Фиброин шелка

Макромолекулы простейшего белка—фиброина шелка—состоят из отдельных звеньев, образованных сочетанием глицина МН,СИ,СООН и аланина МН,СН(СН,)СООН [c.10]

Полипептидные цепочки в некоторых других белках (р-кератин волос, шерсти, фиброин шелка) спиралей не образуют, а расположены в основном параллельно, в виде лент, которые могут иметь складчатость (рис. 72). Белки с такой микроструктурой относят к р-типу. [c.177]

Белковые вещества классифицируют также по форме их молекул, подразделяя на две группы а) фибриллярные (волокнистые) белки, молекулы которых имеют нитевидную форму к ним относят фиброин шелка, кератин шерсти б) глобулярные белки, молекулы которых имеют округлую форму к ним относятся, например, альбумины, глобулины и ряд других, в том числе и сложные белки. [c.298]

Фиброин шелка Кератин шерсти Коллаген (включая 43,6 6,53 27,2 29,7 4,14 9,5 3,6 4,64 3,4 го,91 11,3 3,4 1,1 иТэ 0,7 0,8 3,36 3,65 2,5 0,74 9,5 15,1 16,2 10,01 3,37 1,6 6,42 2,28 12,8 4,65 1,0 0 1,8 2,76 7.2 6.3 2,16 14,1 11,3 1,1 10,4 8,50 0,68 2,76 4,47 0,36 1,1 0,74 120,6 110,8 101,7 [c.657]

Глицин (а-аминоуксусная кислота, гликокол) — СНа — СООН — однй из самых распространенных в природе аминокислот, входит в состав белков бесцветные кристаллы, т. пл. 232— 236° С, растворимы в воде. Г. выделяют из желатина, фиброина, шелка, а также синтезируют. Г. применяется для органического синтеза, для приготовления буферных растворов, в аналитической химии в качестве стандарта для определения аминокислот, для количественного определения Си, Ag. [c.78]

Л.13 Фибриллярные белки. — Эта группа включает фиброин (шелк), коллаген и кератин. Все они нерастворимы в воде. Основной слой кожи (кориум) состоит главным образом из коллагена, являющегося также основным белком сухожилий, опорных и соединительных тканей. Кератин содержится в волосах, ногтях и эпидермисе кожи. Фиброин и кератин устойчивы к гидролизу ферментами. [c.668]

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКОВ. Белки делятся на две большие группы — фибриллярные и глобулярные. Для удобства классификации белки, у которых отношение длины к ширине больше 10, называют фибриллярными, а белки для которых это отношение меньше 10,— глобулярными. Фиброин шелка и р-форма (развернутая форма) кератина, а также синтетические полипептиды принадлежат к группе фибриллярных белков,, у которых почти [c.409]

Впервые выделен из фиброина шелка в 1888, синтезирован А. Штреккером в 1850 омылением нитрила А., полученного взаимод. аммиаката ацетальдегида с H N и НС1. Мировое произ-во L-A. ок. 130 т/год (1982). [c.81]

Алании. ......... Фиброин шелка 1881 Вейль [c.436]

Перспективный способ получения оптически активных веществ— проведение реакций (главным образом гидрирования) в присутствии катализаторов, обладающих асимметри-зующим действием. Серию подобных синтезов выполнил японский исследователь Акабори в 50-х годах он использовал в качестве асимметрического катализатора палладий, нанесенный на фиброин шелка [c.152]

Беспрепятственное образование -структуры из полностью вытянутых цепей возможно лишь для полиглицина присутствие боковых (Н) цепей в других аминокислотах неизбежно вызывает искажение структуры. Например, фиброин шелка характеризуется периодичностью [c.89]

Л1. Сравните структурные особенности и свойства следующих белков фиброина шелка, а-кератина, коллагена, бычьего сывороточного альбумина. [c.192]

Вейль, фиброин шелка (1888) [c.14]

Крамер, Фиброин шелка 16,2 [c.14]

Структура присутствует в фиброине шелка. Она может также образовываться в различных белковых доменах, например в доменах карбоксипептидазы А и лизоцима. [c.380]

Структура а-сггарали является наиболее важным и широко распространенным случаем организации молекул глобулярных белков (например, ферменты). Структура р-складчатого слоя встречается в фибриллярных белках типа фиброина шелка и р-кератина (кожа, волосы, ногти, рога, копыта и т.д.). [c.271]

А фиброин шелка и р-форма кератина принадлежит к группе фибриллярных белков, у которых почти полностью развернугьте полипептидные цепи организованы в складчатую структуру. [c.271]

С к л е р о п р о т е и н ы. Склеропротеины или опорные белки характерны для животных они выполняют ту роль опорных веществ, которую в растительном мире играет целлюлоза. Нерастворимы в воде и солевых растворах. Многие из них не расщепляются пепсином и трипсином. К склеропротеинам принадлежат кератины (вещества волос, перьев, ноггей и т. д.) коллаген костей, хрящей и соединительной ткани, образующий при нагревании с водой желатину и клей эластин, опорный белок жил и других эластичных тканей фиброин шелка и др. [c.399]

Глицин—иервая выделенная из белков аминокислота Содержится в больших количествах в коллагене ( 25%) и фиброине шелка ( 40%). Благодаря наличию метиленовой группы способна к реакциям конденсации. Специфической реакцией на глицин является взаимодействие с орто-фталевым альдегидом с образованием окрашенного в зеленый цвет соединения Ы-Метильное производное глицина—саркозин HзNH— —СНг—СООН найден в актнномицине и карнозине. [c.470]

Конденсация субъединиц конек в конец приводит к возникно веиию длинных фибриллярных макроструктур белка — миофибрилл, коллагеноБых и эластических волокон, нейрофибрилл, кератина покровных тканей и шерсти, фиброина шелка и т. д. [c.178]

Первые три ( ел ка — фиброин шелка, кератин шерсти и коллаген соединительных тоней принадлежат к типу водно-нерастворимых фибриллярных белков, однако содержание в них отдельных аминокислот весьма различнс (в г/100 г белка) [c.656]

Остаток L- . встречается во всех организмах в составе молекул белков, особенно много их в фиброине шелка остаток С. входит также в молекулу фосфатидилсерина. Активность ряда ферментов (трипсин, химотрипсин, холин-эстераза) связана со специфич. реакц. способностью гидроксигруппы остатка С., входящего в структуру их активных центров. [c.325]

Рентгеноструктурные исследования привели даже к созданию полной пространственной модели белка миоглобина с молекулярным весом 17 000. Они же шозвол или сделать ряд существенных выводов о строении белков, вытянутых в виде волокон (фибриллярные белки, например, фиброин шелка, коллаген) или свернутых в глобулы (например, белки сыворотки крови), а также сделать вывод о возможных превращениях глобулы в фибриллу (см следующую главу). [c.532]

Также как синтетические полипептиды, а-белки могут быть переведены в р-форму. Это достигается растяжением, иногда в специальных условиях. Рентгенограммы р-белков показывают, что их молекулярные цепи принимают при растяжении вытянутую конфигурацию. Водородные связи -в р-белках также, как в синтетических/полипептидах, направлены перпендикулярно оси волокна. р-Форма белков нестабильна и после удаления растягивающего усилия, как правило, вновь восстанавливается а-спиральная конфигурация цепей. Только один белок,— фиброин шелка в естественном состоянии существует в виде р-формы. Образование Р- Конфигурации цепей в фиброине шелка происходит в тот момент, когда шелковичный червь прядет шелковую нить. Образующиеся при этом большие силы давления развертывают молекулярные цепи белка. Стабильность образовавшейся р-конфигурации в нити фиброина шелка объясняется тем, что на отдельных фрагментах молекул этого белка скапливаются остатки с короткими боиовыми цепями — глицин, аланин, серин. Отталкивание боковых групп этих остатков во много раз меньше отталкивания больших боковых цепей других аминокислот. Поэтому Р-структуры, возникающие на отдельных фрагментах цепей фиброина шелка (в местах скоплений остатков с короткими боковым и дшями), оказываются относительно стабильными. Это подтверждается изучением р-структур синтетических полипептидов с короткими боковыми цепями, таких, как поли-(глицил- аланин). [c.543]

Преобладание в белках какой-то одной аминокислоты — довольно редкое событие. Коллаген же содерн<ит 337о глицина, 21% приходится на пролин + оксипролии и 11% составляет аланин. Все дело в том, что крупные по размеру боковые группы не могут уместиться внутри тройной спирали. То н<е самое относится и к фиброину шелка, который состоит в основном из периодически повторяющейся последовательности [c.92]

Тирозин Tyr Y H,- H ( NHi)- OOH Либих, сыр (1846) Фиброин шелка Папаин 12,8 14.7 [c.16]

Положение о том, что понимание химических и физических свойств белков требует знания пространственного строения молекул, впервые, по-видимому, было высказано К. Мейером и Г. Марком в 1930 г. Более того, они предприняли попытку установить прямую связь между некоторыми физическими свойствами белков и пространственной структурой, подобно тому, как это уже делалось в химии при определении зависимости между химическими свойствами и строением молекул. В частности, они предположили наличие непосредственной связи механического состояния специально приготовленных белковых препаратов при растяжении и сжатии с изменением молекулярной формы полипептидных цепей. Первыми объектами исследования пространственного строения с помощью рентгеноструктурного анализа стали фибриллярные белки, содержащие наряду с аморфной также упорядоченную часть, представляющую собой нечто вроде одномерного линейного кристалла Г. Герцог и У. Янеке, а позднее Р. Брилл получили в самом начале 1920-х годов рентгенограммы фиброина Шелка. Их интерпретация основывалась на предположении дикетопи-перазинового строения белка, что многими химиками было воспринято как [c.67]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.656 , c.657 , c.668 , c.689 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.92 ]

Методы получения и некоторые простые реакции присоединения альдегидов и кетонов Ч.2 (0) -- [ c.409 ]

Химия природных соединений (1960) -- [ c.436 , c.532 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.14 , c.380 , c.421 ]

Проблема белка (1997) -- [ c.67 , c.68 ]

Органическая химия (1979) -- [ c.656 , c.657 ]

Кристаллизация полимеров (1966) -- [ c.0 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.0 ]

Основы органической химии 2 Издание 2 (1978) -- [ c.525 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.642 , c.643 , c.654 , c.674 ]

Технология синтетических пластических масс (1954) -- [ c.117 ]

ЭПР Свободных радикалов в радиационной химии (1972) -- [ c.308 ]

Химия полимеров (1965) -- [ c.71 , c.107 ]

Методы химии белков (1965) -- [ c.128 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.209 , c.210 ]

Конфирмации органических молекул (1974) -- [ c.383 ]

Основы органической химии Ч 2 (1968) -- [ c.413 ]

Химия высокомолекулярных соединений (1950) -- [ c.472 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.20 , c.34 ]

Проблема белка Т.3 (1997) -- [ c.67 , c.68 ]

Биофизическая химия Т.2 (1984) -- [ c.451 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.65 , c.68 , c.221 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.144 ]

Органический анализ (1981) -- [ c.529 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология