс,— возможно, разрыв водородных связей, сопровождающий разворачивание полипептидной цепи. [c.137]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология